Las proteínas son polímeros de... Aminoacidos Carbohidratos Lipidos Ácidos nucleicos.
En el centro de la estructura de un aminoácido se encuentra su CARBONO ALFA ¿Qué grupos se encuentran a su alrededor? Grupo amino Grupo carboxilo Cadena lateral Aldehído Cetonas Alcoholes.
Todos los aminoacidos tienen su CARBONO ALFA quiral, excepto: Glicina Prolina Fenilalanina Tirosina.
Debido a que los aminoácidos son moléculas quirales, pueden existir como dos estereoisómeros conformacionales que se denominan enantiómeros. Esto es la imagen especular el uno del otro. Se denominan isómero L e isómero D. La gran mayoría de proteínas están compuestas por aminoácidos de tipo: L D En la misma proporcion L y D Ninguna es correcta.
¿A que se le llama aminoácido anfipático? A un aminoácido que contiene un grupo amino y un grupo carboxilo en su estructura. A un aminoácido que tiene una cadena lateral hidrofóbica y una cadena lateral hidrofílica. A un aminoácido que posee una cadena lateral con una carga eléctrica positiva y una carga eléctrica negativa. A un aminoácido que tiene una región hidrofóbica y una región hidrofílica en su estructura.
¿A través de que tipo de reacción se forma el enlace peptidico? Reacción de hidrólisis. Reacción de condensación. Reacción de oxidación. Reacción de reducción.
¿Que tipo de enlace es el enlace peptidico? Enlace covalente. Enlace iónico. Enlace de hidrógeno. Ninguna es correcta.
¿Por que en este enlace se observa un fenómeno de resonancia en los enlaces entre el carbono y el oxígeno y entre el carbono y el nitrógeno que trae como consecuencia la aparición de un momento dipolar? Por la separación de cargas tanto electropositivas del nitrógeno del grupo amida como electronegativas del oxigeno del carbonilo. Debido a la formación de enlaces covalentes múltiples entre el carbono y el nitrógeno, lo que produce un desequilibrio en la distribución de electrones y la aparición de un momento dipolar. Debido a la formación de enlaces de hidrógeno entre el carbono y el oxígeno, lo que genera un desplazamiento del electrón compartido hacia el oxígeno. Ninguna es correcta.
¿Qué característica posee el enlace peptídico al tener un carácter de doble enlace parcial? Mayor rigidez. Mayor flexibilidad. Menor capacidad de formar puentes de hidrógeno. Menor capacidad de interacción con otras moléculas.
¿Cómo se llama el ángulo de torsión alrededor del enlace nitrógeno-Calfa? PHI PSI OMEGA PI.
¿Cómo se llama el ángulo de torsión alrededor del enlace carbono-Calfa? PHI PSI OMEGA PI.
Una consecuencia del carácter de doble enlace parcial del enlace peptídico es el hecho de que se restringe la rotación alrededor del enlace entre el carbono y el nitrógeno a solo dos configuraciones: CIS y TRANS. En las proteínas predomina la configuración TRANS. VERDADERO FALSO.
En la configuracion TRANS, el Calfa de los aminoácidos que están unidos se encuentra en: Posiciones opuestas. Hacia el mismo lado. La configuración TRANS no afecta la posición del carbono alfa. En una orientación aleatoria en relación entre los aminoácidos.
El único aminoácido que no cumple con lo establecido por el grafico de Ramachandran es: Glicina Prolina Valina Leucina.
Las proteínas tienen cuatro niveles de organización estructural, la PRIMARIA que consta de: Se refiere a la secuencia de aminoácidos que está determinada por la secuencia del ADN del gen que codifica para la proteína en particular. Se refiere al arreglo repetitivo de regiones locales de la cadena polipeptídica. Describe la posición de todos los átomos en una proteína. El número y la disposición de las cadenas polipeptídicas dentro de complejos proteicos.
Las proteínas tienen cuatro niveles de organización estructural, la SECUNDARIA consta de: Se refiere al arreglo repetitivo de regiones locales de la cadena polipeptídica. Se refiere a la secuencia de aminoácidos que está determinada por la secuencia del ADN. Describe la posición de todos los átomos en una proteína. Arreglo tridimensional especifico que puede caracterizar a dominios con funciones particulares.
