Las enzimas son de naturaleza: Proteica Glucídica Lipídica Glucoproteíca.
Las enzimas actúan como catalizadores.... Acelerando las reacciones químicas, interviniendo en ellas como reactivo pero no como producto. Energizando en la reacción química, pero sin intervenir en la reacción. Reduciendo la velocidad de reacción, haciéndola mas eficiente. Acelerando las reacciones químicas sin intervenir en ellas ni como reactivo ni como producto.
Las enzimas (indica la falsa) Disminuyen la energía que se necesita para una reacción química. No intervienen ni provocan la reacción química. Aceleran las reacciones de forma específica. Aumentan la energía de activación de la reacción química, acelerando el proceso.
Las holoenzimas son: Enzimas simples que solo constan de estructura proteica. Enzimas con una parte proteica denominada cofactor y parte no proteica llamada apoenzima. Enzimas con parte no proteica llamada cofactor y parte proteica o apoenzima. Enzimas muy complejas formadas por muchas cadenas polipépticas glucosiladas.
En una reacción... Las enzimas libres se unen al sustrato para formar un complejo enzima-sustrato que dará lugar a una reacción en la que se consiga un producto final. El complejo enzima-sustrato se disocia en enzima libre y producto para luego dar lugar a otro complejo enzima-sustrato a) y b) son correctas Nunca se formará el producto si la temperatura no está fuera de los valores óptimos de enzima.
Señala cual no es un cofactor Mg 2+ I- FMN y FAD Peroxidal fosfato.
Los grupos proteicos (señala la falsa) Son cofactores enzimáticos de las holoenzimas. Son moléculas orgánicas y no iones metálicos Su clasificación es: cofactor de holoenzima, molécula orgánica y coenzima. Se unen de manera covalente y permanecen enérgicamente unidos a las enzimas después de la reacción catalizada.
¿Cuál de estas uniones cofactor-enzima es incorrecta? Mg 2+.......Amilasa y fosfatasa Ca 2+.......Amilasa y lipasa Mn 2+.......Peptidasa Mg 2+.......Fosfatasa y enolasa.
Que afirmación sobre el sustrato es correcta. Los centros activos son regiones de la enzima a las que se une el sustrato de manera inespecífica. El sustrato experimenta interacciones electrostáticas, puentes de H y fuerzas de Van der Waals con la enzima. Toda la enzima interacciona con el sustrato por su centro activo. La enzima se une al sustrato de manera no covalente. .
La unidad internacional de enzima (UI) Es la cantidad de enzima que trasforma un mol de sustrato por minuto Se mide en condiciones normales de presión y pH Todas son correctas A 25ºC, 6x10 ª 7U.I =1KATAL.
El sustrato se puede unir de dos formas al sitio activo de la enzima, dividiéndose en dos moléculas. En cuanto a ellas, señala la falsa El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y del centro activo de la enzima son complementarias. El modelo ajuste inducido determina que la unión del sustrato al centro activo da lugar a un cambio conformacional para formar producto. El modelo temperatura presión dicta que cambiando las condiciones de presión y temperatura a unas mas bajas que las iniciales se consigue la unión enzima sustrato. En ambos modelos la enzima se unirá específicamente a su sustrato y no a otro distinto.
En el diagnóstico clínico en sangre de enzimas........... Todas son correctas menos la d) Las enzimas identificadas en plasma llegan de células sanas o dañadas y son útiles para el diagnóstico de patologías cardiacas, hepáticas y pancreáticas. Sólo existen unas 25 enzimas en suero importantes para el diagnóstico clínico. Las enzimas no son marcadores séricos, es decir, un aumento de una enzima específica no está relacionado directamente con una patología en el paciente.
