Cuestiones
ayuda
option
Mi Daypo

TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESEBioquimica Proteinas

COMENTARIOS ESTADÍSTICAS RÉCORDS
REALIZAR TEST
Título del test:
Bioquimica Proteinas

Descripción:
1º biologia

Autor:
AVATAR

Fecha de Creación:
22/03/2019

Categoría:
Universidad

Número preguntas: 62
Comparte el test:
Facebook
Twitter
Whatsapp
Comparte el test:
Facebook
Twitter
Whatsapp
Últimos Comentarios
No hay ningún comentario sobre este test.
Temario:
El enlace peptídico es: un enlace covalente una estructura formada por 4 átomos coplanares sin libertad de movimiento tiene resonancia, es un pequeño dipolo eléctrico todas son correctas.
El enlace peptídico : es una reacción de condensación con eliminación de una molécula de agua es un enlace amida entre el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro aminoácido tiene cierto caracter de doble enlace cuando está como dipolo ( ~ 40%) todas son correctas.
La unión de unos pocos aminoácidos da lugar a : un oligopeptido un polipeptido un enantiomero un protomero.
La unión de muchos aminoácidos da lugar a un: polipeptido oligopeptido enantiomero protómero.
Señala el enunciado que es falso: los péptidos tienen polaridad, direccionalidad Los péptidos tienen propiedades ácido-base La solubilidad de los péptidos es mínima en el punto isoelectrico Los péptidos se leen de derecha a izquierda.
Señala el enunciado que es falso: Las proteínas fibrosas tienen aspecto de fibras o láminas Las proteínas fibrosas solo tienen un elemento de estructura secundaria Las proteínas fibrosas tienen elevada proporción de aminoácidos hidrofóbicos, son insolubles en agua Las proteínas fibrosas son fáciles de cristalizar.
Señala el enunciado que es falso: Las proteínas globulares tienen forma mas o menos esférica Las proteínas globulares tienen mezcla de estructuras secundarias Las proteínas globulares tienen todo tipo de aminoácidos, son insolubles en agua Se pueden cristalizar.
Las proteínas simples: Solo tienen la o las cadenas polipeptídicas tienen cadenas polipeptídicas y una parte no proteica Tienen un grupo prostético todas son correctas.
La proteostasis es: El mantenimiento continuo del conjunto de proteínas celulares activas necesarias en unas condiciones dadas. Dotación completa de proteínas expresadas en una célula Estudio de la dotación proteica de una célula Síntesis de una proteina.
Una proteína que está incorrectamente plegada: suele exponer al exterior superficies hidrofóbicas que la convierten en adhesiva puede formar agregados que se acumulan en las células causando enfermedades como Parkinson y Alzheimer todas las células tienen rutas elaboradas para reciclar o degradar proteínas mal plegadas Todas son correctas.
El primer paso en la purificación de proteínas es la ruptura celular para liberar sus proteínas en una solución denominada: extracto crudo fracciones soluto todas son falsas.
El proceso por el que se separan las proteínas en diferentes fracciones en base a cualquier propiedad como el tamaño o la carga se denomina: fraccionamiento espectrometría de masas desolvatación espetroscopía de dicroísmo circular.
La solubilidad de las proteínas disminuye en presencia de algunas sales, efecto denominado: salado ( salting out ) diálisis solvatación fraccionamiento.
¿Que sal es especialmente efectiva y se usa a menudo para precipitar proteínas por salado? el sulfato amónico el peróxido de amonio el bicarbonato sódico el carbonato sódico.
El procedimiento que separa las proteínas de los solutos pequeños aprovechando el mayor tamaño de las proteínas se llama: diálisis electrofóresis cromatografía de intercambio catiónico cromatografía de afinidad.
¿Que proceso puede utilizarse para eliminar el sulfato amónico de una preparación de proteína? la diálisis la cromatografía de intercambio iónico la electrofóresis la espectrometría de masas.
