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TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESEBioquímica final Grupo A

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Título del test:
Bioquímica final Grupo A

Descripción:
bioquímica

Autor:
Alonso
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Fecha de Creación:
13/12/2023

Categoría:
Ciencia

Número preguntas: 143
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¿Cuál de los siguientes enunciados no corresponde a un tipo de inhibidores enzimáticos basados en sus mecanismos de acción? Inhibidores acompetitivos Metales pesados Inhibidores covalentes Análogos del estado de transición .
Mencione lo cierto respecto a las enzimas alostéricas: Poseen electrones que únicamente son de tipo coenzimas. Pueden contener en un mismo sitio sus centros funcionales; catalíticos y regulador. Están constituidas en general por una única cadena poli peptídica de un elevado peso molecular. Están sujetas a un control por modulación positiva y negativo.
En la intoxicación por etilglicol o metanol se trata con etanol el cual actúa como: Un inhibidor alosterico reversible competitivo Un inhibidor isosterico reversible acompetitivo Un inhibidor alosterico irreversible no competitivo Un inhibidor isosterico irreversible competitivo.
Señale lo falso acerca de regulación enzimatica mediante cambios conformacionales Los cambios conformacionales pueden surgir por modificaciones covalentes de la enzima. Los cambios conformacionales en las enzimas alostericas se deben a activadores o inhibidores alostericos y en dichos cambios conformacional no afecta la afinidad de la enzima por el sustrato Los cambios conformacionales pueden realizarse por escisión proteolítica. Los cambios conformacionales pueden regularse por interacciones proteína-proteína.
Señale lo falso acerca de las coenzimas en la catalisis enzimatica: Las coenzimas son cofactores orgánicos de origen no proteico. Se obtienen a partir de las vitaminas del complejo B. Cada coenzima esta involucrada en catalizar diferente tipo de reacción para varias clases de sustratos. Pueden dividirse en dos clases generales: activadoras de transferencia y de oxido-reducción.
Señale lo falso acerca del sitio activo de las enzimas: Dentro del sitio activo los cofactores y grupos funcionales de la cadena polipeptidica participan en transforfar a los sustratos en productos. Usualmente es una herdidura o fisura en la enzima formadora por una o mas regiones de la cadena polipeptica. El sitio activo es el lugar donde se une el sustrato para convertirse en producto. Los sitios activos no participan en proceso denominato: reconocimiento de sustrato.
La holoenzima lactato deshidrogenasa ¿cual es la parte no proteica de dicha holoenzima? Nicotinamida adenosin difosfato oxidado Fosfato de piridoxal. Tetrahidrofolato Tetrahidroxibiopterina.
En las reacciones enzimáticas, se le denomina a la energía libre como: La diferencia en la energía basal entre el producto y el estado de transición. La diferencia en la energía basal entre el sustrato y el producto. La diferencia en la energía basal en el estado de transición y el sustrato. La diferencia en la energía basal entre el sustrato y el estado de transición.
Señale lo falso acerca del proceso unión enzima-sustrato: El modelo cerradura y llave al igual que el modelo adaptación inducida hablan acerca de la interacción del sustrato en los sitios alostericos Los cofactores son componentes que pueden interactuar en los sitios activos de las enzimas junto con sus sustratos. Para la unió enzima-sustrato es fundamental un arreglo tridimensional de los residuos de aminoacidos especificos en la enzima. La especifidad de la enzima es la capacidad de la enzima para reaccionar con solo un sustrato.
Las enzimas aminotransferasas que requieren piridoxal fosfato ¿que tipo de estrategia catalítica utilizan? Catálisis covalente. Catálisis por aproximación. Catálisis por cofactor. Catálisis acido-base. Catálisis por metal-ion.
En el ciclo visual ¿que enzima tiene doble paritcipación?, al actuar en la reacción: trans-retinal, trans-retinol; y en la reacción cis retinol 11-cis-retinal: Miosina cinasa. Retinol deshidrogenasa. Rho cinasa. Adenililciclasa.
Cuál de las siguientes vitaminas interviene en la síntesis de colina, glicina, purinas y dTMP. Vitamina Cobalamina. Vitamina A. Vitamina folatos. Vitamina C.
Vitamina que disminuye la oxidación de la LDL y es utilizada en el tratamiento de la dislipídemia: B12 B3 B9 B5.
