Son caracteristicas de los seres vivos Complejidad Desarrollo Muerte Movimiento Todas las anteriores.
Las proteínas son Un polimero lineal de nucle{otidos Un polímero lineal de aminoacidos Estructura polimérica cuyas funciones son esenciales en nuestro cuerpo Ninguna de las anteriores Solo B y C son correctas.
En los a.a se le denomina propiedad anfotérica: A la capacidad de mantenerse constante ante un medio acuoso A la capacidad de reaccionar ante un medio acido y un medio alcalino A la capacidad de invertir de 2 formas sus grupos Susceptibilidad a ser degradado Ninguna de las anteriores.
Un zwitterión es: Un cation Un anion Una molécula polar con cargas desiguales Una molecula cuyas cargas positivas y negativas son iguales Ninguna de las anteriores.
Las proteínas estan compuestas por L-a.a D-a.a H-a.a G-a.a I-a.a.
Las proteínas tienen 4 características en comun, de las siguientes cual es la opcion correcta Amortiguan el pH, dan 4 kCal de energía, son fuente de nutricion por aminoacidos, proporcionan presión oncótica Amortiguan el pH, dan 48 kCal de energía, son fuente de nutricion por aminoacidos, proporcionan presión oncótica Amortiguan el pH, dan 4 kCal de energía, no son fuente de nutricion por aminoacidos, proporcionan presión oncótica Dan movimiento, confieren proteccion, dan 4 kcal de enerigia y proporcionan presion oncótica.
Un aminoacido se compone por:
Un grupo amino, grupo carboxilo, un hidrogeno y un radical libre Un grupo amino, grupo carboxilo, un hidrogeno y una cadena lateral Un grupo amino, grupo carboxilo, carbono alfa, un radical libre y un hidrogeno Un grupo amino, grupo carboxilo, carbono alfa, un radical libre y un hidroxilo Ninguna de las anteriores.
Es llamado inminoácido, dado que posee un amino secundario, tiene utilidad en la vida lactante Lys Phe Met Pro Asn.
Aminoácido no quiral Hys Pro Gly Val Asp.
Aminoácidos azufrados: Arg, Hys Val, Ile, Leu Met y Cys Asn y Gln Asn y Glu.
Aminoácidos polares básicos Hys, Arg , Lys Val, Ile, Leu Asp, Glu, Pro Met y Cys.
A partir de este nivel estructural de proteínas, aparecen enlaces puentes de H+ y las fuerzas de Van Der Waals Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria.
En el siguiente nivel estructural de las proteínas se encuentran helices alfa y laminas beta Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria.
A partir del siguiente nivel estructural de las proteinas, existe un sitio llamado "centro alostérico", poseen las uniones de mayor resistencia Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria.
Se define como desnaturalizacion Perdida de la estructura nativa de una proteina Disminucion de la funcion proteica Degradacion de una proteina en sus compuestos basicos (aminoacidos) Ninguna de las anteriores.
Segun su naturaleza quimica las proteinas se clasifican en: Fibrosas y globulares Simples, conjugadas y derivadas Escenciales y no escenciales Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Son ejemplos de proteínas fibrosas: Colageno, elastina, actina, miosina y queratina Hemoglobina, colageno, actina y miosina Albumina, colageno, actina y queratina Albumina, hemoglobina, colageno y elastina.
Hormona encargada de estimular la secreción de jugo gástrico, se libera por la presencia de aminoacidos en el estomago y se inhibe por el aumento de la acidez Histamina Gastrina Pepsina Somatostatina Colecistoquinina.
Hormonas encargadas de inhibir la secrecion gastrica Colecistoquinina y secretina Somatostatina y secretina Somatostatina y colecistoquinina Mucina y secretina Solo A es correcta.
Enzima encargada de la sintesis de HCL Anhidrasa carbonica Lanhidrasa Carbonica Carbamil fosfato sintetaza I Ornitintranscarbamilasa Arininosuccinasa.
