BIOQUIMICA UEMC T2

Es un aminoácido desestabilizante de la hélice alfa. Leu. Ala. Met. Pro. Glu.

Es un aminoácido polar con carga. Alanina - Ala. Serina - Ser. Prolina - Pro. Ácido glutámico. Leucina - Leu.

El glutatión es. un tripéptido. un dipéptido. una enzima. un fosfolípido. un derivado de la niacina.

Se considera un aminoácido esencial. Alanina. Tirosina. Leucina. Glicina. Prolina.

Es un aminoácido no proteico que contiene azufre. Homocisteína. Desmosina. Cisteína. Taurina. homocisteína y cisteína.

El aminoácido histidina contiene un anillo de. Guanidinio. indólico. bencénico. pirrólico. imidazol.

El aminoácido más polar a pH =7 es. Cisteína. Isoleucina. Metionina. Alanina. Valina.

En relación a la lámina beta, es cierto que. Consiste en cintas beta unidas entre sí por enlaces covalentes. es una triple hélice levógira. es una estructura secundaria cuya unidad básica es la cinta beta. es la conformación del A-DNA. es muy abundante en el colágeno.

Es cierto del colágeno: es una proteina globular. es muy poco abundante en el ser humano. es rico en glicina. presenta estructura en forma de lámina beta. es un aproteina reguladora.

Se definen como aminoácidos esenciales aquellos que. hay que ingerir con la dieta. no se obtienen con la dieta. forman parte de las proteinas. no se pueden absorber a través de la mucosa intestinal. todas son falsas.

Tienen carga neta positiva a pH=7. Histidina. Glicina. Ácido aspártico. Cisteína. Tirosina.

Respecto al aminoácido Lisina, es cierto que. presenta un grupo guanidinio en su estructura. es polar sin carga. está presente solo en proteinas básicas. está ausente en proteinas globulares. es de carácter básico.

Es cierto de las enzimas: se alteran de forma permanente durante las reacciones. disminuyen la energía de activación. disminuyen la velocidad de las reacciones. aumentan la energía de activación. son de naturaleza lipídica.

¿Cuál de las siguientes interacciones contribuye al mantenimiento de la estructura de hélice alfa de las proteínas?. fuerzas de Van der Waals. Puentes de Hidrógeno intracatenarios. fuerzas hidrofóbicas (efecto hidrofógico). enlaces covalentes. puentes de hidrógeno intercatenarios.

En el tetrapéptido Glu-Thr-Arg-Cys,. el residuo carboxilo terminal es Cisteína. no existen aminoácidos polares. puede absorber luz ultravioleta de una longitud de onda determinada. a pH 7 presentan tres grupos cargados.

La función de la proteina depende de. su secuencia de aminoácidos. la cantidad de proteina sintetizada. su solubilidad en agua. su solubilidad en disolventes apolares. su contenido lipídico.

Los grupos R de los aminoácidos Phe y Tyr,. tienen grupos cargados negativamente a pH fisiológico. tienen grupos cargados positivamente a pH fisiológico. tienen átomos de Azufre. tienen grupos aromáticos. son aminoácidos aquirales.

De los L-aminoácidos, es cierto que. no se encuentran en la naturaleza. son levorrotatorios. solo forman la pared bacteriana. son los constituyentes de las proteínas. no existen.

En un aminoácido, el carbono alfa es. el más alejado del carbono carboxílico. el que aporta el grupo hidroxilo al enlace peptídico. el que aporta el grupo amino al enlace peptídico. el carbono contiguo al carbono carboxilico. el primer carbono del radical.

La estructura secundaria de la proteinas,. se refiere al orden o secuencia de aminoácidos en la proteina. aparece como consecuencia del plegamiento local de la secuencia de aminoácidos de la proteina. está estabilizada únicamente por puentes disulfuro. se refiere a las interacciones entre aminoácidos no adyacentes a la cadena polipeptídica. solo está estabilizada por interacciones covalentes.

Indicar cuál de las siguientes premisas acerca de la estructura secundaria en hélice alfa es FALSA: Se encuentra estabilizada por una enorme cantidad de enlaces puentes de hidrógeno que se establecen dentro de la misma cadena polipeptídica. Estos enlaces se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino situado 4 posiciones más adelante en la cadena polipeptídica. Se pliega adoptando una forma helicoidal con giro a la derecha. Para que la estructura en hélice alfa sea estable es necesario que el aminoácido glicina se encuentre presente cada tres residuos.

