¿Cuáles son las tres clases principales de
carbohidratos? 1. Monosacáridos.
2. Disacáridos.
3. Polisacáridos. 4. Todas son ciertas.
¿De estos carbohidratos, cuáles son los más
simples? Monosacáridos.
Disacáridos.
Polisacáridos.
¿Cuál es la fuente principal de energía
para el cerebro? Glucosa Las proteínas GLUT.
¿Cuáles son las principales vías metabólicas
en el cerebro? La glucólisis metabolismo de
aminoácidos. gluconeogenesis todas son ciertas.
¿Cuáles células no contienen mitocondrias
y así dependen sólo de la glucólisis para la
producción de la energía? eritrocitos monocitos leucositos linfocitos.
¿Qué tipo de tejido almacena, sintetiza y
moviliza triglicéridos? El tejido adiposo El tejido muscular El tejido laxo.
¿Cuál es la vía metabólica que utiliza el
músculo lento para obtener energía? El ciclo del ácido tricarboxílico (CAT). β-oxidación (p. ej., vías aerobias). ninguna es correcta todas son ciertas.
Mencione la familia de proteínas acarreadoras
de glucosa que la transportan al interior de
la célula:.
¿Qué tipos de transportadores de glucosa
utiliza el hígado? GLUT 4. GLUT 2.
¿Qué transportador de glucosa utiliza el
músculo? GLUT 4. GLUT 2.
¿Cuál de los transportadores arriba
mencionados es sensible a la insulina? GLUT 4. GLUT 2.
¿Cuál es el mecanismo de acción de la
insulina sobre estos transportadores? Facilita el movimiento del transportador
hacia la membrana celular. Inhibición por retroalimentación por su
producto glucosa-6-fosfato.
¿Qué transportador de la glucosa está localizado
en las membranas de borde de
cepillo de las células intestinales y renales? GLUT 4. GLUT 2.
¿Al transporte de qué ión está acoplada la
enzima antes mencionada para proveer
energía para el transporte de glucosa? Na+. Ca+.
¿En la mayoría de los tejidos, cuál es la
enzima que atrapa a la glucosa dentro de la
célula mediante la fosforilación? La hexocinasa.
La glucocinasa.
.
Qué inhibe a la enzima mencionada? Inhibición por retroalimentación por su
producto glucosa-6-fosfato. Inhibición por retroalimentación por su
producto glucosa-2-fosfato.
¿Qué enzima fosforila a la glucosa en el
hígado? La glucocinasa La hexocinasa.
¿Cuál es la principal diferencia entre la
hexocinasa y la glucocinasa? La glucocinasa difiere de la hexocinasa en
que la primera requiere una mayor
concentración de glucosa para alcanzar la
mitad de su saturación (Km). La glucocinasa difiere de la hexocinasa en
que la primera requiere una menor
concentración de glucosa para alcanzar la
mitad de su saturación (Km). .
¿Cuál de las dos enzimas, glucocinasa o
hexocinasa previene la hiperglucemia
producida por una comida rica en
carbohidratos? La función de la glucocinasa es prevenir la
hiperglucemia posterior a una comida rica
en carbohidratos. La función de la hexocinasa es prevenir la
hiperglucemia posterior a una comida rica
en carbohidratos. .
¿Cuáles son los dos órganos que expresan
a la glucocinasa? musculo esqueletico bazo higado pancreas.
Describa la cinética de la glucocinasa: Tiene una Km alta y una Vmax alta y no está
sujeta la inhibición por retroalimentación
por la glucosa-6-fosfato.
Tiene una Km baja y una Vmax baja y está
sujeta a la inhibición por retroalimentación
por la glucosa-6-fosfato.
Describa la cinética de la hexocinasa: Tiene una Km alta y una Vmax alta y no está
sujeta la inhibición por retroalimentación
por la glucosa-6-fosfato.
Tiene una Km baja y una Vmax baja y está
sujeta a la inhibición por retroalimentación
por la glucosa-6-fosfato.
¿Cuál es el efecto de la insulina sobre la
glucocinasa? La insulina induce la síntesis de la
glucocinasa.
FUNCIONES Mencione dos funciones de la glucólisis:.
¿Cuánto ATP se consume por mol de
glucosa durante la glucólisis? 2 moles 4 moles 6 moles.
¿Cuánto ATP es generado por mol de
glucosa durante la glucólisis? 4 moles 2 moles 6 moles.
¿Cuál es la generación neta de ATP por
mol de glucosa por la glucólisis? dos moles cuatro moles 6 moles.
¿Cuál es la principal enzima reguladora de
la glucólisis? La 1-Fosfofructocinasa (FFC-I). La 2-Fosfofructocinasa (FFC-II).
ENZIMAS Mencione a las tres enzimas de la glucólisis
que catalizan las reacciones virtualmente
irreversibles:.
¿Qué reacción cataliza la FFC-I? Fructosa-6-fosfato → fructosa-1,6-difosfato
(acoplada a la hidrólisis del ATP). Fructosa-6-fosfato → fructosa-1,6-fosfato
(acoplada a la hidrólisis del ATP). Fructosa-6-fosfato → fructosa-1,4-fosfato
(acoplada a la hidrólisis del ATP).
Mencione un regulador alostérico positivo
para FFC-I: Adenosin monofosfato (AMP),
fructosa-2,6-difosfato. Fructosa-4-fosfato → fructosa-1,4-difosfato
(acoplada a la hidrólisis del ATP). Adenosin monofosfato (AMP),
fructosa-2,4-difosfato. Fructosa-4-fosfato → fructosa-1,4-fosfato
(acoplada a la hidrólisis del ATP).
Mencione un inhibidor alostérico de FFC-I: ATP y citrato hexocinasa y glucocinasa.
¿Cuál es la reacción que cataliza la FFC-II? Fructosa-6-fosfato → fructosa- 2,6-difosfato. Fructosa-4-fosfato → fructosa- 2,4-difosfato. Fructosa-4-fosfato → fructosa- 2,4-fosfato. Fructosa-6-fosfato → fructosa- 2,6-fosfato.
¿En qué órgano la FFC–II no es regulada
por la fosforilación?
musculo higado bazo.
¿Es la actividad de FFC- II un signo del
estado de ingesta o de ayuno?.
¿Cuáles intermediarios en la glucólisis
liberan suficiente energía para provocar la
síntesis de ATP? 1,3-difosfoglicerato.
Fosfoenolpiruvato (FEP). ambos.
¿Cuáles son las dos enzimas que producen
ATP en la glucólisis? 1,3-difosfoglicerato. Fosfoenolpiruvato (FEP).
3-fosfoglicerato cinasa.
Piruvato cinasa.
.
¿Qué reacción cataliza la piruvato cinasa? FEP → piruvato FEP → piruvato cinasa.
¿Qué modificación covalente inhibe a la
piruvato cinasa? La fosforilación. La no fosforilada.
¿Qué enzima lleva a cabo la inhibición
alostérica arriba mencionada? FEP → piruvato
La proteína cinasa A. Gliceraldehido 3-fosfato deshidrogenasa. .
