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Lípidos. Sirven de almacén de energía. Participan como componentes en la transmisión de señales del interior de las células. Derivados de los mismos forman importantes vitaminas y pigmentos. Participan en la formación de grandes macromoléculas como los ácidos nucleicos. Son los triacilgliceroles.

En relación a los lípidos: Los ácidos grasos son compuestos monocarboxílicos que se encuentran formando parte de los triacilgliceroles, los fosfolípidos y los esfingolípidos. Los eicosanoides son un grupo de moléculas derivadas de las hormonas que derivan de los ácidos grasos de cadena larga. Los ácidos grasos pueden ser mono o poliinsaturados, pero nunca saturados. Los triacilgliceroles son ésteres de glicerol con 4 moléculas de ácidos grasos. Los triacilgliceroles que son sólidos a temperatura ambiente, se denominan grasas.

Con respecto a las membranas biológicas. En las membranas biológicas hay fosfolípidos, glicolípidos y colesterol. Los fosfolípidos y los glicolípidos forman fácilmente bicapas en medios acuosos. Los lípidos y muchas proteínas difunden difícilmente en el plano de la membrana. Las membranas biológicas no contienen proteínas, aunque si colesterol y otros lípidos complejos. La fluidez de la membrana biológica está controlada por la composición de sus ácidos grasos y su contenido en colesterol.

Polaridad de los aminoácidos: Alanina es más polar que leucina. Valina es más polar que lisina. Cisteína es menos polar que treonina. No hay aminoácidos polares. Todos los aminoácidos son polares.

Actividad óptica de los aminoácidos: Todos los aminoácidos son ópticamente activos. Los aminoácidos naturales normalmente son de la familia D. Sólo hay un aminoácido, la treonina, que posee 2 centros de asimetría. La forma predominante de la glicina es la L. Nada de lo anterior es cierto.

Aminoácidos: Sólo se conocen 20 diferentes en la naturaleza. Se conocen más de 200 en la naturaleza. Pueden ser polares y no polares. Pueden tener un grupo amino pero no uno carboxilo. Nada de lo anterior es cierto.

Enlace peptídico: El enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace. Existe libre rotación sobre el eje del enlace C--N. No existe libre rotación en el enlace -NH--C-. No existe libre rotación en el enlace -C--CO-. Nada de lo anterior es cierto.

En el enlace peptídico: Los 4 átomos del enlace peptídico y los 2 del carbono-alfa unidos son coplanares. Existe una resonancia. La orientación geométrica de los átomos de O y de H en el enlace peptídico, es del tipo trans. Los grupos R unidos a los carbonos-alfa están dispuestos de un modo repetitivo cis. El enlace peptídico es flexible y es una característica muy particular de las proteínas.

En relación a los enlaces peptídicos de un polipéptido cualquiera: Los grupos R están entre sí en forma trans a lo largo de los enlaces peptídicos. La orientación geométrica de los átomos de O y de H en el enlace peptídico es del tipo cis. Su síntesis es un proceso irreversible y que requiere energía. Es un proceso que libera energía y se realiza espontáneamente a gran velocidad, en la disolución de los aminoácidos que forman el polipéptido. La libertad de rotación de los enlaces posicionados a ambos lados del átomo de N, permite al polipéptido plegarse de formas muy diversas.

Niveles de estructura en proteínas: La estructura primaria hace referencia a la orientación geométrica de la cadena polipeptídica que sirve de esqueleto al polímero. La estructura secundaria se refiere a la arquitectura especial tridimensional completa de la proteína, incluyendo la orientación de los posibles grupos prostéticos. La estructura terciaria hace referencia a la agregación de las cadenas polipeptídicas. La estructura primaria condiciona la estructura terciaria de una proteína. Nada de lo anterior es cierto.

En relación a las hélices-alfa de las proteínas: Los radicales no polares se sitúan en el espacio interior de la hélices-alfa. La hélice-alfa tiene una configuración espacial levógira. La adopta el colágeno. Es una forma de estructura terciaria. Todos los grupos NH y CO, excepto aquellos que están cercanos al final de la hélice-alfa, están unidos por puentes de hidrógeno.

En relación a las hélices-alfa de las proteínas: Se altera por la presencia de varios residuos prolina. Cada vuelta de hélice comprende 3,6 residuos de aminoácidos, aproximadamente. Se sostiene gracias a puentes de hidrógeno intermoleculares. Se produce en ocasiones por la presencia de enlaces disulfuros. Los puentes de hidrógeno unen aminoácidos separados entre sí aproximadamente 1 vuelta de la hélice.

En relación a las hojas-B plegadas de las proteínas: La conforman hebras-beta paralelas pero no antiparalelas. La conforman hebras-beta antiparalelas pero no paralelas. La conforman hebras- beta tanto paralelas como antiparalelas. En la conformación antiparalela: los grupos NH y CO de cada aminoácido están unidos respectivamente a un grupo CO y NH situados en la cadena o hebra adyacente. En la conformación paralela: en cada aminoácido, el grupo NH forma enlaces de hidrógeno con el grupo CO de un aminoácido de la cadena adyacente, mientras que el grupo CO forma enlaces de hidrógeno con el grupo NH del aminoácido situado 2 residuos más lejanos de la cadena.

En una proteína, el término protómero hace referencia a: La estructura global de la proteína. Cada una de las cadenas polipeptídicas individuales. La mínima fracción funcional. Al oligómero desprovisto de los grupos prostéticos. Nada de lo anterior es cierto.

Se califica de oligómera la proteína que tiene: Pocos aminoácidos. Varios puentes de hidrógeno. Estructura de hoja-b plegada. Varias cadenas polipeptídicas diferentes. Varias cadenas polipeptídicas iguales.

