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TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESEBIOQUIMICR7

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Título del test:
BIOQUIMICR7

Descripción:
Guia para extra

Autor:
AVATAR

Fecha de Creación:
29/06/2022

Categoría:
Ciencia

Número preguntas: 100
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Temario:
Son aminoácidos escenciales: Thr-Arg-Ile Hidroxiprolina-Asn-Val Pro-Asp-Gln Lys-Cys-Phe .
Los aminoacidos son: Conformadores de proteínas Sustancias nutritivas en el organismo Al unirse con otro aminoácido requieren agua Todas son verdaderas 3 es falsa .
Respecto a la conformación de proteínas todo lo siguiente es cierto, excepto: La forma lineal es la forma secundaria Las características de la forma secundaria son enlaces de hidrogeno La estructura terciaria se presenta de forma tridimensional La forma cuaternaria se realiza por la unión de varias cadenas.
En digestión proteica los siguientes enunciados son ciertos, excepto: La capa de moco protectora es la mucina La célula parietal se encarga de la secreción del HCl La anhidrasa carbónica trabaja en la síntesis de HCl El HCl- actúa como enzima exopeptídica .
En digestión proteica lo siguiente es falso: El nervio vago es el primer encargado de la producción del HCl La pepsina actúa como endopeptidasa El HCO3- se excreta en la luz gástrica La quimotripsina degrada más aminoácidos del tipo Phe, Trp, Tyr y Met.
En digestión proteica la hormona que estimula la salida del jugo pancreático es: Secretina Colecistoquinina Renina Acetil colina Ninguna de las anteriores .
Es el alimentador por excelencia del ciclo de la urea: Ornitina Urea Carbamilfosfato Carbamilfosfato sintetasa Citrulina.
Enzima clave del ciclo de la urea: Arginasa Argininosuccinato Carbamilfosfato sintetasa Argininosuccinato liasa Arginina .
Reacciòn por lavcual se elimina un grupo amino de los aminoácidos: Transaminacion Reaminacion Desaminacion Transdesaminacion .
Primer enzima gástrica en el metabolismo de las proteínas: Carboxipeptidasa Amilasa Tripsina Quimotripsina Todas son falsas.
Enzima que da inicio a la digestión de proteínas: Carboxipepti dasa Amilasa Tripsina Quimiotripsina Pepsina .
La mayoría de las proteínas en general son sintetizadas en: Páncreas Bazo Hígado Músculo Intestino .
Ejemplo de proteínas contráctiles, la más correcta es: Actina-histidina Miosina-colágena Actina-miosina Miosina-meromiosina Actina-troponina .
Son proteínas que disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas: Contractiles Transporte De choque Enzimas Defensa .
Proceso mediante el cual las proteínas pierde su actividad: Desnaturalizaciòn Renaturalización Digestión Inflamación .
Enzima que amina al Glu y forma Gln: Deshidrogenasa glutámica Transaminasa Glutamina sintetasa Ninguna de las anteriores.
Constante que nos mide la afinidad de la enzima entre dos o más sustratos Cinetica enzimática Constante de Michealis (Km) constante de Cooperatividad alostérica Constante de Fisher Ninguna de las anteriores .
Enlace que une a dos aminoácidos: Enlace peptídico Enlace de hidrogeno Puentes salinos Atracciones electrostáticas .
Enlace que caracteriza a la estructura secundaria: Enlaces de hidrogeno Enlaces covalentes Enlaces salinos ninguna de las anteriores .
Hormona que activa la secreción de pepsinógeno y HCl-: Secretina Colecistoquinina Gastrina Insulina .
Hormona que se libera por la presencia del quimo acido y, que activa la secreción de jugo pancreático rico en bicarbonato: Secretina Colecistoquinina Gastrina Insulina .
Enzima pancreática que es una exopeptidasa: Aminopeptidasas Carboxipeptidasa Dipeptidasas Lipasa .
Forma en la cual se transporta el amoniaco en la sangre: Glutamina Glutamato Aspartato Glutaminasa Ninguna de las anteriores.
Aminoácido con función biológica, el cual es un neurotransmisor de tipo inhibitorio: GABA Taurina Colina Glutamina .