Cual de las siguientes vitaminas es esencial es reacciones de carboxilación: Biotina Piridoxina Rivoflavina Niacina .
Cual de los siguientes enunciados es la forma de almacenamiento de vitamina A en el higado: Palmitato de retinol Retinal Ácido retinoico Retinol.
Vitamina la cual ayuda en la prevención de enfermedades cardiacas C D B12 B1.
Cuál de las siguientes vitaminas interviene en la síntesis de adrenalina a nivel de la glándula suprarrenal: Biotina Vitamina B2 Vitamina B1 Vitamina C.
Isofoorma de la vitamina A que es constituyente del pigmento visual llamado rodopsina: Delta cis retinal. Delta trans retinol. Delta cis retinol. Delta trans retinal.
¿Cuál de las siguientes vitaminas su aumento excesivo en la ingesta está asociada la teratogenicidad (pueden causar malformaciones en el bebe) y bebe evitarse su suplementación en el embarazo: Vitamina A Vitamina D Vitamina E Vitamina K.
Cuál de los siguientes enunciados acerca de la vitamina D es falso: El exceso de vitamina D puede ser toxica ocasionando hipercalcemia. Actúa sobre genes implicados en la proliferación, diferenciación y apotosis celular. El déficit causa osteomalacia en los niños. Es la única vitamina que no suele ser necesaria en la dieta.
Es el tipo más frecuente de este tipo de nivel estructural de las proteínas, este se representa por enlaces de hidrógeno intracatenarios, cada 4 aminoácido tiene un enlace, además hace 3.6 aminoácido un giro, el cual es en sentido dextro: Nivel estructural primario Nivel estructural cuaternario Nivel estructural terciario Nivel estructural secundario.
Los aminoácidos son un sustrato importante para la gluconeogénesis (formación de glucosa a partir de sustancias no glúcidos) durante el ayuno. De los siguientes aminoácidos cual sería el principal aminoácido glucogénico que recibe el hígado: Hys Ala Gly Lys Leu .
El ciclo de la Urea es el principal mecanismo en el cuerpo humano para la eliminación de nitrógeno. ¿cuál de las siguientes opciones describe correctamente los pasos del ciclo de la urea? Se usan tres enlaces fosfato de alta energía para un ciclo compuesto. Se intercambia citrulina por ornitina a través de la membrana mitocondrial en un intercambio electro neural. Se inicia citrulina y es regenerada por el ciclo. Se sintetiza citrulina en el citosol. Se genera ornitina en la mitocondria.
Método por el cual se transporta el NH3 desde el músculo esquelético al hígado para la formación de urea: Ciclo del piruvato-glucosa. Ciclo de lactato. Ciclo de la Gln. Ciclo de transporte de NH4. Ciclo de Ala-glucosa.
La base schiff (parte no proteica) de las enzimas de transaminación es: Pirofosfato de tiamina. Biotina Fosfato de piridoxamina. NAD Ninguna de la anteriores. -- PLP-piridoxal fosfato.-vitamina b6 .
Según las siguientes son características de la desnaturalización de proteínas, pero una de ellas es falsa, por favor señálela: Los cambios de temperatura no fomentan la desnaturalización de las proteínas. Es la destrucción de las estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias de las proteínas. Se puede desnaturalizar una proteína por un incorrecto plegamiento por inducción de priones (infecciones de proteínas). La forma de desnaturalización no enzimática se da por agregados como producto final de glucosilación avanzada (AGE). .
Menciones lo verdadero respecto al proteasoma: Es una proteasa integrada por un número pequeño de subunidades. Está integrada por dos unidades, una reguladora y otra catalítica. -- La unidad reguladora es de 20S.- El acceso al interior del complejo esta comandado por la unidad catalítica. Todo lo anterior es verdadero.
Un hombre de 45 años presenta dolor intenso de espalda el cual, tras acudir al servicio de urgencia, se debe a cálculos renales. El análisis químico de un cálculo (piedra) indica acumulación de ácido oxálico y glioxálico. Estos compuestos pueden acumularse por problemas en el metabolismo de siguiente aminoácido: Trp Ala Gly Ile Glu .
Tipo de mecanismo de absorción de aminoácidos en el cual se presenta una translocación de estos. Ciclo de gamma-glutamil. Transporte independiente de sodio. Bomba de sodio potasio (transporte activo). Ciclo de la urea. Transporte de simtransporte (al mismo tiempo) dependiente de sodio.
