La constante alostérica es: La relación entre constantes de afinidad La relación entre concentraciones de formas T y R libres La relación entre concentraciones de formas T y R parcialmente ocupadas La relación entre concentraciones de formas T y R libres totalmente ocupadas.
El bromuro de cianógeno es: Una enzima hidrofílica Un reactivo específico Un agente oxidante Un marcador del grupo amino terminal.
La siguiente nomenclatura de un polipéptido, AEFHLW, corresponde con Ala-Glu-Phe-His-Leu-Trp Ala-Asp-Tyr-Phe-Lys-Trp Asp-Ile-Phe-His-Lys-Trp Asp-Glu-Phe-His-Leu-Trp.
Los ángulos de rotación ϕ y ᴪ tienen lugar en torno a los enlaces: N-C α para ϕ y Cα-C para ᴪ C-N para los dos C=O para ϕ y C-N para ᴪ Cα-C para ϕ y N-Cα para ᴪ.
El efecto del β-mercaptoetanol sobre las proteínas es: Oxidar los puentes disulfuro Reducir los puentes disulfuro Hidrólisis de enlaces peptídicos Introducción de cisteínas.
En la mioglobina los grupos hidrofílicos se disponen: Todos hacia el interior de la estructura terciaria La mayoría hacia el interior de las hélices alfa La mayoría hacia el exterior de la estructura terciaria Todos hacia el interior de las hélices alfa.
La disociación cadena polipeptídica-grupo hemo en la mioglobina provoca: Pérdida de las estructuras secundarias y terciaria en la cadena polipeptídica Hidrólisis del grupo hemo Pérdida de la estructura primaria de la cadena Imposibilidad de reasociación cadena polipeptídica – grupo hemo.
El grupo hemo es: Totalmente hidrofóbico Totalmente hidrofílico Hay una región hidrofílica y otra hidrofóbica Los grupos hidrofóbicos e hidrofílicos están alternados
.
La fracción de saturación Y para la mioglobina puede definirse como: Nº de moléculas de mioglobina ocupadas / nº de moléculas totales Nº de moléculas totales / nº de moléculas ocupadas Nº de moléculas libres / nº de moléculas ocupadas Nº de moléculas ocupadas / nº de moléculas libres.
La replicación del DNA es semiconservativa, lo que significa que (2 V): Sólo la mitad de cada cadena parental permanece en los cromosomas producto de la replicación Se conserva una cadena parental en cada nuevo cromosoma Se conserva el cromosoma parental y se produce otro cromosoma totalmente nuevo Cada una de las cadenas parentales sirven de molde para la síntesis de una cadena nueva.
Algunas de las respuestas sobre la polimerización del DNA son FALSAS (3F): Se requieren muchos nucleósidostrifosfatos A, G, C, T En el sitio activo polimerasa se necesitan cuatro Mg2+ La cadena hija crece por el lado 3’. Se produce un ataque nucleofílico del -O- en 3’sobre el fosfato β del dNTP entrante.
Una de las siguientes afirmaciones en relación con las DNA polimerasas bacterianas es falsa: La DNA pol III tiene actividad polimerasa y exonucleasa 3’ – 5’ La DNA pol I sustituye los cebadores de RNA de los fragmentos de Okazaki por DNA La DNA pol I es la única polimerasa de E. coli que tiene actividad exonucleasa 5’ – 3’ “correctora de pruebas” Las DNA pol III tienen dos centros activos polimerasa y cada uno de ellos sintetiza una hebra hija en cada horquilla de replicación.
La iniciación de la replicación en E. coli comienza (2V): Con la unión de proteínas SSB a las hebras simples de DNA En oriC, uno de los múltiples orígenes de replicación del cromosoma Cuando las proteínas dnaA se unen a sus sitios diana en oriC provocando que el DNA se curve y se abra una burbuja En el único origen de replicación del cromosoma circular bacteriano.
Durante la síntesis de la hebra rezagada (1V): Uno de los núcleos polimerasa de la DNA pol III se desplaza en sentido contrario al avance de la horquilla La DNA pol I añade los desoxinucleótidos, la DNA pol II corrige sus errores y la DNA pol III elimina los cebadores de RNA y los sustituye por DNA La formación de un bucle expone el extremo 3’de la hebra hija hacia el extremo de la horquilla La DNA polimerasa I sintetiza cada fragmento de Okazaki.
Para que finalice la replicación del cromosoma de E. coli. (2V): Los dos replisomas confluyen en los sitios Ter del cromosoma, separándose entonces del DNA El replisoma que llegue antes a los sitios Ter se para hasta que llegue el otro y entonces se disocian del cromosoma El replisoma que llegue antes al sitio Ter sobrepasa éste y continua replicando hasta encontrar al replisoma rezagado Generalmente, el replisoma que avanza en sentido “horario” llega antes a los sitios Ter y por tanto replica más porcentaje del cromosoma.
Con respecto a la nomenclatura de las cadenas de un gen (2V): La cadena que lleva la misma secuencia que el RNA se llama “con sentido” La cadena que sirve de molde a un RNA se llama “-“ Las secuencias que se internan en la zona codificante del gen se llaman secuencias “corriente arriba” La cadena molde se llama también “informativa”.
Un gen está formado por (1V): Las secuencias codificantes de proteínas Las secuencias reguladoras de su transcripción y las secuencias codificantes de su producto génico Las secuencias codificantes y las flanqueantes de éstas Las secuencias codificantes de RNA o de proteínas.
Algunas de las siguientes afirmaciones en relación con la RNA pol bacteriana son falsas (2F): Empieza la cadena de RNA “de novo” Reconoce al promotor del gen y se une a él, formando un complejo abierto Necesita la asistencia de una helicasa para que vaya abriendo la doble hélice de DNA, a medida que avanza por ella Es muy procesativa, una sola polimerasa transcribe todo el gen sin separarse de él.
Algunas de las siguientes afirmaciones en relación con los promotores standard de E. coli son falsas (2F): La región -10 está a 7 nucleótidos de distancia del inicio La RNA pol se une sólo a la región -10 del promotor y separa sus emparejamientos débiles A – T La región -35 se llama también secuencia Pribnow La RNA pol se une desde la región -35 hasta más allá, corriente abajo, del sitio de inicio +1.
