1º - Bioquímica I, Bloque B (Proteínas)

En un giro γ, en la segunda posición (i+1) se encuentra obligatoriamente, dada la geometría del giro. A. G. N. P. S.

El diagrama de Ramachandran nos indica. Las posibles posiciones de segmentos plegados en α-hélice o β-lámina en la secuencia de una proteína. La probabilidad de que un aa dado en una proteína se encuentre plegado en α-hélice, β-lámina o giros. Las restricciones a la libertad de movimiento de la cadena polipeptídica sobre el Cα de cada enlace peptídico impuestas por la cadena lateral de ese aa. Los ángulos φ y ψ sobre el Cα de cada aa en la secuencia de una proteína. Las restricciones a la flexibilidad de la cadena polipeptídica impuesta por la presencia de G y sus efectos en los ángulos φ y ψ alrededor de Cα.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas. No se conocen otras estructuras polipeptídicas en hélicedistintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otroplegamiento. Las cadenas laterales de losrestos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo α es más estable.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La absorbancia es directamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia de la disolución es independiente del paso óptico.

El transporte de CO2 por la sangre desde los tejidos a los pulmones se vería muy disminuido por la ausencia de una de estas proteínas (indicar la que causaría un efecto probablemente mayor). Subunidades α-globina de HbA. Subunidades β-globina deHbA. Subunidades γ-globina de HbF. 2,3-BPG. Intercambiador de aniones (banda III).

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena β, la His 143 está sustituida por: Cys. Ser. Thr. Val. El enunciado es falso, la Hb F carece de cadenas β.

Si aumenta la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos entonces: Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la izquierda. Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la derecha. Aumentaría la afinidad de la forma T de la Hb por el 2,3-BPG. Aumentaría la afinidad de la forma R de la Hb por el 2,3-BPG. Se transformaría la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Podemos sospechar la existencia de isoenzimas distintos cuando en tejidos diferentes encontramos: Que la misma reacción química transcurre con parámetros cinéticos (normalizados a la misma cantidad de proteína) diferentes. Que las VMAX medidas para una reacción son diferentes en cada tejido, independientemente de la cantidad de proteína. Que la actividad enzimática específica para la misma reacción es diferente en cada tejido. Que el mismo metabolito se transforma en un compuesto diferente en ambos tejidos. Que distintos metabolitos se transforman en el mismo compuesto en ambos tejidos.

Respecto a la ubiquitinización es falso que... La ubiquitina es una proteína ubicua, muy conservada y de aparición temprana en la filogenia de los eucariotas. La ubiquitina se une a grupos amino, en particular a los grupos N terminales de las proteínas diana. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinación. Los enzimas cuya regulación se realiza principalmente por mecanismos de cambios en la expresión génica suelen tener vidas medias cortas. Las E3-ubiquitina ligasas constituyen varias familias de proteínas con estructuras, sustratos y mecanismos de regulación muy diversos.

La KM de una enzima viene dada en unidades: Cátales. Mol/s o μmol/min. De concentración de enzima. De concentración de sustrato. El enunciado es falso, KM es una constante adimensional.

La VMAX de una enzima nos informa de: La velocidad de la reacción cuando la concentración del sustrato es la mitad de la máxima. La velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es igual a la KM. La concentración de enzima y su no de recambio. La afinidad de la enzima por su sustrato. La especificidad de la unión de enzima y sustrato.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. Los nucleosomas son exclusivos de los eucariotas. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el exterior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufren modificaciones covalentes. El enunciado es falso, todas son ciertas. Modificaciones covalentes de las histonas pueden afectar profundamente a la actividad de la cromatina.

Indicar el ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica: Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. HDAC/mSIN3.

14. De los listados, el aminoácido con grupo en cadena lateral más fuertemente nucleofílica en su forma mayoritaria a pH 10 es: C. D. E. Y. S.

Estimando aproximadamente la carga neta del péptido SAFTEAKYDSNQRP al pH de la sangre será cercana. -2. -1. 0. +1. +2.

La ley de Lambert-Beer nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. Es posible medir la absorbancia de una disolución conociendo su paso óptico. Ninguna de las anteriores es correcta.