Los dominios o motivos de una proteína: Son subestructuras proteicas formadas por varias estructuras secundarias. Suelen estar asociados a funciones específicas de las proteínas. Son específicos de cada proteína y dos proteínas diferentes en secuencia aminoacídica no pueden contener el mismo “motivo o dominio”. Son repeticiones del mismo aminoácido dentro de la proteína. Están, en último término, definidos por la secuencia de aminoácidos de determinados segmentos internos de la proteína.

La importancia biológica de la hemoglobina radica fisiológicamente en que: La oxihemoglobina se combina reversiblemente con el CO,. El hierro de la protoporfirina IX contínuamente varia de ferroso a férrico y viceversa. La Hb se combina reversiblemente con el O, en la porción férrica de la molécula. La Hb se combina irreversiblemente con oxígeno en la porción ferrosa. La Hb es capaz de transportar H* y CO.

En relación a la hemoglobina: El átomo de hierro está unido a la histidina por puente de hidrógeno. Un oligómero de Hb transporta como máximo 4 átomos de oxígeno. El átomo de hierro de la protoporfirina IX está unido a ésta por 4 de sus valencias, quedando otra valencia unida a una histidina proximal y otra para unión al O2. La combinación del monóxido de carbono con la Hb se llama metahemoglobina. Nada de lo anterior es cierto.

En relación a las proteínas: Las proteínas pueden interaccionar con otras moléculas, pero esto no afecta nunca a su estructura y función. La unión de un ligando a una proteína va acompañado de un cambio de conformación de ésta última que hace que el sitio de unión se ajuste y sea más complementario al ligando (proceso de “ajuste inducido”). En una proteína multimérica, un cambio de conformación de una subunidad afecta a la conformación del resto de las subunidades. Las proteínas pueden interaccionar con uno o más ligandos. Estos otros ligandos pueden producen cambios en la conformación de la proteína que afectan la unión del primer ligando. La cooperatividad es un efecto que ocurre en proteínas monoméricas y consiste en que la unión de un ligando cambia la conformación de la proteína.

¿Qué consecuencia tiene el efecto de Bohr en la Mioglobina?: Disminuye la afinidad por el O2. Disminuye la afinidad por el CO2. Disminuye la concentración de H+. Se produce Oximioglobina. No produce ninguna consecuencia.

Nucleótidos: Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo carboxilo. Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo fosfato. Son componentes esenciales de la célula que consisten en un azúcar, una base nitrogenada y un grupo amonio. Son componentes esenciales de la célula que consisten en una ribosa O desoxirribosa, una base nitrogenada y uno o más grupos fosfato. Derivan de los aminoácidos y por eso contienen una base amina, una ribosa y un extremo carboxilo.

En los nucleósidos y nucleótidos: Las bases púricas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-9, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar. Las bases púricas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-9 del azúcar. Las bases pirimídicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-9, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar. Las bases pirimídicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-1 del azúcar. Las bases pirimídicas se unen al resto de la molécula a través de su átomo de nitrogeno-1, formando un enlace con el átomo de carbono-3 del azúcar.

En los nucleósidos y nucleótidos: 1- El azúcar esta en forma piranosa y en cualquiera de las conformaciones endo o exo C-4 o C-1, respectivamente. El azúcar esta en forma furanosa y en cualquiera de las conformaciones endo o exo C-3 0 C-2,respectivamente. Las bases absorben en la región visible del espectro. El azúcar puede ser ribo- o desoxirribosa. Pueden tener grupos fosfato unidos en los diferentes carbonos del azúcar excepto el carbono de posición 1.

En los nucleótidos o sus macromoléculas derivadas: Todas las bases son planas o casi planas. Las bases púricas son planas y las pirimídicas casi planas. Las bases se apilan en las macromoléculas de ADN, de manera que cada vuelta de hélice tiene unas 10 pares de bases separadas entre sí cada 3,4 Á. Pueden formar puentes de hidrógeno entre sí. Una cadena de polinucleótido tiene individualidad determinada por su secuencia de nucleótidos.

Importancia de los nucleótidos en la célula: Son componentes esenciales de las membranas biológicas. Participan en la transmisión de señales internas en la célula, como moléculas mensajero. Forman parte de grandes macromoléculas como el glucógeno o el almidón. Importantes moléculas, como cofactores que participan en la transferencia de electrones en la célula, derivan de ellos. Controlan reacciones enzimáticas, como efectores alostéricos.

Las uniones fosfóricas de los ácidos nucleicos se establecen entre los siguientes carbonos de las ribosas consecutivas: C-1 y C-2. C-3 y C-2. C-1 y C-5. C-4 y C-2. C-3 y C-5.

La actividad catalítica de las enzimas: Viene determinada por su peso molecular. Viene determinada por la secuencia de aminoácidos, sea cual sea la estructura espacial de la molécula . No está localizada en un lugar determinado de la molécula sino que cualquier porción de ella puede actuar como lugar catalítico de la reacción. Se altera al alterarse la conformación espacial de la enzima. Se debe a la presencia en la molécula de un lugar específico denominado sitio o hendidura alostérico.

Las enzimas: Están siempre constituídas por proteínas. Pueden tener metales en la molécula. Pueden tener una fracción no proteínica en la molécula. Poseen normalmente una fracción lipídica en la molécula. Pueden ser macromoléculas de ribonucleótidos.