Nombre a los inhibidores alostéricos de la
piruvato cinasa: ATP acetil coenzima (AcCoA) alanina sólo
en el hígado. 1 y 2 son correctos todos son correctos.
Mencione el activador alostérico de la
piruvato cinasa: Fructosa-1,6-difosfato. 3-fosfoglicerato cinasa Fosfoenolpiruvato (FEP).
¿Cuál es el patrón de herencia de este
desorden? Autosómico recesivo.
Autosómico dominante.
¿Cuánto NADH es producido por mol de
glucosa oxidada a piruvato? 2 moles 4 moles 6 moles.
Ya que los eritrocitos no contienen
mitocondrias, ¿con qué fin es producido
el NADH en la glucólisis?
Para reducir el piruvato a lactato. Para activar el piruvato a lactato. .
piruvato producido ¿Cuáles son los destinos posibles del
piruvato producido en la célula?.
moles de ATP ¿Cuántas moles de ATP son requeridas
para generar glucosa a partir de piruvato?.
Bajo condiciones anaeróbicas, ¿a qué
molécula es convertido el piruvato? Lactato (las condiciones anaeróbicas producen
menos ATP que las condiciones aeróbicas). Alanina (las condiciones anaeróbicas producen
menos ATP que las condiciones aeróbicas). Oxaloacetato (las condiciones anaeróbicas producen
menos ATP que las condiciones aeróbicas).
¿Qué enzima cataliza la reacción antes
mencionada? Lactato deshidrogenasa. Oxaloacetato deshidrogenasa. Alanina deshidrogenasa.
¿Cuáles son las tres enzimas del complejo
piruvato deshidrogenasa (PDH)? Piruvato descarboxilasa.
Transacetilasa de dihidrolipoilo.
Deshidrogenasa de dihidrolipoilo. Piruvato carboxilasa.
¿A qué otra enzima es similar el complejo
PDH? Al complejo α-cetoglutarato deshidrogenasa Al complejo B-cetoglutarato deshidrogenasa.
En qué estado el complejo PDH está activo
¿en el estado fosforilado o en el no
fosforilado? fosforilado no
fosforilado.
¿Qué enzima fosforila al complejo PDH? PDH cinasa PDH glucocinasa PDH hexocinasa.
¿Cuáles moléculas activan a la PDH cinasa
(inhibiendo así al complejo PDH)? Acetil CoA, NADH. Acetil CoA NADH.
¿Qué molécula activa a la PDH fosfatasa
(activando así al complejo PDH)? Ca2+ Na2+.
Por cada acetil CoA introducida al CAT,
qué tanto de las siguientes moléculas se
produce:
¿NADH?
¿FADH2?
¿CO2?
¿Guanosin trifosfato (GTP)?.
¿Guanosin trifosfato (GTP)? 12 ATP (2 x ciclo para glucosa). 6 ATP (2 x ciclo para glucosa). 8 ATP (2 x ciclo para glucosa). 4 ATP (2 x ciclo para glucosa).
¿Qué reacción cataliza la citrato sintetasa?
Oxalacetato +acetil CoA → citrato. Isocitrato + NAD+→ Citrato.
¿Qué moléculas inhiben a la isocitrato
deshidrogenasa? ATP NADH ADP todas son ciertas.
¿Qué enzima cataliza la formación de
succinil CoA a partir de α-cetoglutarato?
α-cetoglutarato deshidrogenasa. b-cetoglutarato deshidrogenasa. .
cofactores ¿Qué cofactores requiere esta enzima para
su función?.
¿Qué moléculas se liberan durante la
formación de succinil CoA? NADH, CO2.
Succinil CoA, NADH, ATP.
¿Qué moléculas inhiben a la enzima succinil CoA?
NADH, CO2.
Succinil CoA, NADH, ATP.
¿Qué molécula se forma en el CAT que
acompaña la liberación del GTP? Succinato (mediante la succinil-CoA
tiocinasa).
Fumarato (mediante la succinato
deshidrogenasa).
¿Qué molécula se forma en CAT que
acompaña la liberación de FADH2? Succinato (mediante la succinil-CoA
tiocinasa).
Fumarato (mediante la succinato
deshidrogenasa).
¿Qué reacción cataliza la malato
deshidrogenasa? Malato + NAD+ → oxalacetato + NADH Malato + NADH+ → oxalacetato + NAD.
¿La reacción de la malato deshidrogenasa
es reversible? Sí (importante en la gluconeogénesis), No (importante en la gluconeogénesis), .
¿Dónde ocurre principalmente la
gluconeogénesis?
Principalmente en el higado 10% en los riñones epitelio intestinal. musculo esqueletico todas son ciertas.
SUSTRATOS Mencione cuatro sustratos que puedan ser
usados en la gluconeogénesis:.
¿En qué parte de la célula se encuentra la
piruvato carboxilasa? citosol mitocondria.
¿Qué reacción cataliza la piruvato
carboxilasa? Piruvato → oxalacetato (el cual sale de la
mitocondria). Piruvato → carboxilasa (el cual sale de la
mitocondria).
¿Cuál es la coenzima que requiere la
piruvato carboxilasa para su función? biotina acetil CoA.
¿Cuál es la molécula que en exceso activa a
la piruvato carboxilasa? Biotina.
Acetil CoA.
LUGAR DE LA CELULA ¿En qué lugar de la célula se encuentra la
FEP carboxicinasa?.
¿Qué reacción cataliza la FEP carboxicinasa? Oxalacetato → FEP. FEP carboxicinasa.
¿Qué nucleósido trifosfatado debe está
presente para que funcione la FEP carboxicinasa? GTP ATP.
¿Cuál es la principal manifestación en la
deficiencia de la FEP carboxicinasa? Hipoglucemia después de la ingestión de
alimentos. Hipoglucemia antes de la ingestión de
alimentos.
¿En qué parte de la célula se encuentra la
fructosa-1,6-difosfatasa? Citosol mitocondria.
¿Qué reacción cataliza la fructosa- 1,6-
difosfatasa? Fructosa-1,6-difosfato → fructosa -6-fosfato Fructosa-1,6-difosfato → fructosa -4-fosfato Fructosa-1,6-difosfato → fructosa -4-difosfato.
¿En qué parte de la célula se encuentra la
glucosa-6-fosfatasa? citosol mitocondria.
¿Qué reacción cataliza la glucosa-6-
fosfatasa? Glucosa-6-fosfato → glucosa. Glucosa-6-fosfato → glucosa-1-fosfato.
¿La deficiencia de la glucosa-6-fosfatasa es
también conocida cómo? Enfermedad de Von Gierke. Enfermedad de Von Guerke. .
En la enfermedad antes mencionada, ¿a
cuál órgano semeja metabólicamente el
hígado? musculo bazo riñon.
¿Qué hormona es el principal regulador de
la gluconeogénesis? glucagon insulina.
¿Cómo puede esta molécula estimular a la
gluconeogénesis? El exceso de acetil CoA activa a la piruvato
carboxilasa incrementando la gluconeogénesis.
la deficiencia de acetil CoA activa a la piruvato
carboxilasa incrementando la gluconeogénesis.
.
