Bioquímia 2.- T4. CK, Oxidación del piruvato y C. Glioxilato

4.1.1. (B3). ¿Qué ocurrirá en un perro con deficiencia de vitamina B1 (tiamina) ?. Disminuirá la β-oxidación. Se reducirá la actividad de la piruvato deshidrogenasa. Se acumulará piruvato y lactato en sangre. Mejorará la síntesis de glucógeno. Aumentará la fosforilación oxidativa.

4.1.2. (B3). ¿Qué metabolito serviría como indicador en una analítica para confirmar una deficiencia de PDH?. Lactato. Oxalacetato. Piruvato. Alanina. Citrato.

4.1.3. (B5). ¿Qué prueba de laboratorio confirmaría déficit de PDH en un paciente pediátrico?. pH sanguíneo alto. Acidosis láctica. Elevación de piruvato. Hiperglucemia. Aumento de GTP.

4.2.1. (B1). ¿Qué enzimas permiten la generación de piruvato a partir de alanina y serina respectivamente?. Alanina y serina aminotransferasas, respectivamente. Alanina dehidratasa y serina aminotransferasa, respectivamente. Treonina deshidrogenasa, alanina aminotransferasa y serina dehidratasa, respectivamente. Alanina aminotransferasa y serina dehidratasa, respectivamente. Treonina aldolasa, aldehído deshidrogenasa y acetato tioquinasa.

4.2.2. (B2) ¿Qué coenzima del complejo piruvato deshidrogenasa se encarga de la descarboxilación y transferencia del grupo aldehído (A) y del transporte de grupos acilo (B)?. El lipoato para A y el TPP para B. El NADH, tanto de A como de B. La tiamina pirofosfato (TPP) para A y la coenzima A para B. El TPP para A y el lipoato para B. El TPP tanto para A como para B.

4.2.3. (B1). ¿Qué enzima(s) del complejo piruvato deshidrogenasa se encarga(n) de la descarboxilación del piruvato?. La dihidrolipoil transacetilasa y la dihidrolipoil deshidrogenasa. La piruvato deshidrogenasa y la dihidrolipoil transacetilasa. La piruvato deshidrogenasa. La dihidrolipoil transacetilasa. La dihidrolipoil deshidrogenasa.

4.2.4. (B1). De las coenzimas del complejo piruvato deshidrogenasa, ¿cuál se encarga de la descarboxilación?. Lipoato. Tiamina pirofosfato. NADH. FADH2. Coenzima A.

4.2.5. (B2). ¿Cómo afectará una alta concentración de NADH al complejo piruvato deshidrogenasa considerando el mecanismo de modificación covalente?. La inhibirá alostéricamente. Permitirá su actividad al reprimir a la piruvato deshidrogenasa quinasa. Lo inhibirá mediante la activación de la piruvato deshidrogenasa quinasa. Permitirá su activación mediante la desfosforilación de la piruvato deshidrogenasa quinasa. Lo inhibirá mediante la fosforilación de la dihidrolipoil transacetilasa.

4.2.6. (B2). Los alcohólicos frecuentemente desarrollan deficiencias de tiamina porque el etanol disminuye la absorción de la vitamina. ¿Cuál de las siguientes enzimas se vería más afectada por una deficiencia de tiamina?. Piruvato deshidrogenasa. Succinato deshidrogenasa. Malato deshidrogenasa. Alfa-cetoglutarato deshidrogenasa. Fumarasa.

4.2.7. (B2). La conversión de piruvato en acetil CoA y CO2: Se inhibe cuando la piruvato deshidrogenasa quinasa se activa por NADH. Es reversible. Implica la participación del ácido lipoico. Es fosforilado por una proteína quinasa en presencia de ATP. Ocurre en el citosol.

4.2.8. (B2). Ante una situación de suficiencia energética, ¿Qué papel jugará la piruvato deshidrogenasa quinasa?. Fosforilará residuos de serina de la piruvato deshidrogenasa (E1). Inactivará a la piruvato deshidrogenasa (E1) mediante fosforilación. Inactivará a la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3) mediante fosforilación. Activará a la piruvato deshidrogenasa (E1) mediante fosforilación. Activará a la dihidrolipoil transacetilasa (E2) mediante fosforilación.

