Test de Bioquimica General

Respecto a los monosacaridos. De forma cristalina normalmente son coloreados. Son solubles en disolventes no polares. Su solubilidad en agua esta favorecida por las multiples posibilidades de formar enlaces por puentes hidrogenos. La forma Usual de la glucosa en la naturaleza es la levorrotatoria. La forma usual de la Fructosa en la naturaleza es la dextrorrotatoria.

¿Que enunciado es correcto?. Constituido por aminoacidos D unidos mediante enlaces amida entre los grupos a-amino y carboxilo. Las proteinas formadas por dos o mas cadenas polipeptidicas se dice que presentan estructura secundaria. Constituido por aminoacidos L unidos mediante enlaces anhidrido entre los grupos carboxilo. La estructura secundaria esta formada por aminoacidos L unidos mediante los grupos quimicos de su grupo lateral (R). Las 4 opciones son incorrectas.

La ceramida es un precursor para ¿cual de los siguientes complementos?. Fostatidil Serina. Esfingomielina. Fosfatidil Glicerol. Fostatidil Colina. Fosfatidil etenolamina.

Las sales biliares, colesterol y vitamina D, son: Luecotrienos. Esteroides. Proteolipidos. Terpenos o isoprenoides. Esfingolipidos.

¿Cual de los siguientes Aminoacidos absorbe la luz ultravioleta?. Cys. Gln. Asp. Leu. Fen.

Para conocer la estructura primaria de una proteina particular es necesario determinar... La secuencia de los residuos de aminoacido en la cadena de la proteina. la orientacion global de todos los enlaces peptidicos en la proteina. Los enlaces debiles que se forman entre los grupos R de los residuos de aminoacido. Conocer el contenido de aminoacido por medio de representacion remachandran. todas las anteriores no son completamente correctas.

Con respecto a la zona buffer de un acido debil señale la sentencia correcta. Si presenta un PK mayor a 6 y menor a 8 esta en zona de amortiguacion. Si se logra titular con NaOH pasando su pk esta en zona de amortiguacion. Si presenta un PI igual al pk tiene una zona buffer bajo el ph 7. Si la concentracion de H+ es 10 veces mayor y 10 veces menor del ph optimo (pk=ph) se esta en una zona buffer. Cuando el pk es igual al PH optimo y +-0.5 unidades de oh se esta en zona de buffer.

Al hidrolizar un cierto disacarido y someter el producto de hidrolisis a una cromatografia sobre el papel y posterior revelado se observo solo una mancha, entre los siguientes disacaridos, podria tratarse de: Maltosa. Lactosa. Cualquiera de las anteriores. Ninguna de las anteriores.

La relacion correcta entre Pka y ph es que: Ambos son siempre <7 para acidos y >7 para bases. Ambos son funciones logaritmicas. Estos dos conceptos no estan relacionados de ninguna manera puesto que los fluidos biologicos contienen mezclas de demasiados acidos y bases. Cuando pH =Pka, el compuesto en cuestion tendra carga de +0.5. Cuando pH = Pka, el compuesto ionizable en cuestion (ya sea acido o base) estara la mitad protonado y la mitad desprotonado.

Las interacciones hidrofobicas. Son las que promueven la formacion de bicapas lipidicas en un medio acuoso. Se presentan solo cuando las fuerzas de van del walls no actuan. Se dan entre dos cadenas hidrocarbonadas disueltas en disolventes apolares. Se deben a la repulsion que los hidrocarburos ejercen sobre el agua. Son fuerzas que se mencionan incorrectamente en los renglones anteriores.

¿Cual de las siguientes afirmaciones acerca de los aminoacidos a pH fisiologico es cierta?. Todos los aa poseen cargas positivas y negativas. Todos los aa poseen cadenas laterales cargadas positivamente. Todos los aa poseen cadenas laterales cargadas negativamente. Algunos aa contienen cargas solo negativamente. Los aa a PH 7 son neutros y sin cargas.

Propiedades del Glucogeno. Aproximadamente constituye el 50% del peso del higado. se encuentra en mayor concentracion en musculo que en higado. Todos los enlaces glicosidicos que posee son de tipo alfa. Es un polisacarido estructural del parenquimca. Por termino medio se produce una ramificacion por cada 3 moleculas de glucosa en la cadena principal.

Para que un proceso termodinamico sea espontaneo, ha de cumplir que: El valor absoluto de la energia libre de gibbs debe ser positivo. El valor absoluto de la energia libre de gibbs debe ser negativo. La variacion de la energia libre de gibbs debe ser positiva. La variacion de la energia libre de gibbs debe ser Negativa. La variacion de energia de formacion (/\Gºf) debe ser positiva.

Las enzimas son: Proteinas capaces de aumentar la velocidad de una reaccion al desplazar el equilibrio hacia los productos. Moleculas que pueden disminuir la velocidad con la que ocurre una reaccion. Proteinas con microambientes de reaccion totalmente apolares. Proteinas que aumentan la velocidad de una reaccion disminuyendo la energia requerida para alcanzar el estado de transicion. Son macromoleculas proteicas que tienen una fuerte union por un sustrato.

Para estar en posibilidades de catalizar una reaccion quimica una enzima debe primero: Alterar la polaridad de la solucion. Alterar su conformacion para alcanzar una estructura tridimensional super-energizada. Alcanzar un estado ionico de carga neta igual a cero. Reconocer especificamente a sus sustratos formando un complejo con ellos. Hacer nada de lo anterior.

La velocidad de una reacción catalizada por una enzima varía con todos los factores siguientes: pI, temperatura y concentraciones de proteínas, sal y sustratos. pH, temperatura y energía libre de formación de los sustratos. pH, temperatura, concentración de sustratos y concentración de enzima. pI de la enzima, pI del sustrato, y pI del producto. en todos los encisos hay al menos un factor incorrecto.

En una reacción catalizada por una enzima, la energía de activación de la reacción: no se puede calcular porque la enzima se desnaturaliza al variar la temperatura. Disminuye y no se modifican el equilibrio de la reacción. se puede calcular pero corresponde a la energía de activación de la desnaturalización de la enzima. es un parámetro que no tiene significado porque las reacciones catalizadas no presentan energía de activación. se puede calcular si se realizan las mediciones en nitrógeno líquido.

Las enzimas que pueden fácilmente activar o desactivar por fosforilacion se llaman: Ciclasas. Quinasas. fosfatasas. Proteasas. Zimogenos.

En el estudio de enzimas, una gráfica sigmoidea de concentración de sustrato vs velocidad de reacción (V) puede indicar: Inhibicion competitiva. Mioglobina ligando al oxigeno. Union cooperativa al ligando. Cinetica michael -menten. Inhibicion no competitiva.

8) Cuando el modulador es una molécula diferente al ligando normal la interacción con la proteína se denomina: Heterotropica. Modulador no alosterico. homotropico. cofactor. Apoenzima.

como los anticuerpos catalíticos aceleran una reacción. permite el acercamiento de los sustratos acelerando la reacción a productos. permite aumentar la energía de activación de los sustratos. tiene una alta afinidad por los productos desplazando el equilibrio. disminuye las conformaciones no estables de los sustratos. estabiliza el estado de transición de la reacción. Ninguna de las anteriores.