Los grupos R de los aminoácidos Pro, Val y Leu: Tienen grupos cargados negativamente. Tienen grupos cargados positivamente. Tienen grupos polares. Tienen grupos no polares.
Indique cuales de los siguientes grupos de aminoácidos son todos aromáticos: His, Trp y Phe. Tyr, Trp y Phe. His, Phe y Pro. His, Phe y Tyr.
Cuáles son los dos aminoácidos que contienen azufre. Cys y Ser. Cys y Thr. Met y Cys. Thr y Mer.
La titulación de la valina con NaOH releva la existencia de dos pKa. La reacción que se produce al Pk2 (Pk2 = 9,62) es: -COOH + OH- -COO- + H2O. -COOH + -NH2 -COO- + -NH2+ NH3+ + OH- -NH2 + H2O. -NH2 + OH- NH- + H2O.
Indique cuál será la carga neta de un aminoácido con un grupo R neutro para un valor de pH por debajo de su pI: Carga neta positiva. Carga neta negativa. Sin carga. Es necesario conocer el valor exacto del pH para contestar a esta pregunta.
A pH 7, la conversión de una prolina en hidroxiprolina, ¿qué efecto tendrá en la carga neta de la proteína que contiene? Se volverá más negativa. Se volverá más positiva. La carga se quedará igual. Depende de la concentración de sales en disolución.
Indique cuál de las siguientes afirmaciones respecto a los aminoácidos “no estándares” que aparecen en las células es cierta: La 5-hidroxilisina aparece en el colágeno. El ácido Ɣ-carboxiglutámico aparece en la vitamina K. La 4-hidroxiprolina forma parte de la protrombina. Todas las anteriores son ciertas.
Con respecto a las interacciones e las cadenas laterales de los aminoácidos, indique cuál de las siguientes afirmaciones es falsa: Dos residuos de Cys pueden unirse a través de un puente disulfuro. La cadena lateral de la Ala puede sufrir un proceso de fosforilación. La Ser puede unirse a un azúcar a través de un enlace O-glucosídico. La Asn puede unirse a un azúcar a través de un enlace N-glucosídico.
Con respecto al enlace peptídico, indique cuál de las siguientes afirmaciones es falsa: El enlace peptídico es un enlace tipo amida. La configuración trans es la más favorable. En su formación se elimina una molécula de agua. La cadena proteica gira por el enlace peptídico.
El péptido Gly-Ala-Thr-Ser-Ile tiene: Un puente disulfuro. Cinco enlaces peptídicos. Un grupo carboxilo libre. Dos grupos aminos libres.
La disposición tridimensional de una proteína se corresponde con: Su estructura primaria. Su estructura secundaria. Su estructura terciaria. Su estructura cuaternaria.
Indique cuál de las siguientes afirmaciones sobre la composición de aminoácidos de las proteínas es cierta. Las proteínas más grandes tienen una distribución de aminoácidos más uniforme que las proteínas más pequeñas. Las proteínas contienen, de los 20 aminoácidos estándar diferentes, al menos uno de cada. Las proteínas con el mismo peso molecular tienen la misma composición de aminoácidos. La composición de aminoácidos no determina su estructura tridimensional.
Indique cuántos aminoácidos por vuelta aparecen aproximadamente en una α-hélice: 1. 2,4. 3,6. 3,8.
En una alfa-hélice, los puentes de hidrógeno: Son aproximadamente paralelos al eje de la hélice. Son aproximadamente perpendiculares al eje de la hélice. Se producen principalmente entre los átomos electronegativos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Se producen sólo cerca de los extremos amino y carboxilo de la hélice.
Indique cuál de los siguientes aminoácidos interrumpirá la formación de un alfa-hélice: Un residuo de Arg cargado negativamente. Un residuo apolar cerca del carboxilo terminal. Un residuo de Pro. Un residuo de Lys cargado positivamente.
La principal razón por la que las láminas beta antiparalelas de las proteínas son más estables que las paralelas es que éstas últimas: Tienen menos puentes disulfuro entre las cadenas adyacentes. Tienen menos puentes de hidrógeno entre las cadenas adyacentes. Forman puentes de hidrógeno más débiles entre las cadenas adyacentes. Están en una configuración ligeramente más extendida.
Indique cuál de los siguientes aminoácidos se encuentra con frecuencia en el interior de un giro beta: Ala y Gly. Pro y Gly. Dos Cys. Dos aminoácidos apolares.
Indique cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas es falsa: La estructura secundaria mayoritaria en el colágeno es la alfa-hélice. Los residuos de Gly son muy abundantes en el colágeno. La hemoglobina es una proteína oligomérica formada por cuatro subunidades. La estructura secundaria mayoritaria en la queratina es la alfa-hélice.
Indique cuál de los siguientes compuestos NO es un agente desnaturalizante de proteínas: Un detergente, como el SDS. Urea. Ion guanidinio. Tampón fosfato.
Las proteínas tienen a menudo regiones que presentan un patrón de plegamiento o función característico. Estas regiones se denominan: Dominios. Oligómeros. Péptidos. Subunidades.
Un inhibidor competitivo: Disminuye la velocidad inicial de reacción. Disminuye la velocidad máxima de reacción. No afecta al valor de KM. Todas las respuestas son correctas.
El efecto de un inhibidor no competitivo: Se revierte aumentando la concentración de sustrato frente al inhibidor. No afecta a la [S] que se requiera para que la enzima alcance una v1 = ½ v máx. Disminuye el valor de la V máx. Es independiente de la [S].
Una enzima alostérica: No presenta estructura cuaternaria. Es una enzima reguladora. Presenta cinética hiperbólica. Todas las respuestas son correctas.
La inhibición por retroalimentación o feedback: Es una forma de regular las vías metabólicas. El último producto es el inhibidor de la vía. Se suele inhibir la primera enzima de la vía metabólica. Todas son correctas.
Si una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores de KM: Sustrato S1 5x10-6 M y Sustrato S2 5x10-5 M. Presenta mayor afinidad por S1. Presenta mayor afinidad por S2. Presenta la misma afinidad por los dos sustratos. Los valores de KM no dan idea de la afinidad de la enzima por el sustrato.
Si una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores de Kcat: sustrato S1 8x102 s-1 y sustrato S2 8x103 s-1. La reacción alcanza mayor velocidad máxima con el S1. La reacción alcanza mayor velocidad máxima con el S2. Ambas reacciones alcanzarán la misma velocidad máxima. Los valores de Kcat no dan idea de la velocidad máxima de la reacción.
Para estudiar la actividad enzimática de una enzima se decide crear versiones mutantes de dicha enzima y medir las constantes cinéticas. El cambio de la Ser por una Gly no afecta a la velocidad máxima. El cambio de una Ser por una Thr disminuye la afinidad por el sustrato. La enzima Mut 2 disminuye la V máx. de la reacción. La enzima Mut 1 aumenta la Km de la reacción.
La estructura terciaria de las proteínas se mantiene por: Puentes de hidrógeno. Fuerzas electrostáticas. Puentes disulfuro. Fuerzas de van der Waals Todas las respuestas son correctas.
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