¿Qué producto metabólico del ejercicio o
del músculo isquémico es usado por la
gluconeogénesis? lactato alanina glucagon insulina.
¿Qué proceso describe el movimiento de
sustratos gluconeogénicos entre el músculo
y el hígado? Ciclo de Cori ciclo de von gierke.
¿En qué región de la célula eucariótica se
lleva a cabo la fosforilación oxidativa (p.ej.,
cadena de transporte electrónico, CTE)? En la membrana interna de la mitocondria En la membrana externa de la mitocondria.
¿Cuáles son los reactivos involucrados en
la fosforilación oxidativa? provienen del CAT.
¿Con que contribuyen los reactivos antes
mencionados a la CTE? electrones protones neutrones.
¿Cuáles son los productos de la
fosforilación oxidativa? ATP H2O NADH NAD.
¿Cuántos complejos proteicos están
involucrados en la CTE? Cuatro complejos (complejos I a IV) y dos
acarreadores móviles de electrones. Cuatro complejos (complejos IV a XI) y cuatro acarreadores móviles de electrones.
2 acarreadores móviles de electrones.
Mencione a los acarreadores móviles de
electrones: Coenzima Q (ubiquinona). Citocromo c. ambos
ninguno es correcto.
¿Cuál es el nombre del complejo I? NADH deshidrogenasa NAD deshidrogenasa NADH hidrogenasa NAD hidrogenasa.
¿De qué molécula provienen los electrones
que son transferidos al complejo I de la CTE? NADH2. NAD NADH2 NAD2.
¿Cuál es el nombre del complejo II? Succinato deshidrogenasa. NADH deshidrogenasa.
¿Cuál complejo transfiere sus electrones al O2? Complejo IV. Complejo III Complejo II. Complejo I.
¿Cuál complejo transfiere electrones del
complejo I al complejo II? Ubiquinona (también llamada coenzima Q).
NADH deshidrogenasa Succinato deshidrogenasa.
¿Cuál molécula transfiere electrones del
complejo III al complejo IV? Ubiquinona Citocromo c.
Coenzima Q.
Conforme los electrones pasan a través de
los complejos y de los dos acarreadores
móviles, ¿cuáles son los complejos que
impulsan a los iones H+ hacia el interior
del espacio intermembranal? Complejos I, III y IV (el complejo II no
bombea protones hacia el espacio
intermembranal). Complejos I, II y V (el complejo III no
bombea protones hacia el espacio
intermembranal). Complejos II, III y IV (el complejo I no
bombea protones hacia el espacio
intermembranal).
¿Cuantos ATP se producen finalmente
desde el NADH hasta el final de la CTE? ~3.5 ATP.
~2 ATP.
¿Cuántos ATP se producen en total desde
el FADH2 hasta el final de la CTE? ~3.5 ATP.
~2 ATP.
¿Qué enzima sintetiza al ATP en la
membrana interna de la mitocondria? La F1F0 ATPasa. La F1F0 ATPasa.
¿Qué es lo que provee la energía para la
síntesis del ATP?
El movimiento de los protones debido al
gradiente de concentración El dominio F0.
El dominio F1.
¿Cuál dominio contiene el canal conductor
de los protones? El dominio F0.
El dominio F1.
¿Cual dominio contiene el sitio para la
síntesis del ATP? El dominio F0.
El dominio F1.
¿Aproximadamente cuántos iones H+
requiere la F1F0 ATPasa en cada vuelta? 10 a 12 iones H+ 10 a 14 iones H+ 12 a 14 iones H+ 6 a 14 iones H+.
¿Qué determina el rendimiento de la
fosforilación oxidativa? La disponibilidad del ADP. La disponibilidad del ATP.
¿Cómo se le llama a este tipo de regulación? Control respiratorio Ausencia respiratorio.
Mencione los inhibidores del complejo I: Amobarbital (un barbiturato). otenona (un
insecticida). piericidina A (un antibiótico). Antimicina A (un antibiótico).
Mencione un inhibidor del complejo II: Amobarbital (un barbiturato). rotenona (un
insecticida). piericidina A (un antibiótico).
Antimicina A (un antibiótico).
¿Cuál análogo del oxígeno inhibe a la CTE? Cianuro (CN).
En el complejo IV.
Sulfuro de hidrogeno (H2S) y monóxido de
carbono (CO). Oligomicina.
¿En qué parte de la CTE actúa el cianuro? Cianuro (CN).
En el complejo IV.
Sulfuro de hidrogeno (H2S) y monóxido de
carbono (CO).
Oligomicina.
Mencione otros inhibidores de este complejo
en la CTE: Cianuro (CN).
En el complejo IV.
Sulfuro de hidrogeno (H2S) y monóxido de
carbono (CO).
Oligomicina.
¿Qué inhibe la síntesis de ATP mediante la
inhibición directa de la F1F0 ATPasa? Cianuro (CN).
En el complejo IV.
Sulfuro de hidrogeno (H2S) y monóxido de
carbono (CO).
Oligomicina.
¿Cómo afecta esta molécula al gradiente
de protones? Hace a la membrana interna de la mitocondria
permeable a los protones.
Sin el gradiente de protones no existe la
energía para que la F1F0 ATPasa combine al
ADP con el Pi.
¿Cómo impide esta molécula la síntesis del
ATP? Hace a la membrana interna de la mitocondria
permeable a los protones.
Sin el gradiente de protones no existe la
energía para que la F1F0 ATPasa combine al
ADP con el Pi.
¿En qué forma se disipa la energía si se
usan desacopladores en la CTE?.
¿Cuál es la forma en la que se almacena la
glucosa en las plantas? Almidón. Por transporte mediado por acarreadores.
Oxidados a CO2 y H2O para obtención de
energía (mediante glucólisis/CAT/CTE.Almacenados como glucógeno.
Convertidos en triglicéridos (p. ej., grasas).
Liberados a la circulación general como
glucosa.
Glucógeno.
¿Qué es lo que degrada al almidón en el
cuerpo? El almidón es degradado por la α-amilasa
de la saliva y del jugo pancreático a maltosa,
triosa, y dextranos α-límite. Por transporte mediado por acarreadores.
Oxidados a CO2 y H2O para obtención de
energía (mediante glucólisis/CAT/CTE.
Almacenados como glucógeno.
Convertidos en triglicéridos (p. ej., grasas).
Liberados a la circulación general como
glucosa.
Glucógeno.
¿Dónde son degradados los disacáridos y
monosacáridos? En la superficie de las células epiteliales de
intestino delgado. En el interior de las células epiteliales de
intestino grueso.
¿Mediante que proceso son absorbidos los
monosacáridos? Por transporte mediado por acarreadores.
Oxidados a CO2 y H2O para obtención de
energía (mediante glucólisis/CAT/CTE.
Almacenados como glucógeno.
Convertidos en triglicéridos (p. ej., grasas).
Liberados a la circulación general como
glucosa.
¿En qué forma es almacenada la glucosa en
el cuerpo humano?.
¿En qué lugar del cuerpo ocurre la síntesis
y degradación del glucógeno? Hígado y músculo esquelético Bazo y músculo esquelético Bazo y músculo estriado.