En el ciclo de la urea: Se produce fosfato de carbamoilo directamente a partir de la Gln y CO2. El grupo alfa-amino de la Arg forma uno de los nitrógenos de la Urea. La ornitina reacciona con Asp para generar argininosuccinato. El N-acetilGlu es un efector alosterico positivo de la ornitina transcarbamoilasa. La ornitina reacciona directamente con fosfato de carbamoilo (carbamoil fosfato) para formar citrulina.
¿Cuál de los siguientes tipos de enlaces es covalente? De van der Waals.- Disulfuro De hidrógeno. Hidrófobo Electrostático.
Cuerpo carbonado (alfa-cetoácido) por el cual se obtiene Asp y Asn: 3-Fosfoglicerato. Acetil CoA. Alfa-cetoglutarato. Oxaloacetato Succinil CoA.
Una deficiencia de las siguientes enzimas proteolíticas tendría el máximo efecto en la digestión de las proteínas: Quimiotripsina Aminopeptidasa Carboxipeptidasa A. Tripsina Pepsina.
Diga lo falso referente a la característica principal de la unión peptídica: Es una unión parcial doble. Es la unión del C-terminal de un prime aminoácido y la terminación N-terminal del siguiente aminoácido. Siempre tiene una configuración cis. No permite libertad de rotación. Se hace la unión a través de una condensación.
El carbono quiral representado por el carbono alfa de los aminoácidos debe de poseer: Dos sustituyentes (molécula o elementos) químicamente diferentes. Tres sustituyentes químicamente diferentes. Cuatro sustituyentes estructuralmente diferentes. Cuatro sustituyentes químicamente iguales.
Factor que determina la conformación nativa de las proteínas: El número de enlaces disulfuros de la estructura terciaria. La unión de dos polipéptidos de la conformación cuaternaria de la proteína. Los enlaces de hidrógenos que representan a la estructura secundaria. Los enlaces peptídicos levos de la estructura primaria. La secuencia de los residuos de aminoácidos de la estructura primaria.
De las siguientes características de la digestión de proteínas, mencione lo que es falso. Las enzimas proteolíticas tienen la particularidad de ser endopeptidasas y exopeptidasas. La pepsina es una enzima exopeptidasa que rompre enlaces C-terminla de Try, Trp, Met, Phe y Leu. Las aminopeptidasas son enzimas exopeptidasas que rompren enlaces peptidicos N- terminal. Las enzimas proteolíticas de encuentran reguladas por procesos de escisión proteolítica. La digestión de proteínas inicia en el estómago, gracias a la acidez gástrica se activa la primera enzima proteolítica. .
Cuerpo carbonado (alfa-cetoácido) por el cual se obtiene Glu, Gln, Pro y Arg: Acetil CoA. Succinil CoA. 3-Fosfoglicerato Oxaloacetato Alfa-cetoglutarato.
Mencione lo falso referente a la ubiquitina: Es una gran proteína presente en todas las células eucariotas. Es la etiqueta que marca las proteínas para su destrucción. La vida media de una proteína citoplasmática depende en gran medida de su residuo amino terminal. Las secuencias PEST ayuda al marcaje de las proteínas a destruir, por su vida media. Todo lo anterior es verdadero.
Por qué los cuerpos cetónicos son fuente de energía para los tejidos periféricos: Porque se pueden usar según su concentración en sangre, a mayor concentración más fácil de metabolizar en tejidos como el musculo esquelético, cardiaco y suprarrenales. Se producen en presencia de periodos prolongados de ayuno en hígado, esto es por la acumulación de acetil CoA. Porque son solubles en disoluciones acuosas, por lo tanto no necesitan un elaborado medio de transporte, como las lipoproteínas. Todas las anteriores .
Enzima del ciclo de los ácidos tricarboxilicos que forma parte de uno de los complejos de la CTE- cadena transportadora de electrones: Fumarato hidratasa Citrato sintasa Deshidrogenasa isocitrica Deshidrogenasa succínica.
Señale cual es el complejo de la CTE que puede ser inhibido el flujo de electrones por el cianuro y monóxido: Complejo IV Complejo III Complejo II Complejo I.