El sitio activo de un enzima: Está conformado por residuos de aminoácidos que se encuentran situados en posición cercana en la estructura primaria de la proteína. Lo conforman las cadenas laterales de residuos de aminoácidos de serina, histidina y aspártico en la mayoría de las enzimas. Está conformado por las cadenas laterales de residuos de aminoácidos diferentes que pueden estar separados en la estructura primaria de la proteína. Proporciona un ambiente dentro del cual una reacción determinada es, energéticamente, más favorable, mediante cambios de conformación que estabilizan el llamado estado de transición del complejo ES. Suele ser una porción corta del extremo aminoterminal de una proteína.

Los cofactores: Son factores incompletos que necesitan una modificación posterior para ser biológicamente útiles. Son derivados de vitaminas. Son cosustratos si se unen débilmente a la enzima. Pueden ser metales e incluso hidratos de carbono. Se unen a la enzima y forman el holoenzima activo.

Los coenzimas: No derivan de las vitaminas pero pueden ser transportadores de grupos carbonilo y/o acilo. Pueden derivar de las vitaminas y ser transportadores de grupos carbonilo y/o acilo. Pueden derivar de las vitaminas y ser transportadores pero no de grupos carbonilo y/o acilo, sino de grupos amino y metilo. Derivan de las vitaminas y pueden ser transportadores de H*. Los transportadores de H* derivan de nucleótidos y no de vitaminas.

En relación a los cofactores: Un mismo cofactor puede ser utilizados por diferentes enzimas. Se modifican de forma permanente durante la reacción catalítica y la enzima ha de sustituirlo. Son grupos prostéticos unidos fuertemente a la molécula enzimática. Se modifican temporalmente durante la reacción. Pueden ser metales.

Con respecto a una reacción enzimática: Puede tener lugar espontáneamente sólo si el AG'0 es negativo. Puede tener lugar espontáneamente si el AG'0 es positivo pero su AG es negativo. El AG de una reacción sólo depende de la energía libre de los productos (estado final) menos la de los reactantes (estado inicial). El AG de una reacción es independiente del camino (o mecanismo molecular) de la transformación del compuesto en producto. El AG de una reacción proporciona información importante sobre la velocidad de la reacción.

Los enzimas: Alteran el equilibrio de la reacción catalizada generando uno nuevo con mayor cantidad de producto. Permiten catalizar reacciones endergónicas. Aumentan la velocidad de la reacción catalizada sin alterar el equilibrio de la misma. Distorsionan la velocidad y el equilibrio de la reacción, creando el producto gracias a esta distorsión. Invierten el incremento de la energía libre de Gibbs de la reacción, haciéndolo negativo.

El excelente papel catalítico de un enzima se debe a que en la reacción catalizada respecto a la catalizada hay una disminución en el cambio de: Entalpía. Energía de activación. Entropía. Constante de equilibrio de la reacción. Constante de Michaelis.

En relación a las enzimas: La catálisis se produce por disminución de la energía de activación de Gibbs del complejo ES. Utilizan la energía proveniente de las interacciones que pueden realizar las cadenas laterales de determinados aminoácidos (que pueden estar separados en la secuencia primaria de la proteína) con el sustrato, para favorecer la catálisis. Los enlaces con el sustrato son siempre covalentes, de manera que se favorece la interacción con el mismo por disminución de la energía de Gibbs. La catálisis se produce como consecuencia de cambios de conformación del sustrato y de la enzima, por contacto mutuo. La unión con su sustrato provoca un cambio de conformación en el enzima que hace que éste se adapte fielmente a la estructura original del sustrato.

En relación a las enzimas: La Km representa la constante de Michaelis o de dispersión enzimática y es característica de cada enzima. La Km es una agrupación de constantes que representa la estabilidad del complejo ES y es característica de cada enzima. La Km puede reflejar la afinidad del enzima por su sustrato cuando k2 <<<<<<k-1. La Km es el valor de la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. Es dependiente de la concentración de sustrato y del enzima.

En relación a los parámetros cinéticos: Km y Vmax definen las característica catalítica de una enzima y son propios de la misma. Si una enzima (A) tiene un valor de Km menor que otra (B), la enzima A es más eficiente que la B, catalíticamente hablando. Si una enzima (A) tiene un valor de Km menor que otra (B), la enzima A tiene una mayor probabilidad de catalizar la reacción de forma más rápida que la enzima B. Si una enzima (A) tiene un valor da Km menor que otra (B), ambas pueden diferir en sus velocidades máximas de catálisis. Si una enzima (A) tiene un valor da Km menor que otra (B), difieren necesariamente en sus velocidades máximas de catálisis.

En relación a las constantes cinéticas de una enzima: La Km nunca puede ser igual a la [S]. La Km sí puede ser igual a la [S], en ese caso la velocidad catalítica (vo) se acerca a su máximo (Vmax). Sólo en el caso de la Km <<<<<< [S], la velocidad catalítica (vo) se acerca a su máximo (Vmax). Si la Km >>>>>>>> [S], la velocidad catalítica (vo) se acerca a 1/2 de su valor máximo (V max). La Km es un parámetro que tiene unidades de tiempo y, por tanto, no puede ser igual, mayor o menor que la [S].

En relación con la especificidad de los sistemas enzimáticos: Una enzima solamente puede actuar siempre con un sustrato. Un sustrato tan sólo puede serlo de una enzima. La estereoespecificidad significa que las esterasas actúan sobre el enlace ester. Intervienen regiones del enzima denominadas “bolsillos hidrofóbicos” y de otros tipos de interacción que discriminan sustratos y orientan al sustrato idóneo para la catálisis. No todas las enzimas posee el mismo grado de especificidad.

En relación a la actividad enzimática: Depende del peso molecular de la enzima. Es independiente de la temperatura, pero sí depende del pH. Es independiente del pH, pero sí depende de la temperatura. Aumenta al desnaturalizarse la enzima. Nada de lo anterior es cierto.