¿En qué lugar de la célula se lleva a cabo la
síntesis del glucógeno? citosol mitocondria.
¿Qué moléculas proveen la energía para la
síntesis del glucógeno? ATP uridin trifosfato (UTP). GTP Todas son ciertas.
¿Cuál es el primer paso para la síntesis del
glucógeno a partir de glucosa? Glucosa-6-fosfato → glucosa-1-fosfato Glucosa-6-fosfato → glucosa.
¿Qué enzima cataliza la reacción antes
mencionada? Glucosa-6-fosfato → glucosa-1-fosfato.
¿Qué proteína sirve como iniciador en la
síntesis del glucógeno? Glucogenina fosfoglucomutasa.
¿Qué enzima es responsable de la creación del
enlace α-1,4 entre las moléculas de glucosa? La glucógeno sintetasa. glucogeno glucogeno carboxilasa.
¿Puede la glucógeno sintetasa iniciar la
síntesis de glucógeno de novo? No, sólo puede elongar una cadena de
glucógeno ya existente. si, este puede elongar una cadena de
glucógeno ya existente.
¿En qué parte de la cadena de glucógeno
recién sintetizado son adicionadas las
nuevas moléculas de glucosa? Al extremo no reductor. Al extremo reductor.
¿Cuál podría ser la forma de una molécula
de glucógeno si la glucógeno sintetasa
fuera la única enzima que adicionara
moléculas de glucosa a la cadena? lineal ovalada circular.
¿Cómo funciona esta enzima? Transfiere aproximadamente 5 a 6 residuos
glucosilo desde el extremo no reductor de la
cadena de glucógeno a otro residuo dentro de
la cadena y los liga mediante un enlace α-1,6
Transfiere aproximadamente 6 a 8 residuos
glucosilo desde el extremo no reductor de la
cadena de glucógeno a otro residuo dentro de
la cadena y los liga mediante un enlace α-1,6.
¿Cuál es el propósito de que las moléculas
de glucógeno sean ramificadas?
Ambas Facilitar su solubilidad. Facilitar la degradación de glucógeno.
¿Cuándo se usa el glucógeno como
combustible? Facilitar la degradación de glucógeno. Facilitar su solubilidad. Durante el ejercicio extenuante en el
músculo En el hígado durante el ayuno.
La degradación de glucógeno, ¿es la vía
reversa de la síntesis del glucógeno? SI NO.
¿Cuál es la enzima que degrada al glucógeno? Glucógeno fosforilasa. Glucógeno no fosforilasa.
¿Qué tan lejos del extremo reductor de la
molécula de glucógeno puede la glucógeno
fosforilasa romper? Se interrumpe la ruptura cuando quedan
cuatro residuos glucosilo en la cadena. Se interrumpe la ruptura cuando quedan
2 residuos glucosilo en la cadena.
¿Qué estructura es producida por la
reacción de ruptura arriba mencionada? Dextranos límite. Dextranos ilímite.
¿Puede la glucógeno fosforilasa
posteriormente degradar este producto? si no.
¿Qué enzima remueve las ramas de glucógeno? La enzima desramificadora (EDR). La enzima desramificadora (DER).
¿Cuáles son las dos enzimas que constituyen
el complejo enzima desramificadora? Oligo-(α-1,4 → α-1,4) glucano transerfasa
también llamada glucosil Amilo -α- (1,6)- glucosidasa Amilo -α- (1,4)- glucosidasa Oligo-(α-1,6 → α-1,6) glucano transerfasa
también llamada glucosil.
¿Qué molécula hecha de glucosa libera la
glucogenólisis? Glucosa-1-fosfato. Glucosa-4-fosfato. Glucosa-6-fosfato. .
¿Qué enzima convierte a la glucosa
-1-fosfato a glucosa-6- fosfato? Fosfoglucomutasa (reacción reversible). Fosfoglucomutasa (reacción Irreversible).
¿Cuál enzima que se encuentra en el retículo
endoplásmico de las células hepáticas es responsable
de la liberación de la glucosa libre? Glucosa-6- fosfatasa. Glucosa-1- fosfatasa. Glucosa-2- fosfatasa. Glucosa-4- fosfatasa.
¿Cuáles son los dos mecanismos que regulan
a la glucógeno sintetasa del glucógeno y a
la glucógeno fosforilasa? Regulación alostérica.
Regulación hormonal. Regulación hormonal. Regulación alostérica.
¿Cuál de las dos formas de la glucógeno
sintetasa, fosforilada o no fosforilada, es la
forma activa? La no fosforilada La fosforilada.
¿Cuál es la forma activa de la glucógeno
fosforilasa, fosforilada o no fosforilada? La no fosforilada La fosforilada.
¿En qué momento ocurre la síntesis de
glucógeno, en la ingesta o en el ayuno? ingesta ayuno.
¿Cuándo ocurre la degradación de
glucógeno, en la ingesta o en el ayuno? En la ingesta.
En el ayuno.
¿Qué hormona estimula la formación de
glucógeno? Insulina.
El glucagón.
¿Qué hormona estimula la degradación del
glucógeno? Insulina.
El glucagón.
Durante la ingesta, qué molécula activa
alostéricamente a la glucógeno sintetasa? La Glucosa-6- fosfato.
1. Glucosa-6-fosfato.
2. ATP.
¿Cuál es el efecto del AMPc en la glucógeno
sintetasa y en la glucógeno fosforilasa en el
músculo? El AMPc inactiva a la glucógeno sintetasa;
el AMPc activa a la glucógeno fosforilasa. El AMPc activa a la glucógeno sintetasa;
el AMPc inactiva a la glucógeno fosforilasa.
Mencione los activadores comunes de la
glucógeno fosforilasa: Glucagón, epinefrina; calcio y AMP en
músculo.
Insulina, glucosa, ATP, glucosa-6- fosfato.
Glucosa-6-fosfato, insulina.
Glucagón, epinefrina, calcio y AMP en
músculo. .
Mencione los inhibidores comunes de la
glucógeno fosforilasa: Glucagón, epinefrina; calcio y AMP en
músculo.
Insulina, glucosa, ATP, glucosa-6- fosfato.
Glucosa-6-fosfato, insulina.
Glucagón, epinefrina, calcio y AMP en
músculo. .
Mencione los activadores comunes de la
glucógeno sintetasa: Glucagón, epinefrina; calcio y AMP en
músculo.
Insulina, glucosa, ATP, glucosa-6- fosfato.
Glucosa-6-fosfato, insulina.
Glucagón, epinefrina, calcio y AMP en
músculo.
.
Mencione los inhibidores comunes de la
glucógeno sintetasa: Glucagón, epinefrina; calcio y AMP en
músculo.
Insulina, glucosa, ATP, glucosa-6- fosfato.
Glucosa-6-fosfato, insulina.
Glucagón, epinefrina, calcio y AMP en
músculo. .
¿Cuál es la enfermedad del almacenamiento
del glucógeno denominada tipo I? Enfermedad de von Gierke. Enfermedad de Pompe. Enfermedad de Cori. Enfermedad de Andersen. .
¿Cuál es la enzima deficiente en la
enfermedad de von Gierke? Glucosa-6-fosfatasa. Glucosidasa α-1,4 lisosómica (maltasa ácida) La enzima ramificante. .