Señale cual es la acción transcarboxilación de la enzima acetil CoA carboxilasa: Transfiere el CO2 activado desde la biotina hasta el Acetil CoA, produciendo Malonil CoA. Fosforilación reversible hormono dependiente. Activa el CO2 uniéndolo a un nitrógeno del anillo de la biotina en una reacción dependiente de ATP. Cataliza el paso comprometedor de la síntesis.
Respecto a acetil CoA carboxilasa señale lo falso: Ejerce una función esencial en el control metabólico de los ácidos grasos. Se inactiva por desfosforilación y se activa por Fosforilación. El citrato facilita la polimeracion de los dímeros inactivos a filamentos activos (ACC). El palmitoil CoA provoca que los filamentos se desamblen en las subunidades inactivas. .
Característica química de los fosfolípidos de membrana: Antipáticos Alifáticos Anfóteros Anfibolicos.
El uso de aspirina previene la agregación plaquetaria y la formación de trombos, específicamente inhibe la síntesis de cual eicosanoide: TXA3 TXA2 LTE4 PGE4.
Sitios principales de regulación enzimática en la glucolisis: Hexoquinasa, fosfofructocinasa y piruvato cinasa. Glucocinasa, fosfoenolpiruvato y piruvato cinasa. Hexoquinasa, fosfoenolpiruvato y piruvato cinasa. Glucocinasa, fosfofructosinasa y piruvato carboxilasa.
Enzima que se encarga de conservar la glucemia, la cual es suministrada por el hígado: Glucosa 6 fosfatasa. Glucógeno sintasa. Fosforilasa Citocromo oxidasa.
2,3-bifosfoglicerato es: Un producto de la reacción enzimática de la gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa. Un producto de la reacción enzimática de la fosfoglicerato cinasa. Un compuesto de alta energía para el paso de Fosforilación. Ninguna de las anteriores.
¿Cuál de las siguientes enzimas produce un producto por el uso de un ATP en un nivel de sustrato de la Fosforilación? 1, 3 bifosfoglicerato mutasa. 1,3 bifosfoglicerato mutasa. PFK-1. Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa.
Señale cuál de las siguientes sustancias es la fuente primaria de piruvato: Glucosa Fructosa Carbohidratos Galactosa .
Las siguientes reacciones enzimáticas son irreversibles en la vía glucolitica, señale cual es cuál de ellas es reversible. Piruvato quinasa. Fosfofructoquinasa 1. Hexoquinasa Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa.
Señale cual es el grupo prostético de la ACP: Tiamina de pirofosfato. Colina 4´-Fosfopanteína. Fosfato de piridoxal.
Bajo condiciones de hipoglucemia, en un individuo no diabético, la Acetil CoA promueven la activación de la gluconeogénesis, por cuál de las siguientes enzimas: Citrato sintasa. Piruvato carboxilasa. Piruvato cinasa. Piruvato deshidrogenasa.
Enzima que tiene como sustrato al piruvato y da como producto OAA- oxoalacetato: Piruvato deshidrogenasa Glucógeno sintetasa. Piruvato carboxilasa. Piruvato descarboxilasa.
Enzima que depende de la NADPH para evitar la oxidación de los eritrocitos: Glutatión transferasa. Glutatión peroxidasa. Glutatión reductasa. Todas las anteriores.
Control que define las concentraciones de almacenamiento de glucosa a nivel de tejido muscular o adiposo: La concentración del transportador GLUT-4 en la membrana celular de el musculo o adipocitos. El índice de Fosforilación de la glucosa por la GK. La concentración de glucosa en sangre. El rango de concentración intracelular del AMPc a ATP.
Pacientes con tumores secretores de insulina frecuentemente ganan peso debido a la necesidad de comer de forma continua. El incremento del apetito es probablemente consecuencia de: Hipoglucemia Hiperglucemia Incremento en la síntesis de prostaglandinas. Incremento en la síntesis de VLDL.
Producto final de la glucolisis del musculo que se convierte en glucosa a nivel de hígado. Glicerol Lactato Piruvato Glucógeno .
Elemento de control más importante en la vía glucolitica en los animales. Piruvato quinasa. Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa. Hexoquinasa Fosfofructoquinasa.
Aminoácidos de los cuales deriva la carnitina, los cuales se utiliza en el transporte de los Acil-CoA: Lys y Leu Leu y Ile Lys y Met Met y Leu.