Tipo de enzima que sustrae o adiciona un hidruro o hidrogenión: Liasa Isomerasa oxido reducción Hidrolasa .
la porción proteica de una proteína se llama: Holoenzima Apoenzima Coenzima Proenzima Grupo prostético.
Son proteínas que sirven como reguladoras de las vías metabólicas: Modulares alostéricos positivos Modulares alostéricos negativo Enzimas alostéricas Enzimas de escape .
Cuando el inhibidor se une al sitio activo de la enzima se trata de una inhibición de tipo: Competitiva No competitiva Acompetitiva Irreversible Incompetitivo.
El sitio alostérico de una enzima se encuentra en el: Sitio activo Otro sitio diferente al activo En la coenzima En el grupo prostético En la proenzima.
Menciona el excepto acerca de las proteínas: Son polímeros de aminoácidos Sus monómeros son aminoácidos Se sintetizan gracias al código genético Están compuesta por 50 aminoácidos .
Característica que le permite a los aminoácidos comportarse como acido o como base: Anfoterismo Alosterismo Anfipático Ninguna las anteriores .
Sustancia capaz de aceptar un protón: acido Base punto isoeléctrico ninguna de las anteriores .
Son aminoácidos que tienen en su radical incorporado un acido: Aminoácidos neutros Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos Aminoácidos aromáticos .
Mencione el excepto referente a la estructura de las proteínas Estructura primaria se caracteriza por los enlaces peptídico La estructura secundaria se caracteriza por puentes de hidrogeno La estructura terciaria se caracteriza por enlaces salinos Estructura cuaternaria es la única activa Ninguna de las anteriores.
En que se basa para clasificar a las proteínas en simples, conjugadas y derivadas: Según su función Según su forma Según su composición química-física Ninguna de las anteriores .
Las proteínas de almacenamiento, de transporte, contráctiles y hormonales, están clasificadas según su: Función Forma Composición química y física Por su solubilidad .
Mencione lo falso de la digestión de las proteínas: Se digieren mediante tres mecanismo: gástrica, pancreática e intestinal La gástrica se caracteriza por la secreción de jugo gástrico La fase pancreática se lleva a cabo en el duodeno El pepsinógeno ocupa al HCl para activarse La secreción de jugo pancreático se estimula por la colecistocinina.
Este jugo se caracteriza por tener líquido acuoso, incoloro, y una concentración elevada de HCl-: Jugo pancreático Jugo gástrico Jugo intestinal Todas las anteriores .
Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino libre de proteínas, rico en bicarbonato: Jugo pancreático Jugo gástrico Jugo intestina Todas las anteriores .
Mencione lo falso referente a la regulación de la digestión gástrica de proteínas: Inicia por un mecanismo de excitación del nervio vago La excitación del nervio vago de media por el neurotransmisor La gastrina estimula y regula la secreción del jugo gástrico La secreción del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por calcio La secreción del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por AMPciclico .
Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino, en el se encuentra moco y enteropeptidasa: jugo gastrico jugo pancreatico jugo intestinal todas las anteriores.
Enzima que participa en la síntesis de HCl Anhidrasa carbónica Deshidrogenasa isocítrica Deshidrogenas a láctica Ninguna de las anteriores .
Las enzimas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa se encuentran en: Digestion gástrica Digestion pancreatica Digestión intestinal Ninguna de las anteriores .
Menciona lo falso acerca de la tripsina: Su zimógeno es el tripsinógeno Se activa por la enteroquinasa Es una endopeptidasa que ataca a las uniones arginina y lisina La tripsina no activa a la quimotripina ni a la carboxipeptidasa.
La pepsina es una enzima que ataca a las uniones: Tyr, Fen, Met y Trp Arg y Lis Tyr, Fen y Trp Ninguna de las anteriores .
Vitamina necesaria para que el proceso de transaminación se lleve adecuadamente Vitamina B3 Vitamina B2 Vitamina B6 Vitamina B12.
Vias metabolicas que siguen los aminoácidos una vez absorbidos: Transaminacion Desaminacion Transdesaminacion Descarboxilacion Todas las anteriores.
