BIOQUIMICA UNIDAD 2 Ui1

¿Qué tipo de enlace une los aminoácidos en una proteína?. Enlace glucosídico. Enlace éster. Enlace peptídico. Enlace fosfodiéster.

¿Cuáles son los cuatro niveles de estructura proteica?. Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Alfa, beta, gamma y delta. Simple, compleja, conjugada y globular. Fibrosa, globular, transmembrana y periférica.

¿Qué tipo de enlace estabiliza la estructura secundaria de las proteínas?. Enlace peptídico. Enlace covalente. Enlace iónico. Enlace de hidrógeno.

¿Cuál es la principal función de la mioglobina?. Transporte de glucosa. Almacenamiento y transporte de oxígeno. Catalización de reacciones enzimáticas. Función estructural.

¿Qué proteína es un ejemplo de estructura cuaternaria?. Mioglobina. Queratina. Insulina. Hemoglobina.

¿Qué ocurre durante la desnaturalización de una proteína?. Aumento de la actividad biológica. Pérdida de la estructura tridimensional nativa. Formación de nuevos enlaces peptídicos. Cambio en la secuencia de aminoácidos.

¿Qué tipo de proteína contiene un grupo prostético?. Proteínas simples. Proteínas fibrosas. Proteínas conjugadas. Proteínas globulares.

¿Qué tipo de proteína es soluble en agua y desempeña funciones dinámicas?. Proteínas fibrosas. Proteínas globulares. Proteínas estructurales. Proteínas de reserva.

¿Qué tipo de moléculas son catalizadores biológicos?. Carbohidratos. Lípidos. Enzimas. Ácidos nucleicos.

¿Dónde se une el sustrato a la enzima?. El sitio alostérico. El centro activo. El grupo prostético. La coenzima.

¿Qué son las coenzimas?. Iones metálicos. Agua. Coenzimas. Aminoácidos.

¿Qué es una holoenzima?. Apoenzima + sustrato. Apoenzima + cofactor. Enzima + producto. Enzima + inhibidor.

¿Qué tipo de nombre de enzima utiliza un código numérico?. Nombre común. Nombre sistemático. Nombre trivial. Nombre del sustrato.

¿Cómo afectan las enzimas a la energía de activación de una reacción?. Aumentan la energía de activación. Disminuyen la energía de activación. Aumentan la entalpía. Disminuyen la entalpía.

¿Qué estudia la cinética enzimática?. La estructura de la enzima. La secuencia de aminoácidos. La velocidad de las reacciones enzimáticas. La función de las proteínas.

¿Qué representa la Km en la ecuación de Michaelis-Menten?. La velocidad máxima de la reacción. La concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de la velocidad máxima. La energía de activación. La cantidad de producto formado.

¿En qué condiciones las enzimas funcionan de manera óptima?. Siempre a pH neutro. Siempre a temperatura ambiente. Una temperatura y pH óptimos. Temperaturas y pH bajos.

¿Qué tipo de inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima?. Inhibidores competitivos. Inhibidores no competitivos. Inhibidores acompetitivos. Inhibidores irreversibles.

¿En qué tipo de inhibición el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato?. Inhibición competitiva. Inhibición no competitiva. Inhibición acompetitiva. Inhibición irreversible.

¿Cómo actúan los inhibidores irreversibles?. Se unen débilmente al centro activo. Se unen covalentemente a la enzima. Aumentan la velocidad de reacción. Disminuyen la concentración del sustrato.