Cuestiones
ayuda
option
Mi Daypo

TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESEUND 4 Ensayos Biotecnológicos

COMENTARIOS ESTADÍSTICAS RÉCORDS
REALIZAR TEST
Título del test:
UND 4 Ensayos Biotecnológicos

Descripción:
Las proteínas: Extracción, purificación y técnicas de análisis

Autor:
Indiana Romero
(Otros tests del mismo autor)

Fecha de Creación:
25/01/2024

Categoría:
Ciencia

Número preguntas: 30
Comparte el test:
Facebook
Twitter
Whatsapp
Comparte el test:
Facebook
Twitter
Whatsapp
Últimos Comentarios
No hay ningún comentario sobre este test.
Temario:
La cromatografía líquida de alta eficacia se denomina: BPL HPLC GMP GLPC.
Las Histonas son unas proteínas con función: Estructural Reguladora Enzimática Hormonal.
La unidad básica de las proteínas se llama: Glúcido Péptido Nucleótico Aminoácido.
En cuanto a las cargas de las proteínas es cierto que: A valores de pH por debajo del plsoeléctrico la carga neta de las proteínas es positiva. A valores de pH por encima del plsoeléctrico la carga neta de las proteínas es positiva. A valores de pH por debajo del plsoeléctrico la carga neta de las proteínas es negativa. No tiene nada que ver el pH y la carga de la proteína .
El enlace peptídico ocurre entre: Entre dos grupos carboxilo El grupo amino del primer aminoácido y el carboxilo del segundo Entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el amino del segundo Entre dos grupos amino.
Las heteroproteínas son: Proteínas sin carga Proteínas simple Una apoproteína mas un grupo prostético Proteínas fibrosas.
En la cromatografía de exclusión, la separación de componentes se hace: Por pH Por estructura Por carga eléctrica Por tamaño y forma .
En la electroforesis: Las moléculas con carga negativa se desplazan hacia el cátodo Las moléculas con carga positiva se desplazan hacia el ánodo Las moléculas con carga negativa se desplazan hacia el ánodo Se separan según su densidad.
Las proteínas se pueden desnaturalizar por: Detergentes Cambios en el pH Todas son ciertas Rayos UVA.
La electroforesis más utilizada es: En papel En gel de poliacrilamida En gel de agarosa En acetato de celulosa.
Los geles utilizados para la electroforesis son: Siempre geles de poliacrilamida Gel de magnesio. Gel de poliacrilamida y gel de agarosa Siempre geles de agarosa.
Los aminoácidos son sustancias: Monomorfas. Anfóteras. No tienen carga. Su pH siempre es neutro.
La leucina es un aminoácido: Apolar Polar sin carga Polar Polar con carga.
La estructura secundaria caracterizada por una forma de espiral se llama: Hélice beta Hélice alfa Lámina beta Giros alfa .
Es cierto sobre las proteínas: Las proteínas globulares son insolubles en agua. Las proteína fibrosas son solubles en agua. Las proteínas globulares son solubles en agua. Ninguna es cierta.
El persulfato amónico es una sal que se utiliza para: Homogeneizar proteínas. Lisar células. Precipitar proteínas. Separar proteínas según su tamaño.
En la cromatografía: La fase móvil fluye a través de la estacionaria. La estacionaria fluye a través de la fase móvil. Las proteínas fluyen a través de un gel de poliacrilamida. Las proteínas precipitan con anticuerpos.
La cromatografía que se realiza en papel o capa fina se denomina: Cromatografía de reparto. De exclusión De intercambio iónico De adsorción.
Los factores que afectan a la electroforesis son: Campo eléctrico Fuerza iónica pH Todas son ciertas.
La técnica que utiliza anticuerpos secundarios conjugados con peroxidasa para visualizar proteínas se llama: Luminiscencia. Quimioluminiscencia. Fluorescencia. Colorimetría .
La técnica por la cuál se transfieren proteínas de un gel a una membrana se llaman: Southern Blot. Western Blot Northern Blot. Dot Blot.
La cromatogría en la que los solutos se retienen por su unión superficial a una matriz se llama: De adsorción. De exclusión. Cromatografía de reparto. De intercambio iónico.
Para separar las proteínas según su densidad se utiliza: La inmunoprecipitación. La precipitación con sal. La centrifugación isopícnica. La centrifugación zonal.
Para extraer una proteína se puede: Congelar y descongelar. Todas son correctas. Someterla a una solución hipotónica para lisar las células. Utilizar un molina con perlas de vidrio.
En la estructura primaria las proteínas se diferencian por: El número de aminoácidos. El Tipo de aminoácidos. El orden de los aminoácidos. Todas son ciertas.
Es cierto sobre la electroforesis SDS-PAGE: Las cargas de proteínas se eliman al tratar con SDS. Ocurre en condiciones desnaturalizantes. Todas son ciertas. Las proteínas se separan por tamaño.
Indica cuál de las siguientes técnicas se utiliza para la purificacion de proteínas: Técnica "salting-out". Homegenizacion mecanica. Lisis celular. Técnica del tiocianato de guanidino/fenol/cloroformo.
Indica cuál de las siguientes afirmaciones es falsa: En la electroforesis la muestra de proteínas es sometida a un campo eléctrico. La muestra de proteínas se separan según su forma. Es importante que la electroforesis ocurra a 75ºC El gel de poliacrilamida para la electroforesis debe permanecer tamponado a pH 8.
La mioglobulina es una proteína con estructura: Es un oligómero. Terciaria de tipo fibroso. Terciaria de tipo globular. No tiene estructura terciaria.
El método de cuantificación de proteínas que utiliza el reactivo Comassie Blue se llama: Lowry Bradford. Biuret Turbidimetría.
Denunciar test Consentimiento Condiciones de uso