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¿Qué es un catalizador biológico que acelera las reacciones químicas en los sistemas vivos?. Hormona. Enzima. Anticuerpo. Metabolito.

¿Cuál es la principal función de las enzimas?. Almacenar energía. Transportar moléculas. Acelerar reacciones químicas. Defender contra patógenos.

¿Qué es el sitio activo de una enzima?. La porción de la enzima que se une al sustrato. La porción de la enzima que se une al cofactor. La porción de la enzima que se une al producto. La porción de la enzima que se une a la membrana celular.

¿Qué es un sustrato en el contexto de la catálisis enzimática?. La molécula que la enzima modifica. La molécula que activa la enzima. La molécula que inhibe la enzima. La molécula que se produce como resultado de la reacción.

¿Cómo afectan las enzimas a la energía de activación de una reacción?. La aumentan. La disminuyen. No la afectan. La eliminan por completo.

¿Qué es la especificidad de las enzimas?. La capacidad de catalizar múltiples reacciones. La capacidad de catalizar una reacción específica para un sustrato específico. La capacidad de funcionar en un amplio rango de temperaturas. La capacidad de funcionar en un amplio rango de pH.

¿Qué modelo describe mejor la interacción enzima-sustrato?. Modelo de llave y cerradura. Modelo de ajuste inducido. Modelo de competencia. Modelo de retroalimentación.

¿Qué son los cofactores?. Moléculas orgánicas complejas que se unen a la enzima. Iones metálicos o coenzimas que ayudan a la actividad enzimática. Los productos de una reacción enzimática. Los sustratos de una reacción enzimática.

¿Qué es una apoenzima?. La enzima completa con su cofactor. La porción proteica de una holoenzima que carece de su cofactor. Un inhibidor de la enzima. El sitio activo de la enzima.

¿Qué es una holoenzima?. La enzima inactiva. La enzima activa que incluye la apoenzima y el cofactor. Solo la apoenzima. Solo el cofactor.

¿Qué son las coenzimas?. Iones metálicos. Moléculas orgánicas complejas, a menudo derivadas de vitaminas, que se unen a la enzima y participan en la reacción. La parte proteica de la enzima. Los productos finales de una reacción.

¿Cómo afectan la temperatura a la actividad enzimática?. La actividad aumenta indefinidamente con la temperatura. La actividad aumenta hasta un óptimo y luego disminuye rápidamente. La temperatura no afecta la actividad enzimática. La actividad disminuye con el aumento de la temperatura.

¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?. El pH no afecta la actividad enzimática. Las enzimas funcionan mejor en un rango de pH muy amplio. Las enzimas tienen un pH óptimo y su actividad disminuye fuera de ese rango. El pH solo afecta a las enzimas en el estómago.

¿Qué es la desnaturalización de una enzima?. La unión del sustrato al sitio activo. La pérdida de la estructura tridimensional y la consecuente pérdida de actividad catalítica. La activación de la enzima por un cofactor. La producción de productos por la enzima.

¿Qué significa que una enzima sea 'regulada'?. Que la enzima siempre está activa al máximo. Que la actividad de la enzima puede ser aumentada o disminuida según las necesidades celulares. Que la enzima solo funciona en ausencia de otras moléculas. Que la enzima está dañada.

¿Qué es la inhibición enzimática?. El proceso por el cual una enzima se activa. La unión de una molécula a una enzima que reduce o bloquea su actividad. La producción de una enzima. La modificación del sustrato.

¿Cuál es la diferencia entre inhibición competitiva y no competitiva?. La inhibición competitiva se une al sitio activo, la no competitiva a otro sitio. La inhibición no competitiva se une al sitio activo, la competitiva a otro sitio. La inhibición competitiva aumenta la Km, la no competitiva no afecta la Km. La inhibición competitiva no afecta la Vmax, la no competitiva la disminuye.

¿Qué le sucede a la Km en presencia de un inhibidor competitivo?. Disminuye. Aumenta. Permanece igual. Se vuelve cero.

¿Qué le sucede a la Vmax en presencia de un inhibidor no competitivo?. Aumenta. Disminuye. Permanece igual. Se vuelve infinita.

¿Qué es la alosteria en el contexto enzimático?. La unión del sustrato al sitio activo. La unión de un efector alostérico a un sitio diferente del sitio activo, que modula la actividad de la enzima. La desnaturalización de la enzima. La formación de complejos enzimáticos.

¿Qué es la retroalimentación negativa en la regulación enzimática?. El producto final de una vía metabólica activa una enzima en esa vía. El producto final de una vía metabólica inhibe una enzima temprana en esa vía. Una enzima activa a otra enzima. La vía metabólica se acelera cuando hay mucho sustrato.

¿Qué son las isoenzimas (o isómeros enzimáticos)?. Enzimas idénticas que catalizan la misma reacción pero tienen diferentes estructuras y a menudo diferentes propiedades cinéticas. Enzimas que solo funcionan en un tipo de célula. Enzimas que requieren el mismo cofactor. Enzimas que son inhibidas por el mismo compuesto.

¿Cuál es un ejemplo común de isoenzima en el cuerpo humano?. Hemoglobina. Insulina. Lactato deshidrogenasa (LDH). Colágeno.

¿Qué papel juegan las enzimas en la digestión?. Transportar nutrientes a través de la membrana celular. Descomponer macromoléculas complejas en unidades más pequeñas y absorbibles. Sintetizar nuevas proteínas. Almacenar energía en forma de ATP.

¿Qué es la Vmax en cinética enzimática?. La velocidad de reacción cuando la enzima está saturada de sustrato. La concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax. La constante de disociación del complejo enzima-sustrato. La velocidad de reacción en ausencia de sustrato.