4.2.9. (B2). Ante una situación de deficiencia energética, ¿Qué papel jugará la piruvato deshidrogenasa quinasa?. Estará inactivada, permitiendo la actividad del complejo piruvato deshidrogenasa. Activará a la piruvato deshidrogenasa (E1) mediante fosforilación. Inactivará a la piruvato deshidrogenasa (E1) mediante fosforilación. Activará a la dihidrolipoil transacetilasa (E2) mediante fosforilación. Fosforilará residuos de serina de la piruvato deshidrogenasa (E1).

4.2.10. (B3). En un paciente con déficit de piruvato deshidrogenasa, ¿Qué consecuencia metabólica inmediata se observa?. Acumulación de lactato. Disminución de acetilCoA. Disminución de la βoxidación. Acidosis metabólica. Aumento del ciclo de Krebs.

4.2.11. (B6). Un paciente pediátrico padece de un déficit congénito y severo de la piruvato deshidrogenasa (PDH). ¿Qué estrategia metabólica o farmacológica, en conjunto, propondría usted para minimizar la acidosis láctica y proveer de energía al cerebro?. Dieta cetogénica, aumentando la ingesta de lípidos. Inhibir la piruvato carboxilasa (PC) para reducir la demanda de oxalacetato (OAA). Administrar dicloroacetato (DCA) para inhibir la piruvato deshidrogenasa quinasa (PDK). Administrar suplementos de tiamina y lipoato para maximizar la actividad residual del complejo. Favorecer la producción de glucosa mediante una dieta rica en carbohidratos.

4.2.12. (B5). El arsénico (As3+) se une covalentemente a los grupos tiol (SH) del lipoato. Evalúe las consecuencias inmediatas y a corto plazo de una intoxicación por arsénico en el metabolismo cerebral. Se incrementará el flujo del ciclo de Krebs al inhibirse la isocitrato deshidrogenasa. Acumulación de piruvato y αcetoglutarato por el bloqueo de complejos con lipoato. Una disminución drástica en la producción de acetilCoA y succinilCoA mitocondriales. Desvío del piruvato citosólico hacia la producción de lactato, generando acidosis láctica. Aumento significativo en la producción de GTP/ATP debido a una vía compensatoria.

4.2.13. (B5). Evalúe cómo una alta concentración de ATP, NADH y acetilCoA en la matriz mitocondrial regula la entrada de carbono al ciclo de Krebs a partir del piruvato. El acetilCoA activa alostéricamente a la piruvato deshidrogenasa quinasa (PDK). El ATP actúa como aceptor de fosfato para desfosforilar e inactivar a la PDH. La activación de la PDK conduce a la fosforilación e inactivación de la piruvato deshidrogenasa (PDH). El aumento de NADH y acetilCoA inhibe directamente y por retroalimentación alostérica a la piruvato deshidrogenasa (E1). La concentración alta de acetilCoA actúa como un activador para la citrato sintasa, forzando la entrada al ciclo.

4.3.1. (B1). ¿Cuál de las siguientes enzimas se encargan de la formación de FADH2 en el ciclo de Krebs?. Succinato deshidrogenasa y malato deshidrogenasa. Isocitrato deshidrogenasa, cetoglutarato deshidrogenasa y malato deshidrogenasa. SuccinilCoA sintetasa. Succinato deshidrogenasa. Citrato sintasa, aconitasa y fumarasa.

4.3.2. (B2) ¿Cuáles de las siguientes son afirmaciones verdaderas sobre los diferentes tipos de sistemas de energía en el cuerpo humano?. El sistema ATP-PCr se utiliza principalmente para movimientos cortos y explosivos. El sistema ATP-PCr requiere oxígeno para funcionar eficazmente. El sistema oxidativo sólo utiliza carbohidratos como fuente de combustible. El sistema oxidativo es la principal fuente de ATP durante el ejercicio prolongado en estado estable. El sistema glucolítico puede provocar la acumulación de lactato en los músculos.

4.3.3. (B1). ¿Qué enzimas se encargan, respectivamente, de la generación de α-cetoglutarato y de succinato en el ciclo de Krebs?. Isocitrato deshidrogenasa y succinil-CoA hidratasa. Fumarasa e isocitrato deshidrogenasa. Isocitrato deshidrogenasa y succinil-CoA sintasa. Isocitrato deshidrogenasa y complejo cetoglutarato deshidrogenasa. α-cetoglutarato deshidrogenasa y citrato sintasa.

4.3.4. (B1). ¿Qué enzimas se encargan de la generación de succinato y de fumarato en el ciclo de Krebs?. Isocitrato deshidrogenasa y succinil-CoA sintasa. Succinato deshidrogenasa y fumarasa, respectivamente. Succinil-CoA sintetasa y succinato deshidrogenasa, respectivamente. Complejo cetoglutarato deshidrogenasa e isocitrato deshidrogenasa, respectivamente. α-cetoglutarato deshidrogenasa y fumarasa.