Con respecto a la Km y a la cte catalítica (Kcat) de una reacción enzimática: Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio Km. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio Kcat. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio Kcat/Km. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio Kcat * Km. Para comparar 2 enzimas es mejor usar el criterio Kcat, y luego comparar sus Km.

En una reacción bisustrato (A y B) de desplazamiento secuencial: En su transcurso se forma un complejo ternario (AEB) con el enzima E. Pueden responder a un mecanismo ordenado. Pueden responder a un mecanismo al azar. Es característico la existencia de un intermediario del enzima modificado. Nada de lo anterior es cierto.

Una reacción enzimática puede inhibirse de forma acompetitiva: Si el compuesto inhibidor compite con el sustrato por el lugar del centro activo del enzima. Si el compuesto inhibidor y el sustrato se unen a un lugar diferente al centro activo. Si el compuesto inhibidor se una a la enzima cuando ésta está unida al sustrato. Si el compuesto inhibidor se una a la enzima cuando ésta está libre de sustrato. Si el compuesto inhibidor no se une a la enzima sino al sustrato.

Un inhibidor competitivo, sobre una reacción enzimática: Aumenta la V max. Disminuye la V max. Aumenta la Km. Disminuye la Km. Diminuye la Km y aumenta la V max.

Un inhibidor no competitivo puro, sobre una reacción enzimática: Aumenta la V max y disminuye la Km. Disminuye la V max y aumenta la Km. Aumenta la V max y aumenta la Km. Disminuye la V max y disminuye la Km. Disminuye la V max.

La acetil-colinesterasa es una enzima que elimina acetil-colina durante la transmisión del impulso nervioso. Los compuestos tales como el diisopropilfosfofluoridato (DIPF) se denominan gases nerviosos porque actúan inhibiendo a la enzima: Como inhibidor irreversible específico de grupo. Como inhibidor análogo de sustrato reversible. Como inhibidor suicida reversible. Como inhibidor reversible específico de grupo. Como inhibidor competitivo irreversible.

Los compuestos análogos al estado de transición de una enzima: Son inhibidores poco potentes de la actividad enzimática. Son extraordinarios inhibidores de la actividad enzimática. Se pueden utilizar como compuestos para fabricar anticuerpos catalíticos. Se utilizan para fabricar anticuerpos inhibidores. Se parecen al sustrato y por ello son catalizadores muy eficaces.

En relación a las enzimas, las tríadas catalíticas definen: Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que impide la catálisis. Una forma de unión del sustrato al enzima en 3 puntos, que acelera la catálisis. Tres residuos de aminoácidos del centro activo que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo una mecanismo de catálisis covalente y ácido-base. Tres residuos de aminoácidos del centro alostérico que ayudan al enzima a realizar la catálisis siguiendo una mecanismo de catálisis covalente y por aproximación. Puede ser Aspártico-Histidina-Serina, y en ese orden, de manera que el residuo de serina actúa como un nucleófilo potente.

En la catálisis enzimática: Un ion metálico puede actuar como catalizador electrofílico mediante la estabilización de una carga negativa sobre un intermediario de la reacción. Un ion metálico puede generar un nucleófilo mediante disminución de la acidez de una molécula como el agua. Un ion metálico puede generar un nucleófilo mediante aumento de la acidez de una molécula como el agua. Un ion metálico puede unirse al sustrato y aumentar el número de interacciones de éste con el enzima, disminuyendo la energía de unión y facilitando de esa manera la catálisis. Un ion metálico puede unirse al sustrato y aumentar el número de interacciones de éste con el enzima, aumentando la energía de unión y facilitando de esa manera la catálisis.

En relación a una ruta o vía metabólica: Es la secuencia de reacciones que participan en, o conducen a, la formación de un compuesto a partir de otro. En ella, cada reacción está normalmente catalizada por una enzima. En ella, cada reacción está normalmente catalizada por dos, e incluso tres, enzimas. Las rutas metabólicas son independientes entre sí, generando productos finales dependiendo del interés celular. Las rutas metabólicas están interconectadas unas con otras, generando productos intermediarios que pueden desviarse de una ruta a otra.

En relación a una ruta o vía metabólica: Una etapa o reacción limitante es aquella que su control determina el funcionamiento de toda la secuencia de reacciones que participan en esa determinada vía metabólica. Una etapa o reacción limitante es aquella que está catalizada por una enzima denominada reguladora, cuya actividad no depende de las señales moleculares que responden a los cambios en el medio que les rodea, sino de señales denominadas ligandos. La actividad de los enzimas reguladores se regula mediante efectores, que cambian la conformación del enzima. La actividad de los enzimas de etapas o reacciones limitantes se controla siempre por retroinhibición. La retroinhibición es cuando el sustrato de una enzima regula a la propia enzima.

Los enzimas alostéricos: Son aquellos que se regulan mediante unión no covalente e irreversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante unión no covalente y reversible de moléculas ligandos al sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante unión no covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante unión covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante cambios de conformación debidos a unión de ligandos o efectores alostéricos.

Los enzimas alostéricos: Suelen ser monoméricas, aunque pueden ser multiméricas. Suelen ser multiméricas, aunque pueden ser monoméritas. Si son multiméricas siempre poseen el sitio alostérico en la misma subunidad que el sitio catalítico. Si son multiméricas siempre poseen el sitio alostérico en diferente subunidad que el sitio catalítico. Si son multiméricas pueden tener el sitio alostérico en diferente subunidad que el sitio catalítico.