Acerca de los promotores standard de E. coli. (3V): Un promotor con una secuencia TATAAT en -10 sería fuerte Un gen con un promotor fuerte se transcribiría de forma rápida y frecuentemente Un promotor con la secuencia TATAAT en -35 sería fuerte Los promotores débiles necesitan secuencias activadoras corriente arriba (-40 a -60) llamadas UP.
Una de las siguientes afirmaciones en relación con el factor sigma (σ) de la RNA polimerasa bacteriana es falsa: Se une al núcleo de la polimerasa antes del inicio de la transcripción Es la parte del holoenzima RNA pol que reconoce las secuencias del promotor del gen que se va a transcribir Permanece unida al núcleo polimerasa durante la transcripción de toda la zona codificante del gen Permanece unida al núcleo polimerasa durante los primeros momentos de la síntesis de la cadena de RNA (810 nucleótidos) y luego abandona el complejo.
mecanismo de polimerización del RNA (2V): Necesita el mismo número de Mg2+que la síntesis de DNA El nucleótido entrante se une a la posición 2’de la ribosa del extremo 3’de la cadena de RNA Requiere en el centro activo polimerasa residuos de Asp del propio enzima, Mg2+ y el nucleósido trifosfato A, G, C o U complementario al de la cadena molde La reacción produce (RNA)n+1y 2 Pi.
Algunas de las siguientes afirmaciones son falsas (2F): El DNA es la única molécula que se repara Todas las moléculas de lípidos, carbohidratos, aminoácidos, que sufren daños en su estructura química son reparadas La célula dedica mucha energía y recursos a la reparación de una gran variedad de moléculas dañadas La preservación de la integridad del DNA es fundamental para el buen funcionamiento celular.
Los daños producidos en el DNA por las radiaciones u.v. (3V): Son pérdida de bases, cortes de cadena, modificación de bases… Consisten en la formación de enlaces cruzados entre pirimidinas contiguas Pueden ser reparados por enzimas fotoliasas Pueden ser reparados mediante el mecanismo de escisión de nucleótidos.
El test de Ames (1V): Prueba si un compuesto químico es carcinogénico Utiliza una cepa modificada de Salmonella que no es capaz de sintetizar Met Si el compuesto da positivo en el test, se formará un halo de colonias bacterianas en torno a un trozo de papel impregnado en él, en el centro de una placa de cultivo Cuantas más colonias aparezcan en la placa de cultivo, más potente es el mutágeno.
La modificación de una G en O6-metilG (3V): Es producida por (CH3)2SO4 Se repara directamente mediante una metiltransferasa específica que transfiere el metilo a sí misma Se repara a través de un mecanismo de escisión de bases Da lugar a un análogo de base que se inserta primero en un nucleótido como dO6mGTP y luego en el DNA.
La reparación por escisión de nucleótidos (2V): Requiere excinucleasas Requiere DNA glicosilasas Requiere DNA pol I para sustituir el fragmento eliminado Se utiliza para reparar lesiones pequeñas en el DNA, tal como bases desaminadas.
Una de las siguientes afirmaciones en relación con los radicales libres es falsa: Muchos de ellos se producen en la mitocondria, durante la reducción de O2 a H2O (respiración celular) Los radicales superóxido son eliminados por la acción consecutiva de superóxido dismutasa y catalasa Son radicales muy reactivos que dañan muchas moléculas en las células Producen oxidaciones en bases, como 8-oxoG, que es reparada posteriormente mediante el mecanismo de reparación de mal emparejados.
Las bases modificadas insertas en el DNA (3V): Deben repararse antes de la siguiente replicación En la siguiente replicación se emparejarían con una base distinta del patrón de Watson – Crick normal En la segunda replicación se produciría la mutación que ya no puede ser reconocida como tal En la primera replicación se va a producir la mutación que se perpetúa en las siguientes generaciones celulares.
En E. coli, los precursores de los rRNAy tRNA (1 V): Se transcribe cada uno de forma independiente Los precursores de los tres rRNA bacterianos se sintetizan en un mismo transcrito primario independientes de los tRNA Se agrupan en un mismo transcrito primario Los precursores de tRNA se agrupan en transcritos primarios, independientes de rRNA.
El “casquete, cap, caperuza, …” cero es (2V): Una 7-metilguanosinasituada en los extremos 5’de los mRNA eucariotas Consiste en un tramo de alrededor de 250 adenilatos situados en los extremos 5’de los mRNA eucarióticos Protege los extremos 3’de los mRNA eucariotas de las nucleasas Una forma de proteger el extremo 5’de los mRNA eucariotas del ataque de 5’ – exonucleasas.
Una de las siguientes afirmaciones en relación con la eliminación de intrones en pre-RNA es falsa: Algunos intrones (ribozimas) son autocatalíticos Los intrones tipo II forman un lazo durante su eliminación Los intrones tipo III forman una estructura llamada espliceosoma durante su autoeliminación Los intrones tipo I, II y III son eliminados mediante reacciones de transesterificación.
La adición de la cola de poli(A) (2V): Se realiza sobre pre-mRNA inmediatamente después de la zona codificante de proteína Necesita previamente una secuencia específica AAUAAA sobre el pre-mRNA y un corte 10-30 nucleótidos corriente abajo de la secuencia Se produce cuando la RNA pol II alcanza las secuencias de terminación de la transcripción Se lleva a cabo por la acción de la poli(A) polimerasa. .
Las conexiones intrón-exón (2V): El punto de ayuste 5’une el extremo 5’del exón 3’con el extremo 3’del intrón Son enlaces transésteres llamados puntos de “ayuste” Suelen estar incluidas en secuencias específicas Une el extremo 5’del intrón con el extremo 3’del exón 5’.
La traducción de un mRNA comienza (2V): En el extremo 5’del mRNA procariota En el primer codón AUG (Met) a partir del Cap, del mRNA eucariotas En la secuencia de Shine – Dalgarno en el mRNA procariota Después de unirse la subunidad pequeña del ribosoma al cap, se desplaza a través del mRNA hasta encontrar el codón iniciador.