La estructura tridimensional de una proteína viene dada por su plegamiento. Indicar la proposición más general respecto al plegamiento de las proteínas: El más mínimo cambio en la secuencia aa del polipéptido conlleva necesariamente grandes cambios en la estructura tridimensional de la proteína. La estructura 3D general se conserva generalmente muy bien frente a cambios en la estructura primaria. Las proteínas necesitan de forma general la ayuda de proteínas chaperonas para poder plegarse correctamente. Los puentes disulfuro contribuyen a iniciar el plegamiento de una cadena polipeptídica, al restringir sus grados de libertad. El experimento de Anfinsen demostró que las proteínas no pueden plegarse automáticamente, pues se precisaba de ß mercaptoetanol para obtener el plegamiento correcto de la ribonucleasa.

Un aumento de la afinidad de la Hb por el oxígeno producirá: Un aumento de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Una reducción de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Un aumento relativo de la forma T frente a la R del tetrámero de Hb. Un aumento de la capacidad máxima de transporte O2 cuando la Hb está saturada al 100%. Una reducción de la capacidad máxima de transporte O2, cuando la Hb está saturada al 100%.

En la aclimatación a la altura juega un papel muy importante el aumento de la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos ya que este compuesto: Aumenta la afinidad de la Hb A por el oxígeno. Disminuye la afinidad del la HB A por el oxigeno. No afecta a la Hb A, pero si reduce el efecto de laHbS. Desplaza la curva de saturación de la Hb a laizquierda. Desplaza el equilibrio de las formas T y R hacia la forma R.

El modelo concertado de las enzimas alostéricas, normalmente oligoméricas tiene como características distintiva: Cada subunidad del oligómero puede existir en dos estados conformacionales distintos, con parámetros cinéticos diferentes. Contemplar la existencia de esencialmente dos estados conformacionales del oligómero en su conjunto. El modulador alostérico induce un cambio conformacional en las subunidades del oligómero. Existe una cooperatividad en la unión del ligando a los múltiples sitios de unión en el oligómero. Resulta en una curva de velocidad (V frente a [S]) típicamente sigmoidal.

Si necesitamos estimar la concentración de una proteína enzimática en un tejido o una muestra a partir de sus parámetros cinéticos mediremos: La KM de la enzima frente a su sustrato natural. La velocidad máxima de la reacción catalizada por esa enzima en ese tejido o muestra. El cociente Kcat/KM de esa enzima en ese tejido. El número de recambio de la enzima en ese tejido. El enunciado esfalso, no puede estimarse la concentración a partir de los parámetros cinéticos.

Respecto a la regulación de las proteínas por fosforilacion, indicar la proposición incorrecta: Normalmente la fosforilación estimula la actividad enzimática mientras que la desfosforilación la inhibe. La actuación de las proteína-quinasas es reversible. Normalmente una proteína puede exponer múltiples sitios de fosforilación. La fosforilación o desfosforilación altera el estado conformacional de la proteína diana. Es relativamente común que una misma proteína sea diana de varias proteína-quinasas distinta.

El índice de Hill de una enzima alostérica mide: El grado de cooperatividad entre los sitios de unión del ligando alostérico. El número de sitios de unión cooperativos del ligando alostérico. El número de centros activos modulados por la unión de un ligando al sitio alostérico. El número de subunidades de la enzima, ya que las enzima alostéricas son oligoméricas. El acoplamiento de las diferentes subunidades en la estructura cuaternaria de la proteína.

De los distintos mecanismos que regulan la actividad enzimática. ¿Cuál actúa sin afectar la eficacia catalítica de la enzima?. Proteólisis. Modificación covalente reversible. Aumento o disminución de la degradación de la enzima. a y c son ciertas. Todas son falsas.

La figura anterior muestra la estructura del triptófano y el indol. Indicar cuál será más permeable a través de una membrana biológica a pH fisiológico. Ninguno de los dos es permeable, necesitan un transportador. Ambos tienen una permeabilidad similar. El Trp será más permeable que el indol. El indol será más permeable que el Trp. El indol es más permeable a pH ácido, pero menos a pH básico.