Proceso mediante el cual se transfieren los grupos aminos: Transaminación Desaminacion Transdesaminacion Descarboxilacion Ninguna de las anteriores.
Proceso mediante el cual se elimina los grupos aminos: Transaminación Desaminación Transdesaminación Descarboxilación Ninguna de las anteriores .
Proceso mediante el cual se pierde el grupo carboxilo para formar un grupo amino: Transaminación Desaminacion Transdesaminacion Descarboxilacion Ninguna de las anteriores.
Menciona lo falso acerca de las enzimas: Son materiales orgánicos sencillas formados por aminoácidos En su mayoría son proteínas Aceleran millones de veces las reacciones Las enzimas son consumidas en la reacción.
En la definición de las enzimas el termino termodinámica mente posible a que hace referencia a: La reacción se debe de llevar a un pH óptimo Que disminuye la energía de activación Que la reacción se lleva a cabo en el cuerpo aun sin la presencia de la enzima Acelera la reacción millones de veces .
Menciona lo verdadero acerca de las enzimas: Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica Aceleran millones de veces la reacción porque disminuyen la energía de activación Muestran una alta especificidad por un sustrato Su forma activa es en estado terciario Todas son correctas.
El modelo de Fisher nos habla acerca de : El alto grado de especificidad La velocidad de la reacción Sitio de acción del sustrato Cinética enzimática .
Sitio activo, sitio alostérico, grupo prostético y coenzima son: Modelo de fisher Cinética enzimática Componentes de una enzima Km Todas las anteriores.
Sustancia sobre la cual actúa la enzima: Apoenzima Producto Sustrato Sitio activo.
Sustancia resultante de la unión de la enzima sobre el sustrato: Apoenzima Producto Sitio activo Sustrato.
Menciona lo falso acerca de los componentes de una enzima: Sitio alostérico es parte del sitio activo el cual actúa como modulador positivo y negativo Sitio activo parte más reaccionante de la enzima Sitio activo lugar donde se une el sustrato a la enzima El grupo prostético esta unido fuertemente a la enzima La coenzima esta unida de manera débil.
Fracción no proteica de la enzima: Apoenzima Holoenzima Grupo prostético Coenzima Solo C y D (coenzima y gpo prostetico).
Sustancias orgánicas que nos brindan principalmente las coenzimas: Vitaminas liposolubles Vitaminas hidrosolubles Vitamina A, D, K, E Todas las anteriores .
Grupo de enzimas inactivas que se sintetizan como moléculas precursoras: Holoenzima Apoenzima Proenzima/cimógeno Todas las anteriores .
Menciona lo falso de las enzimas de escape: Tiene mucha función biológica en sangre Son especificas de una región Las principales son TGO Y TGP Su presencia en sangre nos indica una lesión celular en el tejido correspondiente.
¿Enzimas que catalizan el traspaso de de grupos químicos, a exclusión del hidrogeno? Transferasas Oxidorreducción Liasas Hidrolasas Ligasas.
¿Enzimas que introducen en el sitio de ruptura una molécula componente del agua? Transferasas Hidrolasas Liasas Oxidoreducción Ligasas.
¿Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas, simultáneamente a la degradación del ATP? Transferasas Oxidoreducción Ligasas Isomerasas Liasas.
¿Se encarga del estudio de los factores que participan y regulan las reacciones químicas catalizadas por enzimas? Km Cinética enzimática A y B son correctas Ninguna es correcta.
Una Km grande (elevada) nos habla de: La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato Ninguna de las anteriores .
Una Km pequeña (disminuida)nos habla de La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato Ninguna de las anteriores.
¿Sustancia que se añade y que impide la realización de la actividad propia de la enzima? Inhibidores Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo Todas las anteriores .
Menciona lo falso acerca de los inhibidores enzimáticos Se unen única y exclusivamente al sitio activo de la enzima Algunos inhibidores pueden ser competitivos reversibles Los más comunes son los que compiten por el sitio activo Todas las anteriores.
Menciona lo falso acerca de los inhibidores competitivos reversibles El inhibidor no se parece al sustrato de la enzima Son los inhibidores más comunes Compiten por el sitio activo con el sustrato La km se ve aumentada .