Las proteínas tienen cuatro niveles de organización estructural, la TERCIARIA consta de: La secuencia de aminoácidos que está determinada por la secuencia del ADN. Se refiere al arreglo repetitivo de regiones locales de la cadena polipeptídica. Se refiere a la posición de los elementos de la estructura secundaria que conforman a una proteína en el espacio e incluye las cadenas laterales de los aminoácidos que la forman. Se refiere a un arreglo geométrico simple de unos pocos elementos de estructura secundaria. .
Las proteínas tienen cuatro niveles de organización estructural, la CUATERNARIA consta de: Describe la posición de todos los átomos en una proteína. Se refiere a un arreglo geométrico simple de unos pocos elementos de estructura secundaria. Es una región estructural o funcionalmente independiente que se encuentra dentro de la secuencia polipeptídica de esa proteína. El número y la disposición de las cadenas polipeptídicas dentro de complejos proteicos.
Los elementos de una estructura secundaria más comunes son: Hélices ALFA Laminas BETA Hélices 3-10 Hélices PI.
¿Cómo se forman los enlaces hidrógenos dentro de una ALFA hélice? Entre el carboxilo del carbonilo de uno de los residuos y el átomo de hidrogeno que está unido al nitrógeno del enlace peptídico situado cuatro aminoácidos más adelante, es decir, en la posición N+4. Entre el carboxilo del carbonilo de uno de los residuos y el átomo de hidrogeno que está unido al nitrógeno del enlace peptídico situado tres aminoácidos más adelante, es decir, en la posición N+3. Entre el carboxilo del carbonilo de uno de los residuos y el átomo de hidrogeno que está unido al nitrógeno del enlace peptídico situado dos aminoácidos más adelante, es decir, en la posición N+2. Entre el carboxilo del carbonilo de uno de los residuos y el átomo de hidrogeno que está unido al nitrógeno del enlace peptídico situado uno aminoácidos más adelante, es decir, en la posición N+1.
¿Cuál de los siguientes aminoácidos no puede acomodarse en una ALFA hélice? Prolina Glicina Valina Leucina.
Las hebras beta individuales no suelen ser energéticamente estables en las proteínas plegadas y casi siempre se encuentran formando las hojas beta o laminas beta. VERDAERO FALSO.
¿Cómo se mantienen las hebras BETA en las laminas u hojas BETA? Por puentes hidrogeno entre el hidrogeno unido al nitrógeno en el enlace peptídico y el oxígeno del carbonilo en cadenas separadas. Por fuerzas de Van der Waalls No interaccionan entre ellas Ninguna es correcta.
¿Que son los giros BETA? Regiones de la cadena polipeptídica donde se produce un cambio brusco en la dirección de la cadena principal. Unidades estructurales de las proteínas compuestas por una hélice alfa. Estructuras secundarias de las proteínas formadas por puentes de hidrógeno entre aminoácidos. Estructuras secundarias de las proteínas formadas por cadenas laterales de aminoácidos.
Las proteínas se pueden clasificar según su estructura terciaria en FIBROSAS y GLOBULARES. Las FIBROSAS: Se distinguen de las globulares porque tienen una estructura alargada y filamentosa La secuencia de aminoácidos que tienen cada una de ellas favorece un tipo particular de estructura secundaria. Este tipo de proteínas incluyen proteínas que se encuentran en la piel, tejido conectivo y proteínas de fibras animales. Todas son correctas.
Para describir los patrones estructurales de las proteínas se debe tener en cuenta: MOTIVO DOMINIO PLEGAMIENTO.
¿Qué es el motivo de una proteína? Se refiere a un arreglo geométrico simple de unos pocos elementos de estructura secundaria. La estructura tridimensional completa de una proteína. Una secuencia específica de aminoácidos que determina la función de una proteína. Una unidad funcional de una proteína que consiste en múltiples dominios unidos.
¿Que es el dominio de una proteína? Es una región estructural o funcionalmente independiente que se encuentra dentro de la secuencia polipeptídica de esa proteína. Una secuencia específica de aminoácidos que determina la función de una proteína. Una estructura tridimensional completa de una proteína. Una región de una proteína que contiene un solo tipo de estructura secundaria, como una hélice alfa o una lámina beta.
Un PROTOMERO, es el nombre que toma cada una de las subunidades que constituye un complejo de proteínas. VERDADERO FALSO.
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