En una lámina β las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas. N es. 2. 3.6. 4. 7. 8.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia de dedos de Zn del receptor de vitamina A. La proteína Ser con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodominios. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

De los listados, el aa más fuertemente ácido en su forma mayoritaria a pH intracelular (menor pKar dador de H+) es: A. C. Y. D. R.

La prolil-hidroxilasa es una enzima esencial para realizar modificaciones post-traduccionales de aa necesarias para: Alinear las cadenas polipeptídicas individuales de colágeno de forma que se pueda trenzar la triple hélice. Garantizar la estabilidad estructural de la triple hélice en los monómeros de tropocolágeno. Formar puentes cruzados covalentes entre moléculas de colágeno (o elastina). Evitar la aparición de favismo. Evitar la aparición de latirismo.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo α es la más estable.

La ley de Beer-Lambert nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. Es posible medir la absorbancia de una disolución conocido su paso óptico. Ninguna es correcta.

De entre todas las interacciones que participan en la estructura secundaria de una cadena polipeptídica, las más importantes son: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra β ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. Sobre 7,2 Â. 6,5- 7nm. unos 30 Â. algo inferior a 60 Â. 0,54 nm.

La afinidad de la Hb A por el O2 in vitro aumenta: Al aumentar la Pco2 de 10 a 40 torr. Al aumentar la [2,3-BPG] desde 8 x10-5 a 5 x 10-3M. Al aumentar el Ph desde 7,2 a 7,6. En ninguna situación anterior. En todas las situaciones anteriores.

La forma mayoritaria de transporte de CO2 de los tejidos a los pulmones requiere: La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas α de globina. La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas β de globina. La participación del intercambiador de aniones Cl-/HCO -. La formación de carboxi-Hb, uniendo CO2 al grupo hemo de cada cadena de Hb. La generación de 2,3-BPG para reducir la afinidad de la Hb por O2.

La metahemoglobina difiere de la Hb normal en que: Las cadenas β están reemplazadas por cadenas γ. Las cadenas β están reemplazadas por cadenas δ. El átomo de Fe se encuentra en estado férrico. La His proximal está reemplazada por una Tyr. Está unido CO al hemo en lugar de O2.

Si tenemos dos cadenas polipeptídicas diferentes que catalizan la misma reacción química decimos que estamos en presencia de: Una holoenzima. Apoenzimas. Coenzimas. Isoenzimas. Enzimas alostéricas.

La regulación enzimática por modificación covalente irreversible ocurre principalmente por: Fosforilación de restos de S/T. Fosforilación de restos de Y. Proteolisis. Metilación de restos de Lys, como en (no ponía nada más). cetilación de restos de Lys, como en las histonas.

Las enzimas E3-Ub-ligasas reconocen las proteínas diana a degradar, entre otros mecanismos por: La unión de esas proteínas al proteosoma, específicamente la compuerta 19S. La presencia de cadenas poli-ubiquitina, pero no monómeros de ubiquitina unidas a ellas. La participación de E2 como subunidades de reconocimiento del sustrato. La naturaleza del aa amino terminal. La naturaleza del aa carboxi terminal.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Geranil-geranilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Formación de ancla GP1 en el carboxi terminal.

Si tenemos un fármaco que actúa como un inhibidor competitivo de una enzima, su acción será más eficaz: A concentración de sustrato saturante. Cuando la concentración de sustrato esté en torno al valor de Km. Cuando la concentración de sustrato sea menor que Km. En condiciones en la que la enzima trabaje en régimen de velocidad controlada por difusión. En condiciones en la que la enzima haya alcanzado su no de recambio.

En un gráfico de Lineweaver-Burke, el punto de corte de la línea de datos con el eje de abscisas es: Vmáx. 1/Vmáx. -1/Vmáx. 1/Km. -1/Km.

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico (mayor pKaR)es: A. R. K. H. L.

En una hélice α las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es. 3.6. 5. 6. 8. 7.

En una β lámina las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas, N es: 2. 3,6. 4. 8. 7.

La α-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélices distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de Van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo π es más estable.

La α-hélice es la única estructura en hélice estable que pueden adoptarlas proteínas ya que. No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de restos cada tres aa proyectaría hacia el interior de la hélice. La interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre α-hélices. El enunciado es falso.

