Bioquimica Medica Basica

Los compuestos inorganicos que poseen carbono no poseen. P. N. O. H.

Principal elemento del cuerpo humano. N. H. O. K.

Determinan las propiedades físico químicas de la materia. elementos. enlaces químicos. reacciones químicas. iones.

Enlace químico donde se dona un electron. ionico. covalente. metalico. puente de H.

Pertenece al grupo funcional Nitrogenado. Aldehidos. Cetonas. Aminas. Esteres.

Enlace químico donde se comparten electrones. ionico. covalente. metalico. puente de H.

Elemento de menor tamaño que puede considerarse vivo. átomo. célula. electrón. organelo.

Es la unidad morfologica y funcional de todo ser vivo. electrón. organelo. átomo. célula.

Se le conoce como el descubridor de la célula. Pauling. Corey. Margulis. Hooke.

Carece de endomembranas. mitocondria. RER. Citoesqueleto. REL.

Tiene una estructura de mosaico fluído. mitocondria. membrana plasmatica. RER. Ap. Golgi.

Permite el paso del agua por difusión simple. membrana plasmatica. lisisomas. peroxisomas. vacuolas.

Sintetiza las proteínas. núcleo. nucleolo. mitocondria. ribosoma.

Esta compuesto por 2 subunidades esfericas. lisosoma. mitocondria. ribosoma. RER.

Sintetiza lípidos. Ap. De Golgi. REL. núcleo. mitocondria.

Se encarrga de la respiración celular. mitocondria. núcleo. Ap. De golgi. peroxisoma.

Cual es la función del nucleolo. respiración celular. síntesis proteica. contiene ADN. contiene ARN.

Empaqueta proteínas. núcleo. RER. Ap. De golgi. lisosoma.

Sirve para la comprensión y tratamiento efectivo de las enfermedades. teoría celular. salud. bioquímica. metabolismo.

Mujer que construyo la cinetica enzimatica. Michaelis. Curie. Menten. Marie.

Cuantos aminoácidos son comunes en las proteínas de todos los seres vivos. 100. 10. 20. 40.

Que tipo de enlace es el enlace peptídico. ionico. covalente. puentes de H. puente disulfuro.

Significa que tiene cargas positivas y negativas. quiral. levogiro. zwitteriones. ácido.

Determinan las propiedades e identidad de las proteínas. grupo amíno. cadena lateral. carbono alfa. grupo carboxilo.

Caracteristica estructural de la Ala. aromatico. iminoácido. alcohol. alifático.

Caracteristica estructural de Pro. alifático. Iminoácido. alcohol. aromatico.

Función principal de Pro. antioxidante. músculo. colágeno. neurotransmisor.

Caracteristica estructural de Phe. alcohol. Imidazol. Iminoácido. aromatico.

Caracteristica física de W (Trp). alifático. alcohol. Fluoresente. Iminoácido.

Función principal de Y (Tyr). neurotransmisor. tiroxina. serotonina. fenilalanina.

Caracteristica estructural de Thr. alcohol. iminoácido. aromatico. alifático.

Función principal de Hys. neurotransmisor. histamina. antioxidante. vasodilatador.

Función principal de Arg. antioxidante. colágeno. vasodilatador. músculo.

Aminoácido azufrado. Asp. Cys. Gln. Tyr.

Su exceso puede producir convulsiones. Arg. Gln. Asp. Glu.

Cual es la estructura nativa de las proteínas. primaria. secundaria. terciaria. cuaternaria.

Estructura proteica determinada por los enlaces disulfuro. primaria. secundaria. terciaria. cuaternaria.

Donde inicia la digestión de la proteínas. cabeza. boca. estomago. duodeno.

La pepsina se inactiva en un PH. 2. 3. 4. 5.

Que organo produce la tripsina. duodeno. estomago. pancreas. parotida.

Almacen temporal de los aminoácidos. estomago. hígado. saliva. mucosa intestinal.

Se necesita para la transaminación. B6. H2O. CO2. Mg.

