BIOQUIMICA 1º MED

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es menos sensible a la orientación interatómica (ángulo de enlace). Interacciones de van der Waals. Interacciones dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electroestática dipolo-carga.

Un grupo HO- es menos nucleófilo que un grupo R-OH debido a: La mayor polarizabilidad del O en el grupo HO. La menor polarizabilidad del O en el grupo HO. Los pares de electrones no enlazantes presentes en R-OH pero no HO. La mayor carga negativa del grupo HO. El enunciado es falso, R-OH es un grupo menos nucleófilo que el grupo HO-.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aumenta la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electroestáticas (puentes salinos). Desestabiliza y debilita las uniones electroestáticas.

El pK del ácido salicílico es 2.97. Si el pH del medio gástrico es 3.0, ¿qué fracción de este ácido estará sin ionizar, aproximadamente?. el 10%. el 20%. el 50%. el 80%. el 100%.

Una serie de estudios indican que en el centro activo de una enzima debe existir un aa que se torna un buen nucleófilo a pH superior a 10, pero que a pH inferior no es activo como nucleófilo. Usted buscaría en la secuencia la presencia de. A. C. T. Y. W.

En un giro γ, en la segunda posición (i+1) se encuentra obligatoriamente, dada la geometría del giro. A. G. N. P. S.

El diagrama de Ramachandran nos indica. Las posibles posiciones de segmentos plegados en α-hélice o β-lámina en la secuencia de una proteína. La probabilidad de que un aa dado en una proteína se encuentre plegado en α-hélice, β-lámina o giros. Las restricciones a la libertad de movimiento de la cadena polipeptídica sobre el Cα de cada enlace peptídico impuestas por la cadena lateral de ese aa. Los ángulos ϕ y ψ sobre el Cα de cada aa en la secuencia de una proteína. Las restricciones a la flexibilidad de la cadena polipeptídica impuesta por la presencia de G y sus efectos en los ángulos ϕ y ψ alrededor de Cα.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras polipeptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo α es más estable. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La absorbancia es directamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia de la disolución es independiente del paso óptico.

Normalmente la solubilidad en agua de una proteína es mínima cuando: El pH del medio es menor que su pI. El pH del medio es igual que su pI. El pH del medio es mayor que su pI. El pKa de la proteína es mayor que la fuerza iónica del medio. El pKa de la proteína es menor que la fuerza iónica del medio.

El transporte de CO2 por la sangre desde los tejidos a los pulmones se vería muy disminuido por la ausencia de una de estas proteínas (indicar la que causaría un efecto probablemente mayor). Subunidades α-globina de HbA. Subunidades β-globina de HbA. Subunidades γ-globina de HbF. 2,3-BPG. Intercambiador de aniones (banda III).

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena β, la His 143 está sustituida por: Cys. Ser. Thr. Val. El enunciado es falso, la HbF carece de cadenas B.

Si aumenta la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos entonces: Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la izquierda. Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la derecha. Aumentaría la afinidad de la forma T de la Hb por el 2,3-BPG. Aumentaría la afinidad de la forma R de la Hb por el 2,3-BPG. Se transformaría la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Podemos sospechar la existencia de isoenzimas distintos cuando en tejidos diferentes encontramos: Que la misma reacción química transcurre con parámetros cinéticos (normalizados a la misma cantidad de proteína) diferentes. Que las VMAX medidas para una reacción son diferentes en cada tejido, independientemente de la cantidad de proteína. Que la actividad enzimática específica para la misma reacción es diferente en cada tejido. Que el mismo metabolito se transforma en un compuesto diferente en ambos tejidos. Que distintos metabolitos se transforman en el mismo compuesto en ambos tejidos.

Respecto a la ubiquitinización es falso que…. La ubiquitina es una proteína ubicua, muy conservada y de aparición temprana en la filogenia de los eucariotas. La ubiquitina se une a grupos amino, en particular a los grupos N terminales de las proteínas diana. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinación. Los enzimas cuya regulación se realiza principalmente por mecanismos de cambios en la expresión génica suelen tener vidas medias cortas. Las E3-ubiquitina ligasas constituyen varias familias de proteínas con estructuras, sustratos y mecanismos de regulación muy diversos.

La KM de una enzima viene dada en unidades: catales. Mol/s o μmol/min. De concentración de enzima. De concentración de sustrato. El enunciado es falso, KM es una constante adimensional.

La VMAX de una enzima nos informa de: La velocidad de la reacción cuando la concentración del sustrato es la mitad de la máxima. La velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es igual a la KM. La concentración de enzima y su nº de recambio. La afinidad de la enzima por su sustrato. La especificidad de la unión de enzima y sustrato.