Con respecto a la relación entre codón y aminoácido (2V): Varios codones que especifican el mismo aminoácido se denominan isoaceptores Sólo Try y Met son codificados por un solo codón La existencia de los codones sinónimos supone una ventaja evolutiva Todos los aminoácidos están codificados por dos o más codones, por lo que el código genético es degenerado.
El lugar del tRNA donde se une el aminoácido correspondiente (2F): Se llama brazo variable y contiene 5’CCA3’ Es el adenilato dentro de la secuencia –CCA Se llama brazo del aminoácido y contiene la secuencia TψC Es el enlace éster entre el oxígeno 3’ de la ribosa del adenilato 3’ del tRNA y el grupo α – carboxilo del aminoácido.
Durante la fase de COLON de la traducción (2V): Entran sucesivamente al sitio A del ribosoma aa-tRNA unidos a EF-Tu-GTP La peptidiltransferasa proteica del ribosoma cataliza la adición del nuevo aminoácido a la cadena polipeptídica El nuevo aminoácido (sitio A) pasa a la cadena polipeptídica del sitio (P) Se forma un enlace peptídico entre el grupo α-amino del aminoácido entrante y el α-carboxilo del extremo de la cadena polipeptídica unida al peptidil-tRNA.
La clonación molecular (1F): Requiere una DNA ligasa para unir los extremos de los vectores con los de los insertos Consiste en introducir una molécula de DNA recombinante en una célula, para que ésta multiplique su número Comprende la unión de un vector a un fragmento de DNA, cortados ambos con las mismas enzimas de restricción Se forma un enlace peptídico entre el grupo α-amino del inserto y el α-carboxilo del vector, por ambos lados.
Una de las siguientes afirmaciones en relación con la selección de colonias recombinantes es falsa Los plásmidos recombinantes llevan genes que confieren resistencia a antibióticos Si un inserto se introduce en un gen de resistencia a un antibiótico, queda ésta anulada En pUC18 los insertos se introducen en el gen lacZ Para clonar fragmentos pequeños de DNA se utilizan vectores del tipo de YAC o BAC.
La secuenciación de DNA según Sanger (2V): En el método fluorescente, un espectrofotómetro lee la absorción diferencial de los 4 terminadores fluorescentes Cuando un didesoxinucleótido se incorpora a un fragmento de DNA en formación, su crecimiento queda bloqueado En el método radiactivo, cada banda en la autorradiografía marca la posición de un determinado nucleótido en la secuencia complementaria a la de interés En el método fluorescente se prepara una sola mezcla de reacción, que es luego depositada en un único pocillo de electroforesis capilar.
La reacción en cadena de la polimerasa o PCR (2V): Se repite un mismo ciclo 100 veces en cada PCR Cada ciclo está formado por: desnaturalización del DNA formado, hibridación y extensión de las nuevas cadenas. La polimerasa utilizada (termoestable) debe ser capaz de mantener su actividad a 75ºCy su integridad a 95ºC El número de copias del DNA inicial amplificadas en la PCR es de X100, siendo x el número de ciclos programados.
La producción de insulina recombinante en bacterias (2V): Parte de mRNA de células beta pancreáticas Requiere la generación de cDNA de proinsulina humana por medio de una RNA polimerasa II Necesita la clonación del cDNA dentro de un vector de expresión en E. coli. Las bacterias recombinantes fabrican insulina a partir del cDNA clonado.
La valinomicina. Una falsa. Es un transportador móvil que difunde a través de la membrana Los oxígenos colocados en el interior de la molécula de valinomicina se coordinan con el K+ Los oxígenos colocados en el interior de la molécula de valinomicina se coordinan con el Na+ La temperatura incrementa el transporte de K+.
La lactosa permeasa es un protón simporte. Dos verdaderas El protón y la lactosa van en dirección contraria Un protón ionóforocomo el 2,4-dinitrofenolbloquea el transporte de lactosa El protón se transporta a favor de un gradiente electroquímico La lactosa se transporta a favor de un gradiente electroquímico.
El transporte de un soluto a través de un protón simporte en levaduras se podría bloquear. Una es falsa. Usando un inhibidor competitivo del soluto Usando un protón ionóforo. Inhibiendo la H+ – ATPasa Ajustando el pH externo de 4.5 a 5.5.
Las ATPasas del tipo P se caracterizan por: Transportan compuestos xenobióticos Transportan el soluto a favor de un gradiente electroquímico Se forma un intermediario fosforilado en el ciclo de transporte El mecanismo de transporte es similar al de los canales de K+ .
La valinomicina es un ionóforo formado por un péptido cíclico que une K+ y no Na+. Una de las causas de este hecho es el radio iónico de ambos cationes. El radio iónico del Na+ es mucho mayor que el del K El radio iónico del Na+ es mucho menor y la energía de deshidratación es menor que la del K+ El radio iónico de Na+ es mucho menor que el del K+ y le impide interaccionar con los oxígenos carbonílicos de la valinomicina El Li+ se une a la valinomicina como el K+ .
Los compuestos xenobióticos son expulsados de las células por: Las ATPasas del tipo P Las H+ – ATPasas Las ATPasas del tipo ABC Todas son ciertas.
El enlace pepitico (2V) Es un enlace amida C – N Es un enlace no covalente Posee una longitud menor que el enlace C – N Nada es cierto.
El enlace peptídico Las proteínas giran libremente a través del enlace pepitico Las proteínas adoptan cualquier conformación girando a través de los enlaces C – N y C – C El diagrama de Ramchandran ubica los ángulos de giro de las proteínas a través de los enlaces – N y C – C Todo lo anterior es falso.
Hélice alfa lámina beta (2V) Son estructuras secundarias irregulares En la hélice alfa la cadena polipéptidica está más compactada Se sostienen mediante puentes de hidrógeno N – H...N – Se sostienen mediante puentes de hidrógeno C = O....H – N .
Hélice alfa (2V) Forman un dipolo La zona N-terminal de la hélice alfa tiene carga negativ Se sostiene mediante puentes de hidrógeno intracatenarios 2.6 residuos por vuelta .