4.3.5. (B1). ¿Qué enzimas se encargan de la generación de isocitrato y de succinil-CoA en el ciclo de Krebs?. Isocitrato deshidrogenasa y succinil-CoA sintasa, respectivamente. Aconitasa y succinil-CoA sintasa, respectivamente. Aconitasa y complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa, respectivamente. Citrato sintasa y complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa, respectivamente. Malato deshidrogenasa e isocitrato deshidrogenasa, respectivamente.

4.3.6. (B2). ¿Cuáles de las siguientes características posee el succinato deshidrogenasa?. Estereoselectividad. Estereoespecificidad. Acoplamiento con la cadena de transporte electrónico. Es capaz de alterar el equilibrio de la reacción. Reacción reversible.

4.3.7. (B2). ¿Cuáles de las siguientes características posee la fumarasa?. Estereoselectividad. Estereoespecificidad. Acoplamiento con la cadena de transporte electrónico. Es capaz de alterar el equilibrio de la reacción. Reacción reversible.

4.3.8. (B3). ¿Número de NADH, FADH2 y GTP que se generan a partir de cinco moléculas de acetil-CoA en el ciclo de Krebs?. 5 NADH, 5 FADH2 y 10 GTP. 3 NADH, 1 FADH2 y 1 GTP. 15 NADH, 5 FADH2 y 5 GTP. 10 NADH, 5 FADH2 y 10 GTP. De forma neta, no se forma ninguno de los anteriores compuestos.

4.3.9. (B3). ¿Cuántos NADH, FADH2 y GTP que se generan a partir de tres moléculas de acetil-CoA en el ciclo de Krebs?. 9 NADH, 3 FADH2 y 3 GTP. 3 NADH, 1 FADH2 y 1 GTP. 15 NADH, 5 FADH2 y 5 GTP. 10 NADH, 5 FADH2 y 10 GTP. 6 NADH, 2 FADH2 y 2 GTP.

4.3.10. (B1). ¿Qué enzima del ciclo de Krebs se encuentra anclada a la membrana mitocondrial interna?. Isocitrato deshidrogenasa. Citrato sintasa. Malato deshidrogenasa. Succinato deshidrogenasa. Fumarasa.

4.3.11. (B1). ¿Qué coenzima es esencial para la αcetoglutarato deshidrogenasa?. TPP (tiamina pirofosfato). NAD+. FADH2. Biotina. Lipoato.

4.3.12. (B1). ¿Qué molécula es el punto de entrada común al ciclo de Krebs para los carbohidratos, lípidos y aminoácidos?. Lactato. Succinato. Acetil-CoA. Oxalacetato. Citrato.

4.3.13. (B1). En condiciones aeróbicas, ¿Cuál es la localización principal del ciclo de Krebs en células eucariotas?. Citoplasma. Núcleo. Membrana plasmática. Matriz mitocondrial. Retículo endoplásmico.

4.3.14. (B3). ¿Qué ocurrirá en una célula si se inhibe la succinato deshidrogenasa con malonato?. Se acumula succinato. Disminuye el flujo de electrones en la cadena respiratoria. Aumenta la síntesis de GTP. Se favorece la gluconeogénesis. Se reduce la producción de ATP oxidativo.

4.3.15. (B3). ¿Qué metabolito se acumularía si se inhibe la fumarasa?. Citrato. Malato. Fumarato. Succinato. α-cetoglutarato.

4.3.16. (B3). En una intoxicación por cianuro, ¿Qué ocurre con el ciclo de Krebs?. Se bloquea la reoxidación de NADH y FADH2. Aumenta el consumo de oxígeno. Se detiene progresivamente por falta de aceptores de electrones. Se acumula acetil-CoA. Se favorece la producción de lactato.

4.3.17. (B3). En un perro tratado con un inhibidor de la αcetoglutarato deshidrogenasa, ¿Qué metabolito se acumularía?. Citrato. α-cetoglutarato. Malato. Succinato. Oxalacetato.

4.3.18. (B4). En un cultivo bacteriano se observa acumulación de succinato. ¿Qué hipótesis es más consistente?. Inhibición de la succinato deshidrogenasa. Activación de la fumarasa. Deficiencia de O2 en el medio. Incremento de citrato sintasa. Aumento de αcetoglutarato deshidrogenasa.

