Bioquícima

Los tres elementos más abundantes de la materia viva. C, H, O. C, H, N. O, S, N. C, N, P.

Para que se forme un puente de hidrógeno es necesaria la presencia de un átomo de hidrógeno unido covalentemente a. Un átomo electropositivo. Un átomo electronegativo. Un átomo sin carga. Cualquier tipo de átomo.

Los aminoácidos más abundantes en las proteínas son. α-aminoácidos. ω-aminoácidos. β-aminoácido. γ-aminoácidos.

Señala qué aminoácido no forma parte de la estructura proteínica. Hidroxiprolina. Glicina. Ornitina. Serina.

En relación con las características estructurales del enlace peptídico indica la respuesta FALSA. Es prácticamente plano. Posee un marcado carácter de doble enlace. Está cargado. No está cargado.

El péptido Gly-Ala-Thr-Ser-Ile tiene. Un puente disulfuro. Cinco enlaces peptídico. Un grupo carboxilo libre. Dos grupos amino libres.

¿Cuál de las siguientes características aparece en todas las proteínas?. Hélice α. Giro β. Puentes disulfuro. Ninguna de las anteriores.

¿Cuál de los siguientes enlaces contribuye a la estabilización de la estructura terciaria de una proteína monomérica globular?. Puentes de hidrógeno con el agua. Interacciones electrostáticas. Puentes disulfuro entre distintas cadenas. Interacciones hidrofóbicas.

. La estructura secundaria de una proteína se estabiliza fundamentalmente mediante: Enlaces éster. Enlaces por puentes de hidrógeno. Uniones covalentes. Interacciones ácido-base.

En la estructura α-hélice. Las cadenas laterales de los aminoácidos se orientan hacia el exterior de la hélice. Se forman un gran número de puentes de hidrógeno entre átomos electronegativos de las cadenas laterales. Hay unos 20 puentes de hidrógeno. Abundan los puentes disulfuro.

El efecto de un inhibidor competitivo. Se revierte aumentando la concentración de sustrato. No afecta a la [S] que se requiera para que la enzima alcance una vi = 1/2 Vmax. Disminuye el valor de la Vmax. Es independiente de la [S].

Un inhibidor no competitivo. Disminuye la Vmax y la Km de la enzima. Disminuye la Vmax de la enzima. Disminuye la Km de la enzima. Todas las respuestas son falsas.

La biosíntesis de los ácidos nucleicos se caracteriza por llevarse a cabo. Siempre en dirección 3’ → 5’. Siempre en dirección 5’ → 3’. En dirección 5’ → 3’ para el ADN y 3’ → 5’ para el ARN. En dirección 5’ → 3’ para el ARN y 3’ → 5’ para el ADN.

La mayor parte de la síntesis de ADN en E. coli la lleva a cabo la enzima. ADN pol I. ADN pol II. ADN pol III. ADN pol IV.

La ADN Pol I de E. coli presenta. Actividad ligasa. Actividad polimerasa 3’ → 5. Actividad exonucleasa 5’ → 3. Actividad fosfatasa 3’ → 5’.

La síntesis de los telómeros requiere de la enzima … (1) que es un tipo de … (2): Telomerasa (1), Helicasa (2). Telomerasa (1), Ribonucleoproteína (2). Ribonucleasa (1), Riboproteína (2). Ribotelasa (1), Ligasa (2).

La subunidad de la ARN polimerasa de E. coli que reconoce los promotores se denomina: α. β. β’. σ.

Son diferencias entre la transcripción en procariotas y eucariotas que. En procariotas las ARN polimerasas reconocen directamente los promotores de transcripción. En eucariotas hay al menos una ARN polimerasa para cada tipo de ARN y en procariotas solouna. El ARN de procariotas no sufre modificaciones postranscripcionales y el de eucariotas sí. Todo lo anterior es cierto.

. La RNA polimerasa I transcribe. Los precursores de mRNA. Los rRNA 18S, 5.8S y 28S. La mayoría de los tRNA. La mayoría de los tRNA.

El mecanismo de splicing o procesamiento. Separa los fragmentos de DNA no codificante. Elimina los intrones y deja los exones en un mRNA maduro. Es un mecanismo universal en todos los organismos. Tiene lugar en el citoplasma, antes de ser traducido.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la función de las colas de poli(A) en los mRNA eucariotas?. Se necesitan para que se lleve a cabo la traducción de forma correcta. Evita la degradación del mRNA. Es una señal de terminación de la transcripción. Señalan los sitios de corte en el mRNA.

En el operón lactosa, cuando hay lactosa: El represor se inactiva. El represor se activa. La RNA polimerasa se activa. La permeasa inhibe a la beta-galactosidasa.