Secuenciación de proteínas (2V) Se trata de determinar la composición de aminoácidos de una proteína Se trata de determinar la estructura primaria de las proteínas El reactivo de Sanger (dinitrofluorobenceno, DNFB) se usa para determinar el extremo amino de un polipéptido El fenil isotiocianato hidroliza los enlaces K – R por el sitio carboxilo.
Secuenciación de proteínas (2V) La tripsina rompe el enlace péptico por el lado carboxilo de lisina y arginina El fenilisotiocianato se une al residuo N-terminal y por tratamiento ácido se hidroliza exclusivamente el primer enlace peptídico quedando intacta el resto de la cadena polipéptidica El reactivo de Sanger (dinitrofluorobenceno, DNFB) se une al residuo N-terminal y por tratamiento ácido se hidroliza exclusivamente el primer enlace peptídico quedando intacta el resto de la cadena polipeptídica La tripsina rompe el enlace péptico por el lado carboxilo de alanina o histidina.
Inmuno blot o Western blot (2V) Se usa para cuantificar una proteína Se usa para determinar la actividad de un enzima Las proteínas deben electrotransferirse desde el soporte electroforético a una membrana (nitrocelulosa, por ejemplo) Un anticuerpo especifico contra la proteína de interés no es imprescindible.
El grupo guanidinio está presente en la estructura de: (1V) Arginina Metionina Prolina Triptofano.
En relación con la hélice [alfa] de las proteínas: 1V Está presente en todas las proteínas Cada vuelta de hélice comprende 3 residuos Se estabiliza por puentes de hidrógeno intracatenarios Es característica de colágeno.
Un dominio proteico (1V) Es una región de la proteína con muchos aminoácidos ácidos Es una región de la proteína con una conformación tridimensional característica y una función concreta Es una región de la proteína sin estructura tridimensional Es una región de la proteína con estructura cuaternaria .
Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el organismo se llaman. Una es cierta. Codificables Particulares No proteicos Esenciales.
Es cierto que (marcar lo cierto). Dos ciertas. No todos los aminoácidos proteicos presentan actividad óptica El hombre es incapaz de sintetizar ciertos aminoácidos En ciertos péptidos podemos encontrar aminoácidos de la serie D (síntesis ribosómica) Hay aminoácidos que no forman parte de las proteínas.
Entre las modificaciones que pueden sufrir los aminoácidos una vez incorporados a las proteínas podemos citar. Tres son ciertas Hidroxilación Fosoforilación Carboxilación Ciclación.
Podemos encontrar aminoácidos de la serie D. Dos son ciertas. En casi todas las proteínas Formando parte del peptidoglicano de la pared celular bacteriana Formando parte de antibióticos como la gramicidina En todas las proteínas con puentes disulfuro.
Los aminoácidos proteicos se caracterizan porque. Tres ciertas. Pertenecen a la serie L Algunos no pueden ser sintetizados por el hombre Pueden sufrir modificaciones una vez que se han incorporado a las proteínas Son esenciales.
Es cierto que todos los aminoácidos (aa) proteicos. Una es cierta. Son ópticamente activos Pertenecen a la serie D Pueden ser sintetizados por el hombre Nada de lo anterior es cierto.
Los pK del grupo carboxilo y amino de la glicina son respectivamente 2,22 y 9,86. Tres ciertas. A pH 1 la glicina posee carga positiva A pH 11 la glicina posee carga negativa A pH 2,22 el 50% de la glicina posee carga positiva A pH 2,22 el 50% de la glicina posee carga negativa.
La secuencia Asp-Glu-Arg-Gln equivale en el código de una letra DERQ QRED AGAG SLRL.
Precipitación por salado Se basa en el grado de solubilidad que presentan las proteínas a una determinada fuerza iónica La menor solubilidad de una proteína se obtiene a su pI La sal no mejora la solubilidad de una proteína en su punto isoeléctrico Todas falsas.
Obtención de extractos crudos Los inhibidores de proteasas bloquean la desnaturalización de las proteínas El beta - mercaptoetanol reduce todos los puentes disulfuro La temperatura debe estar alrededor de 37 ºC Todas falsas.
Centrifugación Centrifugación diferencial: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa Centrifugación isopícnica: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa Centrifugación en gradiente de densidad: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la mas Todas falsas.
PCR (reacción en cadena de la polimerasa) Se usa para amplificar RNA Se usa para amplificar DNA Se usa para purificar proteínas (protein chromatography) Las DNA polimerasas son termolábiles e independientes de cebadores o primers.
Las DNA polimeras (I, II, III) de E. Coli. Una opción es incorrecta. Todas poseen actividad polimerasa Todas poseen actividad exonucleasa 3’ – 5’ Todas poseen actividad exonucleasa 5’ – 3’ Todas necesitan cebadores y cadena molde para la polimerización.
El inicio de la traducción y de la transcripción La transcripción se inicia en el triplete ATG (AUG en el RNA) La transcripción se inicia 20 – 30 nucleótidos antes (upstream) del ATG Para el inicio de la transcripción se necesitan cebadores de DNA El inicio de la transcripción y de la traducción coinciden.
Western (W), Southern (S) y Northern blot (N) W trata de proteínas S trata de DNA N trata de RNA Todas verdaderas .
El experimento de Meselson and Stahl Este famoso experimento muestra que la replicación del DNA es conservativa El fundamento del experimento consistió en marcar el DNA de E. Coli creciendo activamente con 15 N y después transferir el cultivo a 14 N tomando muestras a diferentes tiempos. La relación 15 N / 14 N se determinó mediante espectrofotometría de masas La centrifugación en gradiente de densidad constituye el núcleo de este experimento Este experimento mostró claramente que el DNA constituía el principio transformante.
dAMP Adenilato o adenosina 5’ – monofosfato Adenosina Desoxiadenilato o desoxiadenosina 5 – monofosfato Desoxiadenosina.
Los nucleósidos Un azúcar unido por el carbono anomérico mediante un enlace N – glicosídico a una base nitrogenada Un azúcar esterificado con un grupo fosfato La adenosina 5’ – monofosfato o AMP es un nucleósido representativo Todas falsas.
Implicaciones fisiológicas de la estructura secundaria del DNA propuesta por alson y Crick La replicación es semiconservativa La replicación ocurre en el núcleo La replicación es conservativa La síntesis de DNA es dependiente de cebadores.