Señala la o las opciones correctas en cuanto a la nomenclatura enzimática. (multirrespuesta). Los nombres particulares que se asignaban por el descubridor se sustituyeron por la nomenclatura sistemática al aumentar el número de enzimas conocidas. El nombre sistemático tiene: tipo de reacción, sustrato preferente y terminación "asa". Las enzimas que catalizan reacciones reversibles tiene una única manera de nombrarse, y el número (1 o 2) que las acompaña indica el sentido de la reacción. Son verdaderas a) , b) y e) La lactasa se llamaría lactosa hidrolasa pero al ser su acción la de hidrolizar el sustrato (lactosa), se omite el componente de tipo de reacción realizada.
Cual de las siguientes relaciones de clasificación de enzimas por el tipo de reacción que cataliza es incorrecta. Liasas (Ec 4)......descarboxilasas Liasas (Ec 4) .....rompen enlaces para formar otros con H2O Hidrolasas (Ec 3)..lactasa Oxidorreductasas (Ec 1)... trasfieren hidrógeno (H) o electrones de una molécula donadora a una captora con ayuda de coenzimas como NAD y FAD.
Que enzimas usarías en una reacción química de laboratorio en la que se necesita la transferencia de un grupo de sustrato A a otro B, y posteriormente la rotura de una parte del sustrato al que se le a transferido el grupo amino (B) Usaría una oxidorreductasa para transferir el grupo amino y una liasa para romper los enlaces químicos de la parte del sustrato (B) que queremos aislar. Usaría una transferasa para transferir el grupo amino y una liasa (sin agua) o hidrolasa (con agua) para aislar la parte de B que queremos. No usaría enzimas, sólo reactivos químicos como el etanol o la acetona. Usaría una isomerasa en primer lugar para cambiar la conformación del sustrato B y después una hidrolasa o una ligasa.
La piruvato carboxilasa y la lactato deshidrogenasa (LDH) son ejemplos de enzimas: Ligasa y oxidorreductasa respectivamente. Transferasa y oxidorreductasa. Liasa y ligasa. Isomerasas ambas.
En cuanto a la cinética enzimática: Estudia la energía de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas porque aumentan la energía de activación, alterando la energía final de la reacción y el equilibrio químico de la misma. Disminuyendo la temperatura se aumenta la velocidad de una reacción química. Todas son falsas.
¿Un aumento de la temperatura aumenta la velocidad de reacción?. Si, un aumento de la temperatura como la adición de un catalizador enzimático contribuye al aumento de la velocidad. Si, además cada 10ºC aumentados se duplica la velocidad de reacción. Si, ya que hace que las moléculas se muevan menos, aumentando con ello su energía interna. Todas son verdaderas menos la c).
El estado de transición activado.... No necesita una energía de activación Se intenta alcanzar lo mas tarde posible catalizando las reacciones con enzimas. Es el estado en que una molécula sustrato posee la máxima energía interna al tener los enlaces debilitados y empezando a formarse otros nuevos. Es un estado que en condiciones de equilibrio enzima-sustrato no se da.
Señala la afirmación verdadera con respecto al modelo cinético de Michaelis-Menten. Describe la cinética enzimática de varios sustratos. Establece una relación cuantitativa entre la concentración de sustrato y la velocidad de la reacción. Michaelis-Menten propusieron reacciones catalizadas en tres etapas: la formación de enzima libre, la formación E-S complejo enzima-sustrato y formación de producto liberando la enzima libre. V formación E-S no = a V desaparición E-S (estado estacionario).
Con respecto a la Km: Da una idea de la afinidad de la enzima por el sustrato. Si la Km es baja, la afinidad de la enzima por el sustrato también lo es. Se define como la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima. a) y c) son correctas.
Según Michaelis-Menten........ Cuanto mayor es la concentración de sustrato mayor es la velocidad de reacción hasta alcanzar la velocidad máxima. Si la concentración de sustrato se aumenta superada la velocidad máxima, se alcanzará una nueva velocidad máxima. La representación de Vo frente al (S)o es lineal. Para una concentración baja de (So), la velocidad inicial de la reacción es inversamente proporcional a la concentración de sustrato (relación lineal).
