Bioquimica enzimas

Un inhibidor competitivo: disminuye la velocidad inicial de la reacción. disminuye la velocidad máxima de la reacción. no afecta el valor de la Km. todas las respuestas son ciertas.

El efecto de un inhibidor no-competitivo: se revierte aumentando la concentración de sustrato frente a la de inhibidor. no afecta a la [S] que se requiere para que la enzima alcance una Vi=1/2Vmáx. disminuye el valor de V máx. es independiente de la [S].

Una enzima alostérica: no presenta estructura cuaternaria. es una enzima reguladora. presenta una cinética hiperbólica. todas las respuestas son ciertas.

La inhibición por retroalimentación o feedback: es una forma de regular las vías metabólicas. el último producto es el inhibidor de la vía. se suele inhibir la primera enzima de la vía metabólica. todas son correctas.

Si quiero valorar el efecto que tiene la concentración de la enzima en la velocidad de degradación de un sustrato: a la misma cantidad de sustrato le añadiría diferentes cantidades de enzima y calcularía la velocidad de degradación. a distintas cantidades de sustrato le añadiría diferentes cantidades de enzima y calcularía la velocidad de degradación. a distintas cantidades de sustrato le añadiría la misma cantidad de enzima y calcularía la velocidad de degradación. a y c son correctas.

Si una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores: Kcat para S1= 8x102 s-1 Kcat para S2= 8x103 s-1. la reacción alcanza mayor velocidad máxima con el S1. la reacción alcanza mayor velocidad máxima con el S2. ambas reacciones alcanzarán la misma Vmáx. los valores de Kcat no dan idea de la Vmáx de la reacción.

Teniendo en cuenta los valores indicados en las preguntas anteriores: ¿con cuál de los dos sustratos la enzima es más eficiente? Kcat para sustrato S1= 8x102 s-1 Km para sustrato S1= 5x10-6 M Kcat para sustrato S2= 8x103 s-1 Km para sustrato S2= 5x10-5 M. es más eficiente con S1. es más eficiente con S2. es igual de eficiente con los dos. no se puede averiguar la eficacia con estos datos.

Si una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores: Km para S1= 5x10-6 M Km para S2= 5x10-5 M. presenta mayor afinidad por el S1. presenta mayor afinidad por el S2. presenta la misma afinidad por los dos sustratos. los valores de Km no dan idea de la afinidad de la enzima por el sustrato.

La parte proteica del enzima recibe el nombre de: Apoenzima. Holoenzima. Coenzima. Grupo prostético.

Un enzima completo y catalíticamente activo junto con su coenzima y/o iones metálicos se denomina: Holoenzima. Apoenzima. Apoproteina. Grupo prostético.