KREDYW corresponde con Lys – Arg – Glu – Asp – Tyr – Trp Lyd – Asp – Tyr – Phe – Lys – Trp Arg – Ile – Phe – His – Lys – Trp Asp – Glu – Phe – His – Leu – Trp.
Las cadenas laterales de los aminoácidos Lys, Ala y Gly son: Las tres hidrofóbicas Las tres hidrofílicas Ala y Gly hidrofóbicas y Lys hidrofílica Ala y Gly hidrofílicas y Lys hidrofóbica.
¿Cuántos dipéptidos se pueden formar que contengan Ala? 40 19 39 20.
En Gly no es posible de la isomería óptica porque: El carbono alfa tiene dos sustituyentes iguales El grupo carboxilo está orientado a la derecha El carbono alfa tiene tres sustituyentes iguales El carbono alfa tiene cuatro sustituyentes diferentes.
De los 20 radicales de los aminoácidos, ¿cuáles contienen azufre? Cys y Met Ala Gly y Phe Glu.
¿Cuántos átomos de oxígeno hay en Cys? 2 1 5 3.
Hay dos aminoácidos cuyas cadenas laterales tienen centros de asimetría: Lys y Asp Thr e Ile Leu y Val Cys y Met.
La siguiente terminología (Cys2, Val2, Ala, Lys, Tyr) significa que: Se trata de un heptapéptido que contiene dos cisteínas, dos valinas, una alanina, una lisina y una tirosina. La secuencia del polipéptido es Cys-Cys-Val-Val-Ala-Lys-Tyr La composición del polipéptido es desconocida Se trata de un pentapéptido con Cys en posición dos y Val a continuación.
En el tratamiento de un polipéptido con una mezcla de carboxipeptidas: Se obtiene una mezcla de aminoácidos Se obtiene una mezcla de pequeños péptidos Se separa el resto carboxilo terminal Se obtiene un derivado del polipéptido con la función nitrofenilo unida al NH2 terminal.
El enlace de hidrógeno se establece Dos átomos cualesquiera que lleven hidrógeno Dos grupos atómicos polares Dos átomos cargados Dos átomos electronegativos uno de los cuáles lleva hidrógeno .
Se pueden establecer interacciones hidrofóbicas entre: Ala y Phe Glu y Lys His y Ser Gly y Ser.
En la formación de un enlace peptídico: Se elimina una molécula de NH3 Se elimina una molécula de H2O y se forma una de N-C Se elimina dos moléculas de H2O Se reduce un grupo carbonilo.
El tratamiento con bromuro de cianógeno de los siguientes péptidos I) Gly-Met-Ser-Lys-Lys y II) Thr-Asp-Arg-Ser-Lys-Met da como resultado: (Met, Gly), (Ser, Lys2), (Met) para el I) y (Asp, Ser, Lys, Arg, Thr), (Met) para el II) (Gly, Met), (Lys2, Met, Ser) para el I) y nada para el II) (Met, Gly, Lys, Ser), (Lys, Met) para el I) y (Lys, Arg, Ser, Asp, Thr), (Met) para el II) nada para el I) y nada para el II).
El orden decreciente de energía de enlace es: Interacción electrostática < interacción de Van der Waals < C-C C-C < interacción electrostática < interacción de Van der Waals interacción de Van der Waals < C-C < interacción electrostática Interacción de Van der Waals <interacción electrostática < C-C.
Los puentes disulfuros se forman entre: Met y Cys Dos cisteínas Dos serinas Dos metioninas.
La longitud del enlace entre carbono y oxígeno en el enlace peptídico es la que corresponde a: Un enlace doble Más corta que un enlace sencillo y más larga que un enlace doble Un enlace sencillo Más corta que un enlace doble y más larga que un enlace sencillo .
El par de valores de los ángulos de giro de un enlace peptídico toma siempre: Cualquier valor Solo unos permitidos -60º y +60º -180º y +180º.
En la lámina beta la disposición antiparalela de las bandas: Es más favorable que la paralela para el establecimiento de puentes de hidrógeno Es igual que la paralela para el establecimiento de puentes de hidrógeno Es menos favorable que la paralela para el establecimiento de puentes de hidrógeno En ningún caso se establecen puentes de hidrógeno.
En el motivo BETA-ALFA-BETA la conexión de las dos hebras beta por la hélice alfa se lleva a cabo si se considera el plano formado por las hebras beta: Por encima del plano Por debajo del plano Por cualquiera de los dos lados del plano Depende de la secuencia de los aminoácidos.
Lo que mayoritariamente determina que una determinada secuencia adopte una determinada estructura secundaria es: La propia secuencia La composición de aminoácidos El entorno en el que se encuentra dicha secuencia La interacción con las moléculas de agua.
El interior de la estructura de la hemoglobina está formado por: Solo restos hidrofóbicos salvo dos metioninas Solo restos hidrofílicos Solo restos hidrofóbicos salvo dos histidinas Aleatoriamente.
Un grupo hemo aislado: Puede unir oxígeno fuertemente No puede unir oxígeno Puede unir oxígeno a pH bajo Puede unir oxígeno a pH alto.
La hemoglobina está formada por: Cuatro cadenas de mioglobina Cuatro cadenas idénticas (no de mioglobina) Cuatro cadenas iguales dos y dos Cuatro cadenas diferentes.
El aumento del pH estabiliza: La forma tensa de la hemoglobina La forma relajada de la hemoglobina Ambas estructuras No tiene efecto.
Las liasas catalizan reacciones de: Redox Hidrólisis Unión de dos moléculas acopladas a la rotura de un enlace pirofosfato Eliminación de un grupo de átomos del sustrato.
En el proceso de purificación de proteínas. La actividad específica aumenta La actividad específica disminuye La actividad de la enzima aumenta La cantidad de proteínas totales aumenta.
En el proceso de purificación (3V) La actividad específica aumenta A mayor número de pasos de purificación menor es el rendimiento Una proteína pura alcanza la mayor actividad específica posible La actividad específica disminuye.