SINTOMAS Enfermedad de von Gierke. Enfermedad de Pompe. .
¿Cuál es la enfermedad del almacenamiento
del glucógeno conocida como tipo II? Enfermedad de Pompe.
Enfermedad de von Gierke. Enfermedad de Cori. Enfermedad de Andersen. .
¿Cuál es la enzima deficiente en la
enfermedad de Pompe? Glucosidasa α-1,4 lisosómica (maltasa ácida). Glucosa-6-fosfatasa. Enzima desramificadora, α-1,6- glucosidasa La enzima ramificante. .
¿Cuál es la enfermedad del almacenamiento
del glucógeno conocida como tipo III? Enfermedad de Cori. Enfermedad de von Gierke. Enfermedad de Cori Enfermedad de Andersen. .
¿Cuál es la enzima deficiente en la
enfermedad de Cori? Enzima desramificadora, α-1,6- glucosidasa Glucosidasa α-1,4 lisosómica (maltasa ácida). La enzima ramificante. Glucosa-6-fosfatasa.
¿Cuáles son los síntomas de la enfermedad
de Cori? Hepatomegalia crecimiento lento bajos niveles de azúcar en la sangre en algunas
ocasiones convulsiones. Todos.
¿Cuál es la enfermedad de almacenamiento
del glucógeno conocida como tipo IV? Enfermedad de Andersen. Enfermedad de Cori. Enfermedad de Pompe. Enfermedad de McArdle.
¿Cuál es la enzima deficiente en la enfermedad
de almacenamiento del glucógeno tipo IV? La enzima ramificante. Enzima desramificadora, α-1,6- glucosidasa.
Describa el glucógeno que podría encontrarse
en las células de un individuo con la
enfermedad de almacenamiento de
glucógeno tipo IV: Cantidad normal, pero con muchas ramas
externas largas. Cantidad alta, pero con muchas ramas
externas largas. Cantidad baja, pero con muchas ramas
externas largas.
¿Cuál es la enfermedad de enfermedad de
almacenamiento del glucógeno tipo V? Enfermedad de McArdle. Enfermedad de Andersen. .
¿Cuál es el principal órgano afectado en la
enfermedad de almacenamiento del
glucógeno tipo V? Músculo esquelético (McArdle=Músculo) bazo (McArdle=bazo).
¿Cuál es la enfermedad del almacenamiento
del glucógeno conocida como tipo VI? Enfermedad de Hers. Enfermedad de McArdle Enfermedad de Andersen. .
Cuál es la enzima deficiente en la enfermedad
de almacenamiento del glucógeno tipo VI? Fosforilasa (hígado). FFC. Fosforilasa cinasa (hígado).
¿Cuáles son los síntomas de la enfermedad
de almacenamiento del glucógeno tipo VI?
ambas Hepatomegalia leve hiperlipidemia.
¿Cuál es la enzima deficiente en enfermedad
de almacenamiento del glucógeno tipo VII? FFC. Fosforilasa (hígado) Fosforilasa cinasa (hígado).
¿Qué patrón hereditario muestran todas
las enfermedades del almacenamiento del
glucógeno? Autosómico recesivo. Autosómico dominante.
¿Qué reacción enzimática cataliza la
ruptura de la sacarosa? Sacarosa → glucosa + fructosa. Sacarosa → glucosa + fructosa.
¿En dónde ocurre la mayoría del metabolismo
de la fructosa?
higado bazo.
¿Cuál es la enzima deficiente que provoca
la fructosuria esencial? Fructocinasa (la cual es específica del hígado) Fructocinasa (la cual es específica del bazo).
¿Cuáles son los síntomas de la fructosuria? No hay síntomas, no obstante la fructosa de
encuentra en la sangre y en la orina. Calambres musculares dolorosos con el
ejercicio.
¿De la deficiencia de qué enzima resulta la
intolerancia hereditaria de la fructosa? Aldolasa b. Aldolasa d Aldolasa a.
¿Cuáles son los síntomas de la intolerancia
a la fructosa? Ictericia, cirrosis, hipoglucemia. hipoglucemia. Ictericia, cirrosis.
¿Cómo se trata la intolerancia hereditaria a
la fructosa? Con una dieta restringida en fructosa (y
sacarosa).
Con una dieta restringida en fructosa (y
lactosa).
.
¿Qué reacción cataliza la lactasa? Lactosa → glucosa + galactosa. Lactosa → glucosa + galactosa.
¿Cuál es el tipo más común de intolerancia
alimentaria? Deficiencia de lactasa. Deficiencia de fructuosa.
¿Cuál es el principal sitio donde actúa la
lactasa en el tracto gastrointestinal (GI)? Intestino delgado. Intestino grueso. higado.
¿Cuáles son los síntomas de la intolerancia
congénita a la lactosa? Evacuaciones explosivas, espumosas, distención
abdominal en niños alimentados con
leche o con derivados lácteos, la mayoría
experimenta diarrea y malabsorción. Evacuaciones explosivas, espumosas, distención
abdominal en niños alimentados con
leche o con derivados lácteos, la mayoría
experimenta diarrea y malabsorción, calor.
¿Cuál es la fuente primaria de galactosa en
la dieta? leche queso.
¿Qué electrólito de la dieta necesita ser
suplementado en el tratamiento de la
deficiencia de lactasa con una dieta de
deprivación de lactosa? calcio leche queso.
¿Cuál es el principal propósito del paso
antes mencionado? Secuestrar a la galactosa dentro de la célula,
ya que la adición de un grupo fosfato cargado
a la molécula la atrapa dentro de la célula. Donar a la galactosa dentro de la célula,
ya que la adición de un grupo fosfato cargado
a la molécula la atrapa dentro de la célula.
.
¿Está la deficiencia de galactocinasa, o
galactosemia, asociada con un cuadro
clínico más severo? Galactosemia Fructosemia.
¿Qué patrón hereditario es visto en la
galactosemia? Autosómico recesivo.
Autosómico dominante.
.
¿En qué lugar de la célula ocurre la
derivación HMF? citoplasma mitocondria.
¿Cuál es la enzima limitante en la
derivación HMF?
Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6FD). Glucosa-6-fosfato hidrogenasa (G6FD). Glucosa-2-fosfato hidrogenasa (G6FD).
Mencione a un activador de la enzima
G6FD. NAD+. NADH+.
Nombre de un inductor de la enzima
G6PD Insulina Glucagon.
¿En qué proceso es utilizada la ribosa
-5-fosfato? En la síntesis de nucleótidos. En la eliminacion de nucleótidos. .
Mencione los dos sitios principales para la
síntesis del grupo hem: 1. Médula ósea.
2. hígado. 1. Médula ósea.
2. bazo 1. Médula ósea.
2. musculo esqueletico 1. Médula ósea.
2.riñon.
¿Qué enzima cataliza el paso limitante de
la síntesis del hem? Aminolevulinato (ALA) sintetasa. Aminolevulinato (ALA) sintetasa. .
¿En qué compartimiento celular se encuentra
esta enzima-Glicina + succinil CoA → δ-aminolevulinato.? mitocondria citosol.
