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TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESEBioquímica 1

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Título del test:
Bioquímica 1

Descripción:
Bioquímica 1

Autor:
AVATAR

Fecha de Creación:
20/04/2021

Categoría:
Ciencia

Número preguntas: 68
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Temario:
El bromuro de cianógeno es: Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por la metionina (Met) - rompe el enlace peptídico situado sobre el extremo carboxílico de restos de metionina. Un reactivo específico que rompe la cadena polipeptídica por Met. Un agente oxidante. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por Arg (arginina).
Durante el proceso de purificación de proteínas: Actividad total aumenta. Actividad específica aumenta. Grado de purificación disminuye. Todas son ciertas.
Durante la purificación de proteinas Actividad especifica disminuye. Actividad total disminuye. Grado de purificacion disminuye. Todas ciertas.
La precipitación por salado: Se basa en el grado de solubilidad que presentan las proteínas a una determinada fuerza iónica. La menor solubilidad de una proteína se obtiene en su punto isoeléctrico (pI). La sal no mejora la solubilidad de una proteína en su punto isoeléctrico. Todas falsas.
Precipitacion por salado1. Una es falsa La mayor solubilidad de una proteina se obtiene en su pI (punto isoelectrico). El sulfato amónico es la sal mas usado en la precipitación por salado. La sal mejora la solubilidad de una proteína en su punto isoelectrico. Se basa en el grado de solubilidad que presenta las proteinas a una determinada fuerza ionica.
En la obtención de extractos crudos: Los inhibidores de proteasas bloquean la desnaturalización de las proteínas. El beta-mercaptoetanol reduce todos los puentes disulfuro. La temperatura debe estar alrededor de 37ºC. Todas falsas.
Obtencion de extractos crudos: Todas falsas. La temperatura debe estar alrededor de 37 grados centígrados. La bolas de vidrios se usan solo para obtener extractos de levaduras. Los inhibidores de proteasas bloquean la desnaturalización de las proteínas.
¿Cuál es verdadera respecto a la centrifugación? En la centrifugación diferencial, los diferentes orgánulos se separan en función de la masa. Centrifugación isopícnica: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa. En la centrifugación en gradiente de densidad, los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa. Todas falsas.
Centrifugación: Centrifugación diferencial: los diferentes orgánulos subcelulares se separan en función de la densidad. Centrifugación isopicnica: los diferentes orgánulos subcelulares se separan en función de la masa. Todas son falsas. Centrifugación en gradiente de densidad: También se conoce como centrifugación isopicnica.
Centrifugación: Centrifugación isopicnica: los difererentes organulos subcelulares se separan en funcion de la masa. Centrifugacion en gradiente de densidad los diferentes organulos celulares se separan en funcion de la masa. Todas falsas. Centrifugacion diferencial: los diferentes organulos subcelulares se separan en funcion de su masa.
Respecto al SDS – PAGE: Es la electroforesis de proteínas en condiciones nativas y reductoras. Todas las proteínas migran al ánodo. Algunas proteínas migran al ánodo. Algunas proteínas migran al cátodo.
SDS-PAGE: Todas las proteínas migran al cátodo. Electroforesis de proteínas en geles de poliacrilamida y condiciones desnaturalizantes y reductores. Algunas proteinas migran al catodo. Algunas proteinas migran al anodo.
SDS-PAGE. Una es falsa: Se realiza en geles de agarosa. El ditiotreitol tambien reduce los puentes disulfuros. El SDS desnaturaliza las proteinas. El beta-mercaptoetanol reduce los puentes disulfuros.
SDS-PAGE. Papel del SDS. Todas falsas. Todas las proteinas tratadas con SDS migran al cátodo. El SDS desnaturaliza las proteinas y les confiere carga negativa. El SDS desnaturaliza las proteinas y les confiere carga positiva.
La masa de una proteína: Puede determinarse mediante SDS – PAGE. Se puede determinar mediante cromatografía de exclusión molecular. La composición de aminoácidos de una proteína nos permite conocer su masa. Todas son correctas.