En qué zona de la célula se lleva a cabo la B-Oxidación: Citosol RER Núcleo Ninguno de los anteriores .
La diferencia principal entre los ácidos biliares primarios y secundarios es: Perdida del doble enlace en el anillo A. La acetilación del ácido graso en la posición 3-OH La presencia de taurina. La presencia de un grupo hidroxilo.
Ácido graso poli insaturado que se considera esencial: Acido palmítico. Ácido linolenico. Ácido palmitoleico. Acido esteárico.
Enzima en la cual durante el proceso de glucogénesis actúa en la transferencia del grupo fosfato 6 a la posición 1: Fosfoglucogenasa Fosfohexosaisomerasa Fosfoglucomutasa Fosfofructoquinasa.
Compuesto derivado del piruvato que sale de la mitocondria para la síntesis de glucosa durante la inanición: Lactato Malato Asp Acetil-CoA.
Son lipoproteínas que transporta los lípidos de los tejidos periféricos a hígado para su metabolismo, y es considerado “Colesterol Bueno”: VLDL HDL LDL Quilomicrones.
La importancia de esta sustancia consiste en que es necesario para la síntesis de diversas sustancias como son las hormonas sexuales: Micelas Sales biliares Colesterol Cuerpos cetónicos.
Enzima que regula la conversión del monosacárido galactosa al monosacárido glucosa: Galactoquinasa 1. Fosfohexoisomerasa Galactoquinasa 6.
Diabético tipo I el cual ha sido descuidado con su tratamiento de insulina por dos días, sin embargo come de forma normal, exhibe niveles elevados de TAG en sangre, esto es debido a: Reducción en la liberación de lipoproteína lipasa del musculo y adipocitos. Reducción en la síntesis de quilomicrones. Reducción a la síntesis de Apo CII. Reducción en la síntesis de VLDL.
Menciona lo falso a cerca de la glucosa: La glucosa Fosforilada es la forma de como ingresa a la célula. La glucosa puede dar uniones de tipo alfa 1-4 y alfa 1-6 para almacenarse como glucógeno en los animales. La glucosa es la fuente primaria de piruvato para la producción de Acetil CoA.
Señale lo incorrecto a cerca del ciclo de ácido cítrico: Este proceso comienza con la oxidación completa de los derivados de la glucosa hasta bióxido de carbono. En condiciones aeróbicas el piruvato generado a partir de la glucosa sufre una descarboxilacion oxidativa para generar Acetil CoA. La mayoría de las moléculas energéticas entran en esta vía como Acetil CoA Es exclusivo para la producción de precursores de formas de almacenamiento de energía. .
Son sustancias que permiten el paso de protones a través de la membrana, se disipa el gradiente de concentración de protones, no hay bombeo de mismos a través de la ATP- Sintasa y no hay producción de ATP. Moduladores alostericos negativos. Inhibidores Desacoplantes.
Enzima clave de la síntesis de los triglicéridos es la Acetil CoA carboxilasa Falso Verdadero .
¿Cuál de los siguientes es la fuente más importante de glucosa durante las últimas 48 horas en un individuo en reposo? Glucógeno muscular. Alanina Lactato Glucógeno hepático.
Hormona que estimula a las siguientes enzimas FOSFOFRUCTOQUINASA y PIRUVATO QUINASA: Cortisol Glucagón Insulina Hormona del crecimiento.
Es la reserva energética está formado por el glicerol y tres ácidos grasos:.
Señale cual es la enzima de regulación primordial en el ciclo del ácido cítrico, además de la IDH: Succinato Deshidrogenasa. Isocitrato deshidrogenasa. Alfa- cetoglutarato deshidrogenasa. Succinil CoA Sintetasa.
¿Cuál de los siguientes NO es un ácido graso saturado: Ácido oleico. Acido araquidónico. Acido palmítico. Ácido palmitoleico.
Producto de la cetogenesis que permite que se continúe con la beta oxidación de los ácidos grasos: Acetil CoA HMG CoA Coenzima A.
¿Qué aminoácido sirve como modulador covalente? Tyr Ser Cis Thr .
Enzima que ayuda a evitar la ruptura de glóbulos rojos.
Enzima que conserva la glucemia.
¿En que órganelo se realiza la síntesis de moléculas lipídicas?.
