BIOQ_ESTR_3

Los L-aminoácidos se caracterizan por. la disposición de grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono asimétrico. la disposición de grupo amino(-NH2) a la derecha del carbono asimétrico. la disposición de grupo amino(-NH2) a la izquierda del carbono asimétrico.

El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que. el pH que exista en una disolución acuosa determina su ionizacion. el pH que exista en una disolución acuosa determina su actividad óptica. el pH impide que se solubilicen en una disolución acuosa.

EL aminoácido prolina se encuentra frecuentemente en estructuras como. la helice alpha. en laminas beta. el colágeno. giros beta.

¿Cual es falsa?. todos los aminoácidos proteicos son de la serie L. existen aminoácidos de la serie D en los péptidoglicanos de la pared celular bacteriana. la glicina y la cisteína son aminoácidos esenciales.

¿Cuales son los aminoácidos aromáticos?. fenilalanina, tirosina y triptófano. fenilalanina, histidina y prolina. prolina, tiroxina y fenilalanina.

La desmosina se forma a partir. 4 residuos de cisteína. 4 residuos de lisina. 4 residuos de histidina. no es un aminoácido.

El gráfico de la figura muestra la curva de titulacion de un compuesto bioquimico comun. Todas las afirmaciones siguientes son ciertas, EXCEPTO. la capacidad maxima de tamponacion del compuesto se encuentra entre pH 5 y 7. el compuesto tiene 2 grupos ionizables. los puntos A y B representan los pKs de los grupos ionizable del compuesto. el compuesto podía ser un aminoácido simple.

Cuando un aminoácido se disuelve en agua, se encuentra en forma de. ion bipolar o zwitterion y protonado. totalmente protonado. ion polar.

El aminoácido que absorbe luz a 280nm es. triptofano. histidina. leucina.

Los L-aminoacidos se caracterizan por. no pertenecer a proteinas. la disposicion del grupo acido a la izq del carbono asimetrico. la disposicion del grupo amino a la izq del carbono asimetrico.

El aminoacido que absorbe luz a 280nm. lisina. triptofano. histidina. glutamato.

El aminoácido con un pl comprendido entre 9 y 11 sería. histidina. lisina. triptofano. glutamato.

La arginina es una aminoácido con 2 grupos basicos y 1 ácido disociables (pK1 = 2.2 y pK2 = 9.2 y Pk3 = 12.5). La forma iónica mas abundante en su punto isoeléctrico es la q tiene. una carga positiva. una carga negativa. una carga negativa y una positiva.

Los pK1 y pK2 del aminoacido glicina son 2.2 y 9.86 respectivamente. Puedo afirmar q. a pH 5 predominara la forma con carga negativa. a pH 7 predominara la forma con zwitteron. a pH 6 la carga neta es 0.

El aminoacido G. es la guanina. es dibasico. carece de carbonos asimétricos. es el unico aminoacido anfótero.

El pK de la cadena lateral de la cisteína es de 8.3 El pH a cual el 90 por ciento de la cisteína se encuentra en su forma ionizada -CH2-S es. 6.3. 7.3. 8.3. 9.3.

Los aminoácidos proteicos se caracterizan pq. pertenecen a la serie L y pueden sufrir modificaciones una vez se han incorporado a las proteinas. son todos esenciales. pertenecen a la serie D.

Los aminoacidos que no pueden ser sintetizados por el organismo se llaman. conificables. esenciales. no proteicos.

El aminoácido que sufre un mayor cambio de carga cuando el pH de la disolucion desciende de 6.5 a 5.5 es. triptofano. lisina. histidina. glutamato.

Son aminoacidos dicarboxilicos. glutamina. aspartato. glutamato.

Entre las modificaciones que pueden sufrir los aminoacidos una vez incorporados a las proteinas podemos citar. carboxilacion. hidroxilacion. mutarrotacion. glicosilacion.

