BIOQUIMICA AMINOACIDO-PROTEINAS

Señale la unidad monomerica de las proteinas. Peptido. Polipeptico. Oligopeptido. Residuo de aminoacido.

La capacidad anfoterica de los aminoacidos esta determinada por: Temperatura. pH. Inhibidores. Cofactores.

Son el tipo de estructura secundaria mas comun de las proteinas fibrosas: Hoja plegada B. Alfa helice. Beta giros. Supersecundarias.

Enzima exopeptidasa pancreatica que rompe enlaces de aminoacidos principalmente de tipo Val, Ile y Leu. Carboxipeptidasa A. Tripsina. Quimiotripsina. Carboxipeptidasa B.

Enzima de la digestion de proteinas que tiene como caracteristica ser una exopeptidasa que rompe enlaces N-terminal. Dipeptidasas. Tripsina. Pepsina. Aminopeptidasas.

Señale cual es la forma principal de cómo se transporta el amoniaco en sangre: Glu. Ala. Trp. Gln.

Todas los siguientes enunciados acerca del ciclo de la urea son falsos, mencione el verdadero: El modulador alosterico positivo de la CSP II es el N-acetilglutamato. La arginina es el metabolito limitante de la velocidad del ciclo de la urea. Ornitina es un aminoácido que se elimina en el ciclo de la urea. Los grupos amino son derivados del amoniaco y del arginina.

Vía metabólica de los aminoácidos que es útil para el catabolismo de los mismos, y por ende produce amoniaco: Transaminación. Desaminacion oxidativa. Descarboxilacion. Transmetilación.

Vía metabólica de los aminoácidos que es útil para la remoción y destoxicación del amoniaco, promueve la gluconeogensis y la biosintesis de aminoácidos no esenciales: Transmetilacion. Desaminación oxidativa. Desaminacion reductiva. Descarboxilación.

Señale cual es la enzima que agrega el grupo amida al aminoácido Asp: Gln sintetasa. Glu sintetasa. Asp sintetasa. Asn sintetasa.

Sustancia que alostericamente incrementa la actividad catabolica de la GDH (glutamato deshidrogenasa): ATP. ADP. GTP. GDP.

Señale cual es la fraccion no proteica de la enzima GDH (glutamato deshidrogenasa) en el proceso de desaminacion oxidativa. FAD. PLP. NAD. NADP.

Señale cual de las siguientes vias metabolicas no sufren los aminoácidos Thr y Lys. Desaminacion oxidativa. Desaminacion reducida. Transaminacion. Descarboxilacion.

Señale cual es la enzima que ayuda a la tranformacion de Ser a Gly: Ser quinasa. Ser hidroximetiltransferasa. Cistationinasa. SAM.

Par metabolico que por transaminación participa donando el segundo nitrogeno en el ciclo de la urea. Oxalacetato/aspartato. Fumarato/aspartato. Piruvato/alanina. Alfa-cetoglutarato/glutamato.

Señale cual de los siguientes aminoacidos estan involucrados en la sintesis de creatina: Arg, Gly y Glu. SAM, Gly y Ala. Arg, Gly y Met. Ala, Arg y Met.

Factor que determina la conformación nativa de las proteinas: La secuencia de los residuos de aminoacidos de la estructura primaria. Los enlaces peptidicos levos de la estructura primaria. El número de enlaces disulfuros de la estructura terciaria. Los enlaces de hidrógenos que representan a la estructura secundaria.

El ciclo de la Urea es el principal mecanismo en el cuerpo humano para la eliminación de nitrógeno. ¿Cuál de las siguientes opciones describe correctamente los pasos del ciclo de la urea?. Se inicia citrulina y es regenerada por el ciclo. Se genera ornitina en la mitocondria. Se sintetiza citrulina en el citosol. Se usan tres enlaces fosfato de alta energía para un ciclo compuesto.

Las enzimas proteolíticas se deben secretar como cimógenos que se activan, o que se podrían autodigerir a sí mismas y a los órganos que los producen. El tripsinógeno se degrada hasta formar tripsina por una proteasa que es secretada por uno de los siguientes: Estómago. Páncreas. Colón. Hígado.