Las enzimas aumentan la velocidad de la reacciones,. aumentando la energía libre de activación. alterándose de forma permanente durante el transcurso de la reacción. disminuyendo la energía libre de activación. aumentando el valor de la constante de equilibrio de la reacción. aumentando la concentración del sustrato.

No interviene en la estabilización de la estructura terciaria: Enlace iónico. Interacciones hidrofóbicas. Puentes salinos. Enlace peptídico. Interacciones de Van der Waals.

Las enzimas. aumentan la energía de activación. disminuyen la energía de activación. generan desequilibrio. disminuyen la velocidad de la reacciones. modifican su estructura.

De las siguientes proteínas, cuales no son heteroproteinas: Hemoglobina. Caseina. Lactoalbúminas. Nucleoproteinas. Mioglobina.

Contienen un grupo fenólico en su estructura: Arginina. Metionina. Prolina. Tirosina.

La histidina para el ser humano se clasifica como aminoácido: esencial. no esencial. esencial pero solo para lactantes. ácido. todo lo anterior es cierto.

La capacidad de las proteinas para absorber luz ultravioleta es una propiedad de los: Aminoácidos aromáticos. Aminoácidos hidroxilados. Aminoácidos básicos. Aminoácidos ácidos.

De los siguientes aminoácidos, ¿Cuál es el más polar a pH 7?. Leucina. Valina. Fenilalanina. Metionina. Cisteína.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos presentan carácter básico?. Lisina. Glutamina. Glutamato. Alanina. Prolina.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos presentan átomo de azufre?. Valina. Glicina. Glutamato. Cisteína. Tirosina.

Las enzimas,. están siempre constituidas exclusivamente por proteinas. pueden no contener una fracción proteica en la molécula. puede contener una fracción no proteica en la molécula. poseen una fracción lipídica en la molécula. siempre poseen una fracción inorgánica.

En relación al enlace peptídico, es cierto que: es un enlace C-C. el oxígeno y el hidrógeno están en configuración cis. es un enlace planar. tienen libertad de giro. es característico de los hidratos de carbono.

Es FALSO sobre la estructura de las proteinas: todas tienen estructura cuaternaria. la hélice alfa se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios. la hemoglobina posee una gran cantidad de hélice alfa. la prolina suele interferir en la formación de alfa hélice. el colágeno es la proteina más abundante en mamíferos.

¿Cuál de los siguientes aminoácidos tiene un grupo guanidimo en su cadena lateral?. Arginina. Histidina. Lisina. Prolina. Asparragina.

La capacidad de la proteinas para absorber luz ultravioleta es una propiedad de los: aminoácidos aromáticos. aminoácidos hidroxilados. aminoácidos básicos. aminoácidos alifáticos. aminoácidos ácidos.

Uno de los siguientes aminoácidos NO posee grupo amino libre: Arginina. Ácido aspártico. Leucina. Prolina. Histidina.

La formación del enlace peptídico,. produce siempre un enlace con conformación trans. permite la rotación entorno al enlace CO-NH. elimina una molécula de agua. siempre se lleva a cabo en los lisosomas. necesita que los aminoácidos implicados tengan al menos tres grupos ionizables.

NO es una propiedad del centro activo de una enzima: Suele ser una hendidura de naturaleza hidrofóbica sobre la superficie de la enzima, con lo que se evitan las interferencias del agua en la reacción. su tamaño es pequeño comparando con el volumen total de la enzima. las uniones con el sustrato son siempre de naturaleza covalente. posee especificidad por el sustrato. implica aminoácidos en su estructura que no necesariamente son vecinales según el eje de la cadena polipeptídica.

Marca los aminoácidos NO polares, es decir, con cadena lateral no cargada. Isoleucina. Valina. Alanina. Glicina. Fenilalanina. Triptófano. Prolina. Metionina. Glutamato. Histidina.

Marca los aminoácidos NO polares, con grupos aromáticos. Isoleucina. Valina. Alanina. Glicina. Fenilalanina. Triptófano. Prolina. Metionina. Glutamato. Histidina.

Marca los aminoácidos NO polares, con grupo amino secundario. Isoleucina. Valina. Alanina. Glicina. Fenilalanina. Triptófano. Prolina. Metionina. Glutamato. Histidina.

Marca los aminoácidos polares con R neutros (pueden formar puentes de H). Serina. Treonina. Tirosina. Cisteina. Asparragina. Glutamina. Histidina. Arginina. Glutamato. Aspartato.

Todos los aminoácidos presentan propiedades ácido-base; esto quiere decir que son: anfóteros. hidrofóbicos. hidrofílicos. anfipáticos.