Es el traspaso de un grupo amino de una aminoácido a otro. translocación. desaminación. transaminación. transdesaminación.

Que provoca el acumulo de amoniaco. cirrosis. insuficiencia renal. desnutrición. demencia.

Que padecimiento puede tener un paciente con balance nitrogenado positivo. desnutrición proteica. cáncer pulmonar. cirrosis hepatica. anemia hemolitica.

Que forman la citrulina y el aspartato en el ciclo de la urea. arginina. arginosuccinato. ornitina. fumatato.

Mineral que se necesita en el ciclo de la urea. Fe. Zn. Ca. Mg.

Se especializa en el procesamiento postranscripcional de las proteinas. aparato de Golgi. nucleo. mitocondria. citosol.

Contiene el DNA de la celula. aparato de Golgi. nucleo. mitocondria. citosol.

Estabiliza la forma celular, organiza el citoplasma y participa en el movimiento. citoesqueleto. pared celular. microtubulos. membrana plasmatica.

Presentan un sistema de doble membrana y son fuente de energia de las celulas. nucleo. mitocondria. aparato de Golgi. membrana plasmatica.

Exopeptidasa encargada de cortar el residuo N-terminal de los oligopeptidos. tripsina. carboxipeptidasa. elastasa. aminopeptidasa.

Enzima más específica para enfermedades hepáticas. ALT. AST. LDH. CK.

Es una fuente de nitrógeno para la síntesis de urea. reacciones de desaminacion. reacciones de transaminacion. recciones de hidroxilacion. reacciones de carboxilacion.

Aminoacido que experimenta la desaminacion oxidativa. Ala. Gln. Asp. Glu.

Principal forma de eliminacion de los grupos aminos de los aminnoacidos. transaminacion. acido urico. urea. aspartato.

Producto de la union de ornitina y un grupo carbamoilo. carbamoil fosfato. urea. arginosuccinato. citrulina.

Aminoacido que se une con la citrulina para formar arginosuccinato. Arg. Asp. Ala. Glu.

Producto de hidrolisis de la arginina. arginosuccinato. citrulina. urea. carbamoil fosfato.

Estos aminoacidos tienen una cadena lateral que no gana ni pierde protones ni participa en enlaes de hidrogeno. no polares. polares. cadenas laterales acidas. con cadenas laterales basias.

Estructura general de un aminoacido. grupo amino. grupo amino y grupo carboxilo. grupo carboxilo. cadena lateral.

Aminoacido que se obtiene por transaminacion de piruvato. alanina. isoleucina. trptofano. fenilalanina.

Aminoacido que se forma a partir del 3-fosfoglicerato. glutamato. lisina. serina. fenilalanina.

Exopeptidasa que corta en el extremo carboxilo terminal. elastasa. carboxipeptidasa. quimotripsina. tripsina.

Hormonas reguladoras de las secreciones pancreaticas. secretina y colecistoquinica. secretina y colecistoquinica dopamina y colecistoquinina. secretina y adrenalina. dopamina y adrenalina.

La ingesta nitrogenada supera las perdidas. balance nitrogenado positivo. balance nitrogenado en equilibrio. balance nitrogenado negativo. balance nitrogenado cero.

Ejemplos de aminoacidos NO POLARES. Ala, Phe. Gln, Tyr. Asp, Glu. Arg, Hys.

Estructura conformada por 2 a 10 aminoácidos. Oligopéptido. Proteínas. Polipéptido. Dipéptido.

Son ejemplos de proteínas globulares. Mioglobina y Hemoglobina. Elastina y colágeno. Albúmina e Inmunoglobulinas. Enzimas.

Son ejemplos de proteínas fibrosas. Mioglobina y Hemoglobina. Elastina y colágeno. Albúmina e Inmunoglobulinas. Enzimas.

Se le conoce a esta reacción por la liberación de un grupo amino como amoniaco (NH3) libre y NAD, NADH. Desaminación. Lipólisis. Proteólisis. Transaminación.