La masa molecular (m) de una proteina: La composicion de aminoacidos de una proteina nos permite conocer su masa Se puede determinar madiante cromatografia de afinidad. Todas falsas. Se puede determinar mediante PAGE.
La masa molecular (m) de una proteina: Todas falsas. Se puede determinar mediante una cromatografía de afinidad. Se puede determinar mediante una cromatografía de exclusion molecular. Se puede determinar mediante PAGE.
La masa molecular de una proteina. Todas falsas. Se puede determinar mediante cromatografía de intercambio ionico. Se puede determinar mediante cromatografía de afinidad. Se puede determinar mediante SDS-PAGE.
La masa molecular (m) de una proteina. Todas falsas. Se puede determinar mediante cromatografía de afinidad. Se puede determinar mediante PAGE. Se puede determinar mediante cromatografía de intercambio iónico.
PCR (reacción en cadena de la polimerasa). Se usa para amplificar RNA. Se usa para amplificar DNA. Se usa para purificar proteínas (cromatografía de proteínas). Las DNA polimerasas son termolábiles e independientes de cebadores o primers.
Todas las DNA polimerasas (I,II,III) de E. Coli poseen… (seleccione la incorrecta): Actividad polimerasa. Actividad exonucleasa 3’-5’. Actividad exonucleasa 5’-3’. Todas necesitan cebadores y cadenas molde para la polimerización.
El inicio de la traducción y de la transcripción: La transcripción se inicia en el triplete ATG o AUG en el ARN. La transcripción se inicia 20 – 30 nucleótidos antes del ATG. Para el inicio de la transcripción se necesitan cebadores de ADN. El inicio de la transcripción coindice con el de la traducción.
En las siglas W, S y N: W trata de proteínas. S trata de ADN. N trata de ARN. Todas verdaderas.
En las siglas W, S y N: En W las proteínas se electransfieren de PAGE a membranas de nitrocelulosa y posteriormente se detectan con anticuerpos. S trata de ADN. N trata de ARN. Todas verdaderas.
El experimento de Meselson y Stahl: Muestra que la replicación de ADN es conservativa. Se fundamenta en marcar el DNA de E. Coli, creciendo activamente con 15N y después transferir el cultivo a 14N, tomando muestras a diferentes tiempos. La centrifugación en gradiente de densidad constituye el núcleo de este experimento. Este experimento mostró claramente que el DNA constituía el principio transformante.
dAMP: Adenilato o adenosina 5’-monofosfato. Adenosina. Desoxiadenilato o desoxiadenosina 5’-monofosfato. Desoxiadenosina.
Los nucleósidos: Un azúcar unido por el carbono anomérico mediante un enlace N-glicosídico a una base nitrogenada. Un azúcar esterificado con un grupo fosfato. La adenosina 5’-monofosfato de AMP es un nucleósido representativo. Todas falsas.
Implicaciones fisiológicas de la estructura del DNA propuestos por Watson y Crick: La replicación es semiconservativa. La replicación es conservativa. La replicación ocurre en el núcleo. La síntesis de DNA es dependiente de cebadores.
Que sugirieron Watson y Crick sobre el significado del apareamiento de bases encontrado en la doble hélice. Todas verdaderas. El DNA puede ser circular. Permite al DNA formar una doble hélice. Un mecanismo de replicación.
La estructura de DNA de Watson contempla los siguientes aspectos: Las cadenas de azucares y fosfatos alineadas en el centro de la hélice. Los pares de bases estan apiladas en el interior de la doble helice. Una doble helice. a y c.
KREDYW corresponde con: Lys – Arg – Glu – Asp – Tyr – Trp. Lyd – Asp – Tyr – Phe – Lys – Trp. Arg – Ile – Phe – His – Lys – Trp. Asp – Glu – Phe – His – Leu – Trp.
El término “estructura primaria” de una proteína se refiere a: La disposición espacial de los residuos. El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo carboxilo hasta el amino. La composición en aminoácidos. El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo amino al carboxilo.