Los métodos mas potentes para el fraccionamiento de proteínas utilizan: la cromatografía en columna la electrofóresis la espectrometría de masas la espectrocopía de dicroísmo circular.
El procedimiento usado para la purificación de proteínas que aprovecha las diferencias en el signo y la magnitud de las cargas eléctricas netas de las proteínas a un pH determinado se llama: la cromatografía de intercambio iónico la cromatografía de afinidad la cromatografía de exclusión molecular o filtración en gel dialisis.
¿En que procedimiento usado para la purificación de proteínas, se añade la mezcla de aminoácidos a una columna que contiene intercambiador de cationes, de modo que las proteínas se desplazan a través de la columna a velocidades determinadas por su carga neta al pH que se está utilizando? la cromatografía en capa fina la cromatografía de intercambio iónico la cromatografía líquida de alta resolución (HPLC) en fase reversa la fluorescencia.
La carboxipeptidasa B reacciona con el C-terminal de los siguientes residuos de aminoácidos: lisina (LYS), arginina (ARG) y histidina (HIS) Aspartato (ASP) y glutamato (GLU) Fenilalanina (PHE), tirosina (TYR) y triptófano (TRP) Valina (VAL), leucina (LEU) e isoleucina (ILE).
¿Que carboxipeptidasa reaccionaría con un peptido cuyo extremo C-terminal es un residuo de serina (SER) ? carboxipeptidasa A carboxipeptidasa B cualquiera de ellas ninguna de ellas.
¿Qué método se puede usar para la identificación del extremo C-terminal ? mediante carboxipeptidasas A y B mediante mercaptanos mediante reactivo de Sanger mediante ácido perfórmico.
¿Que compuesto químico es el reactivo de Edman ? Fenilisothiocianato Fluorodinitrobenceno 2-mercaptoetanol iodoacetato.
¿Que compuesto químico es el reactivo de Sanger ? Fluorodinitrobenceno Fenilisothiocianato 2-mercaptoetanol iodoacetato.
¿ Como se llama el método para identificar el extremo N-terminal, por el que se une un reactivo al extremo alfa amino liberándolo del resto de la cadena polipeptídica y dejándola intacta, por lo que podemos repetir el proceso hasta identificar todos los aminoácidos? Reactivo de Edman Reactivo de Sanger Reacción con ninhidrina Reacción con carboxipeptidasas.
¿ Como se llama el método para identificar el extremo N-terminal, por el que se une un reactivo fluorescente al extremo alfa amino y tras una hidrólisis ácida que deja a todos los aminoácidos libres, lo podemos identificar, pero inutiliza la cadena polipeptídica ? Reactivo de Sanger Reactivo de Edman Reacción con carboxipeptidasas Reacción con ninhidrina.
¿Para qué usamos el reactivo de Sanger? Para identificar el extremo C-terminal de la cadena polipeptidica Para identificar el extremo N-terminal de la cadena polipeptidica Para romper los enlaces de disulfuro Para romper los enlaces peptídicos.
¿Que compuesto usamos en la rotura de enlaces de disulfuro por oxidación? Reactivo de Edman Ácido perfórmico Mercaptanos iodoacetato.
En el método de rotura de enlaces de disulfuro por reducción, ¿ que compuestos usamos ? 1º mercaptanos, para romper los enlaces, 2º iodoacetato para evitar que se vuelvan a formar ácido perfórmico 1º carboxipeptidasa A, 2º carboxipeptidasa B Hidrólisis ácida.
¿Que aminoácidos se pueden identificar con absorvancia ultravioleta ? lisina (LYS), arginina (ARG) y histidina (HIS) glutamato (GLU) y aspartato (ASP) fenilalanina (PHE), tirosina (TYR) y triptófano (TRP) Valina (VAL), leucina (LEU) e isoleucina (ILE).
¿Cuales son los primeros aminoácidos en salir en la cromatografía de intercambio iónico? Fenilalanina (PHE), tirosina (TYR) y triptófano (TRP) Aspartato (ASP) y glutamato (GLU) lisina (LYS), arginina (ARG) y histidina (HIS) Valina (VAL), leucina (LEU) e isoleucina (ILE).