En el proceso de purificación de proteínas (2V) La purificación por salado se basa en las distintas solubilidades de las proteínas a una concentración dada de sulfato amónico. El sulfato amónico desnaturaliza a la mayor parte de las proteínas El sulfato amónico es un agente caotrópico El sulfato amónico se elimina por diálisis.
Durante el proceso de purificación de proteínas Actividad total aumenta Actividad específica aumenta Grado de purificación disminuye Todas ciertas.
La Vmáx: La máxima velocidad que puede tomar una reacción enzimática La máxima de las velocidades iniciales El valor de 10 veces Km La mitad del valor de Km.
La Vmáx es Depende de la concentración de sustrato Depende de la concentración total de enzima Depende de la concentración del complejo enzima-sustrato Es independiente de cualquiera de las concentraciones anteriores.
La Vmáx es: Se aproxima cuando la concentración de sustrato es ½ de la Km Se aproxima cuando la concentración de sustrato es 2Km Se aproxima cuando la concentración de sustrato es al menos 10 Km Se aproxima cuando la concentración de sustrato es igual a la Km.
La Vmáx. Una es falsa Es una medida de la cantidad de enzima La cantidad de enzima libre está próxima a cero La cantidad del complejo enzima – sustrato está próximo a 100 La concentración de sustrato es igual a la Km.
La Vmax es: La máxima de las velocidades iniciales La afinidad de la enzima por el sustrato La máxima concentración que admite el sustrato La concentración de sustrato saturante***.
La Km: Depende de la concentración del sustrato Depende de la concentración total de enzima Depende de la concentración del complejo enzima-sustrato Es independiente de cualquiera de las concentraciones anteriores .
La Km es La concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima La mitad de la velocidad máxima La constante de equilibrio de la reacción global La concentración de sustrato saturante.
Concentración de sustrato para aproximarse a la Vmáx teórica cuando la Km es 1 mM. Una es falsa 10 mM 100 mM 1000 mM Todas verdaderas.
La Km en una enzima tipo MM Mayor Km menor afinidad Mayor Km mayor afinidad Mayor Km mayor Vmáx Mayor Km menor Vmáx.
La Km en una enzima tipo MM La enzima libre está próxima a cero La enzima libre está próxima al 50% La enzima libre está próxima al 100% El complejo enzima – sustrato está próximo al 100%.
Cromatografía de afinidad. Una es falsa. Se basa en interacciones irreversibles ligando – enzima Se basa en interacciones no covalentes ligando – enzima Se usa para purificar enzimas Las interacciones ligando – enzima se disocian usando cambios de pH o incrementando la fuerza iónica.
Masa molecular de una proteína La cromatografía de exclusión molecular permite estimar la masa molecular de una proteína La cromatografía de exclusión no permite estimar la masa molecular de una proteína La cromatografía de exclusión sólo permite estimar la masa de las proteínas básicas La cromatografía de exclusión sólo permite estimar la masa de las proteínas ácidas.
La cromatografía de exclusión molecular. Para una mezcla de proteínas. Mayor volumen de elución menor masa molecular de las proteínas Mayor volumen de elución mayor masa molecular de las proteínas Mayor volumen de elución mayor punto isoeléctrico de las proteínas Mayor volumen de elución menor punto isoeléctrico de las proteínas.
La cromatografía de afinidad (2V) Se basa en la interacción irreversible ligando proteína La interacción ligando proteínas ocurre a través de enlaces covalentes La interacción ligando proteína se rompe incrementando la fuerza iónica El ligando está unido covalentemente al soporte cromatográfico.
En el cromatograma de HPLC de una mezcla de aminoácidos: El tiempo de elución de la cantidad de aminoácidos correspondientes. El área bajo los picos da el tipo de aminoácidos El tiempo de elución da el tipo de aminoácidos El área bajo los picos es proporcional al tiempo de elución.
La masa de una proteína: Se puede determinar mediante SDS – PAGE Se puede determinar mediante cromatografía de exclusión molecular La composición de aminoácidos de una proteína nos permite conocer su masa Todas correctas.
SDS – PAGE. (Electroforesis en condiciones desnaturalizantes y reductoras) Todas las proteínas migran hacia el polo positivo Las proteínas migran hacia el polo negativo Algunas proteínas migran hacia el polo positivo Algunas proteínas migran hacia el polo negativo.
Electroforesis en condiciones nativas. Todas las proteínas migran hacia el polo positivo Las proteínas migran hacia el polo negativo Algunas proteínas migran hacia el polo positivo Todas son ciertas .
SDS – PAGE (Electroforesis en condiciones desnaturalizantes y reductoras) El detergente aniónico SDS confiere carga positiva a las proteínas El detergente aniónico SDS desnaturaliza las proteínas El 2 – mercaptoetanol rompe los enlaces peptídicos El 2 – mercaptoetanol no se usa en la SDS-PAGE .
SDS – PAGE (Electroforesis en condiciones desnaturalizantes y reductoras) El detergente aniónico SDS confiere carga positiva a las proteínas El detergente aniónico SDS no afecta a la carga de las proteínas El 2 – mercaptoetanol rompe los enlaces peptídicos El 2 – mercaptoetanol reduce los enlaces disulfuro.
SDS – PAGE (Electroforesis en condiciones desnaturalizantes y reductoras). La movilidad de las proteínas no está relacionada con su masa molecular La movilidad de las proteínas está relacionada con su carga Las proteínas de mayor masa molecular migran más que las de menor Todas ciertas .
Masa molecular de una proteína. La SDS – PAGE permite estimar la masa molecular de una proteína La SDS – PAGE no permite estimar la masa molecular de una proteína La SDS – PAGE sólo permite estimar la masa de las proteínas básicas La SDS – PAGE sólo permite estimar la masa de las proteínas ácidas.
Electroforesis de proteínas en SDS-PAGE en condiciones reductoras (3V) La enzima LDH retiene la actividad Las proteínas se mueven acorde con su masa molecular En estas condiciones todas las proteínas poseen carga neta negativa Los puentes disulfuros están reducidos.
Electroforesis de proteínas en SDS-PAGE en condiciones reductoras (2V) Para desnaturalizar las proteínas debemos hervir las muestras 5 min en presencia de SDS y 2 – mercaptoetanol El 2 – mercaptoetanol es un agente caotrópico El 2 – mercaptoetanol es un agente reductor El SDS es un detergente no iónico.