En una ruta metabólica, la retroinhibición concertada: Es aquella en la que se necesita que todos los productos que funcionan como efectores alostéricos de la enzima reguladora de la etapa limitante estén presentes, para que la enzima se regule correctamente; de manera que cada producto controla la actividad parcialmente y la presencia de todos hace que el control sea total. Es aquella en la que se necesita que todos los productos que funcionan como efectores alostéricos de la enzima reguladora de la etapa limitante estén presentes, para que la enzima se regule correctamente; de manera que cada efector alostérico por separado no tiene efecto sobre el control de la actividad del enzima. Es aquella en la que se necesita que cada producto que funciona como efector alostérico, regula enzimas diferentes (isoenzimas) que catalizan la etapa limitante de la vía metabólica. Es aquella en la que se necesita que si hay varios productos que funcionan como efectores alostéricos de la enzima reguladora de la etapa limitante, cada uno puede regular a la enzima siempre que esté presente en el momento adecuado y mediante un concierto previo. Nada de lo anterior es correcto.

Los enzimas interconvertibles: Son aquellos que se regulan mediante unión no covalente e irreversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante unión covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes, denominados alostéricos, del sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante unión covalente e irreversible de moléculas ligandos a sitios diferentes del sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante unión covalente y reversible de moléculas ligandos a sitios diferentes del sitio catalítico del enzima. Son aquellos que se regulan mediante cambios de conformación debidos a unión de ligandos de forma covalente.

En relación a los enzimas alostéricos y los enzimas interconvertibles: Ambos pueden ser enzimas multiméricos con sitios de regulación en subunidades diferentes de los sitios catalíticos. Ambos tipos de enzimas necesitan de enzimas auxiliares que modifiquen y desmodifiquen su estructura para controlar su actividad. Una enzima puede poseer ambos tipos de regulación: alostérica e interconvertible. Es decir, puede ser tanto alostérica como interconvertible. Una enzima alostérica regula su actividad mediante cambios de conformación que le producen la unión de un ligando o modulador. A una enzima interconvertible la unión del ligando no le produce estos cambios de conformación. La unión de un ligando o modulador a un enzima interconvertible necesita de energía en forma de ATP. La unión de un ligando o modulador a un enzima alostérica no necesita de energía.

En relación al control de la actividad enzimática: Alosterismo es sinónimo de cooperatividad. La cooperatividad es cuando la unión de un ligando a un enzima monomérico cambia la conformación de éste y afecta a su actividad. La cooperatividad es cuando la unión de un ligando a un protómero de un enzima multimérico cambia la conformación del mismo y este cambio de conformación es transmitido a todos los protómeros restantes, afectando a la actividad del enzima. Para que se produzca efecto de cooperatividad se necesita energía en forma de ATP. La cooperatividad supone un umbral de activación enzimática, pasado el cual pequeños cambios en la concentración de sustrato o efectores producen grandes cambios en la actividad del enzima.

En relación a los mecanismos de control de la actividad enzimática. La fosforilación/desfosforilación es un mecanismo muy eficaz para regular la actividad de enzimas y proteínas. Las proteínas quinasas son enzimas que actúan fosforilando residuos de glicina, leucina y metionina de proteínas diana. Las proteínas quinasas son enzimas que actúan fosforilando residuos de serina, treonina y tirosina de proteínas diana. Todas las proteínas quinasas que se conocen reconocen los mismos residuos de serina, treonina y tirosina en las proteínas diana. Las proteínas quinasas reconocen los residuos de aminoácidos a fosforilar dentro de secuencias-contexto (motivos) diferentes, existiendo un motivo consenso de aminoácidos diferente para cada una de ellas.

En relación a la regulación de enzimas: La unión/desunión de forma covalente de un ligando-modulador a un enzima regulador necesita del concurso de enzimas auxiliares y puede conducir a la formación de cascadas enzimáticas. La unión/desunión de forma no covalente de un ligando-modulador a un enzima regulador no necesita del concurso de enzimas auxiliares y puede conducir a la formación de cascadas enzimáticas. La unión/desunión de forma covalente o no de un ligando-modulador a un enzima regulador puede no conducir a la formación de cascadas enzimáticas. En las cascadas enzimáticas tanto el enzima modificador como el desmodificador pueden ser regulados por alosterismo o por interconversión. En las cascadas enzimáticas solo participan enzimas regulados por interconversión.

En relación a la degradación de glucógeno: La glucógeno fosforilasa es la enzima clave para la degradación de glucógeno tanto en hígado como en músculo. La glucógeno fosforilasa es la enzima clave para la degradación de glucógeno en hígado y la glucógeno sintasa en el músculo. Tanto la glucógeno fosforilasa como la glucógeno sintasa se regulan por fosforilación/desfosforilación. A diferencia de la glucógeno fosforilasa, que se regula por fosforilación/desfosforilación, la glucógeno sintasa se regula por unión de ligando alostéricos. Cuando la glucógeno fosforilasa está activa, la glucógeno sintasa está inactiva.

En relación a la glucógeno fosforilasa: La activación de la glucógeno fosforilasa del hígado se realiza mediante fosforilación mediada por la fosforilasa quinasa, que previamente ha sido activada por la proteína quinasa A. La proteína quinasa A es un enzima tetramérico, con 2 subunidades, reguladoras y 2 catalíticas. La proteína quinasa A se activa por la unión de efectores alostéricos como el cGMPc (Guanosina monofosfato cíclica) sintetizados por la enzima adenilato ciclasa en respuesta a hormonas. La fosforilasa quinasa es un enzima tetramérico con 2 subunidades reguladoras mediante fosforilación/desfosforilación, 1 subunidad reguladora mediante unión de Ca2+ y 1 subunidad catalítica. Todo lo anterior es cierto.