Los aminoacios lisina y arginina. tienen caracter acido, y por tanto, a pH fisiológico tendrán carga positva. tienen caracter acido, y por tanto, a pH fisiológico tendrán carga negativa. tienen caracter basico , y por tanto, a pH fisiológico tendrán carga positva.

El a minoacido que contiene el grupo -S-CH3 es. histidina. serina. metionina. tiamina.

¿Que aminoácido seria menos soluble en agua?. aspartato. lisina. isoleucina.

¿Cual de las siguientes modificaciones post-traduccionales representa la formacion de un enlace covalente entre distintas cadenas polipéptidicas de una proteina?. formacion de puentes bisulfuro. hidroxilacion. fosforilacion. glicosilacion.

Las cadenas laterales de la leucina, isoleucina o la valina, podrían participar en. interacciones por puentes de H. interacciones hidrofóbicas. interaciones salinas. interacciones covalentes reversibles.

Todos los aminoácidos proteicos. tienen poder rotatorio. son D-aminoácidos. pueden esterificarse con un alcohol.

Ejemplos de aminoacidos dipróticos son. histidina y glutamina. fenilalanina y triptofano. leucina e isoleucina. tirosina y fenilalanina.

Los tioaminoácidos. glutamina y asparagina. histidina, lisina y arginina. metioanina y cisteína.

La histidina. tiene un grupo guanidimo en la cadena lateral. tiene un grupo imino en la cadena lateral. es el unico aminoacido cuya cadena lateral tiene un pK proximo a la neutralidad.

La serina es. un hidroxiaminoacido. un tioaminoacido. aminoacido basico.

La taurina es. un aminoácido no carboxílico. un aminoacido proteico modificado. un D-aminoacido.

Un aminoacido con carga negativa a pH7. es un aminoacido acido. es un aminoacido basico. es un aminoacido neutro. es un aminoacido hidrofobico.

Cual de los siguientes aminoácidos sufre mayores cambios de ionizacion cuando el Ph baja de 5 a 3. arginina. isoleucina. acido aspártico.

Aminoacidos que tienen grupos ionizables en las cadenas laterales pueden ser. solo los acidos y los basicos. solo, acidos, basicos, tirosina y la cisteína. solo los acidos, los basicos y los aromátcos.

¿Que aminoacido contiene una cadena lateral que es hidrofobica y , sin embargo, es capaz de formar un unico puente de H con el agua?. asparagina. triptofano y fenilalanina. arginina.

La histidina y la lisina. son aminoacidos acidos. son aminoacidos basicos. son aminoacidos aromaticos.

Los aminoacidos susceptibles de fosforilacion son. serina, treonina y tirosina. fenilalanina, tirosina y triptofano. cisteína, metionina y cistina.

Los aminoacidos basicos. estan cargados positivamente a pH7. estan cargados negativamente a pH7. tienen carga neta cero por debajo de pH7.

El unico aminoacido proteico es. la glicina. la prolina. la histidina. la beta-alanina.

Los aminoácidos aromáticos. son relativamente hidrofílicos. son relativamente hidrofobicos. son todos fosforilables.

La desmosina. es un aminoácido proteico modificado. es un aminoácido no proteico. no es un aminoacido.

Las cadenas laterales de la valina, isoleucina y leucina, se espera que puedan participar en. interacciones salinas. interacciones hidrofobicas. formación de puentes de H.

En cuanto al enlace peptídico, es cierto que. se establece entre los grupos amino de 2 aminoacidos contiguos. se establece entre los grupos carboxilo de 2 aminoacidos contiguos. se establece entre los grupos amino y carboxilo de 2 aminoacidos.

La configuracion de la lamina plegada de una proteina, se refiere a. su estructura primaria. su estructura secundaria. su estructura terciaria.

El enlace peptídico. es un enlace ester. tiene las caracteristicas propias de un enlace sencillo. esta estabilizado por resonancia.

Para determinar la secuencia de un peptido hay que determinar. el valor de los angulos phi y psi de cada aminoacido. el numero de aminoacidos de cada clase que contiene. el orden en que estan unidos los distintos aminoacidos.