¿Qué enunciado describe mejor la relación entre la metilación y la actividad génica?. La metilación del DNA se asocia generalmente a la inactividad transcripcional. La metilación del DNA se asocia generalmente a la actividad transcripcional. La metilación de las histonas se asocia generalmente a la inactividad transcripcional. La metilación de las histonas se asocia generalmente a la actividad transcripcional.

Respecto al código genético. Un mismo triplete o codón puede servir para varios aminoácidos. Un mismo aminoácido puede estar codificado por distintos tripletes. Existen tantos codones como aminoácidos. Existen tres codones de inicio y tres de terminación.

La fase de elongación de la traducción está formada por las siguientes etapas. Iniciación, elongación y terminación. Decodificación, transpeptidación y translocación. Unión de los aminoacil-tRNAs, transpeptidación y translocación. Unión de los aminoacil-tRNAs, transpeptidación y translocación.

Unión de los aminoacil-tRNAs, transpeptidación y translocación. La cola de poli A. Casquete 5’ formado por 7-metilguanosina. Casquete 5’ formado por 7-metilguanosina. Procesamiento alternativo.

Entre los mecanismos de control del metabolismo se encuentran. La regulación de la actividad de las enzimas. La regulación hormona. La compartimentación de las rutas en orgánulos subcelulares. Todo lo anterior es cierto.

Respecto a la enzima piruvato deshidrogenasa, indique qué afirmación es falsa. Es un complejo multienzimático. Es una reacción reversible en condiciones fisiológica. Utiliza varios cofactores enzimáticos, entre los que se encuentra el pirofosfato de tiamina. Cataliza la transformación de piruvato en acetil-CoA, CO₂, NADH + H⁺.

Los sistemas lanzadera se utilizan para. Transporte de nutrientes hacia el interior de la célula. Expulsión de productos de desecho al exterior celula. Translocación de H⁺ entre compartimentos subcelulares. Transporte de poder reductor entre compartimentos subcelulares.

Entre las siguientes enzimas, indicar la que es exclusiva de la glucólisis y no de la gluconeogénesis. Hexoquinasa. Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa. Aldolasa. Triosa-fosfato isomerasa.

Las fermentaciones láctica y alcohólica tienen en común que. Permiten obtener NADH en anaerobiosis. Son exclusivas de microorganismos. Permiten obtener ATP en anaerobiosis. Ocurren en la mitocondria.

Enzima que participa en la fase oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato. Transcetolasa. Gliceraldehído-3P deshidrogenasa. Hexoquinasa. Glucosa-6P deshidrogenasa.

La forma activada de glucosa empleada en la síntesis de glucógeno es. CDP-glucosa. ADP-glucosa. GDP-glucosa. UDP-glucosa.

. Lipólisis, β-oxidación de los ácidos grasos, cetogénesis y lipogénesis son algunas de las rutas relacionadas con el metabolismo de los lípidos. La lipólisis y la β-oxidación son rutas catabólicas. Solo la lipólisis es una ruta catabólica. Solo la lipogénesis es una ruta anabólica. La cetogénesis puede ser tanto una ruta anabólica como catabólica.

En el proceso de internalización mitocondrial de los ácidos grasos participa la. Carnitina. Ornitina. Clatrina. Glutatión.

Cuerpos cetónicos. ¿En qué circunstancias se forman estos compuestos en las mitocondrias hepáticas?. Cuando se acumula acetil-CoA por falta de oxalacetato. Cuando se acumula oxalacetato por falta de acetil-CoA. Cuando se acumula acetil-CoA por exceso de oxalacetato. Cuando se acumula oxalacetato por exceso de acetil-CoA.

La síntesis hepática del colesterol: Es un proceso energéticamente rentable. Tiene lugar en las mitocondrias a partir de Acetil-CoA. Tiene a la β-Hidroxi β-Metil Glutaril-CoA reductasa (HMG-CoA reductasa) como enzima clave. El colesterol no se sintetiza en el hígado.

Referente al catabolismo de aminoácidos. Se consideran aminoácidos cetogénicos aquellos cuyo esqueleto carbonado se convierte en piruvato o en intermediarios del ciclo de Krebs. Se consideran aminoácidos glucogénicos aquellos cuyo esqueleto carbonado se convierte en Acetil-CoA. El nitrógeno amínico se excreta en forma de amoníaco, urea o ácido úrico, dependiendo de la especie anima. Nada de lo anterior es cierto.

El ciclo de la urea tiene lugar. En todos los tejidos. En el intestino, riñón e hígado. En los hepatocitos. En el riñón.

La enzima que cataliza la última reacción del ciclo de la urea es: Argininosuccinasa. Carbamoil-fosfato sintetasa. Glutamato DH. Arginasa.

La gota es una enfermedad producida por: Un exceso de cristales de ácido láctico. Un defecto en las vías de recuperación de pirimidinas. Un exceso de ácido úrico acumulado en las articulaciones. Un defecto de xantina.