Electroforesis de proteínas en PAGE (electroforesis en condiciones nativas) (2V) Las proteínas mantienen su estado nativo Las proteínas se desnaturalizan por acción de la corriente Las proteínas se desnaturalizan Las enzimas permanecen activas.
SDS – PAGE Electroforesis de proteínas en condiciones nativas y reductoras Todas las proteínas migran al ánodo Algunas proteínas migran al ánodo Algunas proteínas migran al cátodo.
SDS – PAGE. Una es falsa. El beta – mercaptoetanol reduce los puentes disulfuro superficiales El SDS desnaturaliza las proteínas Se realiza en geles de agarosa El beta – mercaptoetanol reduce algunos puentes disulfuros.
SDS-PAGE (Electroforesis en condiciones desnaturalizantes y reductoras): El detergente aniónico SDS confiere carga positiva a las proteínas El detergente aniónico SDS desnaturaliza las proteínas El 2-mercaptoetanol rompe los enlaces peptídicos.
SDS-PAGE (Electroforesis en condiciones desnaturalizantes y reductoras): El detergente aniónico SDS confiere carga positiva a las proteínas El detergente aniónico SDS no afecta a la carga de las proteínas El 2-mercaptoetanol rompe los enlaces peptídicos El 2-mercaptoetanol reduce los enlaces disulfuro.
SDS-PAGE (Electroforesis en condiciones desnaturalizantes y reductoras): La movilidad de las proteínas no está relacionada con su masa molecular La movilidad de las proteínas está relacionada con su carga Las proteínas de mayor masa molecular migran más que las de menor Todas son falsas.
En una electroforesis de aminoácidos a un determinado pH, aquellos aminoácidos cuyo pI es menor que el pH del tampón usado: Precipitan Se descomponen No migran Todas son falsas.
Si se realiza una electroforesis de aminoácidos a un determinado pH, aquellos aminoácidos cuyo pI es igual que el pH del tampón usado: Precipitan Se descomponen No migraran Migraran al +.
Transporte y transportadores. Una es falsa. La Vmáx del transporte se alcanza cuando la concentración de soluto es igual a 10 Km Los transportadores presentan los parámetros cinéticos Km y Vmáx Los transportadores no presentan saturación por el sustrato La célula posee transportadores (bombas) capaces de hidrolizar ATP (ATPasas) y usar la energía resultante para dirigir el transporte de un soluto en contra de un gradiente electroquímico.
Difusión no facilitada. Una verdadera. Presenta saturación por el sustrato Transcurre a favor y en contra de un gradiente electroquímico La velocidad de transporte es directamente proporcional a la concentración de sustrato Sólo ocurre con moléculas cargadas.
Transporte y transportadores. Una es falsa La Vmáx de transporte se alcanza cuando la concentración de soluto es igual a la Km para el soluto transportado Los transportadores presentan los parámetros cinéticos Km y Vmáx Algunos transportadores son inhibidos competitivamente por compuestos con gran parecido estructural al verdadero sustrato La célula posee transportadores capaces de hidrolizar ATP (ATPasas) y usar la energía resultante para impulsar el transporte de un soluto en contra de un gradiente electroquímico.
Canales iónicos. Una es falsa. Pueden estar abiertos y cerrados Siempre transportan iones en contra de un gradiente electroquímico Son altamente específicos Algunos están implicados en la transmisión del impulso nervioso .
El transporte de solutos a través de membranas en una célula. Una es falsa. Es mayoritariamente facilitado Los fenómenos de transporte no facilitados son muy escasos El transporte no facilitado en algunos casos transcurre en contra de un gradiente electroquímico Las ATPasas usan ATP para transportar solutos en contra de un gradiente electroquímico .
Canales iónicos. Dos son falsas. Pueden estar abiertos y cerrados Siempre transportan iones en contra de un gradiente electroquímico Pueden estar abiertos y cerrados, pero también abiertos e inactivos Necesitan hidrólisis de ATP para transportar iones en contra de un gradiente electroquímico.
El transporte facilitado. Una es falsa No presentan fenómenos de saturación La Km nos indica la afinidad (la inversa) del transportador por el soluto Puede ocurrir a favor o en contra de un gradiente electroquímico Los transportadores descienden la energía de activación de los procesos de transporte.
Actividad enzimática (2V) La unidad equivale a la cantidad de enzima que transforma 1 µmol de sustrato/min (µmol de sustrato/min) La unidad equivale a la cantidad de sustrato transformado/min (µmol de sustrato/min) La actividad específica se expresa como µmol de sustrato/min / mg proteínas totales La actividad específica se expresa como µmol de sustrato/min / mg enzima.
El término “actividad enzimática” se refiere a: Afinidad de la enzima por el sustrato Velocidad inicial máxima Velocidad inicial Concentración total de enzima.
La actividad específica es: Actividad / mg de enzima Actividad / mg de sustrato Actividad / mg de proteínas totales Actividad / mg de producto.
¿Cuál es la mayor de las actividades específicas? 10 µmoles · min-1 de P y 1 mg de proteínas totales en el ensayo 100 µmoles · min-1 de P y 1 mg de proteínas totales en el ensayo 100 µmoles · min-1 de P y 0.1 mg de proteínas totales en el ensayo 100 µmoles · min-1 de P y 01 mg de proteínas totales en el ensayo.
La actividad específica es: La actividad por unidad de tiempo La actividad por mg de proteína La cantidad total de enzima La afinidad por un sustrato determinado.
La actividad de una enzima se expresan en units, que equivalen a: mM * min-1 moles * min-1 moles * s-1 micromoles * min-1.
La treonina desaminasa es: Activada por Ile Inhibida competitivamente por Ile Inhibida acompetitivamente por Ile Ile no ejerce ningún efecto.
La exposición de treonina desaminasa a 55ºC dura te 10 minutos da lugar a: Pérdida de la actividad enzimática Pérdida de la estructura primaria Pérdida de la capacidad de unir Ile Aumento de la actividad enzimática.
