Aminoácidos

Cómo está formado un AMINOÁCIDO. Grupo Carboxilo. Grupo Amino. Grupo R. Hidrógenos.

Características de los AA ÁCIDOS. Cadenas laterales ionizadas con carga (-). Donan protones. Cadenas laterales ionizadas con carga (+). Reciben protones.

Características de los AA BÁSICOS. Cadenas laterales ionizadas con carga (+). Reciben protones. Cadenas laterales ionizadas con carga (-). Donan protones.

Características de los AA NO POLARES. No gana, no pierde protones. Sus cadenas laterales son oleosas lo que los hace hidrofóbicos. Se encuentra en el exterior de las células gracias a que son hidrofilicas. Tienen carga 0 a ph fisiológico.

Características de los AA SIN CARGA. No gana, no pierde protones. Sus cadenas laterales son oleosas lo que los hace hidrofóbicos. Se encuentra en el exterior de las células gracias a que son hidrofilicas. Tienen carga 0 a ph fisiológico.

Tiene un grupo Amino extra el cual le impide estar en las hélices alfas ya que cuenta con un anillo rígido. Prolina. Serina. Lisina.

AA POLARES SIN CARGA. Serina. Treonina. Tirosina. Asparagina. Glutamina. Cisteina. Lisina.

AA ÁCIDOS. Glutamato. Aspartato. Triptofano.

AA BÁSICOS. Histidina. Lisina. Arginina. Leucina.

Características de las estructuras 1. Secuencia de AA. Unidos por enlaces peptidicos. Determina todas las estructuras sig, muchas enfermedades pueden venir de aquí. Tiene puentes de hidrógeno.

Características de la estructura 2. Forma acomodos de los AA que se localizaban entre si. Tiene 3 estructuras ( Hélices Alfa, Láminas Beta y Giros Beta). Los une los puentes de hidrógeno. Estructura funcional ya.

Características de las estructuras 3, excepto: Son el dobles de los dominios. Plegamiento final y funcional de las proteínas. Enlaces presentes: Disulfuro, interacciones hidrofobas, puentes de hidrógeno e interacciones ionicas. Enlaces presentes: Interacciones hidrofobas, puentes de hidrógeno e interacciones ionicas.

Características de la estructura 4: Trabaja de manera independiente y cooperativa. Hay 2 o más cadenas polipeptidicas que pueden ser iguales o diferentes. Enlaces presentes: Interacciones hidrofobas, puentes de hidrógeno e interacciones ionicas. Enlaces presentes: disulfuro, Interacciones hidrofobas, puentes de hidrógeno e interacciones ionicas.

Características principales de las hélices alfa. Tiene 3.6 AA por vuelta. La propina es esencial para formar estas.

Por quién está ESTABILIZADA la hélice alfa. Puentes de hidrógeno VERTICALES. Enlaces disulfuro.

Quien da la RIGIDEZ en la hélice alfa. Enlaces disulfuro. Puentes de Hidrógeno.

Formada por 2 o más cadenas peptidicas alineadas de manera LATERAL que se estabilizan con puentes de hidrógeno HORIZONTALES. Láminas B. Giros B.

Dobleces B: invierten la dirección de las cadenas para formar una forma compacta. Compuesta por 4 AA, cuales pueden estar presente en estos giros?. Prolina y Glicina. Lisina y Arginina.

Que son las Enf. Amiloide. Plegamiento erróneo que puede ser espontáneo o causado por un gen específico. Neurotoxicos. Pueden ser enfermedades trasmitibles. Hélices alfa cambiadas por láminas B.

Alzheimer y sus 2 principales características. Acumulación de B-Amiloide (42-44 residuos) dentro de la célula. Forma anormal de la proteína: TAU. Se contagia mediante un virus que se obtiene de la carne no cocida.

Enfermedad de Priones (vacas locas). Características principales. Forma infecciosa: PrPsc. Forma No Infecciosa: PrPc. Hélices alfa cambiadas por Láminas B. Falla anatómica de las neuronas.