En relación a la degradación de glucógeno: La glucógeno fosforilasa se regula en hígado mediante una cascada de señales que se desencadena en respuesta a cambios hormonales: glucagón la activa e insulina la inactiva. La glucógeno fosforilasa se regula en músculo mediante una cascada de señales que se desencadena en respuesta a cambios hormonales: adrenalina la activa. La glucógeno fosforilasa del músculo es un isoenzima del enzima del hígado y a diferencia de este último aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de AMP, que actúa como efector alostérico. La glucógeno fosforilasa del músculo es un isoenzima del enzima del hígado y a diferencia de este último aumenta su actividad en respuesta a altas concentraciones de ATP y glucosa-6-fosfato, que actúan como efectores alostéricos. La glucógeno fosforilasa del hígado es un isoenzima del enzima del músculo y a diferencia de este último disminuye su actividad en respuesta a altas concentraciones de glucosa, que actúa como efector alostérico.

En relación a la regulación de la actividad enzimática: Un zimógeno es una enzima que solamente puede actuar siempre con un sustrato. Un zimógeno es un precursor inactivo dé un enzima. Los enzimas pueden activarse por corte proteolítico de forma reversible. Los enzimas pueden activarse por corte proteolítico de forma irreversible. Los enzimas que se activan por corte proteolítico requieren de ATP para que ocurra, por tanto se pueden activar fuera de las células.

En relación a la actividad enzimática: La activación de pepsinógeno a pepsina depende del pH. La ruptura proteolítica de un proenzima hace que el centro activo se conforme correctamente. La activación por corte proteolítico puede producirse en cascadas, pero origina amplificaciones de señales de activación que no favorecen la actividad específica de las enzimas. La activación de fibrinógeno a fibrina se realiza mediante corte proteolítico de los extremos de las cadenas a y b del fibrinógeno y está mediado por la trombina, un enzima que necesita activarse también mediante corte proteolítico y requiere Ca2+ y su asociación a membranas lipídicas. La activación de fibrinógeno a fibrina se realiza mediante corte proteolítico de los extremos de las cadenas a y b del fibrinógéno y está mediado por la trombina, un enzima que no necesita activarse por corte proteolítico, pero que requiere Ca2+ y su asociación a membranas lipídicas.

En relación a la actividad enzimática: La compartimentación es un problema para el control de la actividad enzimática, ya que obliga a duplicar los enzimas y un mayor gasto energético. La compartimentación de enzimas permite la actividad controlada de rutas bioquímicas. La compartimentación obliga a la existencia de mecanismos de paso de sustratos y productos a través de membranas mediante la existencia de poros o “agujeros” inespecíficos en los orgánulos celulares. La compartimentación de enzimas permite el control de los mismos mediante cambios de conformación de los complejos transportadores y lanzaderas (específicos de los sustratos y productos participantes en las rutas bioquímicas compartimentadas), por unión covalente o no de ligandos a estos últimos. La compartimentación de enzimas es rara y solamente se da en el caso de necesidad celular, debido a que los complejos transportadores y lanzaderas son difíciles de controlar.

En relación a la eficiencia enzimática en una ruta metabólica: En condiciones idóneas, la velocidad máxima de una reacción enzimática está condicionada a la velocidad de difusión de su sustrato. En una ruta metabólica, en la que están implicadas enzimas diferentes, la velocidad o el rendimiento de la ruta puede aumentar cuando los enzimas son semejantes en cuanto a su estructura y afinidad por el sustrato. La velocidad o el rendimiento de una ruta metabólica puede aumentar cuando los enzimas implicados se encuentran físicamente cercanos unos a otros. La asociación enzimática no permite una buena forma de control de la actividad enzimática, ya que "el cambio dé conformación que produce la unión de un ligando-modulador a uno cualquiera de los enzimas se puede ver dificultado por la asociación de éste con los demás enzimas del complejo. La cadena respiratoria mitocondrial representa un excelente ejemplo de anclaje enzimático a la membrana lipídica, pero esto hace que disminuya la eficiencia de los enzimas implicados debido a que no pueden difundir libremente para encontrar su sustrato.

En relación a los transportadores y mecanismos lanzaderas: La lanzadera malato-aspartato permite transportar grupos fosfato desde el citosol a la matriz mitocondrial. La lanzadera malato-aspartato permite transportar equivalentes de reducción desde el NADH citosólico a la matriz mitocondrial. La entrada de ácidos grasos en la mitocondria está facilitada por un transportador acil-carnitina. Las lanzaderas permiten el paso de moléculas a través de las membranas mitocondriales y eliminan mantienen la diversificación de enzimas (isoenzimas), cofactores, etc.. en cada compartimento celular. Las lanzaderas son inespecíficas y los transportadores son específicos para cada compuesto.

En relación al control de la actividad enzimática: La renovación de proteínas afecta negativamente al mecanismo de control de la actividad enzimática y, por tanto, de las rutas metabólicas. La renovación de proteínas supone un mecanismo de control de la actividad enzimática y, por tanto, de las rutas metabólicas. El recambio proteico afecta exclusivamente a proteínas dañadas que se acumulan en la célula. Las células degradan selectivamente las proteínas anormales. La renovación proteica permite la regulación del metabolismo celular al eliminar enzimas y proteínas.