Aminoácido esencial el cual presenta la cualidad de dejar de serlo en la vida adulta: Ala. Arg. Thr. Tyr.

Según las siguientes son características de la desnaturalización de proteínas, pero una de ellas es falsa, por favor señálela: Es la destrucción de las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias de las proteínas. La forma de desnaturalización no enzimática se da por agregados como producto final de glucosilación avanzada (AGE). Por cambio en la concentración de hidrogeniones en las soluciones orgánicas. Los cambios de temperatura no fomenta la desnaturalización de las proteínas.

Los aminoácidos son un sustrato importante para la gluconeogénesis (formación de glucosa a partir de sustancias no glúcidos) durante el ayuno. De los siguientes aminoácidos cual sería el principal aminoácido glucogénico que recibe el hígado: Ala. Arg. Thr. Tyr.

La fosforilación de proteínas es un componente importante en la transducción de señales. La proteína cinasa fosforila proteínas solo en ciertos grupos hidroxilos en la cadena lateral de los aminoácidos, ¿Cuál de los siguientes aminoácidos contienen grupos hidroxilos de cadena lateral y podrían ser un sustrato potencial para una proteína quinasa?. Asp, Asn y Gln. Glu, Gln y Asp. Thr, Tyr y Phe. Thr, Tyr y Ser.

Una de las principales fuentes de ácidos no volátiles en el cuerpo es el ácido sulfúrico generado a partir de compuestos que contienen azufre en la comida o a partir del metabolismo de aminoácidos que contienen azufre, ¿cuál de los siguientes aminoácidos llevaría a la formación de ácido sulfúrico?. Cys y Thr. Met y Cys. Ile y Cys. Ala y Met.

Todos los aminoácidos que se usan para sintetizar proteínas humanas (con excepción de la Gly) presenta la peculiaridad de: Un carbono beta asimétrico. Un carbono asimétrico en la configuración L. Un carbono asimétrico en la configuración D. Un grupo hidroxilo.

Aminoácidos que, al sufrir desaminación oxidativa, en primera ocasión, lo hacen por su grupo amida y no por el grupo amino primario: Gln y Asp. Glu y Asn. Asn y Gln. Asp y Glu.

Aminoácido que presenta: es no esencial, polar, neutro, conteniendo en su cadena lateral un grupo sulfhídrico (grupo tiometil), con participación en la ruta metabólica glucogénica: Met. Cys. Trp. Thr.

Aminoácido que presenta: es esencial, no polar, con un anillo heterocíclico constituido por un anillo indol, además de participar en las dos rutas metabólicas (cetogénico y glucogénico): Trp. Thr. Tyr. Phe.

Diga lo falso referente a la característica principal de la unión peptídica: No permite libertad de rotación. Es una unión parcial doble. Siempre tiene una configuración cis. Es la unión del C-terminal de un prime aminoácido y la terminación N-terminal del siguiente aminoácido.

Es el tipo mas frecuente de los niveles estructurales de las proteínas, este se representa por enlaces de hidrógeno intracatenarios, cada 4 aminoácido tiene un enlace, además hace 3.6 aminoácido un giro, el cual es en sentido dextro: Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Nivel estructural de las proteínas, en el cual se representa la secuencia de que tipo de proteína es (función): Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Nivel estructural de proteínas que se categoriza por tener una conformación tridimensional que cuenta con dominios, es la forma principal de las proteínas dinámicas o funcionales: Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Las proteínas estructurales son ricas de este tipo de aminoácido, porque ayuda evitar el plegamiento tridimensional: Met. Cys. Thr. Pro.

Tipo de mecanismo de absorción de aminoácidos en el cual se presenta una translocación de estos: Transporte de simtransporte (al mismo tiempo) dependiente de sodio. Transporte independiente de sodio. Ciclo de gamma-glutamil. Ciclo de la urea.

De las siguientes características de la digestión de proteínas, mencione lo que es falso: La digestión de proteínas inicia en el estómago, gracias a la acidez gástrica se activa la primera enzima proteolítica. Las enzimas proteolíticas tienen la particularidad de ser endopeptidasas y exopeptidasas. La pepsina es una enzima exopeptidasa que rompe enlaces C-terminales de Try, Trp, Met, Phe y Leu. Las enzimas proteolíticas se encuentran reguladas por procesos de escisión protéolitica.