4.3.19. (B4). Un paciente presenta déficit en fumarasa. ¿Qué efectos metabólicos se esperan?. Aumento de malato. Acumulación de fumarato. Disminución de la producción de NADH. Aumento del ciclo de la urea. Reducción del flujo de electrones a la cadena respiratoria.

4.3.20. (B4). En la enfermedad de Leigh (déficit de PDH), ¿qué vía metabólica compensatoria se activa?. β-oxidación. Glucólisis. Ciclo del glioxilato. Síntesis de colesterol. Fermentación láctica.

4.3.21. (B4). Un tumor depende del metabolismo de glutamina (glutaminólisis). ¿Qué metabolito del ciclo de Krebs se incrementa principalmente?. α-cetoglutarato. SuccinilCoA. Malato. Citrato. GTP.

4.3.22. (B4). En condiciones de hipoxia, ¿Cómo se ve alterado el ciclo de Krebs?. Se acumulan NADH y FADH2 por falta de reoxidación. Se ralentiza la producción de ATP oxidativo. La glucólisis se detiene. Se incrementa la conversión de piruvato a lactato. Se activa la cadena respiratoria.

4.3.23. (B4). ¿Qué cambios en el ciclo de Krebs explicarían la producción de lactato en tejidos musculares durante ejercicio intenso?. Acumulación de NADH por falta de oxígeno. Disminución de OAA. Inhibición de fumarasa. Reducción de la actividad de PDH. Aumento de malato.

4.3.24. (B4). En un ensayo enzimático se inhibe específicamente la α-cetoglutarato deshidrogenasa. ¿Qué metabolitos cambian?. Disminuye succinato. Se acumula α-cetoglutarato. Disminuye NADH. Se reduce la producción de GTP en el ciclo. Aumenta fumarato.

4.3.25. (B4). ¿Qué conclusión se obtiene si un paciente presenta niveles altos de citrato en sangre?. Exceso de acetil-CoA mitocondrial. Disminución de β-oxidación. Desviación hacia lipogénesis. Deficiencia en glucólisis. Inhibición de PFK-1.

4.3.26. (B4). En células proliferativas, ¿qué rol del ciclo de Krebs es más relevante?. Generar ATP exclusivamente. Aportar intermediarios para biosíntesis. Reducir lactato. Proveer citrato para síntesis de lípidos. Generar propionato.

4.3.27. (B4). ¿Qué alteraciones metabólicas indicarían una inhibición de malato deshidrogenasa?. Acumulación de malato. Disminución de OAA. Reducción de NADH mitocondrial. Acumulación de fumarato. Incremento de GTP.

4.3.28. (B4). Un ratón con mutación en citrato sintasa presenta baja producción de citrato. ¿Qué consecuencias se esperan?. Disminución de la entrada de acetil-CoA al ciclo. Menor producción de NADH. Incremento de fumarato. Mayor exportación de citrato al citosol. Deficiencia en lipogénesis hepática.

4.3.29. (B4). ¿Qué enzima del ciclo de Krebs es también parte de la cadena de transporte de electrones?. Citrato sintasa. Aconitasa. Isocitrato deshidrogenasa. Succinato deshidrogenasa. Malato deshidrogenasa.

4.3.30. (B5). Evalúe la importancia del ciclo de Krebs como diana terapéutica en cáncer. No tiene relevancia. Los tumores dependen de intermediarios biosintéticos del ciclo. Inhibidores de enzimas clave pueden limitar proliferación. No afecta al metabolismo tumoral. La glutaminólisis tumoral refuerza al ciclo.

4.3.31. (B5). ¿Qué implicaciones clínicas tiene una deficiencia de fumarasa hereditaria?. Es inocua. Provoca acumulación de fumarato tóxico. Asocia efectos relacionados con deficiencia energética. Se compensa con el ciclo del glioxilato. Reduce la producción de NADH y ATP.

4.3.32. (B5). ¿Qué estrategia sería más efectiva para evaluar la actividad del ciclo en tejidos humanos?. Medir consumo de O2 y producción de CO2. Cuantificar niveles de NADH/NAD+. Medir pH sanguíneo. Determinar lactato en orina. Usar trazadores isotópicos de C¹³ en acetato.

4.3.33. (B5). Evalúe la siguiente afirmación: "La β-oxidación de ácidos grasos puede generar glucosa en humanos vía ciclo de Krebs". Falso, porque el acetil-CoA no puede convertirse en OAA. Verdadero, porque se forma citrato. Falso, el acetil-CoA se oxida a CO2. Verdadero, en el hígado únicamente. Falso, los mamíferos no tienen la ruta de glioxilato.