¿Qué molécula es la principal inhibidora
de esta enzima? insulina glucagon El hem (inhibición por retroalimentación).
Describa la estructura de un nucleósido: Una base nitrogenada ligada a una pentosa. Una base de pentosa ligada a una nitrogenada.
¿Cuál es la diferencia entre un nucleósido
y un nucleótido? La adición de uno o más grupos fosfato. La adición de los grupos fosfato.
¿Qué bases constituyen a los nucleótidos? purínicos pirimídicos.
¿Qué compuestos contribuyen a la formación
del anillo purínico? Aminoácidos .
¿Cuáles son los inhibidores de la FRPP
sintetasa? Inosin monofosfato (IMP) AMP guanosin
monofosfato (GMP). Todos.
Los pasos siguientes en la vía de síntesis de
novo de la purina finalmente que compuesto
forman? IMP GTP.
ATP.
¿Cuántas moléculas de ATP requiere esto? 4 8 6 2.
Acerca de la síntesis de IMP, existe una
bifurcación que conduce a la formación de
dos moléculas, ¿cuáles son éstas? 1. AMP.
2. GMP. 1. ATP.
2. GTP.
¿Qué molécula es la fuente de energía para
la formación de AMP? GTP.
ATP.
¿Qué molécula es la fuente de energía para
la formación del GMP? GTP.
ATP.
¿Son el AMP y el GMP reguladores positivos
o negativos de su propia síntesis? reguladores positivos reguladores negativos.
¿Qué enzima cataliza la siguiente reacción:
AMP +ATP →ADP? Adenilato cinasa. Guanilato cinasa.
.
¿Qué enzima cataliza la siguiente reacción:
GMP +ATP →GDP +ADP? Adenilato cinasa. Guanilato cinasa.
¿Afectan estas drogas a la síntesis de
purina en los humanos? No, debido a que los humanos no pueden
hacer ácido fólico. Si, debido a que los humanos pueden
hacer ácido fólico.
¿En qué infecciones bacterianas se pueden
usar los análogos del PABA como tratamiento? Gram – positivos. gram - negativos.
Nocardia. Chlamydia. solo 1 y 2 todos son correctos solo 3 y 4.
¿Qué fármaco puede ser administrado para
prevenir la intoxicación por el uso de
análogos del ácido fólico? Leucovorin. Acido folínico. Ambos.
¿Cuáles son las tres principales enzimas
involucradas en la vía de salvataje de las
purinas? Xantina oxidasa HXFRT (hipoxantina
fosforribosil transferasa) adenosin
desaminasa (ADA). Leucovorin (ácido folínico). .
¿En qué periodo de la vida, la infancia o la
adultez, se presenta más comúnmente esta
enfermedad? infancia adultez.
¿Cuál enfermedad resulta de la deficiencia
de HXFRT? Síndrome de Lesch-Nyhan. Síndrome de Von Gierke.
¿Cuáles son los hallazgos asociados con
este desorden? Retraso mental agresión automutilación hiperuricemia gota coreoatetosis anemia.
¿Qué sustancia se encuentra incrementada
en el suero en el síndrome de Lesch-Nyhan? Ácido úrico. Acido uridico.
¿Cuál es el patrón hereditario del síndrome
de Lesch –Nyhan? Recesivo ligado a X. Recesivo ligado a Y.
¿Cuál es la localización característica de un
ataque de gota? La articulación metatarsofalángica del
primer artejo. La articulación metatarsofalángica del
segundo artejo. La articulación metatarsofalángica del
tercer artejo. .
Describa los cristales de urato de sodio: En forma de aguja y con birrefringencia
negativa. En forma de aguja y con birrefringencia
negativa.
¿Cuál es el mecanismo de acción del
alopurinol?
Inhibidor de la xantina oxidasa. Inhibidor de la xantina carboxidasa.
¿Qué sustancias incrementan sus niveles
como resultado del mecanismo de acción
del alopurinol? Hipoxantina y xantina.
Hipoxantina xantina
.
¿Pueden estas sustancias cristalizarse? si no.
Cuál de las drogas antigotosas produce
la mejoría más rápida después de su
administración? La colchicina, ya que el dolor de la gota es
principalmente debido a la inflamación La colchicina, ya que el dolor de la gota es
secundariamente debido a la inflamación.
¿Cuáles moléculas funcionan como fuente
de carbono y nitrógeno para el anillo
pirimidínico? Glutamina, ácido aspártico, y CO2 Glutamina, ácido aspártico, y H2O Glutamato, ácido aspártico, y CO2.
¿Cuál es el paso controlado en la síntesis
de pirimidina? La formación de carbamil fosfato. La formación de carbamil difosfato. .
¿Qué cataliza esta reacción? La carbamil fosfato sintetasa II (CFS II) La carbamil fosfato sintetasa III (CFS III) La carbamil fosfato sintetasa I (CFS I).
¿Qué cofactor es normalmente usado en
las reacciones de carboxilación? La biotina. El glucagon La insulina.
¿La La carbamil fosfato sintetasa II (CFS II) utiliza la biotina como
cofactor? no si.
¿En qué otro ciclo es formado el carbamil
fosfato? Ciclo de la urea. Ciclo de la cori.
¿En qué compuesto puede ser convertido
el uridin 5 -monofosfato (UMP)? Citidin monofosfato (CMP). Citodin monofosfato (CMP).
¿Cuál es la diferencia entre el UMP y TMP? El TMP es la versión metilada del UMP.
El UMP es la versión metilada del TMP.
.
¿Pueden los productos no modificados de
la síntesis de las purinas y pirimidinas ser
utilizados para la síntesis de RNA? SI NO.
¿Pueden los productos no modificados de
la síntesis de las purinas y pirimidinas ser
utilizados para la síntesis de DNA? No, ellos deben ser convertidos de
ribonuleotidos a desoxirribonuleotidos Si, ellos deben ser convertidos de
ribonuleotidos a desoxirribonuleotidos.
¿Cuál es la enzima que cataliza la conversión
de ribonuleótidos a desoxirribonucleotidos? Ribonucleotido reductasa Ribonucleotido carboxilasa.
¿Qué molécula inhibe a esta enzima? dATP. ATP.
¿Cuál es el primer paso en el rompimiento
de los aminoácidos? La remoción del grupo α-amino, usualmente
eliminando este grupo de α -cetoglutarato. La remoción del grupo α-amino, usualmente
transfiriendo este grupo al α -cetoglutarato.
¿Cuáles enzimas participan en la
transferencia de grupos α-amino? Aminotransferasas tales como la ALT y
AST. Aminos tales como la ALT y
AST. Transferasas tales como la ALT y
AST. Aminotransferasas tales como la
AST.
¿Con las enfermedades de qué órgano se
correlaciona la elevación de los niveles
plasmáticos de las enzimas antes
mencionadas? Higado riñon bazo instestino delgado.
¿Qué paso sigue de la formación del
glutamato? Desaminación oxidativa del glutamato. Desaminación oxidasa del glutamato.