¿Cuál es la afirmación correcta con relación a las fases d la cinética enzimática? La monitorización es la realización de una única lectura de un tiempo determinado para conformar la reacción de orden cero. A concentraciones de sustrato intermedias la cinética se considera de primer orden. A altas concentraciones de sustrato el enzima se encuentra saturado y la velocidad es máxima y constante y hay una cinética de orden cero. En la práctica se emplea una (S) mínimo 5 veces superior a la Km para trabajar en la zona de orden cero, donde la velocidad es la máxima y constante.
En la práctica...….. (señala la falsa). La concentración de enzimas debe ser al único factor limitador. Se mide el aumento y disminución del producto y sustrato respectivamente. Se utiliza el espectrofotómetro. No hace falta usar tampones para mantener el pH óptimo de la enzima.
Hay ciertos factores que influyen sobre la actividad enzimática. A pH muy básicos no se consigue una buena actividad. Si aumenta la temperatura mucho hasta desnaturalizar la enzima se consigue más actividad. Si aumenta la temperatura pero sin que sea tan elevada como para desnaturalizar la enzima, se mejora la actividad enzimática. a) y c) son correctas.
Las enzimas específicas del plasma: Se encuentran en concentraciones superiores en los tejidos que en el plasma. Su nivel se mantiene independientemente de la secreción activa de órganos como el hígado. Enzimas de la cascada de coagulación como la protombina pertenecen a este tipo de grupo enzimático. Con la lesión de un órgano origen que sintetiza la enzima solo disminuye la actividad de la enzima misma en el plasma.
Di cual de todas las afirmaciones con respecto a las enzimas no específicas del plasma es falsa. Cuando las concentraciones son muy altas se debe a la renovación celular y tisular y al recambio celular. Desarrollan su actividad en las células u órganos y no en el plasma. Las células exocrinas de los huesos secretan enzimas de secreción. Las enzimas asociadas al metabolismo celular son intracelulares y se encuentran dentro de los orgánulos celulares o unidos a la membrana celular o citosol. .
Señala la afirmación falsa respecto a las enzimas no plasmáticas. Los niveles elevados de las enzimas de secreción en plasma se puede deber a procesos tumorales o inflamatorios. La cantidad de enzimas asociadas al metabolismo celular es muy elevada en plasma. Cuando hay una lesión en la membrana celular las enzimas son vertidas al líquido intersticial, capilares sanguíneos y vasos linfáticos. La LDH y la ALT solo se encuentran en al citoplasma mientras que otras como la AST están en un porcentaje en el citoplasma y otro en el orgánulo. (60% citoplasma y 40% en la mitocondria).
El desfase o tiempo que trascurre entre que se produce un daño celular y se detecta un aumento de enzima no plasmática en el plasma depende de: El grado de permeabilidad. La distancia entre la célula productora de la enzima asociada al metabolismo celular y los capilares sanguíneos. Las dos anteriores son ciertas. El desfase solo es un término que se usa para referirse a las enzimas plasmáticas.
Cuando la lesión celular se produce en el corazón, páncreas o próstata; la elevación enzimática se detecta en cuestión de: Segundos Horas. Días. Minutos.
Indica que trio enzima - líquido biológico - enfermedad asociada no es correcta. Tripsina - heces - fibrosis quística o pancreatitis. LDH - orina - artritis aguda. Adenosina desaminasa o ADA - líquido pleural - tuberculosis. Amilasa - líquido ascítico - pancreatitis.
¿Qué son las isoenzimas? Son enzimas que catalizan distintas reacciones pero las mismas características fisicoquímicas. No difieren en su secuencia de aminoácidos, solo son enzimas con distintos enlaces. Son las diferentes variantes de una enzima que se expresan siempre en distintas células u órganos. Son enzimas que difieren en su estructura y que pueden tener hasta distinta localización subcelular.
La CK1 (BB) y la CK3 (MM) se encuentran en: En el músculo esquelético y el cerebro respectivamente. En el cerebro y el músculo cardiaco respectivamente. En el cerebro y músculo esquelético respectivamente. En el hueso y músculo cardiaco respectivamente.
