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Agua y proteinas

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Título del Test:
Agua y proteinas

Descripción:
Bioquimica

Fecha de Creación: 2014/04/20

Categoría: Personal

Número Preguntas: 20

Valoración:(3)
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Temario:

Los puentes de hidrogeno generados entre moleculas de agua. Se forman entre atomos de hidrogenos adyacentes. Corresponden a uniones covalentes. Permiten la solvatacion de hidrocarburos. Determinan la apolaridad del agua. Permiten la cohesion y tension superficial.

La formacion de Helice y Lamina plegada es una caracteristica de: La estructura terciaria de una proteina. La estructura primaria de una proteina. La estructura secundaria de una cadana peptidica. La estructura terciaria o ramificada de un polisacarido. la estructura cuternaria de una proteina.

Cuando se agrega una Solucion 5M de H2 SO4 a agua pura, y se compara con lo que ocurre al agregar el mismo volumen del mismo acido a igual concentracion pero en un buffer, es factible afirmar que: El ph del agua aumentara bruscamente respecto del buffer. El poh del agua aumentara bruscamente. El ph del buffer disminuira bruscamente. El poh del buffer no variara significativamente. Tanto el agua como el buffer se acidificaran considerablemente.

La baja disociación de la molecula de agua determina: Un valor de pOH equivalente a 7 o neutro. un ph superior al valor de pOH. la disociacion es tan pequeña que practicamente el agua no tiene pH. Un pOH superior al valor de pH. Un valor de pH levemente áccido.

La configuracion de un enlace peptídico esta definida: Por la unión del grupo amino del aminoácido con el grupo R del siguiente aminoácido. Por la unión del grupo carboxilo del aminoácido inicial con el grupo R del aminoácido siguiente. Por la existencia de por lo menos un grupo amino o carboxilo presente en el enlace. Por la unión del grupo carboxilo del aminoácido inicial con el grupo amino del siguiente aminoácido. por la unión del grupo amino del aminoácido inicial con el grupo carboxilo del siguiente aminoácido.

Fisicoquímicamente, el agua es vital para el sostén de la vida debido a: Que la presencia del átomo de Hidrógeno le permita interactuar con los Cationes en solución. Que sólo puede disolver moléculas polares cargadas. Que la presencia del átomo de Oxigeno le permita generar interacciones bisulfuro. La generación de un momento Dipolo, lo que permite actuar como solvente universal. Que su polaridad le permita interactuar con moleculas anfipáticas e hidrófobas.

El comportamiento anómalo del agua permite que: El agua líquida sea más densa que el vapor de agua. El hielo sea más denso que el vapor de agua. El hielo flote en el agua líquida. El agua liquida tolere mayor cantidad de calor antes de ebullir. El agua pueda aumentar su solubilidad al aumentar su temperatura.

Un aminoácido puede actuar como tamponante o buffer cuando: Su extremo amino cede un OH- si el medio está ácido. Su extremo carboxilo capta H+ del medio si está muy ácido. Su extremoamino capta un OH- si el medio está muy alcalino. Su extremo carboxilo cede un H+ si el medio esta alcalino. Su extremo amino cede H+ si el medio es ácido.

En el movimiento de sustancias a nivel transmenbrana, el agua será determinante en el movimiento de: Esteroides. Ácidos grasos. Cationes. Solo a y b. Solo a y c.

El componente de un áminoacido que determina finalmente su comportamiento es: Su grupo Carboxilo. La cantidad de grupos Amino que presente. Su grupo Amino. La cantidad de grupos Carboxilo que presente. Su grupo R (radical).

La presencia de un grupo Amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH) es propio de: Aminoácidos. Vitaminas liposolubles. Aldosas. Bases pirimidicas. Esteroles.

Una holoenzima estara determinada por: La apoenzima derivada de vitamina. El cofactor metálico y la holoenzima. La apoenzima proteica y el cofactor metálico. La apoenzima de tipo metal y la holoenzima proteica. La apoenzima derivada de vitamina y cofactor metálico.

La Osmosis se pued definir como el: Movimiento de un soluto a favor de su gradiente sin mediar transportador. Movimiento de un solo a favor de su gradiente, pero dependiente de un canal proteico. Movimiento de un solvente en contra de su gradiente. Movimiento de un solvente a favor de su gradiente. Movimiento conjunto de soluto y solvente a favor de su gradiente.

El Magnesio, Zinc, Hierro y Selenio son ejemplos de: Aminoácidos. Vitaminas liposolubles. Cofactores. Coenzimas. Aniones.

La estructura de la Helice, Laminas y lazos y puentes disulfuros (S-S) determinan: La estructura secundaria de una cadena peptídica. La estructura terciaria de una proteina. La estructura primaria de una proteina. La estructura cuaternaria de una proteina. La estructura terciaria o ramificada de un polisacárido.

Los Aminoácidos de tipo hidrófobo se caracterizan por: Presentar un radical con mayor proporción de grupos carboxilo. Poseer una cadena lateral con gran cantidad de grupos hidroxilo. Presentar una cadena lateral tipo hidrocarburo. Tener un grupo metilo en lugar de un grupo amino entre sus determinantes básicos. No existe una estructura de referencia.

El punto isoeléctrico de un aminoácido corresponde: Valor de carga eléctrica de un aminoácido neutro. Punto de pH en donde se ioniza el grupo COOH. Punto de pH en donde se ioniza el grupo NH2. Valor de pH al cual se ionizan simultáneamente el grupo R y COOH. Valor de pH en el cual están ionizados el grupo NH2 y COOH.

Un sistema buffer o tampón es esencial en la función celular debido a que: Permite mantener inactivas a enzimas proteoliticas. Permite mantener un pH ácido o básico de acuerdo a requerimiento. Determina la capacidad defensiva de las células inmunitarias. Lo sistemas buffer no son de relevancia biológica. Permite evitar cambios bruscos de pH dentro de la célula.

El zwitterión corresponde a un: Aminoácido cargado generando a pH ácido. Aminoácido cargado generado a pH alcalino. Aminoácido cargado a pH neutro. Aminoácido cargado simultáneamente en el NH2 y COOH. Aminoácido cargado en su grupo R.

La pepsina gastrica es la proteasa estomacal. Si se prueba in vitro su actividad a 37° y a pH 7.4 es factible inferir que: La enzima permanecerá intacta estructuralmente, y simultáneamente aumentará su actividad digestiva. La enzima se desnaturalizará producto de la temperatura. La enzima se desnaturalizará producto del alto nivel de acidez. La enzima permacenerá estable estructuralmente, pero estara inactiva debido al pH. La enzima seguirá siendo funcional sin diferencias respecto del medio estomacal.

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