El dominio de tipo inmunoglobulina es una estructura: Plegada exclusivamente en hélice α. Formada por un sandwich β flanqueado por dos hélices α. Compuesta por dos láminas β unidas entre sí por un puente disulfuro. Compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina. Formada por dos cadenas pesadas y dos ligeras. Que se encuentra en muchas proteínas de adhesión celular y receptores de membrana.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es directamente proporcional a la concentración del soluto y el paso óptico.

De entre las interacciones que mantienen el plegamiento de una proteína, la más importante es: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de Van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra de β-lámina antiparalela. ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7Å. 7 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice α ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7 Å. 6 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro disminuye. Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·104 a 8·105 M. Al disminuir el pH desde 7.4 a 7.2. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro aumenta: Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·103 a 8·105 M. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La hemoglobina S (HbS) precipita y forma fibras en los eritrocitos: Al disminuir la pCO2 de 80 a 20 torr. Al aumentar la pCO2 de 20 a 800 torr. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. Al disminuir la pCO2 hasta 10 torr. El enunciado es falso, la HbS no forma fibras eritrocitarias.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La mayor parte del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la oxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb los residuos carboxilo-terminales de las cuatro cadenas peptídicas están inmovilizados y ocluyen el hueco central. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la HB.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La parte minoritaria del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Una parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la desoxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb una red de interacciones electrostáticas mantienen la conformación T del tetrámero. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la Hb.

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena γ (gamma), la His 143 está sustituida por: Thr. Ser. Val. Cys. Met.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones parciales de oxígeno bajas. Se une solo a tetrámero de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial deoxígeno. Se une a cadenas de globinas individuales (por separado) pero no a la mioglobina.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la derecha. Se une a la Hb por interacción hidrofóbicas y de Van der Waals. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones de oxígeno bajas. Se une sólo a tetrámeros R de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial deoxígeno.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Disminuye la afinidad de la Hb por el CO2. Aumenta la afinidad de la Hb por el CO. Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. Disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno. Transforma la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa... Presentan distintos valores de KM y Vmax, pese a catalizar la misma reacción química. Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica con los mismos parámetros cinéticos. Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómeros distintos. No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de KM. El isoenzima H4 es el predominante en el hígado.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa... Presentan iguales valores de KM y Vmax, pese a catalizar distinta reacciónquímica. Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica pero con diferentes parámetros cinéticos. Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómerosidénticos. No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de Km. El isoenzima H4 es el predominante en el hígado.

En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: Generalmente están formados por varias subunidades. No siguen una cinética de Michaelis-Menten. En las interacciones homotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima. Los efectores alostéricos provocan normalmente cambios conformacionales en el enzima. Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen al sitio distinto del centro activo. Los efectores alostéricos no provocan normalmente cambios conformacionales en el enzima.

En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: Generalmente están formados por varias subunidades. Frecuentemente no siguen una cinética no micheliana. En las interacciones heterotrópicas la unión de un ligando sobre un sitio de regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima. Los efectores alostéricos no provocan normalmente cambios conformacionales en la enzima. Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen a un sitio de la enzima distinto al centro activo. Frecuentemente siguen una cinética michaeliana.

Respecto a la ubiquitinización es correcto que: La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su destrucción. Las proteínas no difieren notablemente en cuanto a sus tiempos de vida media. Los enzimas que tienen importancia en la regulacion del metabolismo tienen vidas medias largas. La ubiquitina es una proteasa de varias subunidades. Todas son correctas.

Respecto a la ubiquitinización es correcto que: La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su procesado en el retículo. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinización. Los enzimas que tienen importancia en la regulación del metabolismo suelen tener vidas medias largas. La ubiquitina es una proteasa de varias subunidades. La Ub se une al extremo N-terminal de sus proteínas diana.