La electroforesis: Migra las cargas positivas hacia el cátodo negativo. Es la técnica utilizada habitualmente para la determinación de las isoenzimas. Parte de la base de que cada isoenzima migra a una velocidad distinta separándose en el gel electroforético en distintas bandas. Todas son correctas y además "la ATS presente en la mitocondria es distinta de la presente en el citosol" es una frase totalmente cierta.
Con respecto a las técnicas de análisis: Se estudian las enzimas "in vitro" para saber la actividad catalítica que tienen "in vivo" En general se estudia la concentración enzimática en tejidos y/o fluidos y no la actividad de la enzima sujeto. La actividad enzimática no es proporcional a la concentración de la enzima. La más utilizada es la espectrofotometría radio - visible.
Señala la verdadera de las técnicas de análisis: Cuando el sustrato absorbe luz en el espectrofotómetro nos fijamos en la disminución de absorbancia. Cuando es el producto el que absorbe luz vemos el incremento de absorbancia. La fase de retardo es la unión de E - S todas son verdaderas.
Las tres fases de una reacción enzimática tienen características. Señala todas las opciones correctas (multirrespuesta). La fase de retardo es la de acoplamiento del sustrato con la enzima. La fase lineal es muy rápida y dura solo unos segundos. En la fase lineal el único factor limitante es la velocidad de formación del producto y es la fase en la que la actividad enzimática es máxima. En la fase de agotamiento la velocidad disminuye por cambios en el pH y en el equilibrio entre sustrato y producto. La concentración de enzima se determina midiendo el producto formado o la desaparición de enzima en la reacción a), d) y e) son correctas.
Los métodos analíticos de determinación de enzimas no dan importancia a: La variación de la absorbancia por unidad de tiempo. La medición de distintas absorbancias. Un dato puntual de absorbancia. Solo la detención de la reacción química.
El método a punto final: No se suele usar. Se mide la absorbancia alcanzada en la fase lineal. Son todas falsas Son todas verdaderas menos la c).
La muestra biológica es: La que aporta la enzima. La que aporta el sustrato. La que aporta los reactivos. El blanco.
Señala la afirmación falsa en cuanto a los métodos analíticos de determinación de enzimas. A los cinco minutos cuando se detiene la reacción se vuelve a medir la absorbancia. La velocidad no siempre depende de la concentración de sustrato. Es mejor medir la absorbancia varias veces y no solo una o dos veces como en el método cinético. El método cinético es más práctico que el de a punto final porque no presupone que la reacción enzima-sustrato es de orden cero.
En el método cinético se mide la absorbancia varias veces para comprobar que la reacción se encuentra en la zona lineal de la curva de orden cero. Las mediciones se hacen a intervalos de: Horas. Segundos. Minutos. Microsegundos.
A partir de las mediciones de absorbancia en el método cinético con__________se puede afirmar que la velocidad de trasformación se mantiene_________.Para que el resultado sea fiable se deben mantener reguladas las condiciones de________ y______ para que la enzima no se desnaturalice y emplear una (S)___________veces superior a la Km. Completa el texto adecuadamente: Reacción indicadora / variable / temperatura / pH / 20 Microprocesadores / constante / pH temperatura / 10 Microprocesadores / variable / temperatura pH / 5 Microprocesadores / constante / pH temperatura 15.
Diferencias y semejanzas de los dos métodos cinéticos, colorimétricos y NADH o NADPH: El primer analiza una segunda reacción acoplada y el segundo se usa para la medición de la CK El primero usa producto o sustrato cromogénicos y el segundo se basa en usar el NADH como enzima. El segundo utiliza una segunda reacción acoplada utilizando como sustrato el NSDH o NADPPH y el primero utiliza producto o sustrato cromogénico. El segundo se valora a una Y de 340nm y necesita una reacción indicadora y otra auxiliar que una la indicadora con la principal a) y b) son falsas.
En los métodos cinéticos se usan: Tiempos largos de incubación. 4 determinaciones a t0 -t1 - t2 y t3 Promedios de incremento de A / segundo. Un único tipo de sustrato.
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