Ganancia de ATP en los 8 pasos del ciclo de Krebs: 5 1 8 36.
Enzima encargada de la descarboxilacion del piruvato: Privato carboxilasa Piruvato deshidrogenasa Malato deshidrogenasa Piruvato cinasa.
Potente activador alostericos positivo de la fosfofructocinasa 1 ADP AMP Fructosa 2-6 bifosfato Ninguna de las anteriores .
Cuál de las siguientes clases de Moléculas pueden ser absorbidas en el intestino en la ausencia de formación de micelas: Acidos grasos de cadena corta MAG Vitaminas liposolubles Lisofosfolipidos.
Enzima gluconeogenica que sustituye a la FPK1 de la glucolisis: Piruvato carboxilasa Fructosa 1-6 bifosfatasa Piruvato deshidrogenasa PEP descarbocinasa.
Funciones del glucógeno hepático: Principal fuente de glucosa sanguínea de reserva Verdadero Falso .
Donde se lleva a cabo la saturación y la elongación de los ácidos grasos:.
Modulador alosterico positivo de la fructuosa 1,6 biofosfatasa: Citrato ADP Fructuosa 2,6 biofosfato AMP.
Metabolito intermedio que se interconecta con el ciclo de la urea: Succinato Acetil CoA Fumarato Oaxalacetato.
¿Cuál de las siguientes características corresponde a un bajo nivel de insulina? Decrementa la glucogenolisis Incrementa la síntesis de glucógeno Incrementa la ormacion de beta-hidroxibutirato Decrementa la gluconeogénesis a partir del lactato.
Mecanismo bioquímico que se activa durante la hipoglucemia: Glucolisis Glucogeogénesis Glucogenólisis Glucogénesis.
Via metabólica en donde se utiliza Malonil CoA en el metabolismo de los lípidos: Como acarreador de lípidos En el intercambio de lípidos En la síntesis de lípidos En la degradación de lípidos.
Enzima clave de la síntesis de colesterol: 3-hidroxi-3-metil glutaril CoA Sintetasa 3-hidroxi-3-metil glutaril CoA Liasa 3-hidroxi-3-metil glutaril CoA Reductasa Todas las anteriores.
Según los efectos del glucagón en el hígado, señale lo correcto: Incrementa la actividad de la glucokinasa Estimula la gluconeogénesis a partir de aminoácidos Estimula la desforilación de fosfoproteínas Inhibe la cetogenesis.
Enzima que limita la formación de los cuerpos cetónicos: HMG CoA liasa HMG CoA Sintasa HMG CoA HMG CoA reductasa.
El objetivo de la LDH en los eritrocitos es: Producir lactato para la excreción. La producción de NADPH para la protección antioxidante. El reciclaje de NADH A NAD+ para la glucolisis. Convertir un metabolito inestable, piruvato, a uno estable, lactato.
Es la lipoproteína que transporta los lípidos obtenidos de la dieta: VLDL QM (Quilomicrones) IDL LDL.
Señale cuál de las siguientes sustancias es la fuente primaria de Acetil CoA: Cuerpos cetonicos Piruvato Glucosa Ácidos grasos .
Mencione lo falso a cerca de la proteína ATP sintasa: Se asume que tres protones deben de incorporarse a la matriz de la ATPasa por cada ATP formado. La subunidad F1 atraviesa la membrana interna mitocondrial y la unidad F0 se proyecta hacia la matriz mitocondrial. El flujo de protones a través de ella provoca la liberación de ATP fuertemente unido. Tiene como constituyente una unidad transportadora de protones y otra como unidad catalítica. .
Modulador alosterico el cual está ligado a el metabolismo de los ácidos grasos y carbohidratos, es: Piruvato Citrato ADP Malonil CoA.
A que se le llama proceso de activación de ácidos grasos: La formación de un enlace no covalente con el grupo sulfhidrilo del acido graso y el grupo carboxilo de la CoA La formación de un enlace de alta energía con el grupo amino del acido graso y el grupo carboxilo. La formación de un enlace tioéster entre el grupo carboxilo del acido graso y el grupo sulfhidrilo del CoA. .
Proceso metabólico en el cual se produce por una ruptura fosforoliítica (utiliza HPO4-): Glucolisis Glucogenolisis Gluconeogesis Glucogenesis.