Cuerpo carbonado (alfa-cetoácido) por el cual se obtiene (precursor) Ser, Cys y Gly: Alfa-cetoglutarato. Succinil CoA. Oxaloacetato. 3-Fosfoglicerato.

Para la formación de este aminoácido no esencial se necesita azufre y donadores de grupos metilos, el cual se representa en el siguiente compuesto: Homocisteína. Met. Ser. S-adenosilMet.

Son caminos por los cuales transita el metabolito intermediario (de conexión) entre el ciclo de urea y el ciclo de Krebs: La formación de glucosa por elementos no glúcidos. Transaminación para la formación de Asp. Hidratación para la formación de malato, y sucesivamente una oxido-reducción para obtener oxaloacetato para entrar al ciclo de TCA. Sólo A y C son correctos.

Método por el cual se transporta el NH3 desde el músculo esquelético al hígado para la formación de urea: Ciclo de la Gln. Ciclo de transporte de NH4. Ciclo de Ala-glucosa. Ciclo del piruvato-glucosa.

La base schiff (parte no proteíca) de las enzimas de transaminación es: Pirofosfato de tiamina. Biotina. Fosfato de piridoxamina. NAD.

Mencione lo verdadero respecto al Proteasoma: Es una proteasa integrada por un número pequeño de subunidades. Esta integrada por dos unidades, una reguladora y otra catalítica. La unidad reguladora es de 20S. El acceso al interior del complejo esta comandado por la unidad catalítica.

Mencione lo falso referente a la ubiquitina: Es una gran proteína presente en todas las células eucariotas. Es la etiqueta que marca las proteínas para su destrucción. La vida media de una proteína citoplasmática depende en gran medida de su residuo amino terminal. Las secuencias PEST ayuda al marcaje de las proteínas a destruir, por su vida media.

Un hombre de 45 años presenta dolor intenso de espalda el cual, tras acudir al servicio de urgencia, se debe a cálculos renales. El análisis químico de un cálculo (piedra) indica acumulación de ácido oxálico y glioxálico. Estos compuestos pueden acumularse por un problema en el metabolismo de siguiente aminoácido: Ala. Trp. Gln. Gly.

Una reducción en el metabolismo del siguiente aminoácido puede elevar elevar la concentración de homocisteína en la sangre: Ala. Met. Phe. Glu.

Un lactante que al nacer tenía un aspecto saludable comenzó a presentar letargo (falta de estado de alerta), hipotermia (baja de temperatura corporal) y apnea (ausencia de respiración) en 24 horas. Una química sanguínea indicó altos valores de amoniaco y citrulina, y bajos de urea. Es muy probable que la enzima defectuosa en este niño es: Carbamoil fosfato sintetasa I. Ornitina transcarbamoilasa. Argininosuccinato sintetasa. Argininosuccinato liasa.

Una deficiencia de las siguientes enzimas proteolíticas tendría el máximo efecto en la digestión de las proteínas: Tripsina. Quimiotripsina. Carboxipeptidasa A. Pepsina.

En caso de enfermedad hepática, las enzimas AST y ALT escapan a la sangre desde las células hepáticas dañadas. Ambas enzimas tienen lo siguiente en común: Transfieren amoniaco a alfa-cetoácidos para formar aminoácidos. Forman intermediarios de la glucólisis a partir de aminoácidos. Requieren TPP (pirofosfato de tiamina) como coenzima. Catalizan reacciones irreversibles.

En el ciclo de la urea: Se produce fosfato de carbamoilo directamente a partir de la Gln y CO2. La ornitina reacciona con Asp para generar argininosuccinato. El grupo alfa-amino de la Arg forma uno de los nitrógenos de la Urea. La ornitina reacciona directamente con fosfato de carbamoilo (carbamoil fosfato) para formar citrulina.

Que determina el nivel estructural nativo de las proteinas: La secuencia de aminoacidos de la estructura primaria. Los enlaces peptidicos levos. El numero de enlaces disulfuros en la proteina. Todas las anteriores.