El cociente Kcat/KM... Es una constante aparente de velocidad de primer orden. Es un índice de la eficacia catalítica del enzima. Representa la velocidad de catálisis cuando [S]>>KM. Representa el límite inferior para la velocidad de formación del complejo ES determinado por difusión. Equivale al número de recambio.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero de histonas. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el exterior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufre modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las histonas pueden afectar profundamente a la actividad de la cromatina. El enunciado es falso, todas son ciertas.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero de histonas y DNA enrollado. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el interior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufren modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las colas N-terminales de las histonas pueden afectar profundamente a la cromatina. Todas son ciertas.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia bZIP (cremalleras de leucina básicas) llamada CREB. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA. Todas son incorrectas.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia de los dedos de Zn del receptor de vitamina D. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodiminios. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: El factor de transcripción AP1 formado por el heterodímero fos-jun. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodiminios. Ninguna de estas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

Un dominio proteico es: Una zona de la cadena polipeptídica con un plegamiento uniforme (todo α o todoβ). Una región de una proteína que se pliega de forma autónoma e independiente. Una zona de una cadena polipeptídica con una secuencia corta (4-5 aa) que se encuentra también repetida en otras proteínas). Una región de una proteína con función propia independiente del resto. Una zona de una proteína capaz de unir un ligando externo, como fosfo-Tyr o lípidos de inositol.

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico en su forma mayoritaria a pH intracelular (mayor pKR aceptos de H+) es: A. Y. K. H. L.

De los listados, el aminoácido que participa normalmente en reacciones redox reversibles es: A. F. K. C. L.

Un aminoácido con cadena lateral básica es... T. S. H. W. P.

Un aminoácido con cadena lateral débilmente ácida es... a. S. Y. P. K. R. W.

El aminoácido que posee una cadena lateral tioéter es... S. C. M. Cisteina. H.

Un aminoácido esencial es... A. B. W. C. G.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Transforma la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica. Todas son correctas. Los sitios de unión para el O y el BPG son diferentes.

El anclaje de una proteína en la monocapa citosólica de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Miristolación del extremo amino. Palmitolación de residuos de cisteína. Cualquiera de las anteriores. Ninguna de las anteriores.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Miristolación del extremo amino. Glicosilfosfatidilinositol al extremo carboxilo. Prenilación del extremo amino. Palmitación de residuos de cisteína.

Respecto a la estructura de los anticuerpos tipo IgG... Consisten en 2 cadenas unidas por múltiples puentes disulfuro. Las cadenas pesadas y ligeras se unen para formar los dominios Fc. Existen dos sitios de unión a antígeno. Las cadenas ligeras forman el dominio Fc. B y C son correctas.

Respecto a la vida media de las proteínas citosólicas según la naturaleza de sus residuos animoterminales, un residuo altamente estabilizante es: Lys. Cys. His. Phe. Trp.

El número de tripéptidos posibles es... 400. 8000. 160000. 1600. Ninguno de los anteriores.

La quimiotripsina hidroliza los péptidos únicamente por el lado: C terminal de F. N terminal de Y y F. C terminal de R y K. N terminal de R. N terminal de R y K.

Para un aminoácido de grupo R apolar, y sabiendo que los pKa de los grupos carboxilo y amino son 2 y 10 respectivamente, es correcto que: A pH 6 predomina la forma NH2. A pH 7 predomina la forma COOH. A pH 4 predomina la forma NH3+. A pH 2 predomina la forma COO-. Todas las anteriores son falsas.

Respecto a las frecuencias relativas con las que se presentan los distintos residuos de aminoácidos en las estructuras secundarias de las proteínas, un aminoácido que aparece frecuentemente en los giros β es... Pro. Ile. Cys. Glu. Val.

Las láminas β son alabeadas por: La necesidad de formar puentes de hidrógeno intercatenarios. La torsión del grupo carbonilo de cada enlace peptídico. Desplazamientos estéricos inducidos por hélices α vecinas. La disposición en zig-zag de los esqueletos peptídicos. La presencia de prolina, que desestabiliza esta conformación.

La actividad específica de una enzima se expresa como... Unidades de actividad enzimática por mg de proteína. Los micromoles de producto transformados por minuto. Los micromoles de sustrato transformados por segundo. S-1. Min-1.

Las unidades de Kcat son: S-1. M. M/s. Micromoles/min. Ninguno de los anteriores.

¿Cuál de las siguientes no es una quinasa efectora?. PKA. PKB. PKC. JAK. MAPK.