Enzima la cual ayuda a convertir de NH3 a Glutamina para que pueda entrar al hígado en su forma no tóxica. Glutaminasa. ALT. Glutamina Sintetaza. AST.

Enzima intrahepática la cual se encarga de convertir Glutamina en NH3 y glutamato dentro del hígado para poder comenzar el ciclo de la urea. Glutaminasa. ALT. Glutamina Sintetaza. AST.

Todos los siguientes enunciados son caracteristicas generales de las proteinas,excepto: El nivel estructural primario esta constituido por enlaces amidas de tipo covalente. Contienen como minimo 60 residuos de aminoacidos. Son moleculas de alto peso molecular. La mayoria de las proteinas actuan en un nivel terciario.

Todos los siguientes aminoacidos tienen asimetria en sus grupos funcionales, excepto: Hys. Val. Leu. Gly.

Son caracteristicas de los aminoacidos que constituyen proteinas, excepto: Son Alfa dextro aminoacidos. El estereoisomero formador es levo. La sintesis de proteinas esta codificada en el genoma. La estructura tridimensional esta determinada por la secuencia de aminoacidos.

Que determina el nivel estructural nativo de las proteinas: La secuencia de aminoacidos de la estructura primaria. Los enlaces peptidicos levos. El numero de enlaces disulfuros en la proteina. Todas las anteriores.

La capacidad anfoterica de los aminoacidos esta determinada por: Temperatura. pH. Inhibidores. Cofactores.

Forma de predominancia electrica de los aminoacidos en una solucion acuosa con un pH acido: Negativos. Positivos. Biopolares. Ninguno de los anteriores.

Señale lo falso del enlace peptidico: Es rigido. Presenta angulos de rotacion. Se comporta como un doble enlace. Es polar sin carga.

Los siguientes son aminoacidos esenciales: Thr, Trp, Phe. Gly, Phe, Val. Ala, Ser, Val. Pro, Tys, Val.

Los siguientes son aminoacidos no esenciales. Phe, Hys, Asp. Pro, Gln, Thr. Ser, Apn, Cys. Val, Phe, Asp.

Nivel estructural de las proteinas que se caracteriza por una regulacion alosterica: Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

Nivel estructural de las proteinas alostericas: Primario. Secundario. Terciario. Cuaternario.

Tipos de enlaces que se respetan en la desnaturalizacion de las proteinas: Peptidicos. Puentes de hidrogenos. Salinos. Disulfuros.

Mecanismo de señalizacion para la destruccion de proteinas extracelulares: Ubiquitina. Ubermizacion. Opsonizacion. Proteosoma.

Ademas del Piruvato y Acetil CoA indica otra forma de eliminacion de la cadena carbonada de los aminoacidos: Oxalacetaro. Alfa cetoglutarato. Acetoacetil CoA. 3 fosfoglicerato.

En vertebrados cual es la principal via de eliminacion del amoniaco: Creatinina. Creatina. Nitrogeno Ureico Sanguineo. Urea.

Son caracteristicas de la enzima pepsina, excepto: Es una endopeptidasa que rompe enlaces C terminal. Es una enzima que degrada principalmente enlaces de tipo Try, Phe, Trp. Se secreta como un zimogeno llamado pepsinogeno. No tiene actividad autocatalitica una vez activada.

Son inhibidores del jugo gastrico: CCK y Secretina. CCK y Somatostatina. CCK y Serina. CCK y Ceruloplasmina.

Etapa inicial de la secrecion de jugo gastrico a traves de la via nerviosa: Gastrica. Cefalica. Intestinal. Cefalica gastrica.

El jugo pancreatico de la digestion de proteinas tiene como elemento caracteristico a: Enzimas pancreaticas. Mucina. Enteropetidasa. Bicarbonato.

Macanismo principal para la estimulacion y secrecion del jugo pancreatico: Acidos grasos del alimento. Alcalinizacion del extremo proximal del duodeno. La alta concentracion de iones hidrogenos del quimoacido en la primera porcion del duadeno. La concentracion de aminoacidos y proteinas del alimento.