4.3.34. (B5). Un fármaco inhibe selectivamente la αcetoglutarato deshidrogenasa. ¿Cómo evaluaría su impacto en células humanas?. Reducción de NADH y ATP. Incremento de OAA. Acumulación de α-cetoglutarato. Aumento de lipogénesis. Posible efecto antitumoral por limitar intermediarios.

4.3.35. (B6). Diseñe un fármaco hipotético que reduzca la lipogénesis hepática. ¿Qué enzima o metabolito sería la mejor diana?. Inhibir citrato sintasa. Activar fumarasa. Bloquear la exportación de citrato al citosol. Inhibir acetil-CoA carboxilasa. Activar malato deshidrogenasa.

4.3.36. (B6). Para aumentar la producción de energía en células musculares, ¿qué modificación experimental propondría?. Inhibir la PDH. Sobreexpresar malato deshidrogenasa. Aumentar la actividad de citrato sintasa. Reducir fumarasa. Incrementar la disponibilidad de OAA.

4.3.37. (B6). Diseñe un modelo de levaduras incapaces de usar glucosa como fuente de carbono. ¿Qué modificación introduciría?. Eliminar la piruvato deshidrogenasa. Inhibir la fumarasa. Eliminar la isocitrato deshidrogenasa. Eliminar la citrato sintasa. Bloquear el transporte mitocondrial de piruvato.

4.3.38. (B2). ¿Cuál de las siguientes reacciones del ciclo de Krebs se encuentra regulada?. El paso de α-cetoglutarato a succinato por el complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa. El paso de fumarato a malato por la fumarasa. El paso de oxalacetato y acetil-CoA a citrato por la citrato sintasa. El paso de isocitrato a α-cetoglutarato por la isocitrato deshidrogenasa. El paso de fumarato a malato por la malato deshidrogenasa.

4.3.39. (B2). ¿Cuál de las siguientes reacciones del ciclo de Krebs se encuentra regulada?. El paso de α-cetoglutarato a succinato por el complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa. El paso de α-cetoglutarato a succinil-CoA por el complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa. El paso de oxalacetato y acetil-CoA a citrato por la citrato sintasa. El paso de isocitrato a α-cetoglutarato por la isocitrato deshidrogenasa. El paso de fumarato a malato por la malato deshidrogenasa.

4.3.40. (B2). En la regulación alostérica del ciclo, ¿qué molécula activa la isocitrato deshidrogenasa?. NADH. ADP. ATP. FAD. Ca2+.

4.3.41. (B4). En un hígado con exceso de ATP, ¿qué ocurre con la isocitrato deshidrogenasa y la acumulación de metabolitos?. La isocitrato deshidrogenasa se inhibe. Se activa la α-cetoglutarato deshidrogenasa. El citrato se acumula y se exporta al citosol. Aumenta la síntesis de oxalacetato. Se favorece la lipogénesis.

4.3.42. (B4). ¿Qué ocurre en células hepáticas si el citrato se acumula en el citosol?. Se activa la acetil-CoA carboxilasa. Se estimula la síntesis de ácidos grasos. Se inhibe la lipogénesis. Se activa la glucogenólisis. Se inhibe la fosfofructoquinasa-1 (PFK-1).

4.3.43. (B6). Diseñe una estrategia de ingeniería genética en una bacteria para maximizar la producción de ATP (vía ciclo de Krebs) a partir de acetilCoA, minimizando al mismo tiempo el desvío de αcetoglutarato a la biosíntesis de aminoácidos. Introducir una mutación que haga que la isocitrato deshidrogenasa (IDH) sea constitutivamente activa (insensible a ATP/NADH). Sobreexpresar la citrato sintasa para aumentar el flujo inicial del ciclo. Diseñar una IDH menos sensible a la inhibición por parte de NADH y ATP. Diseñar una αcetoglutarato Deshidrogenasa constitutivamente activa (insensible a inhibición por succinilCoA/NADH). Bloquear la piruvato carboxilasa para reducir la anaplerosis al ciclo.