Hormona secretada debido a la acides en el duodeno por la entrada del jugo gástrico, estimula la salida del jugo pancreático para contrarrestar esta acidez Colecistoquinina Arginasa Histamina Secretina GABA.
Enzima del jugo pancreático con actividad de endopeptidasa cuya afinidad es mayor por los enlaces cercanos a Arg y Lys, y su pH optimo es de 8 Pepsina Carboxipeptidasa Tripsina Quimiotripsina Tripeptidasa.
Enzima pancreática con actividad de carboxipeptidaza cuya afinidad es mayor con las uniones vecinas de Phe, Trp, Tyr o Leu Carboxipeptidasa Quimiotripsina Pepsina Tripsina Tripeptidasa.
Enzima encargada de la proteolisis en el estomago Catepsina Somatostatina Mucina Tripsina Pepsina.
Glicoproteina de la pared estomacal cuya funcion es amortigual la acidez e inhibir a la pepsina Secretina Pepsina Colecistoquinina Mucina Somatostatina.
El nervio vago interviene en la regulacion de la secrecion gástrica y pancreática Falso Verdadero.
Hormonas encargadas de la regulacion de la secrecion del jugo pancreático Somatostatina y colecistoquinina Secretina y colecistoquinina Carboxipeptidasa y tripsina Tripsina y gastrina.
Las aminopeptidasas son enzimas cuya funcion es destruir los enlaces peptidicos mas cercanos al grupo amino terminal, se encuentra en el jugo pancreático Verdadero Falso.
Principales organos implicados en el intercambio de aminoacidos Intestino, higado, musculo, riñones y cerebro Intestino, higado, bazo riñones y cerebro Glandulas suprarrenales, tiroides, timo y corazon Musculo, riñones, medula espinal y cerebro,.
Conforman el 60% de los aminoacidos liberados por el tracto y capturados por el higado en un estado postprandial: Val, Ile y Leu Met, Cys Hys, Arg y Lys Asp, Asn y Gln.
Enzima necesaria para llevar a cabo la transaminacion Aminotransferasa Carboxipeptidasa Arginasa Fosfofructuoquinasa.
Aminoacidos que no participan en la transaminacion Lys, Thr y Pro Arg e Hys Val, Ile y Leu Asn y Asp.
Enzima clave del ciclo de la urea Carbamil fosfato sintetaza I Arginasa Ureasa Ciclopentanoperihidrofrenantreno Ornitin transcarbamilasa.
Modulador alosterico de la carbamil fosfato sintetaza N- acetilglucosamina Fosfato de piridoxal Vitamina B6 No hay respuesta correcta.
Enzima encargada de formar citrulina Citrulina transcarbamilasa Ornitintranscarbamilasa Arginasa Arginosuccinasa.
Alimentador del ciclo de la urea Ornitina Citrulina Carbamil fosfato ATP.
Las apoenzimas son una parte proteiza de la enzima Verdadero Falso.
Las holoenzimas son una apoenzima mas una coenzima Verdadero Falso.
Cuando la Km es baja, significa: Alta afinidad por el sustrato Baja afinidad por el sustrato Alta concentracion de enzimas El paciente se va a morir.
Personaje que establecion la teria de la "llave y cerradura" Michaelis Fisher EPN Koshland.
Caracteristicas de la inhibicion competitiva La Km aumenta y la Vmax no se altera El inhibidor es analogo del sustrato Solo se une a la enzima Cuando la cantidad de sustrato aumenta pueden desplazar al inhibidor Todas las anteriores.
Es el numero de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y unidad de tiempo Km Vmax Kcat Vo.
Los inhibidores reversibles se dividen en: Competitivos, no competitivos Reversibles, no reversibles Isoelectricos y alostericos Ninguna de las anteriores.
Enzima de escape que se encuentra mas elevada en un daño al miocardio TGO TGP AST ALT A y C son correctas B y D son correctas.
Modifican de manera permanente la estructura quimica de la enzima y la dejan inactiva Competitivo No competitivo Reversible Irreversible.
|