Enzima endopeptidasa pancreatica que rompe enlaces de aminoacidos principalmente de tipo Try, Phe y Met. Pepsina. Tripsina. Quimiotripsina. Carboxipeptidasa.

Enzima exopeptidasa pancreatica que rompe enlaces de aminoacidos principalmente de tipo Val, Ile y Leu. Carboxipeptidasa A. Tripsina. Quimiotripsina. Carboxipeptidasa B.

Principal mecanismo de absorcion de los aminoacidos: Transporte activo primario. Transporte activo secundario por cotransportador. Transporte activo secundario por antiporte. Transporte independiente de Na.

Cuál de los siguientes enunciados acerca de la digestión pancreática de las proteínas es incorrecta: Las dos principales hormonas que se sintetizan en el duodeno es la secretina y la enteropeptidasa. El principal estimulo para la secreción de la liberación del la secretina es el cambio del Ph que se produce a nivel duodenal por la presencia del acido clorhídrico en el quimoacido que llega al duodeno. La enteropeptidasa es una enzima que activa dos mil veces más rápido el tripsinogeno a tripsina que la propia tripsina sobre el tripsinogeno. La digestión pancreática libera aminoácidos puesto que tiene enzimas con actividad de exopeptidasas.

Cuál de las siguientes afirmaciones acerca de las enzimas de la digestión de las proteínas es incorrecta: La pepsina es una endopeptidasa con afinidad a degradar aminoácidos del tipo Trp, Tyr y Phe. La tripsina es una endopeptidasa con afinidad a degradar aminoácidos del tipo Trp, Tyr, Phe y Met. La Quimiotrisina es una enzima endopeptidasa con afinidad a degradar aminoácidos de tipo Trp, Tyr, Phe y Met. La Carboxipeptidasa B es una enzima exopeptidasa la cual tiene afinidad a degradar aminoácidos de tipo Trp, Tyr, Phe y Leu.

En ayuno prolongado de más de 24 horas, aminoácido principal del cual se obtiene glucosa para la generacion de energia. Ala. Trp. Tyr. Phe.

Señale cual de los siguientes aminoácidos sufre más rapidamente el proceso de desaminacion: Gln. Trp. Lys. Glu.

Señale cual es la forma principal de cómo se transporta el amoniaco en sangre: Glu. Ala. Trp. Gln.

Catalizador proteico que acelera la velocidad de una reacción. holoenzima. zimogeno. grupo prostetico. enzima.

Catalizador proteico que no se consume en la reacción. coenzima. enzima. isoenzima. apoenzima.

Parte de la enzima donde se une el sustrato para ser catalizado. grupo prostetico. holoenzima. sitio activo. sitio alosterico.

Parte no proteica fuertemente unida a la enzima. grupo prostetico. apoenzima. coenzima. isoenzima.

Parte no proteica laxamente unida a la proteína. apoenzima. coenzima. grupo prostetico. zimogeno.

Parte proteica de una enzima. coenzima. grupo prostetico. holoenzima. apoenzima.

Enzima activa. pepsinogeno. enzima. zimogeno. holoenzima.

Enzima inactiva. tripsina. zimogeno. enzima. holoenzima.

Es una coenzima. vitamina B6. lactasa. glucoquinasa. liasa.

Es una coenzima. tripsinogeno. glucosa. zinc. oxidoreductasa.

Enzimas distintas pero que catalizan la misma reacción. holoenzimas. isoenzimas. enzimas. coenzimas.

Zimogeno. tripsina. lactasa. pepsinogeno. ribosima.

Transfieren electrones de un sustrato a otro. liasas. ligasas. hidrolasas. oxidoreductasas.

Catalizan la transferencia de un grupo químico distinto al H de un sustrato a otro. liasas. ligasas. transferasas. hidrolasas.

Catalizan reacciones con la ayuda de H2O. liasas. ligasas. transferasas. hidrolasas.

Catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos. liasas. ligasas. transferasas. hidrolasas.

Catalizan la interconversión de isomeros. oxidoreductasas. isomerasas. ligasas. transferasas.

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultanea de un nucleotido trifosfato. oxidoreductasas. isomerasas. ligasas. transferasas.

Utilizan GTP. oxidoreductasas. isomerasas. ligasas. transferasas.

Es el estudio del comportamiento activo de las enzimas. bioquímica. cinetica enzimatica. enzimología. reactantes.

Es la afinidad de una enzima por un sustrato. Vmax. Especificidad. producto. afinidad.

Son moleculas que interactuan con las enzimas disminuyendo su capacidad catalítica. coenzimas. hidrolasas. Inhibidores. minerales.

Es la concentración de sustrato a la cual se alcanza la 1/2 de Vmax. E. Kcat. Ks. Km.

Inhibición donde el sustrato y el inhibidos son mutuamente excluyentes. competitiva. acompetitiva. no competitiva. excluyente.

Inhibición donde se puede formar el complejo ternario (EIS). competitiva. acompetitiva. no competitiva. excluyente.

El inhibidor no interactua con la enzima libre, pero si con el complejo ES. competitiva. acompetitiva. no competitiva. excluyente.

Inhibidores que provocan que la actividad de la enzima se pierda de manera permanente. acompetitivos. no competitivos. competitivos. irreversibles.

Es una enzima hepatica. CK. TGO. Troponina C. Pepsina.

Es una enzima cardiaca. CKmb. TGP. Tripsina. ASAT.

Padecimientos hepaticos que elevan las enzimas de escape hepaticas. pancretitis. cirrosis pulmonar. cáncer. cáncer hepático.

Enzima más especifica de un padecimiento hepático. ckmb. TGO. TGP. troponina T.

Enzima más especifica que se eleva en un infarto cardiaco. CKmb. TGO. Electro. troponina T.

Grupo de Familia de enzimas que se caracterizan por división de los enlaces "C-C", "C- S", "C-N". Oxidoreductasas. Hidrolasas. Liasas. Transferasas.

Grupo de Familia de enzimas que se caracterizan por formación de enlaces entre el carbono y O, S,N para la obtención de fosfatos de alta energía. Ligasas. Hidrolasas. Liasas. Transferasas.

Es la región de una enzima donde interactúa otra molécula y tienen regulación tanto positiva como negativa. Cosustrato. Grupo Prostético. Sitio alostérico. Holoenzimas.

Modelo de acción enzimática la cual sostiene que el sitio activo es modificable para poder ser específico al sustrato. Es moldeable. Encaje Inducido. Llave Cerradura. Afinidad Clásica. Ligando receptor.

Es la energía necesaria para llevar un sustrato a un producto en ausencia de una enzima. Velocidad de Reacción. Velocidad Media Máxima. Vía de reacción alternativa. Energía libre de activacion.

Es a lo que se denomina que se necesite menor concentración de sustrato para llegar a la V 1/2 ya que existe mucha afinidad por la enzima. Km Grande. Km Pequeña. V máxima. K1.

Los siguientes son factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas. EXCEPTO: Estrés. pH. Temperatura. Iones.

Tipo de Inhibidor que se une de manera reversible al sitio activo, compitiendo con el sustrato. No Competitivo. Competitivo. Alostéricas. Homótropo.

Son moléculas que se unen al sitio alostérico para aumentar la actividad enzimática. Efector negativo. Cofactor. Coenzima. Efector Positivo.

Son efectores los cuales el sustrato funciona como efector positivo y negativo. Cofactor. Holoenzima. Homótropo. Heterótropo.

En la intoxicación por etilglicol o metanol se trata con un inhibidor isosterico reversible competitvo llamado: Formaldehido. Acido oxalico. Etanol. Mas metanol.

Es la parte no proteina de la enzima serina hidroximetiltransferasa: Tetrahidrofolato. Tetradihidrobiopterina. Fosfato de piridoxal. NAD.

