Las enzimas son.
Las enzimas disminuyen la energía
de activación de una reacción, es decir.
Las enzimas disminuyen la energía
de activación de una reacción, es decir, la cantidad de energía necesaria para que ocurra una
reacción. Logran esto al unirse a un.
Que es.
1- Consiste en la elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el movimiento térmico
de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen energía suficiente
para alcanzar el estado de transición.
2- Consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los
reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de
activación; cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre
Son? .
Las enzimas, en cuanto a las proteínas, presentan todos los rasgos estructurales y propiedades
químicas que caracterizan a esta clase de biomoléculas. Las enzimas pierden su actividad
catalíticacuando sufren desnaturalización por efecto de los mismos agentes que afectan a las
demás proteínas; la conformación tridimensional nativa intacta de la proteína enzimática
resulta indispensable para que ésta desempeñe su función.
Verdadero o Falso.
Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímica.
Están constituidas la mayoría por más de cien aminoácidos
Gran poder catalítico: las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su velocidad.
No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican la
constante de equilibrio de la reacción, sino que aceleran su consecución.
Características catalíticas: Algunos enzimas necesitan cofactores. A veces la actividad
catalítica depende de componente químico adicional
. Alto grado de especificidad
Son altamente eficientes
Actúan en soluciones acuosas en condiciones determinadas de Tª y pH
Su actividad puede regularse
Son.
Donde es importante las enzimas .
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamado centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la reacción
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
Son.
Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos
catalizan? .
Los aminoácidos que forman parte del centro activo dos categorías:.
Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas
peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. .
Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen grupos funcionales que pueden
establecer interacciones débiles (puentes de hidrógeno interacciones iónicas, etc.) con grupos
funcionales complementarios de la molécula de sustrato.
Constituyen el verdadero .
En que consiste la función de los aminoácidos de unión .
El resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no forman parte del
centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero esto no es
cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional catalíticamente
activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría interactuar con su
sustrato. Verdad Falso.
- Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de aminoácidos de
diferentes partes de la molécula que producen un microambiente específico. Tiene forma
tridimensional.
- Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima.
- Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones proveen
de la energía necesaria para reducir la energía de activación.
- Proporciona la especificidad al enzima.
Son? .
NOMENCLATURA DE ENZIMAS: Hay 3 tipos de nomenclatura:.
a las enzimas se les asignaba el nombre de su descubridor,
ejemplo: enzima de Ochoa Nombres particulares Nombres sistemáticos.
consta de 3 partes:
- Nombre del sustrato.
+
- Tipo de reacción
+
- ¨-ASA¨ Nombre partículares Nombre sistemático.
Ejemplo de nombre sistematico.
esta enzima cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato, en
este y muchos casos la reacción es reversible. Convierte una aldosa en una cetosa.
No hay una única manera para fijar cual de los dos sentidos en esta reacción se utiliza para
nombrar a la enzima, ya que también puede llamarse.
Cuando la acción de la enzima sea una hidrolisis del sustrato, el segundo componente del
nombre se va a omitir y quedaría, por ejemplo: .
A cada enzima se le asignan 4 números separados por puntos y precedidos por EC: Enzyme
comisión. Ejemplo:
EC 2.7.1.2 (Glucoquinasa o glucosa fosfotransferasa)
2 el primer número designa la clase, en este caso indica que es una transferasa.
7 el segundo número designa la subclase, en este caso indica que es una fosfotransferasa
1 designa la subsubclase, se indica en este tercer número que el grupo -OH es un aceptor
2 designa el grupo químico especifico, este cuarto número nos informa que el -OH de la D-
glucosa es el que acepta el grupo fosfato.
Es? .
Que es.
Que es.
supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son
complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es
válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
centro activo adopta la conformación idónea sólo en
presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un
cambio de conformaciones que da lugar a la formación del producto.
para el cual su actividad es máxima; por
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al
ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su
actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos, por eso la importancia biológica de los
sistemas tampón.
tiene un pH óptimo de 2, al graficar su actividad
enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva
en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene
su máxima actividad. En medios muy ácidos o alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva.
Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina.
La forma de la curva de pH óptimo también está determinada por el efecto de este sobre el estado
de carga de la enzima y el sustrato:
Para la enzima los cambios de carga pueden afectar la actividad, ya sea cambiando la estructura o
la carga en un residuo de aminoácido que funciona como sitio catalítico para ligar el sustrato. Las
enzimas tienen grupos que pueden cargarse positiva o negativamente. Si predominan las cargas
negativas decimos que una enzima está cargada negativamente (Enz-)y reacciona con un sustrato
positivamente cargado (SH+):
Enz-
+ SH+ Enz --- SH
Verdadero o falso .
Temperatura a la cual la actividad enzimática es máxima. Por encima
de la temperatura optima hay pérdida de la actividad catalítica debido a la desnaturalización.
La actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse .
lo general, con la temperatura,
dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se
duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una
temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la
desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura.
Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía
de acuerdo con la concentración del sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato, la
actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima
se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados.
reacciones bioquímicas pueden ocurrir sin
enzimas, pero lo harán muy lentamente. La velocidad de una reacción bioquímica es directamente
proporcional a la cantidad de enzima presente. Si la enzima está presente en cantidades que exceden
al sustrato, la reacción ocurrirá a la velocidad máxima.
Existen moléculas inhibidoras que ocupan el sitio activo y no
le dan espacio al sustrato para ejercer su función, a esto se le llama inhibición competitiva.
una serie de reacciones metabólicas catalizadas por enzimas,
donde los productos de una reacción se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se
conoce como VÌAS METABÓLICAS. .
Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien disminuyen su
actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen .
es solo cualquier forma de regulación donde la molécula
reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio
activo. El lugar de unión del regulador se conoce como sitio alostérico.
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo,
al pegarse al sitio activo. Esto se conoce como.
el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio
activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función.
Defina QUIMICAMENTE y FUNCIONALMENTE que es una ENZIMA.
¿Cuáles son las formas para nombrar las enzimas?.
¿Qué efecto tienen los distintos cambios de pH (alto y bajo) en el pH óptimo de una
enzima? (UTILICE REACCIONES QUIMICAS PARA ESCRIBIR LA RESPUESTA)
A valores bajos de pH la Enz- recibirá protones y perderá su carga negativa:
EnZ-
+ H+ Enz --- H
De manera semejante a valores de pH muy altos SH+ se ionizará y perderá su carga positiva
SH+
+ OH-
S + H+
Verdadero o falso.
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