Los ángulos de rotación ϕ y ψ tienen lugar en torno a los enlaces: N - Cα para ϕ y Cα – C para ψ. C – N para los dos. C = O para ϕ y C – N para ψ. Cα – C para ϕ y N – Cα para ψ.
El efecto del beta -mercaptoetanol sobre las proteínas es: Oxidar los puentes disulfuro. Reducir los puentes disulfuro. Hidrólisis de los enlaces peptídicos. Oxidar las cisteínas hasta ácido cisteico.
Efectos del beta-mercaptoetanol sobre las proteinas: Rompe los puentes disulfuro y reducir las cisteinas. Oxida los puentes disulfuro. Oxidar los cisteinas hasta acido cisteico. Hidrolisis de los enlaces peptidicos.
El término “desnaturalización” significa: Pérdida de las estructuras primaria y secundaria. Pérdida de la estructura primaria y terciaria. Pérdida de la estructura terciaria. Pérdida de la estructura cuaternaria.
Los resultados del experimento de Anfinsen sobre plegamiento de proteínas demuestra que: Dos proteínas con estructura terciaria semejante deben tener una estructura primaria semejante. Dos proteínas con estructura secundaria semejante deben tener una estructura primaria semejante. Dos proteínas con igual estructura primaria deben tener una estructura terciaria idéntica. Dos proteínas con estructura semejante deben tener estructura terciaria semejante.
En la mioglobina los grupos hidrofílicos se disponen: Todos hacia el interior de las hélices α. La mayoría hacia el interior de las hélices α. La mayoría hacia el exterior de la estructura terciaria. Todos hacia el interior de las hélices α.
La ecuación Michaelis – Menten: Se ajusta al comportamiento experimental de todas las enzimas. Relaciona la velocidad inicial con la concentración final de producto. Expresa la relación entre velocidad de reacción y concentración de sustrato. Se ajusta al comportamiento experimental de determinadas enzimas.
La Vmáx es: La máx. velocidad que puede tomar una reacción enzimática. La máx. de las velocidades iniciales. El valor de 10 veces la Km. La mitad del valor de Km.
La Vmáx depende de: La concentración de sustrato. La cantidad de enzima. La concentración del complejo E-S. Independiente de esas 3.
La Vmáx se aproxima cuando la concentración de sustrato es: ½ de la Km. 2Km. Al menos 10 Km. Igual a Km.
Una afirmación es falsa sobre la Vmáx : Es una medida de la cantidad de enzima. La cantidad de enzima libre está próxima a cero. La cantidad E-S está próxima a 100. La concentración de sustrato es igual a Km.
La concentración de sustrato que debe aproximarse para Vmáx teórica cuando la Km es 1mM es (una es falsa): 10 mM. 100 mM. 1000 mM. Todas son verdaderas.
La Km es: La concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima. La mitad de la velocidad máxima. La constante de equilibrio de la reacción global. La concentración de sustrato saturante.
Cuanto mayor Km tiene una enzima tipo MM: Menor afinidad. Mayor afinidad. Mayor Vmáx. Menor Vmáx.
Cuando la enzima es tipo MM: La enzima libre es próxima a cero. La enzima libre es próxima al 50%. La enzima libre es próxima al 100%. El complejo E-S es próximo al 100%.
Las unidades de la actividad enzimática equivalen a: μmoles/s. mM/min. mM/s. μmoles/min.
El término “actividad enzimática” se refiere a: Afinidad de la enzima por el sustrato. Velocidad inicial máxima. Velocidad inicial. Concentración total de enzima.
La actividad específica es: Actividad/mg de enzima. Actividad/mg de sustrato. Actividad/mg de proteínas totales. Actividad/mg de producto.
En la inhibición reversible (del tipo que sea), el inhibidor puede unirse a: Solo enzima libre. Solo al complejo enzima-sustrato. Solo al sustrato. A la enzima libre y/o al complejo enzima-sustrato.
Western blot 2: La trasferencia se realiza porque los anticuerpos no pueden interaccionar con las proteínas del gel. Las proteínas se electrotransfieren de una membrana a un gel de poliacrilamida. Todas falsas. La transferencia a la membrana se realiza porque el gel es muy frágil y no permite un fácil manejo.