El efecto de Ile sobre treonina desaminasa se produce mediante: Unión del centro activo de la enzima Modificación covalente de la enzima Unión al sustrato Unión a un centro distinto del centro activo .
En la inhibición de treonina desaminasa por Ile la Km aparente es: Directamente proporcional a la concentración de Ile Inversamente proporcional a la concentración de Ile Exponencialmente proporcional a la concentración de Ile Independiente de la concentración de Ile.
La treonina desaminasa expuesta a 55ºC durante varias horas pierde: Se estructura terciaria Su capacidad catalítica Se capacidad para unir treonina Se capacidad para unir Ile.
La inhibición de la treonina desaminasa es: Específica para L-Ile Específica para D-Ile Específica para L-Ile y L-Val Específica para L-Val.
La fracción de saturación Y de una enzima por su sustrato se define como: Nº de sitios ocupados Nº sitios ocupados / nº sitios libres Nº sitios libres / nº sitios ocupados Nº sitios ocupados / nº sitios totales.
La fracción de saturación Y también puede definirse como: Enzima libre / enzima total Enzima total / enzima libre Complejo enzima – sustrato / enzima libre Enzima libre / complejo enzima-sustrato.
En el modelo de Hill la enzima se reparte para una concentración no saturante de sustrato entre: Enzima libre y un complejo enzima-sustrato Solo complejo enzima-sustrato Enzima libre y varios complejos enzima-sustrato Solo existe enzima libre.
El coeficiente de Hill nos da: La fracción de saturación El nº de sitios El grado de cooperatividad La afinidad de la enzima por el sustrato.
La ecuación de Michaelis – Menten: Se ajusta al comportamiento experimentalmente de todas las enzimas Relaciona la velocidad inicial con la concentración final del producto Expresa la relación entre velocidad de reacción y concentración final de sustrato Se ajusta al comportamiento experimental de determinadas enzimas.
La velocidad inicial de una reacción enzimática se obtiene de la pendiente de la recta: Producto-Tiempo Velocidad-Sustrato Producto-Sustrato Velocidad-Tempo.
La ecuación de Michaelis-Menten relaciona: Cualquier velocidad con la concentración de sustrato La concentración de sustrato con el tiempo La concentración de sustrato con el producto La velocidad inicial con la concentración de sustrato.
Un inhibidor competitivo se une: Al complejo enzima-sustrato A la enzima libre Al sustrato Al complejo enzima-sustrato y a la enzima libre.
Los parámetros cinéticos Vmax y KM definen respectivamente: La velocidad y la cte de equilibrio de la reacción La cantidad de enzima y la cantidad de sustrato en condiciones no saturables La cantidad de enzima y la cantidad de sustrato en condiciones saturables La eficacia catalítica de la enzima y la afinidad de la enzima por el sustrato.
En todas las reacciones catalizadas por enzimas_ La velocidad inicial depende siempre hiperbólicamente de la concentración inicial de sustrato La velocidad inicial depende linealmente de la concentración inicial de sustrato La velocidad inicial depende siempre exponencialmente de la concentración inicial de sustrato En muchos casos a velocidad inicial depende hiperbólicamente de la concentración inicial de sustrato.
En cualquier tipo de inhibición el complejo enzima-inhibidor y el complejo enzima-sustrato-inhibidor: Pueden producir enzima libre y producto No pueden producir enzima libre y producto Producen producto y complejo enzima-sustrato Producen producto e inhibidor.
En la inhibición reversible (del tipo que sea) el inhibidor puede unirse a: Solo a la enzima libre Solo al complejo enzima – sustrato Solo al sustrato Al complejo enzima – sustrato y/o a la enzima libre.
En la inhibición reversible (del tipo que sea): El inhibidor se une covalentemente al libre El inhibidor se une covalentemente al complejo enzima – sustrato El inhibidor se une covalentemente al complejo enzima – sustrato y/o a la enzima libre Todas falsas (Covalentemente sólo lo hace la inhibición irreversible).
El coeficiente de absorción molar ɛ, puede definirse como: La fracción de luz absorbida La absorbancia de una solución 1M La fracción de luz transmitida La inversa de la absorbancia.
El término “estructura primaria” de una proteína se refiere a: La disposición espacial de los residuos en el espacio El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo carboxilo al amino La composición en aminoácidos El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo amino al carboxilo.
El término “estructura primaria” se refiere a: La disposición de los radicales aminoácidos en el espacio El orden o secuencia en que se encuentran los radicales La composición en aminoácidos La disposición de un aminoácido con respecto al que le siguen en la secuencia.
El término “desnaturalización Pérdida de las estructuras primarias y secundarias Pérdida de las estructuras primarias y terciaria Pérdida de la estructura terciaria Pérdida de la estructura cuaternaria.
Los resultados del experimento de Affinsen sobre plegamiento de proteínas demuestran que: Dos proteínas con estructura terciaria semejante deben tener una estructura primaria semejante Dos proteínas con estructura secundaria semejante deben tener estructura primaria semejante Dos proteínas con igual estructura primaria deben tener estructura terciaria idéntica Dos proteínas con estructura secundaria semejante deben tener estructura terciaria semejante.
En el modelo de Monod las formas T (tenso) y R (relajado) de la enzima se diferencian en: Su afinidad por el sustrato y su estructura 3º Su estructura 2º Su estructura 1º Su estructura 1º y 2º.
En el modelo de Monod: Las formas T no pueden unir sustrato Las formas R no pueden unir sustrato Las dos formas pueden unir sustrato, pero T con más afinidad que R Las dos formas pueden unir sustrato, pero R con más afinidad que T.
En el modelo de Monod, el parámetro c es: La constante de equilibrio para la transición T0<->R0 La afinidad de R por el sustrato La afinidad de T por el sustrato La relación de afinidades.
Punto isoeléctrico, pH al cual. Dos ciertas. La carga neta es positiva La carga neta es negativa La carga neta es cero Equivale a semisuma de los pKa y pKb .
Punto isoeléctrico. Dos ciertas A un pH menor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienen carga neta positiva A un pH menor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienes carga neta negativa A un pH mayor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienes carga neta positiva A un pH mayor que el punto isoeléctrico los aminoácidos tienes carga neta negativa.
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