4.3.44. (B5). Evalúe la consecuencia metabólica de un aumento drástico en la relación NADH/NAD+ en la matriz mitocondrial durante el ciclo de Krebs. Activación de la citrato sintasa debido al alto nivel de energía. Inhibición de la isocitrato deshidrogenasa por exceso de producto (NADH). Disminución de la actividad de la αcetoglutarato deshidrogenasa debido a la inhibición por producto (NADH). Ralentización general del flujo del ciclo debido a la saturación de las enzimas deshidrogenasas clave. Desvío masivo de los intermediarios del ciclo hacia reacciones anapleróticas.

4.3.45. (B5). Evalúe el papel fisiológico del Ca2+ como regulador de la velocidad del ciclo de Krebs en el músculo esquelético durante el ejercicio intenso. El Ca2+ secuestra el citrato, reduciendo la entrada de acetil-CoA al ciclo. El Ca2+ activa directamente la piruvato deshidrogenasa fosfatasa, lo que activa a la PDH. El Ca2+ activa alostéricamente a la αcetoglutarato deshidrogenasa para aumentar el flujo. El aumento de Ca2+ actúa como un indicador de necesidad energética (contracción) y activa enzimas clave. El Ca2+ inhibe la isocitrato deshidrogenasa, promoviendo la acumulación de citrato.

4.3.46. (B2). ¿Cuál es el principal factor que determina la inactivación del complejo piruvato deshidrogenasa (PDH) en un estado de alta energía (↑ATP, ↑NADH)?. La activación alostérica de la succinato deshidrogenasa. La inhibición por retroalimentación del acetil-CoA. La acumulación de malato. La fosforilación catalizada por la piruvato deshidrogenasa quinasa. La desfosforilación catalizada por la piruvato deshidrogenasa fosfatasa.

4.3.47. (B2). ¿Cuáles de las siguientes moléculas actúan como inhibidores alostéricos de las enzimas deshidrogenasas reguladas del ciclo de Krebs (IDH y αcetoglutarato DH), señalando un alto estado energético?. ADP. ATP. Ca2+. NADH. Acetil-CoA.

4.3.48. (B3). Si una persona ingiere una dieta rica en grasas y pobre en carbohidratos (cetogénica) , ¿qué ocurrirá con la regulación de la piruvato deshidrogenasa (PDH) en el hígado?. La PDH se activará por desfosforilación. La PDH se inactivará por fosforilación. El piruvato se oxidará completamente a acetil-CoA. El exceso de acetil-CoA activará la PDH quinasa. Aumentará la oxidación de glucosa.

4.3.49. (B4). La fluoroacetato es un compuesto tóxico que, una vez convertido a fluoroacetilCoA, forma fluorocitrato, un potente inhibidor de la aconitasa. ¿Qué metabolito se acumularía inmediatamente antes del bloqueo?. Isocitrato. Succinato. Oxalacetato. Citrato. α-cetoglutarato.

4.4.1. (B2). ¿Por qué el ciclo de Krebs se considera anfibólico?. Porque ocurre en la matriz mitocondrial. Porque solo degrada sustratos. Porque participa en rutas catabólicas y anabólicas. Porque requiere oxígeno directamente. Porque genera intermediarios útiles para biosíntesis.

4.4.2. (B2). ¿Qué ocurre con el ciclo de Krebs en condiciones anaeróbicas prolongadas en mamíferos?. Se ralentiza por acumulación de NADH. Se activa por aumento de oxígeno. Se detiene al acumularse acetil-CoA. Depende de la regeneración de NAD+ por fermentación. No se ve afectado.

4.4.3. (B2). ¿Qué efecto tiene un exceso de acetil-CoA sobre la piruvato carboxilasa?. La inhibe, disminuyendo la gluconeogénesis. La activa, favoreciendo la producción de oxalacetato. No tiene efecto. Asegura disponibilidad de OAA para el ciclo de Krebs. La activa, favoreciendo la β-oxidación.

4.4.4. (B3). ¿Qué ocurrirá con los niveles de OAA en un hígado sometido a ayuno prolongado?. Disminuyen por la desviación hacia gluconeogénesis. Se mantienen constantes. Limitan la condensación con acetil-CoA. Se acumulan para favorecer lipogénesis. Se transforman en lactato.

4.4.5. (B3). En rumiantes, ¿Por qué es esencial la anaplerosis del OAA?. Porque gran parte del OAA se desvía a la gluconeogénesis para sintetizar glucosa. Porque el ciclo del glioxilato está inactivo. Porque el propionato no se puede metabolizar. Se necesita para la síntesis de lípidos. Porque la abundancia de acetil-CoA de ácidos grasos requiere OAA para entrar en el ciclo.