Western blot3: Los anticuerpos son proteinas que reconocen las moleculas y se une a ellas de forma especifica mediante interacciones irreversibles. Todas falsas. Los anticuerpos son proteinas que reconocen moleculas y se une a ellas de forma especifica mediante interacciones debiles y reversibles. Los anticuerpos son proteinas que reconocen moleculas y se unen a ellas de forma inespecifica mediante interacciones debiles y reversibles.
Western blot1: La transferencia a la membrana se realiza porque el gel es muy frágil y no permite un fácil manejo. Durante la transferencia la membrana esta mas proxima al anodo que el gel. Todas falsas. Las proteinas se transfieren por capilaridad del gel de poliacrilamida a una membrana.
Cual de las siguientes tecnicas les conte que nos permite ubicar los puentes disulfuro en una proteína: Todas falsas. Degradación de Edman. Electroforesis bidimensional. Cromatografía de afinidad.
Las mitocondrias: Las mitocondrias poseen una doble membrana. Las mitocondrias sintetizan algunas proteinas. Las mitocondrias son capaces de importar proteinas. Todas verdaderas.
Electroforesis bidimensional: Las proteinas se separan por carga (SDS-PAGE) y luego por masa (isoelentrofoque). Las proteinas se separar por masa (SDS-PAGE) y luego por carga (isoelentrofoque). Las proteinas se separan por masa (isoelentrofoque) y luego por carga (SDS-PAGE). Las proteinas se separan por carga (isoelentrofoque) y luego por masa (SDS-PAGE).
Aminoacidos con azufre: S,M. S,C. M,C. L,T.
Los siguientes enlaces/interacciones se encuentran en las proteinas. Cual(es) son covalentes. Interacciones electrostaticas. Fuerzas de van der Waals. Puentes de Hidrogeno. Todas verdaderas.
La bioquimica y los hermanos Buchner: La glicolisis tiene lugar en celulas de levaduras. La replicacion del DNA es semiconservativa. La replicaicion del DNA es conservativa. La glicolisis tiene lugar en extractos libres de celulas de levaduras.
Cual es la mayor de las actividades especificas: 10 micromol/min de P y 1 mg de proteinas totales del ensayo. 100 micromol/min de P y 1 mg de proteinas totales en el ensayo. 100 micromol/min de P y 10 mg de proteinas totales en el ensayo. 100 micromol/min de P y 0.1 mg de proteinas totales en el ensayo.
Una célula eucariota. Una es falsa: El RNA se sintetiza en el núcleo. El DNA está encerrado en el núcleo. Las proteinas se sintetizan en el núcleo. Posee orgánulos subcelulares.
Aminoacidos con grupo un grupo carboxilo en su cadena lateral: D,E. K,D. R,S. E,K.
Aminoacidos con grupo un grupo carboxilo y su correspondiente amida en la cadena lateral: L,E,S,N. R,D,Q,T. D,E,Q,N. D,K,Q,N.
Que parejas de atomos estan implicadas en la formacion de puentes de hidrogeno en las proteinas: O-H/P-O. N-H/O-H. N-H/S-H. Todas son verdaderas.
El fluorodinitrobenceno se utiliza para determinar el residuo N-terminal en la secuenciación de proteinas: Reacciona con las cadenas laterales de aminoacidos basicos. Reacciona con los alfa-COOH. Reacciona con los grupos amino de las cadenas laterales de los aminoacidos acidos. Reacciona con los alfa-NH2.
Modelos experimentales: Saccharomyces cerevisiae es un modelo experimental de celula eucariota unicelular. Arabidopsis thaliana es un modelo experimental de bacteria. Neursoposra carssa es un modelo experimental de planta. Escherichia coli es un modelo de organismo unicelular eucariota.
Tripsina corta el enlace peptidico por : Todas falsas. Lado amino de Arg o Lys. Lado carboxilo de Met. Lado carboxilo de Arg o Lys.
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