Estimado aproximadamente la carga neta del péptido RAYHTKAEYKSDQRPNC al pH de la sangre será cercana. -2. -1. 0. +1. +2.

La ubiquitina se une a las proteínas diana que debe marcar restos de: C. K. N. S. Y.

En personas normales, un aumento de la afinidad de la Hb por el oxígeno producirá: Un aumento de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Una reducción de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Un aumento de la forma T frente a la T del tetrámero de Hb. Un aumento de la capacidad máxima de transporte de O2 cuando la Hb está saturada al 100%. Una reducción de la capacidad máxima de transporte de O2 cuando la Hb está saturada a 100%.

En el proceso de degradación de proteínas, las secuencias D-box (como en la ciclina) o las KEN-box, son identificadas por: Las E1 ubiquitina ligasas. Las E2 ubiquitina ligasas. Las E3 ubiquitina ligasas. La subunidad 19S del proteasoma. La subunidad 20S del proteasoma.

Respecto a la regulación de proteínas por fosforilación, indicar la proposición incorrecta: Normalmente la fosforilación estimula la actividad enzimática mientras que la desfosforilación la inhibe. La actuación de las proteínas-quinasas es reversible. Normalmente una proteína puede exponer múltiples sitios de fosforilación. La fosforilación o desfosforilación altera el estado conformacional de la proteína diana. Es relativamente común que una misma proteína sea diana de varias proteínas- quinasas distintas.

Un ejemplo de regulación enzimática por modificación covalente irreversible sería: La activación de PKA por cAMP. La inhibición de eIF4E por eIF4EBP. La inhibición de GSK3 por PKB. La activación de caspasas como caspasa 3 o 9. La regulación de LDH por Pyr.

La aparición de Hb H, formada por un homotetrámero de β4 se debe generalmente: Al aumento del grado de cooperatividad entre los sitios de unión del ligando alostérico. A la mutación Glu-His en la posición 6 de las cadenas β. A la mutación de la His F8, Histidina proximal, que es el sitio de unión de O2 a la Hb. A la adaptación del organismo a la ausencia de α -globinas en la α-talasemia. A la adaptación del organismo a la ausencia de β -globinas en la β -talasemia.

Todas las funciones desempeñadas por proteínas, ya sean estructurales, enzimáticas, inmunológicas, de transporte, etc... se basan en el mismo mecanismo básico: Su unión esteroespecífica a otra macromolécula o biomolécula pequeña, mediante una red de enlaces débiles en una superficie complementaria de su pareja de unión. Su capacidad de generar una actividad catalítica y cambiar la disposición de enlaces covalentes de sus dianas. Su capacidad de cambiar de conformación de forma reversible. Su capacidad de plegarse y desplegarse de forma reversible, adaptándose a las necesidades del entorno. Su composición a base de los 20 aa, cada uno con cadena lateral diferente, lo que permite adaptarse a cada pareja de unión.

La función de un dominio de homología a pleekstrina en una proteína es: Permitir la unión de Pl3K a esa proteína. Formar dímeros por unión propeína-proteína a través del mismo. Permitir la unión de esa proteína a la membrana plasmática. Catalizar la formación de lípidos de inositol fosforilados en 3’. Formar puentes.

Tenemos una secuencia de 40 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice alpha, ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 14 A. 12 nm. 60 A. 120 A. 1,08 nm.

El sitio de unión del O2 a la Hb reside en: Histidina E7. Histidina F8. His143 de cadenas beta. His 146 de cadenas beta. Fe del grupo hemo.

En los mecanismos de ubiquitinación, el reconocimiento de aquellas proteínas que van a ser marcadas corre a cargo de. Las enzimas E1. Las enzimas E2. Las enzimas E3. La subunidad 19s del proteasoma. El complejo 20S del proteasoma.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Glicolípidos. Ninguna de las anteriores.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa.... Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica. Son moléculas oligoméricas formadas por 4 protómeros idénticos. No difieren a nivel de estructura cuaternaria. El isoenzima HHHH es el predominante en el hígado. -> PREDOMINANTE EN EL CORAZÓN. Todas son correctas.