4.4.6. (B3). En una rata sometida a dieta cetogénica, ¿Qué ocurre con el ciclo de Krebs hepático?. Disminuye la disponibilidad de OAA. Se incrementa la oxidación de glucosa. Aumenta la síntesis de glucógeno. Se desvía el acetil-CoA hacia cuerpos cetónicos. Se incrementa la anaplerosis con propionato.

4.4.7. (B3). ¿Qué efecto tendría la mutación en la piruvato carboxilasa sobre la gluconeogénesis?. No se forma OAA a partir de piruvato. Aumenta la síntesis de glucosa. Se incrementa la síntesis de citrato. Disminuye el reabastecimiento del ciclo de Krebs. Se favorece la lipogénesis.

4.4.8. (B4). ¿Qué metabolito conecta el ciclo de Krebs con la síntesis de porfirinas y hemo?. Succinil-CoA. Citrato. Oxalacetato. α-cetoglutarato. Fumarato.

4.4.9. (B4). En un hígado en ayuno prolongado, ¿Qué rutas comparten oxalacetato como intermediario crítico?. Ciclo de Krebs. Gluconeogénesis. β-oxidación. Síntesis de aminoácidos. Lipólisis.

4.4.10. (B5). En un perro con fallo hepático, ¿Qué función del ciclo de Krebs estaría más comprometida?. Producción de ATP muscular. Provisión de intermediarios para biosíntesis hepática. Captación de lactato muscular. Generación de glucógeno. Producción de NADH para fosforilación oxidativa.

4.4.11. (B6). Diseñe el mecanismo por el cual la glutaminólisis se convierte en una vía metabólica central en muchas células cancerosas, permitiendo la proliferación. La glutaminasa convierte la glutamina en glutamato, que alimenta el ciclo vía αcetoglutarato. Se inhibe la enzima málica, forzando al piruvato a la gluconeogénesis. El αcetoglutarato generado se desvía anapleróticamente para la síntesis de aspartato y otros precursores nucleotídicos. El flujo por la mitad anaplerótica del ciclo (por αcetoglutarato) contribuye a la síntesis de citrato, precursor de lípidos. El proceso se utiliza para generar grandes cantidades de NADH para la cadena respiratoria.

4.4.12. (B5). En un hígado durante el ayuno, si se inhibe la enzima clave de la gluconeogénesis PEP carboxiquinasa (PEPCK), evalúe las consecuencias inmediatas sobre el ciclo de Krebs y la cetogénesis. El oxalacetato (OAA) se acumularía en la matriz mitocondrial. Aumentaría la condensación de OAA con acetil-CoA por citrato sintasa, acelerando el ciclo de Krebs. El acetil-CoA no podría condensar con OAA, siendo desviado hacia la cetogénesis para formar cuerpos cetónicos. La piruvato carboxilasa (PC) se inhibiría por retroalimentación alostérica. Aumentaría la producción de glucosa a partir de glicerol.

4.4.13. (B6). Para compensar el agotamiento de intermediarios del ciclo (OAA) en un modelo experimental de ayuno y alta demanda de glucosa, ¿Qué intervención anaplerótica sería más efectiva?. Administrar un precursor glucogénico como el Propionato (vía succinil-CoA) . Inhibir la citrato sintasa para evitar el consumo de OAA. Sobreexpresar la piruvato carboxilasa (PC) para aumentar la conversión de piruvato a OAA. Administrar aspartato/glutamato, que pueden reabastecer el ciclo por transaminación (vía OAA o αcetoglutarato). Aumentar la β-oxidación para producir más acetilCoA.

4.4.14. (B5). Evalúe por qué el carácter anfibólico del ciclo de Krebs, aunque esencial, hace que las reacciones anapleróticas sean estrictamente necesarias. El ciclo de Krebs se acelera masivamente en condiciones anabólicas. Los intermediarios del ciclo (como citrato, αcetoglutarato, OAA) son extraídos continuamente para rutas biosintéticas (anabólicas). El acetilCoA es constantemente desviado a la cetogénesis, lo que requiere OAA. La extracción de intermediarios disminuye la concentración de OAA, lo que frenaría la condensación con acetil-CoA. Las reacciones anapleróticas sirven para reabastecer el ciclo, manteniendo la disponibilidad del oxalacetato, sustrato limitante.

4.4.15. (B2). El proceso por el cual los intermediarios del ciclo de Krebs son extraídos para su utilización en otras rutas biosintéticas se denomina: Anaplerosis. Gluconeogénesis. Glucogenólisis. Cataplerosis. Ciclo del glioxilato.

