bioquimica 1-21

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es altamente direccional. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de repulsión interelectrónicas. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción hidrofóbica. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es menos sensible a la distancia interatómica. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es más sensible a la distancia interatómica. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: En la base del efecto hidrofóbico. Permite interaccion con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor específico. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece uniones electrostáticas (puentes salinos).

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico (mayor pKaR) es: A. R. K. H. L.

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico en su forma mayoritaria a pH intracelular (mayor pKR aceptos de H+) es: A. Y. K. H. L.

De los listados, el aminoácido que participa normalmente en reacciones redox reversibles es: A. F. K. C. L.

l pH de la sangre es 7.4, por lo que la relación entre las concentraciones de HCO3- y H2CO3 (pKa = 6.37): 5 a 1. 1 a 5. 10 a 1. 1 a 10. Todas son incorrectas.

El pH de la sangre es 7.4 por lo que el sistema CO2/HCO3- (pKa = 6.37) podemos decir que el ácido se encuentra titulado: Al 20%. Al 80%. Al 90%. Al 10%. No cabe hablar de titulación en este caso.

El pKa del ácido salicílico es 2.97. Si el ácido gástrico es 2.0, ¿qué fracción de este ácido estará sin ionizar, aproximadamente?. El 10%. El 20%. El 80%. El 90%. El 100%.

Sabiendo que los pK de Cys (pK1 = 1.82 pKR = 8.3 y pK2 = 10.8), el pI es: 4.91. 5.06. 9.59. 6.31. 10.8.

Sabiendo que los pK de Tyr (pK1 = 2.20 pKR = 10.07 y pK2 = 9.11), el pI es: 6.14. 5.66. 9.59. 5.06. 10.8.

En una hélice α las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es. 3.6. 5. 6. 7. 8.

En una β lámina las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas, N es: 2. 3.6. 4. 7. 8.

La α-hélice es la única estructura en hélice estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de restos cada tres aa proyectaría hacia el interior de la hélice. La interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre α-hélices. El enunciado es falso.

La α-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélices distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de Van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo π es más estable.

El dominio de tipo inmunoglobulina es una estructura: Plegada exclusivamente en hélice α. Formada por un sandwich β flanqueado por dos hélices α. Compuesta por dos láminas β unidas entre sí por un puente disulfuro. Compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina. Formada por dos cadenas pesadas y dos ligeras. Que se encuentra en muchas proteínas de adhesión celular y receptores de membrana.

La ley de Lambert-Beer nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. Es posible medir la absorbancia de una disolución conocido su paso óptico. El coeficiente de extinción molar vale 11.1 mM1 cm1.

La ley de Lambert-Beer nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. Es posible medir la absorbancia de una disolución conocido su paso óptico. Ninguna de las anteriores es correcta.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es directamente proporcional a la concentración del soluto y el paso óptico.

De entre las interacciones que mantienen el plegamiento de una proteína, la más importante es: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de Van der Waals. Efecto hidrofóbico.