¿Cuales son los primeros aminoácidos en salir en la cromatografía líquida de alta resolución en fase reversa? Los aminoácidos polares y los cargados positiva y negativamente Los aminoácidos hidrofóbicos Los aminoácidos aromáticos Los aminoácidos de menor tamaño.
¿Que paso pevio debemos dar antes de realizar una cromatografía? Una carboximetilación Una hidrólisis ácida Una reacción con ninhidrina Una oxidación.
¿Para qué usamos la hidrólisis ácida ? Para romper los enlaces peptídicos dejando libres los aminoácidos que forman un polipeptido Para romper los enlaces de disulfuro Para identificar el extremo C-terminal de la cadena polipeptidica Para identificar el extremo N-terminal de la cadena polipeptidica.
¿En que consiste la hidrólisis ácida? En añadir a la solución proteica ácido clorhídrico en alta concentración (6 M), a alta temperatura (110 ºC), en un recipiente cerrado al vacío durante muchas horas En añadir a la solución proteica ácido perfórmico para romper los enlaces de disulfuro mediante oxidación En añadir unas gotitas de ninhidrina a la solución de aminoácido que al reaccionar con él se tornará azul Es una reacción de carboximetilación.
¿Como se rompen los enlaces peptídicos de las proteínas? Mediante Hidrólisis ácida Mediante una carboximetilación Mediante reacción de condensación Mediante reacción de oxidación.
¿Que aminoácido forma un complejo de color amarillo cuando reacciona con ninhidrina? Prolina Glutamato Triptófano Glicina.
¿ Que proceso de identificación de aminoácidos usa una sustancia que al reaccionar con los aminoácidos en caliente y en medio ácido produce NH3, CO2 y un complejo color púrpura azulado? Reactivo de Edman Reactivo de Sanger Una hidrólisis ácida Una reacción con ninhidrina.
¿En que procedimiento usado para la purificación de proteínas, se añade la mezcla de aminoácidos a una columna que contiene un gel hidrofóbico, de forma que los aminoácidos hidrofóbicos quedan unidos a la columna, mientras que los aminoácidos polares y los cargados positiva y negativamente son los primeros en salir, debiendo añadir después una solución mas hidrofóbica que el gel, para que los aminoácidos hidrofóbicos se separen de la columna y salgan? la cromatografía de intercambio iónico la cromatografía líquida de alta resolución (HPLC) en fase reversa la cromatografía en capa fina la fluorescencia.
La desnaturalización de una proteína : Es la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína, con pérdida de su funcionalidad Puede ser causada por la acción de agentes caotrópicos Puede ser causada por la acción de pHs extremos Todas son ciertas.
Peptido implicado en la sintesis de proteinas y DNA, metabolismo de fármacos y trnsporte de aminoácidos, y protege a las células de la oxidación Vasopresina Met-encefalina y leu-encefalina Glutatión Sustancia P y bradiquina.
regula la presión sanguinea (modificaciones en el volumensanguineo) y estimula la retención de agua por los riñones Met-encefalina y leu-encefalina Vasopresina Glutatión Neuropeptido Y y galactina.
Peptidos opiaceos que alivian el dolor y producen sensaciones placenteras Sustancia P y bradiquina Met-encefalina y leu-encefalina Neuropeptido Y y galactina Colecistoquinina y hormona estimulante de los melanocitos.
Estimulan la percención del dolor Met-encefalina y leu-encefalina Sustancia P y bradiquina Neuropeptido Y y galactina Colecistoquinina y hormona estimulante de los melanocitos.
Peptidos inhibidores del apetito: Sustancia P y bradiquina Colecistoquinina y hormona estimulante de los melanocitos Met-encefalina y leu-encefalina Neuropeptido Y y galactina.
Peptidos estimuladores del apetito: Colecistoquinina y hormona estimulante de los melanocitos Met-encefalina y leu-encefalina Sustancia P y bradiquina Neuropeptido Y y galactina.