Vía metabólica de la glucosa que el eritrocito utiliza para obtener NADPH y así mantener la integridad de su membrana: Glucolisis Glucogenogenesis Gluconeogenesis Ninguna de las anteriores.
Metabolito que se acumula a nivel del cristalino y ocasiona cataratas, por la deficiencia de la galactosa 1 fosfato uridil transferasa: Galactitol UDPGal UDPGlu Todos los anteriores.
Cuál de los siguientes metabolitos intermedio de la glucolisis puede participar en la biosíntesis de ácidos: Gliceraldehido 3 fosfato Fosfoenol piruvato Dihidroxiacetona fosfato 2,3 bifosfoglicerato.
Características principal de un inhibidor no competitivo reversible: Suele provocar una alteración de la Km. Se unen únicamente en su estado de enzima libre Bloquean el sitio activo y alosterico. Se modifica la velocidad de la reacción.
Las ecuaciones de la cinética enzimática proveen información de tipo: Cualitativa para describir la dependencia de las características del sustrato. Cuantitativa para describir la dependencia de la velocidad enzimática de la concentración de producto. Cuantitativa para describir la dependencia de la velocidad enzimática de la concentración de enzima Cuantitativa para describir la dependencia de la velocidad enzimática de la concentración de sustrato. .
Tipo de inhibición que provoca una disminución en la velocidad de una y juegan un papel importante en la regulación de vías metabólicas: Inhibición por producto Inhibición acompetitiva. Inhibición competitiva. Inhibición no competitiva.
La holoenzima Alaninoamino transferasa, ¿Cuál es la parte no proteica de dicha holoenzima?: Fosfato de piridoxal. Nicotiamida adenosin difosfato oxidado. Tetrahidrofolato Tetrahidroxibiopterina.
Señale lo falso de los siguientes enunciados acerca de las enzimas: La mayoría de las reacciones en los sistemas biológicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia de enzimas. Dentro de sus características sobresalen su poder catalítico y especificidad. En esencia catalizan las reacciones mediante la estabilización de los estados de transición que son las especies químicas de baja energía generadas por las reacciones. La mayoría son proteínas en su constitución con la capacidad de acelerar millones de veces las reacciones termodinámicamente posibles. .
Enzima localizada en el túbulo contorneado proximal de la nefrona la cual es la encargada de la activación final de la vitamina D: Alfa 17 hidroxilasa Alfa 25 hidroxilasa Alfa 1 hidroxilasa Alfa 7 hidroxilasa.
Isoforma de la vitamina A que es constituyente del pigmento visual llamado rodopsina: Delta cis retinal. Delta cis retinol. Delta trans retinol. Delta trans retinal.
Vitamina liposoluble que trabaja principalmente en la regulación del metabolismo del calcio y fosfato: Vitamina A Vitamina D Vitamina K Vitamina E.
¿Cuál de las siguientes formas de la vitamina A actúa como un factor de transcripción activados por ligado: Betacaroteno Retinal Retinol Acido retinoico.
Vitamina la cual ayuda en la prevención de enfermedades cardiacas: Vitamina B1 Vitamina B2 Vitamina D Vitamina C.
El consumo del medicamento isionazida puede provocar la deficiencia de la vitamina: B9 B12 B6 B2.
En el ciclo visual ¿Qué enzima tiene doble participación?, al actuar en la reacción trans-retinal, Trans-retinol; y en la reacción de cis retinol 11 cis- retinal: Miosina cinasa Retinol deshidrogenasa Adenililciclasa Rho cinasa.
Vitamina que disminuye la oxidación de la LDL y es utilizada en el tratamiento de la dislipidemia: B5 B9 B3 B12.
Enzima que se convierte al betacaroteno en todo-trans retinal: B-caroteno deshidrogenasa B-caroteno oxigenasa B-caroteno dioxigenasa B-caroteno reductasa.
Son caminos por los cuales transita el metabolito intermediario (de conexión) entre el ciclo de urea y el ciclo de Krebs: La formación de glucosa por elementos no glúcidos. Transaminación para la formación de Asp. Hidratación para la formación de malato, y sucesivamente una oxido-reducción para obtener oxaloacetato para entrar al ciclo de TCA. .
¿Cuál de los siguientes es el aminoácido de la hemoglobina que acepta H y permite a la hemoglobina actuar como amortiguador de ácidos? Asp Hys Ser Ala.
