BIOQUIMICA ENZIMAS

En relación a los catalizadores biológicos señala la frase falsa: Algunos son RIBOZIMAS. Todas las enzimas requieren la presencia de un cofactor. Las enzimas se recuperan en su estado inicial tras cada ciclo catalítico. Son catalizadores específicos.

Relaciona cada enzima con su función: OXIDORREDUCTASAS. TRANSFERASAS. HIDROLASAS. ISOMERASAS. LIGASAS. LIASAS.

Indica cuál no se corresponde con el sistema internacional de códigos numéricos para la nomenclatura de las enzimas : Cada enzima puede identificarse por un código numérico encabezado por las letras EC (Enzyme Commission) seguidas por 4 dígitos separados por puntos. Se indica la clase, subclase, aspectos específicos de la reacción y el orden que ocupa la enzima en la subclase. Se añade -ASA o -INA al nombre del sustrato o al tipo de de reacción que catalizan. No dá lugar a errores o ambiguedad.

Al estado intermedio entre sustrato y producto, en el que se estan rompiendo determinados enlaces y formándose otros, se le llama: Estado de Transición. Intervalo enzimático. Estado Intermedio. Estado estacionario.

Las enzimas aceleran las reaciones químicas: Al aumentar la energía de activación. Desplazar el equilibrio de la reacción a la derecha. Desplazar el equilibrio de la reacción a la izquierda. Al disminuir la energía de activación.

En relación al centro activo indica la frase incorrecta: Es el sitio especifico de la enzima donde se une el sustrato. Si una reacción tiene varios sustratos tendrá un centro activo para cada uno en la enzima. Los aminoácidos que se encuentren en el centro activo no participan en la catálisis. Es responsable de la especificidad y capacidad catalítica de las enzimas.

Relaciona cada tipo de catálisis enzimática con sus características: Catálisis general ácido-base. Catálisis covalente. Catálisis por iones metálicos.

Cuáles son los aminoácidos mas habituales en el centro activo, y cuyos grupos reactivos pueden participar en la catálisis?. Todas son ciertas. La Serina SER y la Tirosina TYR por sus grupos hidroxilo. La Cisteína CYS, con su grupo sulfidrilo. Los aminoácidos ácidos o básicos.

Los parámetros que van a influir en la velocidad de la reaccion son: La concentración de sustrato. La concentración de enzima. El pH y la temperatura. Todas son correctas.

Relaciona el tipo de inhibición con sus características: Inhibición competitiva. Inhibición no competitiva. Inhibición acompetitiva. Inhibición irreversible.

Las enzimas alostéricas: Se unen de forma no covalente reversible a pequeñas moléculas, moduladores positivos o negativos, que regulan su actividad aumentándola el caso de los positivos o reduciéndola en el caso de los negativos. La mayoría tienen estructura cuaternaria, son oligoméricas y están formadas por subunidades, de forma que la conformación de cada subunidad o monómero influye en la conformación de las otras subunidades. Todas son ciertas. Cada monómero o subunidad puede estar en estado TENSO (baja afinidad por el sustrato) o RELAJADO (alta afinidad por el sustrato).

En relación al efecto HOMOTRÓPICO que afirmación es incorrecta: Se produce un efecto de cooperatividad, en el que la unión del sustrato a una subunidad aumenta la afinidad de las otras subunidades al sustrato. No siguen la cinética de Michaelis-Menten, tienen curvas SIGMOIDES. La regulación suele ser negativa. El propio sustrato actúa como modulador de la enzima.

En relación al efecto HETEROTRÓPICO que afirmación es falsa: Sigue la cinética de Michaelis-Menten,. El modulador regula la actividad de la enzima aumentando o disminuyendo la velocidad de la reacción según se trate de un activador que estabiliza la forma R (relajado) o un inhibidor que estabiliza la forma T (tenso). Cada modulador tiene su propio sitio especifico de unión distinto al centro activo. El modulador no coincide con el sustrato,.

En la inhibición por retroalimentación o “feed back”: El producto final de una ruta metabólica actúa como efector alostérico negativo de la enzima inicial de la ruta. La enzima sufre una modificación en algún grupo funcional o cadena lateral de los aminoácidos específicos para la catálisis. Enzimas que permanecen inactivas, son activadas por escisión de uno o varios enlaces peptídicos específicos. Todas son ciertas.

En relación a la modificación covalente ¿ que afirmación es falsa ?: Se produce un efecto de cooperatividad entre las distintas subunidades de la enzima. Se unen o eliminan de la enzima reguladora por acción de otras enzimas. La enzima sufre una modificación en algún grupo funcional o cadena lateral de los aminoácidos específicos para la catálisis. El modulador se une covalentemente a la enzima.

¿Cuáles son las modificaciones reguladoras que contituyen la gran mayoría de modificaciones covalentes?. ADENILACIÓN / DESADENILACIÓN. Las FOSFORILACIONES / DESFOSFORILACIONES. METILACIÓN / DESMETILACIÓN. ACETILACIÓN / DESACETILACIÓN.

Relaciona cada enzima con su función: Proteínas QUINASAS. Proteínas FOSFATASAS. PROTEASAS.

PROTEOLISIS : Es la activación de enzimas que permanecen inactivas por escisión de uno o varios enlaces peptídicos específicos. Todas son ciertas. Las formas inactivas de la enzima se llaman ZIMÓGENOS o PROENZIMAS. La activación proteolítica solo tiene lugar una vez, es irreversible.