En relación a la degradación proteica: Los enzimas que se degradan más rápidamente poseen actividades catalíticas casi constantes en todas las condiciones fisiológicas, mientras que los enzimas relativamente estables ocupan puntos de control metabólico importantes. En eucariotas existen 2 sistemas de degradación de proteínas: citosólico y lisosómico. En eucariotas existen 2 sistemas de degradación de proteínas: citosólico y mitocondrial. La tiamina y el proteasoma juegan un papel esencial en la degradación proteica. La ubiquitina y el proteasoma juegan un papel esencial en la degradación proteica.

En relación a la degradación proteica: Las proteínas se “etiquetan” o “marcan” para su degradación en el lisosoma. Las proteínas se “etiquetan” o “marcan” para su degradación en el proteasoma. La secuencia PEST indica que la proteína ha de ser degradada rápidamente en el lisosoma. La secuencia LFERQ indica que la proteína ha de ser degradada selectivamente en el proteasoma. La naturaleza de los residuos aminoacídicos de la región aminoterminal de las proteínas y enzimas influye notablemente en la vida media de las mismas.

La regulación enzimática puede realizarse por: Control de la síntesis y degradación proteica. Control de la síntesis y no de la degradación proteica. Control de la degradación proteica y no de la síntesis. Control por compartimentación y degradación proteica. Control de la síntesis y por asociación proteica.

En relación con la replicación del ADN en procariotas: La unión, mediante enlace fosfodiéster, de sucesivos desoxirribonucleótidos genera largas cadenas de polinucleótidos que conforman el ARN. La unión, mediante enlace fosfodiéster, de sucesivos ribonucleótidos genera largas cadenas de polinucleótidos que conforman el ADN. La unión, mediante enlace B-glucosídico, de sucesivos desoxirribonucleótidos genera largas cadenas de polinucleótidos que conforman el ADN. Una cadena de polinucleótido posee un sentido o direccionalidad. Las cadenas o hebras que conforman el ADN se estructuran y asocian de forma antiparalela.

En relación con estructura del ADN: Los surcos mayor y menor de la molécula de ADN están recubiertos por grupos donadores y aceptores de hidrógeno, capaces de formar puentes de hidrógeno con residuos de aminoácidos de proteínas, y que son específicos de una determinada secuencia nucleotídica. Las dos bases emparejadas del ADN no son exactamente coplanares sino que están ligeramente giradas una respecto a la otra (giro de hélice), lo que intensifica el apilamiento de las bases a lo largo de la doble cadena. Las dos bases emparejadas del ADN son exactamente coplanares y no están giradas una respecto a la otra (giro de hélice), lo que intensifica el apilamiento de las bases a lo largo de la doble cadena. La unión entre el N de la base y el C-1 de la ribosa es flexible y permite giros. Los enlaces fosfodiéster son flexibles y permite giros.

En relación con estructura del ADN: El anillo de ribosa es plano. El anillo de ribosa no es plano. Las diferentes conformaciones endo-C”-2 y endo-C”-3 del anillo de ribosa afectan al esqueleto del ADN y la posición de las bases complementarias y permiten la conformación de las formas B y A del ADN, respectivamente. Las diferentes conformaciones endo-C”-2 y endo-C”-3 del anillo de ribosa afectan al esqueleto del ADN y no a la posición de las bases complementarias y permiten la conformación de las formas A y B del ADN, respectivamente. La conformación Z del ADN es la conformación en la que la hélice es de giro de izquierdas.

En relación con la replicación del ADN en procariotas: La ADN Polimerasa III es la encargada de la replicación de ambas cadenas de ADN. La ADN Polimerasa III es la encargada de la replicación de una de las cadenas de ADN, mientras que la ADN Polimerasa I es la encargada de la replicación de la otra cadena. La ADN Polimerasa 1 es la encargada de la replicación de ambas cadenas de ADN. La ADN Polimerasa II es la encargada de la replicación de ambas cadenas de ADN. La ADN Polimerasa I actúa en algún momento durante la replicación de la cadena "rezagada".

En relación con las ADN polimerasas: Las ADN polimerasas son enzimas dirigidas por un molde o cadena de ADN apropiada y necesitan de un corto fragmento de ADN como cebador. Las ADN polimerasas son enzimas dirigidas por un molde o cadena de ADN apropiada y pueden utilizar un corto fragmento de ARN como cebador. Las ADN polimerasas no son enzimas dirigidas por un molde o cadena de ADN y si pueden utilizar un corto fragmento de ARN como cebador. Las ADN polimerasas sintetizan polinucleótidos siempre en la dirección 5">3". Las ADN polimerasas sintetizan polinucleótidos siempre en la dirección 3"> 5”.

En relación con las ADN polimerasas: Las ADN polimerasas III suelen ser multiméricas, aunque pueden ser monoméricas. Las ADN polimerasas III tienen actividad 5'>3' polimerasas y 3'>5' exonucleasa. Las ADN polimerasas I tienen actividad 5">3" polimerasa y 5" > 3” exonucleasa. Las ADN polimerasas I tienen actividad 5”-> 3” polimerasa y 3"> 5” exonucleasa. Las ADN polimerasas 1 tienen actividad 5" > 3” polimerasa y 5" > 3” exonucleasa.

La especificidad de la replicación está determinada por: La formación de puentes de hidrógeno entre ellas. La complementariedad de formas entre las bases. La correcta formación de puentes de hidrógeno con dos residuos de aminoácidos de las ADN polimerasas (Arg y Gln) a través del surco menor. La formación de puentes de hidrógeno entre ellas y sus sucesoras (regla del espaciamiento adecuado del centro activo). La complementariedad de formas entre las bases no complementarias.