A partir de glucosa, para la síntesis del siguiente compuesto se requeriría la participación de la Isocitrato deshidrogenasa, enzima del ciclo de Krebs, que da un intermediario necesario para su síntesis. Glu Cys Asp Ala.
Cuál de los siguientes metabolitos intermedio de la glucolisis puede participar en la biosíntesis de ácidos: . Gliceraldehido 3 fosfato Fosfoenol piruvato Dihidroxiacetona fosfato 2,3 bifosfoglicerato.
Características principal de un inhibidor no competitivo reversible: Suele provocar una alteración de la Km. Se unen únicamente en su estado de enzima libre. Bloquean el sitio activo y alosterico. Se modifica la velocidad de la reacción.
Las ecuaciones de la cinética enzimática proveen información de tipo: Cualitativa para describir la dependencia de las características del sustrato Cuantitativa para describir la dependencia de la velocidad enzimática de la concentración de producto. Cuantitativa para describir la dependencia de la velocidad enzimática de la concentración de enzima Cuantitativa para describir la dependencia de la velocidad enzimática de la concentración de sustrato. .
Tipo de inhibición que provoca una disminución en la velocidad de una y juegan un papel importante en la regulación de vías metabólicas: Inhibición por producto. Inhibición acompetitiva. Inhibición competitiva. Inhibición no competitiva.
La holoenzima Alaninoamino transferasa, ¿Cuál es la parte no proteica de dicha holoenzima?: Fosfato de piridoxal. Nicotiamida adenosin difosfato oxidado. Tetrahidrofolato Tetrahidroxibiopterina.
Señale lo falso de los siguientes enunciados acerca de las enzimas: . La mayoría de las reacciones en los sistemas biológicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia de enzimas. Dentro de sus características sobresalen su poder catalítico y especificidad. En esencia catalizan las reacciones mediante la estabilización de los estados de transición que son las especies químicas de baja energía generadas por las reacciones. La mayoría son proteínas en su constitución con la capacidad de acelerar millones de veces las reacciones termodinámicamente posibles. .
Enzima localizada en el túbulo contorneado proximal de la nefrona la cual es la encargada de la activación final de la vitamina D: . Alfa 17 hidroxilasa Alfa 25 hidroxilasa Alfa 1 hidroxilasa Alfa 7 hidroxilasa.
Isoforma de la vitamina A que es constituyente del pigmento visual llamado rodopsina: Delta cis retinal Delta cis retinol Delta trans retinal Delta trans retinol.
Vitamina liposoluble que trabaja principalmente en la regulación del metabolismo del calcio y fosfato: Vitamina A Vitamina D Vitamina E Vitamina K.
¿Cuál de las siguientes formas de la vitamina A actúa como un factor de transcripción activados por ligado: Betacaroteno Retinol Retinal Ácido retinoico.
Vitamina la cual ayuda en la prevención de enfermedades cardiacas: B1 B12 D C.
En el ciclo visual ¿Qué enzima tiene doble participación?, al actuar en la reacción trans-retinal, Trans-retinol; y en la reacción de cis retinol 11 cis- retinal: . Miosina cinasa Retinol deshidrogenasa . Adenililciclasa Rho cinasa.
Vitamina que disminuye la oxidación de la LDL y es utilizada en el tratamiento de la dislipidemia: . B5 B9 B3 B12.
Enzima que se convierte al betacaroteno en todo-trans retinal: . B-caroteno deshidrogenasa B-caroteno oxigenasa B-caroteno dioxigenasa B-caroteno reductasa.
Son caminos por los cuales transita el metabolito intermediario (de conexión) entre el ciclo de urea y el ciclo de Krebs: La formación de glucosa por elementos no glúcidos. Transaminación para la formación de Asp. Hidratación para la formación de malato, y sucesivamente una oxido-reducción para obtener oxaloacetato para entrar al ciclo de TCA. Todas las rutas son correctas.
¿Cuál de los siguientes es el aminoácido de la hemoglobina que acepta H y permite a la hemoglobina actuar como amortiguador de ácidos? Asp Ser Hys Ala.
A partir de glucosa, para la síntesis del siguiente compuesto se requeriría la participación de la Isocitrato deshidrogenasa, enzima del ciclo de Krebs, que da un intermediario necesario para su síntesis. Asp Ser Hys Ala.
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