Cuando un peptido se encuentra en su forma zwtterionica: Su carga es + Su solubilidad es mínima Su carga es - Su solubilidad es maxima.
Cuando un aminoácido se encuentra en su forma zwtterionica: Su solubilidad es mínima Su carga es + Su solubilidad es maxima Su carga es -.
Cuando un peptido se encuentra en su punto isoelectrico: Su carga es 0 Su carga es + Su carga es - Su carga es irrelevante.
El punto isoelectrico de un peptido es: El pH al que el peptido tiene carga 0 El pH al que el peptido tiene carga + El pH al que el peptido tiene carga - El pH es irrelevante.
Cuando un peptido se encuentra en una solución a pH muy bajo: se encuentra en su forma anionica con carga - se encuentra en su forma anionica con carga + se encuentra en su forma cationica con carga + se encuentra en su forma cationica con carga -.
Cuando un peptido se encuentra en una solución a pH muy alto: se encuentra en su forma cationica con carga + se encuentra en su forma cationica con carga - se encuentra en su forma anionica con carga - se encuentra en su forma anionica con carga +.
Una muestra de un peptido cuyo PI es 6, en una solución a pH 3, sometida a un campo electrico, ¿ hacia que polo se dirigirá el péptido? Hacia el polo negativo, porque la carga es positiva Hacia el polo positivo, porque la carga es negativa No se moverá ya que su carga será 0 No se moverá ya que el campop electrico no le afecta.
Una muestra de un peptido cuyo PI es 7, en una solución a pH 7, sometida a un campo electrico, ¿ hacia que polo se dirigirá el péptido? Hacia el polo negativo, porque la carga es positiva No se moverá ya que su carga será 0 Hacia el polo positivo, porque la carga es negativa No se moverá ya que el campop electrico no le afecta.
Una muestra de un peptido cuyo PI es 5, en una solución a pH 7, sometida a un campo electrico, ¿ hacia que polo se dirigirá el péptido? Hacia el polo negativo, porque la carga es positiva No se moverá ya que su carga será 0 No se moverá ya que el campop electrico no le afecta Hacia el polo positivo, porque la carga es negativa.
La tendencia del ATP a hidrolizarse se llama: Potencial de transferencia de grupo Potencial electroquímico Transaminación Potencial de reducción estandar.
La energía libre útil en una molecula de ATP: está contenida en sus enlaces fosfo-anhídro está contenida en sus enlaces disulfuro está contenida en su propia configuración no está contenida en ningún sitio, es parte de la reacción .
Hay una relación directa entre la estructura primaria de la proteína y su función biológica Verdadero Falso Hay una relación pero es indirecta Hay veces que no ocurre así.
La disposición espacial del esqueleto covalente de la cadena polipeptidica sin tener en cuenta las cadenas laterales de los aminoácidos es : La estructura primaria de las proteínas La estructura secundaria de las proteínas La estructura terciaria de las proteínas La estructura cuaternaria de las proteínas.
La disposición espacial del esqueleto covalente de la cadena polipeptidica teniendo en cuenta las interacciones que se establecen entre las cadenas laterales de los aminoácidos es : La estructura primaria de las proteínas La estructura secundaria de las proteínas La estructura terciaria de las proteínas La estructura cuaternaria de las proteínas.
La disposición espacial de una proteína que tiene varias subunidades que interaccionen entre sí es : La estructura primaria de las proteínas La estructura secundaria de las proteínas La estructura terciaria de las proteínas La estructura cuaternaria de las proteínas.
¿Que aminoácido puede desestabilizar la estructura de la helice alfa, al tener un grupo imino en vez de amino, y por tanto no tener un hidrógeno libre con el que establecer un puente de hidrógeno? prolina serina glicina alanina.
Denunciar test Consentimiento Condiciones de uso