El enlace peptídico. es un enlace de tipo amida substituido. es un enlace hemiacetalico interno. es un enlace no covalente.

En lo que concierne al enlace peptídico, es FALSO que. en las helices alpha, el angulo psi esta fijado mientras que el angulo phi puede rotar libremente. una proteina puede ser desnaturalizada sin romper los enlaces peptídicos. los grupos peptídicos asumen esencialmente la conformacion trans tanto en las helices alfa como en las laminas beta.

Un tripeptido. no es una substancia anfótera. solo es una substancia anfotera si tienen aminoacidos con cadenas laterales ionizables. es una substancia anfotera aunque no tenga ningun aminoacido con cadenas laterales ionizables.

El compuesto alanilglicilprolilarginina. es un polipeptido. tiene 4 enlaces peptidicos. se representa con el codigo de una letra como : AGPR.

Un tripeptido es. un complejo formado por tres peptidos. un peptido formado por 3 aminoacidos. un peptido con 3 extremos.

En una proteina, los primeros 36 aminoacidos adoptan una estructura de helice alpha.¿Cual serae la longitud, en nm, de dihca helice alpha?. 3.6. 5.4. 54.

Las regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de proteinas globulares que se pueden plegar o desnaturalizar de forma independientemente se llaman. estructuras secundarias. estructuras supersecundarias. subunidades. dominios.

En la hoja beta. se forma un puente de H cada 3.6 aminoacidos. la cadena principal del polipéptido esta estirada al maximo. la estabilidad se mantiene principalmente por enlaces covalentes.

En una helice alpha d una proteina. cada vuelta de la helice es capaz de acomodar 5.4 aminoacidos. cada enlace peptídico puede formar 2 puentes de H. las cadenas laterales de los aminoacidos se orientan hacia el interior de la helice.

En una proteina en disolucion. si el pH es alto, la carga neta es de signo +. la carga neta es independiente del pH. si el Ph es bajo, la carga neta es de signo +.

Es cierto que. los terminos polipetidos y proteina son siempre equivalentes. una proteina puede estar formada por varios polipéptidos. un peptido puede estar formado por varias proteinas.

Si conozco la secuencia de una proteina quiere decir que conozco la. estructura primaria. estructura secundaria. estructura terciaria. todas las estructuras.

La mejor defincion para estructura secundaria de una proteina sería. la secuencia de aminoacidos. tramos de helices alfa o laminas beta conectados mediante giros beta, lazos y regiones ovillo aleatorio. la interaccion entre tramos mediante puentes bisulfuro. la interaccion entre cadenas laterales de los aminoacidos.

La disposicion de los aminoacidos modificados y cisteínas capaces de establecer puentes bisulfuro, hace referencia a. las estructuras primarias y secundarias de las proteinas. las estructuras primarias. las estructuras secundarias y supersecundarias de las proteinas.

Cuando una proteina se desnaturaliza. cambia su secuencia. pierde su actividad biologica. lo hace siempre de forma reversible.

El colágeno es una proteina con funcion. estructural. enzimatica. hormonal.

Los enzimas de naturaleza no proteica se denominan. ribozomas. polimerasas. ribosomas. no existen.

Los peptidos pueden actuar como. antibioticos. reserva energetica. neurotransmisores.

El enlace peptídico. tiene las caracteristicas propias de un enlace sencillo. esta estabilizado por resonancia. limita las posibilidades conformacionales de las proteinas. es un enlace de tipo amina.

El compuesto leucilcisteiniltirosina. contiene L en su extremo amino. contiene L en su extremo caboxilo. contiene Y en su extremo amino.

Una proteina purificada es tratada con cloruro de dansilo y despues hidrolizada. El analisis del hidrolizado por cromatografia identifico derivados aminoacidicos: dansil-glicina y dansil-alanina. Estos resultados indican que la proteina consiste en. 2 cadenas polipetidicas, una con glicina y otra con alanina en sus extremos COOH- terminales. 2 cadenas polipetidicas, una con glicina y otra con alanina en sus extremos NH2- terminales. un polipeptido con glicina y alanina como sus 2 primeros residuos del extremo NH2-terminal. un polipeptido con glicina y alanina como sus 2 primeros residuos del extremo COOH-terminal.