¿Qué enzima cataliza esta reacción? Desaminación oxidativa del glutamato. Glutamato deshidrogenasa. Glutamato oxidativa Glutamato hidrogenasa.
¿Qué coenzimas utiliza esta enzima? NAD+
. NADP+ Ambas Ninguna.
¿Cuál es la función de la urea? Disponer del grupo amino de los aminoácidos,
debido a que el amoniaco es tóxico para el
cuerpo (en especial para el sistema nervioso
central [SNC]).
Un nitrógeno viene del amoníaco libre y el
otro nitrógeno viene del aspartato (el
carbono y el oxígeno de la urea vienen
del CO2) Las dos primeras reacciones ocurren en la
mitocondria y el resto del ciclo ocurre en
el citosol. La formación del carbamil fosfato.
¿Qué moléculas proveen dos átomos de
nitrógeno a la urea? Un nitrógeno viene del amoníaco libre nitrógeno viene del aspartato El carbono de la urea vienen
del CO2). El oxígeno de la urea vienen
del CO2 1 Y 3 Todos son ciertos.
¿En qué órgano se lleva a cabo el ciclo de
la urea? higado riñon intestino delgado.
¿En qué lugar de la célula se realiza el
ciclo de la urea? Las dos primeras reacciones ocurren en la
mitocondria y el resto del ciclo ocurre en
el citosol. Las dos primeras reacciones ocurren en el citosol y el resto del ciclo ocurre en
la mitocondria.
¿Qué moléculas son capaces de atravesar
la membrana mitocondrial? 1. Ornitina.
2. Citrulina. 1. Ornitina.
2. Citrulina.
Cuál es el paso limitante en el ciclo de la
urea? La formación del carbamil fosfato. Las dos primeras reacciones ocurren en la
mitocondria y el resto del ciclo ocurre en
el citosol.
¿Cuál enzima cataliza el paso limitante del
ciclo de la urea?. CFS I. CFS II. CFS III. CFS IV.
¿Qué molécula provee los carbonos para la
síntesis de esteroides?
Acetato. Acetatoacetato.
¿Qué órgano juega el papel más importante
en el balance del colesterol? higado intestino delgado y grueso bazo.
¿Cuál molécula provee los equivalentes
reductores para la síntesis del colesterol? NADPH. NADH.
¿Qué enzima cataliza el paso limitante en
la síntesis del colesterol? Hidroximetilglutaril (HMG)- CoA reductasa. Hidroximetilglutaril (HMG)- CoA.
¿Qué serie de reacciones hacen a la síntesis
del colesterol esencialmente irreversible? Las cuatro reacciones de condensación, las
cuales liberan pirofosfato. Las cuatro reacciones de condensación, las
cuales liberan fosfato. Las dos reacciones de condensación, las
cuales liberan fosfato. Las dos reacciones de condensación, las
cuales liberan pirofosfato.
¿Cuál molécula causa una retroalimentación
inhibitoria a la HMG-CoA reductasa? Colesterol. AMPc. ninguno ambos.
Mencione a la hormona que disminuye la
tasa de síntesis de colesterol: glucagon insulina.
Mencione a la hormona que incrementa la
tasa de síntesis de colesterol: glucagon insulina.
¿Cómo ocurre este tipo de regulación
negativa? La insulina favorece el cambio a la forma
no fosforilada (activa) de la HMG-CoA
reductasa. La insulina favorece el cambio a la forma fosforilada (activa) de la HMG-CoA
reductasa.
Mencione a los tres órganos que convierten
al colesterol en hormonas esteroides: Corteza adrenal.
Gónadas (testículos y ovarios).
Placenta. Gónadas (testículos y ovarios).
Placenta. Corteza adrenal.
Gónadas (testículos y ovarios). Gónadas (testículos y ovarios).
¿Cuál es el mecanismo de acción de las
estatinas? Inhiben a la HMG-CoA reductasa y
disminuyen la tasa de síntesis del colesterol
de novo. Inhiben a la HMG-CoA reductasa y
aumentan la tasa de síntesis del colesterol
de novo.
¿Cuál es la composición de una
lipoproteína? Proporciones variables de colesterol,
triglicéridos en adición a
apolipoproteínas asociadas Proporciones variables de colesterol,
triglicéridos y lípidos en adición a
apolipoproteínas asociadas Proporciones variables de colesterol,
triglicéridos y fosfolípidos en adición a
apolipoproteínas asociadas.
¿Cuál es la función de un quilomicrón? Liberar a los triglicéridos de la dieta hacia
los tejidos periféricos y al colesterol al hígado.
Liberar a los triglicéridos de la dieta hacia
los tejidos periféricos y al colesterol al hígado.
.
¿Qué células fabrican a los quilomicrones? enterocitos eritrocitos.
¿Cuál es la función de las lipoproteínas de
muy baja densidad (VLDLs)? Liberar los triglicéridos hepáticos hacia los
tejidos periféricos. Liberar a los triglicéridos de la dieta hacia
los tejidos periféricos y al colesterol al hígado.
Liberar colesterol hepático hacia los tejidos
periféricos.
¿Desde dónde son secretadas las VLDLs? higado musculo esqueletico.
¿Cuál es la función de las LDLs? Liberar a los triglicéridos de la dieta hacia
los tejidos periféricos y al colesterol al hígado.
Liberar los triglicéridos hepáticos hacia los
tejidos periféricos.
Liberar colesterol hepático hacia los tejidos
periféricos.
¿Cómo son formadas las LDLs? Mediante la modificación de las VLDLs
por la lipoproteinlipasa en tejidos periféricos.
Por endocitosis mediada por receptores.
Incremento de LDL (colesterol malo) debido
a un defecto en los receptores de LDL.
¿Cómo son llevadas las LDLs al interior de
las células blanco? Mediante la modificación de las VLDLs
por la lipoproteinlipasa en tejidos periféricos.
Por endocitosis mediada por receptores.
Incremento de LDL (colesterol malo) debido
a un defecto en los receptores de LDL.
¿Cuál es la fisiopatología de la
hipercolesterolemia familiar? Mediante la modificación de las VLDLs
por la lipoproteinlipasa en tejidos periféricos.
Por endocitosis mediada por receptores.
Incremento de LDL (colesterol malo) debido
a un defecto en los receptores de LDL.
¿Qué nivel de colesterol total puede ser
encontrado en individuos heterocigotos
con la mutación antes mencionada? Alrededor de 300 mg/dL.
Alrededor de 700 mg/dL.
¿Qué nivel de colesterol total puede ser
encontrado en individuos homocigóticos
con la mutación antes mencionada? Alrededor de 300 mg/dL.
Alrededor de 700 mg/dL.
.
¿Cuáles son los síntomas de la
hipercolesterolemia familiar tipo IIa? Arteriosclerosis severa en etapas tempranas
de la vida, posible infarto de miocardio
antes de los 20 años de edad y xantomas. Hipoglucemia, pérdida de masa muscular.
¿Cuál es el patrón hereditario de la
hipercolesterolemia tipo IIa? Autosómico dominante. Autosómico recesivo.
¿Desde dónde son secretadas las
lipoproteínas de alta densidad (HDLs)?
Hígado intestino
bazo musculo esqueletico todas son ciertas 1 y 2.
