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La forma zwitteriónica de un aminoácido. Se encuentra cargada positivamente. es eléctricamente neutra. No se aplica a los aminoácidos con cadenas laterales.

Las proteínas homólogas. No guardan relación evolutiva. Tienen la misma función en especies diferentes. Los residuos invariables se relacionan con la evolución de las especies.

Cual de las siguientes reactivos no utilizaría para determinar el grupo amino terminal de un péptido. Cloruro de dabsilo. Ninhidrina. Florescamina.

El aminoácido asparragina lo clasificaria en el grupo. Aromático. Polar sin carga. Cargado positivamente.

Respecto a la estructura primaria de las proteínas podemos afirmar que. Especifica la secuencia de aminoácidos de un péptido o una proteína. es estabilizada por fuerzas no covalentes. especifica la disposición tridimensional de los aminoácidos.

La desnaturalización de las proteínas se debe a. La desnaturalización de las proteínas se debe a. rotura de enlaces débiles entre aminoácidos , lo que conlleva una pérdida de la función de la proteína. pérdida exclusivamente de la estructura secundaria.

La hemoglobina. Es una proteína transportadora de oxígeno con 4 grupos hemo en cada subunidad. Es una proteína presente en los eritrocitos cuya estructura le permite captar 8 moléculas de oxígeno , 2 por cada catión de Fe(2+). se encarga únicamente del transporte de oxígeno en la sangre , dejando el almacenamiento a la mioglobina.

Teniendo en cuenta la relación entre la Km y la Kd , podemos afirmar que. si aumenta la Km , disminuye la Kd y por lo tanto la afinidad es baja. si aumenta la Km , disminuye la Kd y la afinidad es alta. si aumenta la Km , aumenta la Kd y la afinidad es baja.

Respecto a las diferencias entre transportadores y translocadores de membrana. Los translocadores de membrana son transportadores que no implican gasto de energía. los translocadores de membrana no presentan cinética de saturación. durante el paso de membrana los translocadores promueven la modificación química del sustrato transportado.

Cual de los siguientes metales podemos encontrar en una metaloproteina : selenio. rubidio. germanio.

sobre el enlace peptídico podemos afirmar que : presenta naturaleza de doble enlace. es un enlace de tipo amida. la distancia entre su C y N es más corto que en el amina. los electrones del grupo -C=O presentan resonancia. todas ciertas.

sobre la desnaturalizacion de proteinas : siempre es un proceso irreversible. todas se desnaturalizan a la misma temperatura. es una consecuencia de la ruptura de puentes de hidrógeno.

La hélice alfa de las proteínas se caracteriza por. disponer las cadenas laterales de aminoácidos hacia el exterior. presentar un giro levógiro en eucariotas. tener 3 aminoácidos por giro.

sobre enzimas alostéricos. el sustrato de un enzima alostérico nunca modula la velocidad de reacción. los moduladores positivos o negativos siempre afectan a Km. cuando la unión de un modulador negativo no altera la Vmax incrementa la K0,5 , se trata de un enzima alostérico de tipo K.

Cual de los siguientes lípidos sería una sal biliar. colecalciferol. estradiol. acido cólico.

Respecto a histonas y nucleosomas : Los nucleosomas constituyen el nivel máximo de compactación de DNA eucariótico. Las histonas nunca sufren modificaciones , lo que preserva su funcionalidad. La función de las histonas es bloquear la transcripción.

Sobre efectos homotrópicos y heterotrópicos : El sustrato siempre ejerce efectos homotópicos. Los efectos homotrópicos son siempre positivos. El sustrato puede ejercer efectos heterotrópicos.

La aparición de producto en función del tiempo en una reacción enzimática es solo lineal en los primeros instantes de la misma . Este efecto puede deberse a. Cooperatividad negativa en la unión de sustrato. Variación de la energía de activación. Agotamiento de la concentración de sustrato.

Cual de las siguientes afirmaciones es correcta. La velocidad de reacción no es una función del orden de reacción. Toda reacción química es termodinámicamente reversible. En condiciones no estándar , Toda reacción con ΔG0>0 es no espontánea.