En una proteina globular, cual es falsa. los aminoacidos polares se disponen en el interior de la molecula. los aminoacidos apolares se disponen en el interior de la molecula. los aminoacidos polares se disponen en el exterior de la molecula.

Segun su forma, las proteinas pueden ser. monomericas, dimericas, oligomericas y polimericas. globulares o fibrosas. homoproteinas y heteroproteinas.

Cuando una proteina se desnaturaliza. pierde su actividad biologica. disminuye la solubilidad. lo hace siempre de forma irreversible.

Una proteina globular, formada fundamentalmente por helices alfa, muestra un patron caracteristico en su estructura primaria, en el que de cada 3 aminoacidos que confroman las helices, uno es hidrofobico. Este patron es probable que contribuya a mantener la estructura globular de la proteina por qeu. fuerza a que una de las caras de la helice sea hidrofobica, y se situe en el interior de la proteina y hace que sea imposible la hidrolisis de la proteina. impide la interaccion entre proteinas. disminuye a formacion de interacciones intramoleculares.

Una proteina unido a su grupo prostetico se llama. holoproteina. apoproteina. dimero. proteina activada.

En una helice alfa de una proteina. cada vuelta de la helice es capaz de acomodar 5.4 aminoacidos. cada enalce peptidico puede formar 2 puentes de H. las cadenas laterales de los aminoacidos se orientan hacia el interior de la helice.

En una proteina en disolucion. la carga neta es inependiente del pH. si la carga neta es cero, entonces el Ph se correspode al punto isoelectrico. si el pH es bajo, la carga neta es de signo positivo.

Durante la hidrolisis , una proteina se ve afectada en. su estructura primaria. su estructura secunadia, terciaria y cuaternaria. en todas.

¿Que ligando incrementa la afinidad de la hemoglobina por el O2?. BGP. O2. h+. CO2.

La enfermedad de Sickle se debe fundamentalmente a un incremento en. interacciones ionicas entre moleculas de la hemoglobina. interacciones hidrofobicas entre las moleculas de la hemoglobina. la afinidad por el oxigeno de la molecula de hemoglobina. sintesis de hemoglobina.

¿Que aminoacido rompe frecuentemente la estructura alpha-helice?. tirosina. prolina. histidina.

La hemoglobina se une al oxigeno de forma cooperativa, mientras que la mioglobina no ¿Cual es la mejor explicacion para esta diferencia ?. la mioglobina es monomerica, mientras que la hemoglobina multimerica y la mioglobina contiene Fe2+ mientras que la hemoglobina Fe3+. la mio globina contiene fundamentalmente laminas beta, mientras que la hemoglobina no contiene niguna. el hemo se encuentra en la superficie de la mioglobina, y en la hemoglobina en un bolsillo hidrofobico.

Las proteinas globulares generalmente. tienen una unica subunidad. tienen solo estructuras en helice alpha. son mucho mas estables que las proteinas filaemntosas. tienen un interior hidrofobico rodeado por una superficie hidrofilica.

Los aminoacidos prolina y glicina. dificultan la formacion de helices alpha. favorecen la formacion de helices alpha. suelen aparecer en los extremos amino-terminales de las helices alfa.

La formacion de un puente bisulfuro es un ejemplo de que tipo de estructura proteica. primaria y secundaria. secundaria y terciaria. terciaria y cuternaria.

Todas las afirmaciones sobre las helices alpha son correctas, excepto. una prolina en el medio de una helice provoca un pliegue. hay 3.6 residuos aminoacídicos por cada vuelta. las alpha-helices son mayoritariamente levógiras.