4.4.16. (B2). ¿Cuáles de los siguientes intermediarios del ciclo de Krebs se extraen de la mitocondria para servir como precursores en rutas de biosíntesis citosólica (cataplerosis)?. SuccinilCoA. Citrato. Isocitrato. α-cetoglutarato. Malato.

4.4.17. (B3). En el tejido cardiaco sometido a ejercicio intenso, la anaplerosis es crucial. ¿Cuál es la principal fuente anaplerótica en este órgano, caracterizado por alta oxidación de aminoácidos?. Piruvato vía piruvato carboxilasa. Aspartato y glutamato vía transaminación. Propionato vía succinil-CoA. Acetil-CoA vía acetil-CoA carboxilasa. Lactato vía lactato deshidrogenasa.

4.4.18. (B4). ¿Cuál de las siguientes afirmaciones analiza correctamente la función y regulación de la piruvato carboxilasa (PC)?. Es la enzima clave de la gluconeogénesis citosólica. Es inhibida alostéricamente por acetil-CoA. Se inactiva en condiciones de ayuno. Genera OAA a partir de piruvato solo para la GNG, nunca para el ciclo de Krebs. Es activada por exceso de acetil-CoA para reabastecer OAA al ciclo de Krebs.

4.5.1. (B2). ¿En cuál de las siguientes circunstancias se movilizarían las grasas almacenadas?. Ejercicio anaeróbico (rápido e intenso). Germinación de una semilla. Exceso de glucosa en la dieta. Exceso de grasas en la dieta. Fotosíntesis.

4.5.2. (B2). ¿Cuál(es) de la(s) siguiente(s) afirmación(es) sobre el ciclo del glioxilato es(son) correcta(s)?. Impide la generación de oxalacetato suficiente como para emplearlo en la gluconeogénesis. Permite la síntesis neta de carbohidratos a partir de la degradación de ácidos grasos. Presenta a la isocitrato liasa y a la enzima málica como enzimas exclusivas. Entran dos moléculas de 2 carbonos y se obtiene una de 4 carbonos. Se puede regular a nivel de la citrato sintasa.

4.5.3. (B2). ¿Cuál de las siguientes enzimas me permitiría confirmar que se está llevando a cabo el ciclo del glioxilato porque estaría sobrerrepresentada en un experimento de expresión diferencial frente a una condición en la que no se esté produciendo dicho ciclo?. Malato deshidrogenasa. Enzima málica. Malato sintasa. Citrato sintasa. Aconitasa.

4.5.4. (B2). ¿Cuál(es) de la(s) siguiente(s) afirmación(es) sobre el ciclo del glioxilato es(son) correcta(s)?. Permite la síntesis neta de carbohidratos a partir del acetil-CoA obtenido por degradación de ácidos grasos. Presenta a la isocitrato liasa y a la enzima málica como enzimas exclusivas. Permite evitar las dos descarboxilaciones oxidativas que tienen lugar en el ciclo de Krebs. Permite la utilización de acetato como fuente de carbono. Permite la generación de glioxilato suficiente como para realizar la fotosíntesis.

4.5.5. (B2). ¿Qué función cumple el ciclo del glioxilato en bacterias patógenas dentro del huésped?. Permite sobrevivir en entornos pobres en glucosa usando grasas como fuente de carbono. Facilita la síntesis de proteínas de membrana. Permite la gluconeogénesis a partir de acetato. Desactiva la β-oxidación. Inhibe la síntesis de carbohidratos.

4.5.6. (B3). ¿Qué vía metabólica se verá más afectada en Mycobacterium tuberculosis si pierde la enzima isocitrato liasa?. Ciclo de Krebs. Ciclo del glioxilato. Fosforilación oxidativa. Glucólisis. Gluconeogénesis.

4.5.7. (B3). En bacterias que usan el ciclo del glioxilato, ¿qué ocurre si se elimina la malato sintasa?. No se forma malato a partir de glioxilato. Se bloquea la entrada de acetil-CoA al ciclo. Se reduce la capacidad de sintetizar carbohidratos a partir de grasas. Se favorece la β-oxidación. Se acumula succinato.

4.5.8. (B4). En bacterias que alternan entre ciclo de Krebs y glioxilato, ¿qué regula la elección de ruta?. El nivel de ATP. Disponibilidad de acetato como fuente de carbono. La concentración de oxígeno. Necesidad de gluconeogénesis. Presencia de NADPH.