La biotina actúa en reacciones de. Transferencia de grupos amino. Transferencia de grupos metilo. Carboxilación.

Cuando una reacción química se encuentra en equilibrio podemos afirmar que. La energia de activacion es cero. Las concentraciones de reaccionantes y productos no cambian con el tiempo. La energía de activación para la reacción directa e inversa es la misma.

Sobre modulación covalente de enzimas. Es un mecanismo empleado para amplificar señales intracelulares. Es un mecanismo de regulación covalente unidireccional. La fosforilación de residuos de serina se lleva a cabo por fosfatasas.

En la reacción catalizada por un enzima , no se produce la modificación de. Constante de equilibrio. Energia de activacion. Estado de transición.

Sobre isoenzimas podemos afirmar que regulan la reacción mediante : Fosforilación / fosforilación. Cambios en Km y Vmax. Activación de zimógenos.

Si la enzima que cataliza la primera etapa de una ruta metabólica que presenta bifurcación sólo puede ser inhibida cuando los productos finales se unen simultáneamente a ella , podremos afirmar que se trata de una regulación de tipo. Acumulativo. Multiplicidad de enzimas. Concertado.

Cuando en una reacción catalizada por un enzima se duplica la cantidad de enzima en el ensayo podemos afirmar que. Se duplican las constantes de velocidad de la reacción. Se reduce a la mitad la energia de activacion. Se desplaza la reacción hacia la formación de producto.

Sobre los enzimas se puede afirmar que. Desplazan el equilibrio hacia la formación de producto. Catalizan la reacción sin utilizar el estado de transición. Disminuyen el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio.

El modelo de Koshland o de ajuste inducido afirma. El centro activo es complementario del sustrato. El enzima y el sustrato encajan como la llave a la cerradura. El sustrato es complementario del centro activo en el estado de transición.

Sobre la constante Ki de un inhibidor. Es la constante de asociación del complejo enzima-inhibidor. Es la constante del equilibrio para la unión del inhibidor al enzima. Es la constante de disociación del complejo enzima-inhibidor.

En una reacción con dos sustratos no se observa la formación de complejos ternarios entre el enzima y los sustratos o producto . Esto sugiere que la reacción puede tener un mecanismo del tipo. Desplazamiento simple al azar. Desplazamiento simple ordenado. Doble desplazamiento.

En el estado estacionario de una reacción enzimática se cumple que. La velocidad de desaparición de sustrato es constante. La velocidad de reacción es independiente de la concentración de sustrato. La concentración de complejo ES se mantiene constante.

La inhibición irreversible se caracteriza por. Su cinética es más rápida que la reversible. La formación de enlace electrostático entre enzima y sustrato. La formación de enlace covalente entre enzima e inhibidor.

Los coenzimas se caracterizan por. Poseer dobles enlaces conjugados. Ser sensibles a la temperatura. Tener pesos moleculares elevados.

La cooperatividad negativa es una consecuencia de un efecto. Heterotópico negativo. Modulador negativo. Homotrópico.

Un inhibidor de tipo competitivo se caracteriza por. Aumentar Km sin modificar Vmax. Diminuir Km. Incrementar Km y Vmax.

Cual de las siguientes afirmaciones es correcta. La lisilnorleucina estabiliza la alfa queratina. El tropocolágeno está formado por el enrollamiento de dos alfa hélices. La desmosina se forma a partir de cuatro residuos de lisina.

La mioglobina se caracteriza por. Contener cuatro grupos hemo. Transportar oxígeno en sangre. Tener un coeficiente de Hill igual a uno.

Sobre los giros beta se puede afirmar que. Intervienen con mucha frecuencia los aminoácidos glicina y prolina. El ángulo de giro puede variar entre 90 y 180 grados. Se produce la formación de un puente de hidrógeno entre los aminoácidos 1° y 5°.

La formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos. La posición del equilibrio está desplazada hacia la formación del enlace. Se realiza a gran velocidad con solo mezclar los aminoácidos en solución. Es un proceso endergónico.