Las cadenas plegadas-beta, adyacentes en sentido antiparalelo, se mantienen unidas entre si fundamentalmente mediante. enlaces peptidicos. puentes de H. fuerzas de van der waals. interacciones ionicas.

En la mioglobina ¿que residuo se une a un atomo de hierro?. histidina. lisina. alanina. fenilalanina.

Varias helices alpha, adyacentes entre si, se mantendran unidas entre si fundamentalmente mediante. interacciones hidrofobicas y/o ionicas. interacciones hidrofobicas. puentes de H.

La afinidad de muchas proteinas por una columna de intercambio ionico cambia significativamente cuando se incrementa el pH de la columna de 6 a 8. La razon de estos cambios de afinidad es debida a. la protonacion de los residuos de lisina de las proteinas. la ionizacion de los residuos de acido glutamico de las proteinas. la ionizacion de los residuos histidina.

Todas las afirmaciones sobre la mioglobina son correctas, Excepto. la mioglobina tiene un elevado contenido de helices alpha. en el interior de la molecula contiene mayoritariamente aminoacidos no polares. la mayoria de los residuos cargados estan lozalizados en el interior de la molecula.

En una proteina multimerica, como por ejemplo la hemoglobina, las cadenas polipeptidicas individuales estan unidas unas a otras mediante las interaciones mencionadas, a excepcion de. puentes de hidrogeno. enlaces peptidicos e interacciones hidrofobicas. enlaces o-glicosidicos.

Que ligando incrementa la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno. O2. H+. Fe2+. BPG.

¿Por que la mayoria de las proteinas se desnaturaliza rapidamente a ph 2?. a pH bajo se pierden las interacciones hidrofobicas del interior de la proteina. a pH bajo se pierden los puentes bisulfuro entre las cadenas polipeptidicas. a pH bajo se produce una repulsion electrostatica entre los grupos cargados.

La concentracion de 2,3-bifosfoglicerol (BGP) en los eritrocitos humanos se incrementa hasta un 50 por ciento durante los 2 dias despues de alcanzar una altura de 4000 m ¿Como se ve afectada la hemoglobina por este incremento de BGP?. se incrementa la cantidad de oxigeno unido debido a la interacciones alostéricas heterotropicas. se une una menor cantidad de CO2 a los extremos amino de las alpha-helices de la hemoglobina. se incrementa la cantidad relativa de la hemoglobina deoxi.

El enlace peptidico. siempre se encuentra en configuracion cis, salvo en excepciones. siempre se encuentra en configuracion trans , salvo en excepciones. suele encontrarse en posicion trans en las configuraciones estiradas beta, y posicion cis en alpha.

La estructura secundaria de una proteina se define como. el orden de los aminoacidos en la cadena polipetidica. las disposiciones regulares, con elmentos de simetria, que pueden encontrarse a lo largo de la cadena polipetidica. la disposicion relativa de 2 aminoacidos no contiguos, debida a un conjunto de interacciones posibles entre distintos aminoacidos de la cadena peptidica.

Las helices alpha. son siempre dextrogiras. son casi siempre dextrogiras. solo se pueden formar con aminoacidos de la serie D. se encunetran en el colageno.

Las proteinas homologas son. 2 proteinas de la misma especie, con funciones parecidas y secuencia diferente. 2 proteinas de distinta especie, con secuecia similar e identica funcion. 2 proteinas de distinta especie, con semejanza estructural y distinta funcion.

Las estructuras secundarias de las proteinas, tales como las helices alpha o las hojas plegadas beta, se estabilizan principalmente mediante. momentos bipolares. formacion de puentes de H. interacciones hidrofobicas.

Las estructuras secundarias de las proteínas, tales como las hélices α o las hojas plegadas β, se estabilizan principalmente mediante. momentos bipolares. formación de puentes de hidrógeno. interacciones hidrofóbicas.

En la superficie de interacción entre las subunidades de una proteína dimérica, todas las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos siguientes contribuyen a incrementar la estabilidad del dímero EXCEPTO. glutamato – lisina. leucina – isoleucina. lisina – histidina. fenilalanina – triptófano.