¿Cuál es la función de la HDL? Regular el transporte del colesterol desde
los tejidos periféricos al hígado. Entregar triglicéridos y colesterol al hígado.
¿De la degradación de que liporpoteínas
son formadas las lipoproteínas de densidad
intermedia (IDLs)? VLDLs HDLs HDL.
¿Cuál es la función de la IDL? Entregar triglicéridos y colesterol al hígado. Regular el transporte del colesterol desde
los tejidos periféricos al hígado.
¿Cuál es la estructura de los triglicéridos? Tres ácidos grasos esterificados a un
esqueleto de glicerol.
Lipasa pancreática, lipoproteinlipasa, lipasa
sensible a hormonas.
¿Qué sustancia secretada por el hígado
ayuda a la digestión de los ácidos grasos? bilis La bilis.
La obstrucción de los conductos biliares
provoca deficiencia de las vitaminas: Vitaminas A, D, E y K (liposolubles). Vitaminas A, D, y K (liposolubles). Vitaminas A, D, E, M y K (liposolubles). Vitaminas A, D, E (liposolubles).
¿Por qué la obstrucción de los conductos
biliares lleva a esta deficiencia? La absorción de estas vitaminas es
dependiente de la presencia de la bilis. La absorción de estas vitaminas es
dependiente de la presencia de la bilis.
Después de la absorción de triglicéridos
por las células epiteliales del intestino delgado,
¿qué partículas forman los triglicéridos
combinados? ENTEROCITOS ERITROCITOS QUILOMICRONES.
¿Qué debe ocurrirle al quilomicrón para
que pueda ser captado por el tejido? Hidrólisis por una lipasa como factor de
eliminación (p. ej., lipoprotein lipasa). Hidrólisis por dos lipasas como factor de
eliminación (p. ej., lipoprotein lipasa).
¿A qué moléculas son hidrolizados los
triglicéridos por la lipoprotein lipasa? 2-monoacilglicerol y ácidos grasos. monoacilglicerol y ácidos grasos. 4-monoacilglicerol y ácidos grasos.
¿En qué forma son transportados los
triglicéridos del hígado al tejido adiposo? VLDL VLDLs.
¿Qué enzima es activada en el estado de
ayuno para movilizar los triglicéridos
almacenados? Lipasa sensible a hormonas Lipasa sensible a hormonas.
Mencione dos tipos de células que no
utilizan a los ácidos grasos como una
forma de energía: Eritrocitos.
Células del cerebro. ambos.
¿En cuáles moléculas, que puedan reemplazar
a la glucosa como fuente energética, pueden
ser convertidos los ácidos grasos? Cuerpos cetónicos (un exceso de cuerpos
cetónicos puede en algunas ocasiones
resultar en cetonuria, cuerpos cetónicos en
la orina). Cuerpos acetónicos (un exceso de cuerpos
cetónicos puede en algunas ocasiones
resultar en cetonuria, cuerpos cetónicos en
la orina).
¿En qué circunstancias pueden ser
observados altos niveles de cuerpos
cetónicos? Estado de ayuno riguroso (glucosa
insuficiente) y diabetes (captura de la
glucosa alterada secundaria a insulina
insuficiente o a baja respuesta a la insulina). Estado de ayuno riguroso (glucosa
insuficiente) y diabetes (captura de la
glucosa alterada secundaria a insulina
insuficiente o a baja respuesta a la insulina) y anemia.
¿Por cuál tejido es utilizado el glicerol? tejido hepatico tejido adiposo tejido muscular.
Al estar en este tejido, ¿en qué se convierte
el glicerol? En dihidroxiacetona fosfato (p. ej., DHAF,
la cual puede ser convertida en glucosa). Cuerpos cetónicos (un exceso de cuerpos
cetónicos puede en algunas ocasiones
resultar en cetonuria, cuerpos cetónicos en
la orina).
Estado de ayuno riguroso (glucosa
insuficiente) y diabetes (captura de la
glucosa alterada secundaria a insulina
insuficiente o a baja respuesta a la insulina).
.
¿Qué enzimas transportan a los ácidos grasos
a través de la membrana mitocondrial? Carnitina palmitoil transferasa I.
Carnitina palmitoil transferasa II Carnitina palmitoil transferasa III Carnitina palmitoil transferasa IV 1 y 2 todos 2 y 4.
¿A qué manifestaciones clínicas pueden
conducir los defectos en el sistema de
transporte de la carnitina? Hipoglucemia, pérdida de masa muscular Arteriosclerosis severa en etapas tempranas
de la vida, posible infarto de miocardio
antes de los 20 años de edad y xantomas.
¿Cuál es el nombre del proceso que oxida
a los ácidos grasos a acetil CoA? β-oxidación. a-oxidación.
¿En qué parte de la célula ocurre este proceso?β-oxidación.
En la matriz mitocondria. citosol mitocondria.
¿Cómo inhibe la malonil CoA a la
oxidación de los ácidos grasos? Inhibe a la carnitina palmitoil transferasa I Inhibe a la carnitina palmitoil transferasa II Inhibe a la carnitina palmitoil transferasa III Inhibe a la carnitina palmitoil transferasa IV.
¿Cuáles son los productos finales de la
oxidación de los ácidos grasos con número
impar de carbonos? PropionilCoA acetilCoA.
succinil CoA.
Propionil CoA a metilmalonil CoA.
¿En qué molécula deben ser convertidos
estos productos para entrar en el CAT? PropionilCoA
En succinil CoA.
Propionil CoA a metilmalonil CoA. acetilCoA.
¿Qué reacción cataliza la propionil-CoA
carboxilasa? PropionilCoA acetilCoA.
En succinil CoA.
Propionil CoA a metilmalonil CoA.
¿Cuál es el patrón de herencia de la
deficiencia de propionil-CoA?. Autosómica recesiva. Autosómica dominante.
Mencione los cuerpos cetónicos: Acetoacetato β-hidroxibutirato a-hidroxibutirato acetona acetato.
¿Qué enfermedades predisponen a la
cetoacidosis?
La cetoacidosis es más común en la diabetes
mellitus tipo I no tratada; el alcoholismo
prolongado puede conducir a cetoacidosis
alcohólica. La cetoacidosis es más común en la diabetes
mellitus tipo II no tratada; el alcoholismo
prolongado puede conducir a cetoacidosis
alcohólica.
¿Qué características de los cuerpos
cetónicos los hacen buenos combustibles
para el cerebro deprivado de glucosa? Solubilidad en sangre.
Paso libre por la barrera hematoencefálica.
¿Cuáles tejidos sintetizan ácidos grasos? tejido adiposo tejido hepatico tejido muscular.
¿En qué parte de la célula ocurre la síntesis
de ácidos grasos? matriz mitocondrial citosol mitocondria.
¿Cuáles son las principales hormonas
reguladoras de esta enzima? Es estimulada por insulina; inhibida por
glucagón y adrenalina. Es estimulada por glucagón y adrenalina.; inhibida por
insulina.
Mencione dos reguladores alostéricos de
esta enzima: Citrato (+).
Palmitoil CoA (-). Propionil CoA (-).
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