En relación a la transcripción: La ARN polimerasa puede leer una de las dos cadenas del ADN en ambos sentidos (sentido 5”> 3"y en sentido 3"> 5”). La ARN polimerasa puede leer ambas cadenas del ADN en ambos sentidos (sentido 5> 3”y en sentido 3"> 5”). La ARN polimerasa puede leer ambas cadenas del ADN siempre en sentido 3> 5” y, por tanto, copiándolas siempre en sentido 5"> 3”. La ARN polimerasa puede leer ambas cadenas del ADN siempre en sentido 5"> 3” y, por tanto, copiándolas siempre en sentido 3"> 5”. Nada de lo anterior es correcto.

En relación a la transcripción en procariotas: La síntesis de ARN es iniciada en los promotores de los genes a partir de un nucleótido al que se denomina nucleótido +1, y continua mediante el desplazamiento de la RNA polimerasa, que copia la secuencia del gen en la dirección denominada “corriente abajo” El promotor de un gen procariota se encuentra, por tanto, en la dirección denominada “corriente arriba” del gen. La síntesis de ARN es iniciada en los promotores de los genes a partir de un nucleótido al que se denomina nucleótido +1, y continua mediante el desplazamiento de la RNA polimerasa, que copia la secuencia del gen en la dirección denominada “corriente arriba” El promotor de un gen procariota se encuentra, por tanto, en la dirección denominada “corriente abajo” del gen. La RNA polimerasa es un complejo de 2 subunidades alfa, 1 subunidad beta, 1 subunidad beta” y una subunidad O. La RNA polimerasa es un complejo de 4 subunidades alfa, 2 subunidad beta, 1 subunidad beta” y una subunidad O. La función de la subunidad es darle especificidad de gen a la RNA polimerasa. Es decir, dirigirla específicamente a los promotores de los genes.

En relación a la transcripción en procariotas: Los promotores de los genes procariotas están constituídos por secuencias de nucleótidos características que son reconocidas por proteínas, como la RNA polimerasa. La “unidad de transcripción” es la secuencia de ADN que se transcribe en ARN y se encuentra situada a continuación del promotor, conformando con el un operón. Una unidad de transcripción puede llevar información (codificar) para más de una proteína y junto a su único promotor conforma lo que se denomina un operón policistrónico. En procariotas una sola ARN polimerasa transcribe los 3 tipos de RNAs. En procariotas se necesitan 3 ARN polimerasas diferentes para transcribir los 3 tipos de RNAs.

En relación a la traducción del ARN mensajero: Se requieren 3 nucleótidos para codificar cada aminoácido. Algunos aminoácidos pueden codificarse por 2 nucleótidos. El primer triplete reconocido marca la pauta de lectura o “frame”. Existe un triplete de inicio para procariotas diferente que para eucariotas. El triplete de inicio codifica siempre, salvo excepción, el aminoácido metionina (Met).

En relación a la traducción del ARN mensajero: El triplete de bases del ARN se denomina anticodón. El triplete de bases del ARNt que complementa al anticodón se denomina codón. Un ARNt puede reconocer varios codones. Cada aminoácido diferente tiene su ARNt específico. Un aminoácido puede tener más de un ARNt específico.

En relación a la traducción del ARN mensajero: Los aminoácidos son reconocidos por aminoaciltRNA sintetasas antes de unirse a los ARNt correspondientes. Los aminoácidos se activan mediante glucosilación, antes de unirse a sus ARNt. Las aminoacilRNA sintetasas tienen sitios de activación y corrección (“editing”) muy específicos para los aminoácidos. Las aminoaciltRNA sintetasas reconocen los lazos anticodón y los tallos aceptores de las moléculas. Las aminoaciltRNA sintetasas reconocen los lazos anticodón y los tallos aceptores de los.

En relación a la traducción del ARN mensajero: Existen dos ARNt diferentes para el aminoácido metionina (Met), uno que inicia o reconoce el codón de inicio de la traducción (AUG) del ARNm a traducir y otro ARNt diferente que reconoce codones AUG internos de la secuencia del ARNm. Existe un único ARNt para el aminoácido metionina (Met), que inicia o reconoce el codón de inicio de la traducción (AUG) del ARNm a traducir y que también es capaz de reconocer los codones AUG internos de la secuencia del ARNm. La peptidil-transferasa actúa durante la fase de elongación de la traducción y forma el enlace peptídico. La translocasa actúa durante la fase de elongación de la traducción y es la que forma el enlace peptídico. Tanto la peptidil transferasa como la translocasa requieren energía en forma de GTP.

En relación con las ADN polimerasas: Las ADN polimerasas III están constituidas por un complejo “core” de 2 subunidades idénticas; 2 subunidad T , de nexo de unión de las subunidades “core”; 2 subunidades de anillos beta, cada uno formado por 2 subunidades beta, y 1 “complejo de carga” de anillos beta, formado por 2 subunidades y, 1 subunidad Ó 1 subunidad Ó”, 1 subunidad alfa y 1 subunidad Y. Las ADN polimerasas III están constituidas por un complejo “core” de 3 subunidades idénticas; 1 subunidad T , de nexo de unión de las subunidades “core”; 4 subunidades de anillos beta, cada uno formado por 2 subunidades beta, y 2 “complejos de carga” de anillos beta, formado por 3 subunidades y, 1 subunidad Ó, 1 subunidad Ó”, 1 subunidad alfa y 1 subunidad Y. El “complejo de carga” se requiere para recolocar los anillos beta, cada vez que se inicia la replicación de un fragmento de Okazaki en la hebra conductora. El “complejo de carga” se requiere para recolocar los anillos beta, cada vez que se inicia la replicación de un fragmento de Okazaki en la hebra rezagada. Las ADN polimerasas I elimina los cebadores de RNA los fragmentos de Okazaki.