La anemia falciforme es causada por una mutación en la hemoglobina que produce. un cambio de aminoácidos no cargados a aminoácidos cargados. un cambio de aminoácidos cargados a aminoácidos hidrofóbicos. una disociación de los dímeros de hemoglobina.

La tasa de migración de una proteína en un gel de poliacrilamida con SDS depende principalmente de su. punto isoeléctrico. peso molecular. estructura secundaria. composición en aminoácidos.

En la mioglobina y en la hemoglobina, el oxígeno se une directamente a. el Fe²⁺ en el hemo. el Fe³⁺ en el hemo. la histidina proximal.

Estos tres residuos: …tyr-gly-lys… se encuentran en el interior de una cadena polipeptídica. ¿Cuántos puentes de hidrógeno puede formar potencialmente con el agua a pH 7?. 3. 4. 5. 6.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos es más hidrofóbico?. Glicina. Glutamina. Fenilalanina. Tirosina.

¿Cuál de las siguientes especies es predominante a pH 10.5?. a. b. c. d. e.

El efecto de los H⁺ sobre la hemoglobina (efecto Bohr) es el de: estabilizar la forma oxi. estabilizar la forma desoxi. desestabilizar la forma desoxi. incrementar la oxidación del Fe²⁺.

Todas las afirmaciones siguientes son ciertas excepto: Las hojas plegadas beta pueden ser paralelas o antiparalelas. Una hoja plegada beta ha de tener más de una cadena. Las hojas plegadas beta pueden presentar torsiones. Las cadenas beta adyacentes de una hoja plegada beta están siempre conectadas entre sí por hairpin loops (lazos cerrados). Las hojas beta están siempre plegadas.

En una cadena polipeptídica, ¿qué enlace tiene carácter parcial de doble enlace?. C alfa–C. C–N. N–C alfa. C alfa–H.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos es un sitio potencial de fosforilación en una proteína?. Cisterna. Arginina. Metionina. Tirosina.

Las proteínas tienen importancia, en los seres vivos, sobre todo, porque... A través de ellas se va a expresar la información genética. Pueden formar agrupaciones características de átomos. Son sustancias anfipáticas. Son sustancias poco abundantes pero ejercen importantes funciones.

Las proteínas que además de aminoácidos tienen en su estructura otras moléculas orgánicas reciben el nombre genérico de... Péptidos. Polipéptidos. Oligopéptidos. Prótidos.

La estructura secundaria de una proteína se estabiliza mediante... Enlaces éster. Enlaces de hidrógeno. Uniones covalentes. Interacciones ácido-base.

Se dice que una proteína se ha desnaturalizado cuando... Se altera la estructura secundaria. Se disuelve. Se altera la estructura terciaria. Se rompe la proteína mediante determinadas enzimas.

Los oligopéptidos son prótidos que tienen: Menos de 4 aminoácidos. Entre 4 y 10 aminoácidos. De 10 a 80 aminoácidos. Más de 100 aminoácidos.

Si una proteína tiene entre 10 y 100 aminoácidos recibe el nombre de ... Oligopéptido. Polipéptido. Prótido. Enzima.

Un prótido se considera que es una proteína en sentido estricto cuando tiene... Menos de 4 aminoácidos. Entre 4 y 10 aminoácidos. De 10 a 100 aminoácidos. Más de 100 aminoácidos.

Una de estas afirmaciones no es correcta. Los anticuerpos son siempre proteínas. Las enzimas son mayoritariamente proteínas. Algunas hormonas (p.e.: la insulina) son proteínas. La quitina, sustancia que forma el caparazón de los artrópodos, es una proteína.

El enlace que une los aminoácidos para formar una proteína se llama: Enlace éster. O-glucosídico. Enlace peptídico. Enlace disulfuro.

La estructura primaria de una proteína viene dada por: La secuencia u orden que siguen los aminoácidos. Las hélices α o β que tenga. El orden en las bases nitrogenadas. El número de puentes disulfuro de que disponga.