Sobre la mioglobina podemos afirmar que. presenta cinética sigmoidea para la unión de oxígeno. Presenta cooperatividad positiva. A valores de pO2 pequeños se encuentra saturada de oxígeno.

La interacción de tipo electrostática es característica de. Atracción iónica. Se da en los puentes de hidrógeno. interacción de cargas de distinto signo.

La formación de un bucle beta-alfa-beta tiene como finalidad. Favorecer la formación de puentes de hidrógeno. Reducir el nivel energético. Facilitar las interacciones hidrofóbicas en su interior.

Sobre ácidos y bases : indique cuál de las siguientes afirmaciones es correcta. En toda valoración , cuando la concentración del ácido y su base conjugada son iguales el pH de la disolución es igual al pKa. Los ácidos con valores pequeños de pKa son indicativos de poca capacidad de disociación. El pH de cualquier medio no se puede calcular conociendo la relación molar entre dador y aceptor de protones y el pKa.

Cual de los siguientes compuestos es más soluble en agua. N2. CH3-CH3. CO2.

¿Cuál de los siguientes elementos químicos no tiene naturaleza de oligoelemento?. Mn. Pb. Mg. Mo. Co.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?. Los compuestos quirales presentan simetría en su molécula. Los compuestos aquirales poseen un carbono asimétrico. Los estereoisómeros que son imagen especular uno del otro se denominan enantiómeros. Las moléculas aquirales no se pueden superponer tras un giro con su imagen especular. En una molécula no puede existir más de un carbono quiral.

Cuando una molécula se presenta en dos formas estereoisómeras no superponibles, se denominan: Diasteroisómeros. Aquirales. Isómeros. Enantiómeros. Enantiomorfas.

El cambio de configuración de una molécula requiere: La rotación de uno de sus enlaces. La rotación de más de un enlace. La ruptura y formación de enlaces. La configuración de una molécula no se puede cambiar. La presencia de un carbono quiral.

De los siguientes tipos de interacción, indique cuál es la más fuerte: Carga-carga. Carga-dipolo inducido. Dipolo-dipolo inducido. Carga-dipolo. Dipolo inducido-dipolo inducido.

Sobre el agua como disolvente: Disuelve compuestos iónicos. Puede disolver compuestos polares de naturaleza no iónica. Las moléculas anfipáticas forman micelas al mezclarse con el agua. La formación de puentes de hidrógeno ayuda a solubilizar alcoholes, aminas y aminoácidos. Todo lo anterior es cierto.

Sobre puentes de hidrógeno: Los hidrógenos unidos covalentemente a átomos de carbono forman enlaces de hidrógeno. La energía del puente de hidrógeno es similar a la del enlace covalente. El agua en estado sólido puede formar de promedio 2 puentes de hidrógeno. El nitrógeno no puede intervenir en la formación de puentes de hidrógeno. Los enlaces de hidrógeno son más largos y débiles que los O-H covalentes.

Sobre los puentes de hidrógeno podemos afirmar que: Son exclusivos del agua. Solo requieren un átomo electronegativo. Su energía depende del ángulo entre los átomos que lo forman. La distancia entre los átomos que forman un puente de hidrógeno y un enlace covalente es similar. Todas son ciertas.

En términos de nivel energético podemos afirmar que un puente de hidrógeno es X veces más débil que un enlace covalente, siendo X igual a: 10. 20. 50. 100. 1000.

Sobre el agua: Constituye el 65% del peso total del organismo. Los dos hidrógenos forman con el oxígeno un ángulo de 90. Al ser un dipolo eléctrico no posee carga neta. Los electrones de los enlaces oxígeno-hidrógeno están más próximos al hidrógeno. En una disolución de agua pura la concentración de agua es 10-7 M.

Sobre la estructura del agua: Tiene estructura regular. Presenta carga parcial positiva. No tiene naturaleza de dipolo. Posee carga neta. Presenta movimiento en estado líquido.

Sobre la molécula de agua se puede afirmar que: Presenta estructura de tetraedro irregular. No posee carga neta. Tiene naturaleza de dipolo eléctrico. Forma como promedio 3,4 puentes de hidrógeno con moléculas próximas. Todas son ciertas.