¿Qué es el punto isoeléctrico de un aminoácido? Cuando en el radical se expresa una carga negativa Cuando en el radical se expresa una carga positiva El pH en el cual un aminoácido no tiene carga eléctrica Sólo A y B son correctas .
Modulador alostérico de la CPS I: Nacetilglutamina Nacetilglutamato Glutamina .
Enzima que actúa sobre la Asn y forma Asp: Asparagina sintetasa TGO TGP Asparaginasa.
Coenzima necesaria para el proceso de transaminación: Tetrahidrofolatos Fosfato de piridoxal NADH NADPH.
De donde proviene el S de la formación de Cys: Cistina AdoMet Met Phe.
Son esqueletos carbonados: las sustancias que no contiene grupo amino, por ejemplo el alfacetoglutarato y el oxalacetato Falso Verdadero.
Oxalacetato mas Glu forma Ala: Verdadero Falso.
Oxalacetato mas Glu forma Asp Verdadero Falso.
La Ala es un aminoacidosceto y glucogénico: Verdadero Falso.
Son factores que influyen de manera directa sobre la actividad de una enzima: Temperatura Ph Coenzimas y Cofactores Todos los anteriores Solo A y B.
Son aminoácidos azufrados: Cys-His Met-Val Ser-Val Met-Cys Ninguno de los anteriores .
Son aminoácidos que su cadenas lateral cuenta con grupos aromáticos: Trp Thr Try Solo A y C (Trp y Try) Todos los anteriores.
Orden correcto de los niveles de organización de la materia tipo bióticos: Atomo molecula celula Célula-tejido órgano sistema aparato organismo molécula célula tejido sistema aparato organismo Sistema aparato organismo comunidad .
Propiedad de la materia viva que se caracteriza por mantener el equilibrio en el organismo: Irritabilidad Homeostasia Crecimiento y desarrollo Movimiento Adaptación.
Aminoácido por el cual se derivan las hormonas tiroideas: Thr Trp Tyr.
Aminoácido que deriva las catecolaminas: Thr Trp Tyr.
Aminoácido del cual se deriva la Serotonina: Thr Trp Tyr.
Aminoacido del cual se deriva la Histamina: Lys Ile Leu His.
Son las reacciones del ciclo de la urea que se llevan a cado en la mitocondria: Liasa, Arginasa Transcarbamilasa, CPS I Argininosuccinato sintetasaliasa .
Fuente de los grupos aminos de la urea: Aspartato y Amonio Amonio y Arginina Arginina y Carbamoilfosfato Ninguna de las anteriores.
Enzima que limita el ciclo de la urea: Argininosuccinato sintetasa Argininosuccinato liasa Arginasa Transcarbamilasa Carbamoil fosfato sintetesa I .
Órgano en el cual se lleva a acabo la síntesis de la urea: Riñón Hígado Musculo Todas las anteriores.
Son metabolitos de excreción de las proteínas: Urea, creatinina y BUN Creatina, urea y GABA Histamina, urea y creatina Todas las anteriores .
Enzima que lleva a cabo el proceso de desaminación del Glu: Glutaminasa Deshidrogenasa glutamica Glutamina sintetasa Ninguna de las anteriroes.
Dependiendo del grupo etario y de cada circunstancia propio de los seres humano varia la cantidad necesaria de proteínas al día, pero como regla se menciona que un adulto necesita al menos 0.75 g/kg/día, y los niños de 1 a 2 g/kg/día. Verdadero Falso.
Aminoácidos responsables de la síntesis de creatina, fuente de ATP del músculo: Arg, Met y Gli Gli, Arg y Asp Asp, Arg y Met Asp, Ala y Phe .
Son aminoácidos que se utilizan para la formación de proteínas: L-Ala L-Arg D-Asp Solo A y B (L-Ala y L-Arg) Todas las anteriores.
Son aminoácidos no esenciales, excepto: Asn, Gln, Cys Asn, Thr y Phe Gli, Pro y Phe Trp, Val y Tyr Ala, Pro y Val .
Que es un zimogeno xd proteasa inactiva.
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