Modulador alosterico positivo de la Isocitrato deshidrogenasa: GTP. UTP. ATP. ADP.

La ruptura de un enlace peptido lo lleva a cabo una enzima de clase: Oxido reduccion. Transferasas. Hidrolasas. Ligasas.

¿Qué modelo enzimatico es el más apegado a la realidad de la actividad de una enzima?. Modelo Fisher. Modelo de ajuste inducido. Modelo llave y cerradura. Solo a y c son correctas.

La enzima glucosiltransferasa cataliza el traspaso de los grupos químicos glucosídicos, ¿a qué grupo de enzimas pertenece?: Liasas. Transferasas. Oxidoreducción. Ligasas.

Son grupos de enzimas que catalizan la conversión de fructosa y galactosa a glucosas (cambian la conformación o estructura): Ligasas. Isomerasas. Liasas. Hidrolasas.

CO2 + H2O mediante AC (anhidrasa carbonica) origina H2CO3. Que componente enzimatico representa cada una de estas sustancias. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= Cofactor. H2O=cofactor, H2CO3= producto y AC= enzima. CO2= producto, H2CO3= enzima y AC= sustrato. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= enzima.

Los aminoacidos Arg, Gly y Met estan involucrados en la sintesis de: Fosfocreatina. Creatina. Melatonina. Histamina.

Mencione lo cierto respecto a las enzimas alostericas, excepto: Estan constituidas en general por mas de una cadena polipeptidica. Pueden contener dos centros funcionales distintos, uno catalitico y otro regulador. Estan sujetas a un control especificamente positivo. Poseen efectores que pueden ser coenzimas, sustratos o productos.

Caracteristicas de un inhibidor no competitivo reversible: Se modifica la velocidad de la reaccion. Se afecta la Km. Bloquean el sitio activo. Se unicamente en su estado de enzima libre.

En un inhibidor competitivo reversible la velocidad de la reacción se modifica: FALSE. TRUE.

Son caracteristicas de los inhibidores competitivos: Bloquean el sitio alosterico de las enzimas libres. El inhbidor comparte una estructura similar quimica al sustrato. Afectan la velocidad de la reaccion enzimatica. Producen una disminucion del producto.

El poder catalitico de las enzimas es debido a: A que tiene gran afinidad al sustrato. A que tienen sitios alostericos la gran mayoria. A que disminuye la energia de activación. Todas las anteriores.

La energia libre de Gibbs es la diferencia de energia entre la energia basal y la energia de transición. FALSE. TRUE.

En una reaccion enzimatica, ¿de que depende la formacion del complejo ES?. Accesibilidad del sitio alosterico. Accesibilidad del sitio activo. De la Km. Todas las anteriores.

Caracteristicas de las reacciones enzimaticas: Dependen de la concentración del sustrato. Dependen de la concentracion de la enzima. Depende del pH optimo para cada enzima. La velocidad de las reacciones son iguales en todas.

Funciones de la Km, excepto: Determinar las caracteristicas funcionales de una enzima. Determinar el grado de afinidad por el sustrato. Saber el tipo de inhibicion que presenta. Dismiuyen la energia de activacion.

La función de la Km es indicar la afinidad de la enzima por un sustrato determinado: FALSE. TRUE.

Es la cantidad de sustrato necesario para alcanzar la mitad de la velocidad máxima de la reacción: Constante de Michealis-Menden. Km. Cinética enzimática. Sólo A y B.

Parte no proteíca de la holoenzima Phe hidroxilasa: Tetrahidrofolato. Fosfato de piridoxal. Nicotinamida adenosin difosfato. Tetrahidroxibiopterina.

Las enzimas desaceleran el rango de la reacción por el aumento de la energia libre de Gibbs; por lo tanto esto incrementa la posibilidad de la formación del producto. FALSE. TRUE.

Las enzimas aceleran el rango de la reacción por la disminución de la energia libre de Gibbs; por lo tanto esto incrementa la posibilidad de la formación del producto. FALSE. TRUE.