Uno de los aminoácidos de la lista no responde a la fórmula general de los aminoácidos proteicos. a. b. c.

La razón por la que el aminoácido del ejercicio anterior no es correcto es: Porque el aminoácido a) tiene una de las funciones amino mal. Porque el aminoácido b) tiene azufre y eso no es posible. Porque el aminoácido c) tiene la función amino en el carbono 3 y eso no es posible. Ya se dijo que los tres aminoácidos son correctos.

El aminoácido que se observa en la figura es un aminoácido... Apolar. Polar no ionizable. Polar ácido. Polar básico.

El grupo ácido suplementario del aminoácido de la figura en medio básico estará cargado... Positivamente. Negativamente. No tendrá carga eléctrica.

El aminoácido que se observa en la figura es un aminoácido... Apolar. Polar no ionizable. Polar ácido. Polar básico.

El aminoácido que se observa en la figura es un aminoácido... Apolar. Polar no ionizable. Polar ácido. Polar básico.

¿Cómo estará cargado en una proteína el grupo amino suplementario del aminoácido de la Fig. 5 a pH=3?. Negativamente. Positivamente. A este pH no tendrá carga eléctrica.

El aminoácido que se observa en la figura es un aminoácido... Apolar. Polar no ionizable. Polar ácido. Polar básico.

¿Qué particularidad tiene el aminoácido de la figura?. Que es el único de los aminoácidos proteicos que es D. Que es el único de los aminoácidos proteicos que es L. Que es el único de los aminoácidos proteicos que no tiene isomería óptica.

¿Cuál de los dos aminoácidos que se observan en la figura será más soluble en agua?. Los dos serán igualmente solubles. Ninguno de los dos será soluble en agua. El a) será más soluble. El b) será más soluble.

Una de estas características no corresponde al enlace peptídico: Los cuatro átomos que integran el enlace peptídico no se encuentran en un mismo plano. El enlace peptídico se comporta como un doble enlace. No es posible el giro alrededor del enlace peptídico.

El enlace peptídico que se observa en el recuadro de la figura... No es correcto pues falta un oxígeno entre el carbono y el nitrógeno. No es correcto pues unido al carbono hay un =O en lugar de un -OH. No es correcto pues al nitrógeno le sobra el -H. es correcto.

Una de estas moléculas no es un péptido: Insulina. Cortisona. Vasopresina. Oxitocina.

En el esquema de la figura se observa un fragmento de la estructura secundaria de una proteína. Este fragmento tiene una estructura en... Hélice alfa. Ninguna de las dos pues las hélices alfa y las conformaciones beta forman parte de la estructura terciaria. Conformación beta.

La hidrólisis parcial de un oligopéptido formado por 6 aminoácidos ha dado los siguientes fragmentos: H-Gly-Ala-Pro-OH H-Val-Leu-OH H-Asp-Val-OH. H-Gly-Ala-Pro-Asp-Val-Leu-OH. H-Val-Leu-Gly-Ala-Pro-Asp-OH. H-Asp-Val-Leu-Gly-Ala-Pro-OH.

La enzima tripsina hidroliza los enlaces peptídicos en los que la función carbonilo es aportada por la lisina (Lys) o la arginina (Arg). Indique los fragmentos que producirá la hidrólisis por tripsina del siguiente péptido: H-Met-Arg-Val-Lys-OH. H-Met-OH, H-Arg-Val-Lys-OH. H-Met-Arg-OH, H-Val-Lys-OH. H-Met-Arg-Val-OH, H-Lys-OH.

El esquema de la figura representa... La estructura primaria de una proteína. La estructura secundaria de una proteína. La estructura terciaria de una proteína. La estructura cuaternaria de una proteína.

En el esquema que se observa en la anterior figura, las conformaciones beta están indicadas con el número... 1. 2. 3. 4.

En el esquema que se observa en la anterior figura, los puentes disulfuro están indicados con el número... 1. 2. 3. 4.