Biomoléculas: Aminoácidos y Proteínas y Enzimas

¿Cuál es la razón por la que un aminoácido es quiral?. No tiene carga neta. Es un ácido carboxílico. Está unido a cuatro grupos químicos diferentes. Se encuentra en la configuración L absoluta en las proteínas naturales. Es simétrico.

De los 20 aminoácidos estándar, ¿cuál no es ópticamente activo y por qué su cadena lateral?. alanina; es un grupo metilo simple. glicina; es un átomo de hidrógeno. glicina; no está ramificado. lisina; Contiene solo nitrógeno. prolina; Forma un enlace covalente con el grupo amino.

¿Cuáles son los dos aminoácidos del estándar 20 que contienen átomos de azufre?. cisteína y serina. cisteína y treonina. metionina y cisteína. metionina y serina. treonina y serina.

Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas, a excepción de la prolina, contienen un grupo... amino. carbonilo. carboxilo. éster. tiol.

¿Qué afirmación sobre los aminoácidos aromáticos es correcta?. Todos son fuertemente hidrófilos. La estructura del anillo de la histidina hace que se clasifique como aromática o básica, dependiendo del pH. Sobre una base molar, el triptófano absorbe más luz ultravioleta que la tirosina. La principal contribución a la absorción característica de la luz a 280 nm por las proteínas es el grupo fenilalanina R. La presencia de una estructura de anillo en su grupo R determina si un aminoácido es aromático o no.

¿Qué afirmación sobre la cistina es correcta?. La cistina se forma cuando el grupo —CH2—SH R se oxida para formar un puente disulfuro —CH2—S—S—CH2— entre dos cisteínas. La cistina es un ejemplo de un aminoácido no estándar, derivado de la unión de dos aminoácidos estándar. La cistina se forma por la oxidación del grupo ácido carboxílico en la cisteína. La cistina se forma a través de un enlace peptídico entre dos cisteínas. Dos cistinas se liberan cuando un puente disulfuro —CH2—S—S—CH2— se reduce a —CH2—SH.

¿Cuál es el nombre y las abreviaturas del aminoácido que se muestran en la imagen?. aspartato; áspid; D. asparagina; áspid; N. asparagina; Asn; N. alanina; ala; Un. arginina; Arg; R.

El aminoácido poco común selenocisteína tiene un grupo R con la estructura —CH2—SeH (pKa ≈ 5). En una solución acuosa, pH = 7,0, el grupo R de la selenocisteína sería: desprotonado. Sin carga. protonado. dimerizado. aromático.

¿Qué dos aminoácidos difieren entre sí en un solo átomo?. Ser y Thr. Leu e Ile. Ala y Ser. Asp y Asn. Ser y Cys.

Una de las enzimas implicadas en la glucólisis, la aldolasa, requiere Zn2+ para su catálisis. Cuando la enzima carece de zinc, se denomina: apoenzima. coenzima. holoenzima. grupo protésico. sustrato.

¿Qué enzimas NO se encuentran entre las siete clases de enzimas aceptadas internacionalmente?. Hidrolasas. ligasas. oxidorreductasas. polimerasas. transferasas.

Las enzimas son potentes catalizadores porque: se consumen en las reacciones que catalizan. son muy específicos y pueden impedir la conversión de los productos de nuevo en sustratos. conducen las reacciones hasta su finalización, mientras que otros catalizadores impulsan las reacciones hasta el equilibrio. Aumentar las constantes de equilibrio de las reacciones que catalizan. Disminuyen la energía de activación de las reacciones que catalizan.

¿Cuál es el papel de una enzima en una reacción catalizada por enzimas?. se une a un intermediario de reacción y evita que se convierta de nuevo en sustrato. Asegúrese de que todo el sustrato se convierta en producto. Asegúrese de que el producto sea más estable que el sustrato. Aumente la velocidad a la que el sustrato se convierte en producto. hacer que el cambio de energía libre para la reacción sea más favorable.

¿Qué afirmación es verdadera de los catalizadores enzimáticos?. Su actividad catalítica es independiente del pH. Por lo general, son igualmente activos sobre los isómeros D y L de un sustrato dado. Pueden aumentar la constante de equilibrio para una reacción dada en 1.000 veces o más. Pueden aumentar la velocidad de reacción de una reacción dada en muchos órdenes de magnitud. Para que sean efectivos, deben estar presentes en la misma concentración que su sustrato.

¿Qué afirmación es falsa sobre los catalizadores enzimáticos?. A veces se unen covalentemente a sustratos o intermedios durante la catálisis. Aumentan la constante de equilibrio para una reacción, favoreciendo así la formación de producto. Aumentan la estabilidad del estado de transición. Tienen un alto nivel de especificidad para sus sustratos. Pueden ser eficaces, incluso a una concentración muy inferior a la de su sustrato.

¿Qué afirmación es falsa?. Es posible que una reacción no ocurra a una velocidad detectable aunque tenga un equilibrio favorable. Después de una reacción, la enzima involucrada está disponible para catalizar la reacción nuevamente. Para S→P, un catalizador desplaza el equilibrio de reacción hacia la derecha. La disminución de la temperatura de una reacción generalmente reduce la velocidad de reacción. El sustrato se une al sitio activo de una enzima.

¿En qué se diferencian las enzimas de otros catalizadores?. no se consumen en la reacción. Mostrar especificidad hacia un solo reactivo. no influyen en el punto de equilibrio de la reacción. forman un complejo activado con los reactivos. Disminución de la energía de activación de la reacción catalizada.

El concepto de 'ajuste inducido' se refiere al hecho de que: La especificidad enzimática es inducida por la unión enzima-sustrato. La unión enzima-sustrato induce un aumento en la entropía de la reacción, catalizando así la reacción. La unión enzima-sustrato induce movimiento a lo largo de la coordenada de la reacción hasta el estado de transición. La unión al sustrato puede inducir un cambio conformacional en la enzima, que luego lleva a los grupos catalíticos a la orientación adecuada. Cuando un sustrato se une a una enzima, la enzima induce una pérdida de agua (desolvatación) del sustrato.