Son aminoácidos escenciales: Thr-Arg-Ile Hidroxiprolina-Asn-Val Pro-Asp-Gln Lys-Cys-Phe . Los aminoacidos son: Conformadores de proteínas
Sustancias nutritivas en el organismo
Al unirse con otro aminoácido requieren agua
Todas son verdaderas
3 es falsa . Respecto a la conformación de proteínas todo lo siguiente es cierto, excepto: La forma lineal es la forma secundaria Las características de la forma secundaria son enlaces de hidrogeno La estructura terciaria se presenta de forma tridimensional La forma cuaternaria se realiza por la unión de varias cadenas. En digestión proteica los siguientes enunciados son ciertos, excepto: La capa de moco protectora es la mucina La célula parietal se encarga de la secreción del HCl La anhidrasa carbónica trabaja en la síntesis de HCl El HCl- actúa como enzima exopeptídica
. En digestión proteica lo siguiente es falso:
El nervio vago es el primer encargado de la producción
del HCl La pepsina actúa como endopeptidasa
El HCO3- se excreta en la luz gástrica
La quimotripsina degrada más aminoácidos del tipo Phe, Trp, Tyr y Met. En digestión proteica la hormona que estimula la salida del jugo pancreático es: Secretina Colecistoquinina
Renina Acetil colina Ninguna de las anteriores
. Es el alimentador por excelencia del ciclo de la urea:
Ornitina Urea Carbamilfosfato Carbamilfosfato sintetasa
Citrulina. Enzima clave del ciclo de la urea: Arginasa Argininosuccinato Carbamilfosfato sintetasa Argininosuccinato liasa
Arginina . Reacciòn por lavcual se elimina un grupo amino de los aminoácidos: Transaminacion Reaminacion Desaminacion Transdesaminacion
. Primer enzima gástrica en el metabolismo de las proteínas: Carboxipeptidasa
Amilasa Tripsina Quimotripsina Todas son falsas. Enzima que da inicio a la digestión de proteínas: Carboxipepti
dasa
Amilasa Tripsina Quimiotripsina Pepsina . La mayoría de las proteínas en general son sintetizadas en: Páncreas Bazo Hígado Músculo Intestino . Ejemplo de proteínas contráctiles, la más correcta es: Actina-histidina
Miosina-colágena
Actina-miosina Miosina-meromiosina
Actina-troponina
. Son proteínas que disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas:
Contractiles Transporte De choque Enzimas Defensa . Proceso mediante el cual las proteínas pierde su actividad: Desnaturalizaciòn
Renaturalización
Digestión Inflamación . Enzima que amina al Glu y forma Gln:
Deshidrogenasa glutámica
Transaminasa Glutamina sintetasa
Ninguna de las anteriores. Constante que nos mide la afinidad de la enzima entre dos o más sustratos Cinetica enzimática
Constante de Michealis (Km) constante de Cooperatividad alostérica
Constante de Fisher
Ninguna de las anteriores
. Enlace que une a dos aminoácidos:
Enlace peptídico
Enlace de hidrogeno
Puentes salinos
Atracciones electrostáticas
. Enlace que caracteriza a la estructura secundaria: Enlaces de hidrogeno
Enlaces covalentes
Enlaces salinos ninguna de las anteriores
. Hormona que activa la secreción de pepsinógeno y HCl-: Secretina Colecistoquinina
Gastrina Insulina . Hormona que se libera por la presencia del quimo acido y, que activa la secreción de jugo pancreático rico en bicarbonato: Secretina Colecistoquinina
Gastrina Insulina . Enzima pancreática que es una exopeptidasa:
Aminopeptidasas
Carboxipeptidasa
Dipeptidasas Lipasa . Forma en la cual se transporta el amoniaco en la sangre: Glutamina Glutamato Aspartato Glutaminasa Ninguna de las anteriores. Aminoácido con función biológica, el cual es un neurotransmisor de tipo inhibitorio:
GABA Taurina Colina Glutamina . Tipo de enzima que sustrae o adiciona un hidruro o hidrogenión: Liasa Isomerasa oxido reducción
Hidrolasa . la porción proteica de una proteína se llama:
Holoenzima Apoenzima Coenzima Proenzima Grupo prostético. Son proteínas que sirven como reguladoras de las vías metabólicas:
Modulares alostéricos positivos
Modulares alostéricos negativo
Enzimas alostéricas
Enzimas de escape
. Cuando el inhibidor se une al sitio activo de la enzima se trata de una inhibición de tipo:
Competitiva No competitiva Acompetitiva Irreversible Incompetitivo. El sitio alostérico de una enzima se encuentra en el: Sitio activo Otro sitio diferente al activo
En la coenzima En el grupo prostético
En la proenzima. Menciona el excepto acerca de las proteínas: Son polímeros de aminoácidos Sus monómeros son aminoácidos
Se sintetizan gracias al código genético
Están compuesta por 50 aminoácidos
. Característica que le permite a los aminoácidos comportarse como acido o como base:
Anfoterismo Alosterismo Anfipático Ninguna las anteriores
. Sustancia capaz de aceptar un protón: acido Base punto isoeléctrico
ninguna de las anteriores
. Son aminoácidos que tienen en su radical incorporado un acido: Aminoácidos neutros
Aminoácidos ácidos
Aminoácidos básicos
Aminoácidos aromáticos
. Mencione el excepto referente a la estructura de las proteínas Estructura primaria se caracteriza por los enlaces peptídico La estructura secundaria se caracteriza por puentes de hidrogeno
La estructura terciaria se caracteriza por enlaces salinos Estructura cuaternaria es la única activa Ninguna de las anteriores. En que se basa para clasificar a las proteínas en simples, conjugadas y derivadas:
Según su función
Según su forma
Según su composición química-física
Ninguna de las anteriores
. Las proteínas de almacenamiento, de transporte, contráctiles y hormonales, están clasificadas según su:
Función Forma Composición química y física
Por su solubilidad
. Mencione lo falso de la digestión de las proteínas:
Se digieren mediante tres mecanismo: gástrica, pancreática e intestinal
La gástrica se caracteriza por la secreción de jugo gástrico
La fase pancreática se lleva a cabo en el duodeno
El pepsinógeno ocupa al HCl para activarse La secreción de jugo pancreático se estimula por la colecistocinina. Este jugo se caracteriza por tener líquido acuoso, incoloro, y una concentración elevada de HCl-: Jugo pancreático
Jugo gástrico Jugo intestinal Todas las anteriores
. Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino libre de proteínas, rico en bicarbonato: Jugo pancreático Jugo gástrico Jugo intestina Todas las anteriores
. Mencione lo falso referente a la regulación de la digestión gástrica de proteínas:
Inicia por un mecanismo de excitación del nervio vago La excitación del nervio vago de media por el neurotransmisor La gastrina estimula y regula la secreción del jugo gástrico La secreción del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por calcio
La secreción del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por AMPciclico
. Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino, en el se encuentra moco y enteropeptidasa: jugo gastrico jugo pancreatico jugo intestinal todas las anteriores. Enzima que participa en la síntesis de HCl Anhidrasa carbónica
Deshidrogenasa isocítrica
Deshidrogenas a láctica Ninguna de las anteriores
. Las enzimas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa se encuentran en: Digestion gástrica
Digestion pancreatica
Digestión intestinal
Ninguna de las anteriores
. Menciona lo falso acerca de la tripsina:
Su zimógeno es el tripsinógeno Se activa por la enteroquinasa
Es una endopeptidasa que ataca a las uniones arginina y lisina
La tripsina no activa a la quimotripina ni a la carboxipeptidasa. La pepsina es una enzima que ataca a las uniones:
Tyr, Fen, Met y Trp
Arg y Lis Tyr, Fen y Trp Ninguna de las anteriores
. Vitamina necesaria para que el proceso de transaminación se lleve adecuadamente Vitamina B3 Vitamina B2 Vitamina B6 Vitamina B12. Vias metabolicas que siguen los aminoácidos una vez absorbidos: Transaminacion
Desaminacion Transdesaminacion
Descarboxilacion
Todas las anteriores. Proceso mediante el cual se transfieren los grupos aminos:
Transaminación
Desaminacion Transdesaminacion
Descarboxilacion
Ninguna de las anteriores. Proceso mediante el cual se elimina los grupos aminos:
Transaminación
Desaminación Transdesaminación Descarboxilación
Ninguna de las anteriores
. Proceso mediante el cual se pierde el grupo carboxilo para formar un grupo amino:
Transaminación Desaminacion Transdesaminacion Descarboxilacion Ninguna de las anteriores. Menciona lo falso acerca de las enzimas:
Son materiales orgánicos sencillas formados por aminoácidos En su mayoría son proteínas Aceleran millones de veces las reacciones
Las enzimas son consumidas en la reacción. En la definición de las enzimas el termino termodinámica mente posible a que hace referencia a: La reacción se debe de llevar a un pH óptimo
Que disminuye la energía de activación
Que la reacción se lleva a cabo en el cuerpo aun sin la presencia de la enzima Acelera la reacción millones de veces
. Menciona lo verdadero acerca de las enzimas:
Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica Aceleran millones de veces la reacción porque disminuyen la energía de activación
Muestran una alta especificidad por un sustrato Su forma activa es en estado terciario
Todas son correctas. El modelo de Fisher nos habla acerca de :
El alto grado de especificidad
La velocidad de la reacción
Sitio de acción del sustrato
Cinética enzimática
. Sitio activo, sitio alostérico, grupo prostético y coenzima son:
Modelo de fisher Cinética enzimática Componentes de una enzima Km Todas las anteriores. Sustancia sobre la cual actúa la enzima: Apoenzima Producto Sustrato Sitio activo. Sustancia resultante de la unión de la enzima sobre el sustrato: Apoenzima Producto Sitio activo Sustrato. Menciona lo falso acerca de los componentes de una enzima:
Sitio alostérico es parte del sitio activo el cual actúa como modulador positivo y negativo
Sitio activo parte más reaccionante de la enzima Sitio activo lugar donde se une el sustrato a la enzima
El grupo prostético esta unido fuertemente a la enzima La coenzima esta unida de manera débil. Fracción no proteica de la enzima:
Apoenzima Holoenzima Grupo prostético Coenzima Solo C y D (coenzima y gpo prostetico). Sustancias orgánicas que nos brindan principalmente las coenzimas:
Vitaminas liposolubles
Vitaminas hidrosolubles
Vitamina A, D, K, E
Todas las anteriores
. Grupo de enzimas inactivas que se sintetizan como moléculas precursoras:
Holoenzima Apoenzima Proenzima/cimógeno
Todas las anteriores
. Menciona lo falso de las enzimas de escape:
Tiene mucha función biológica en sangre
Son especificas de una región
Las principales son TGO Y TGP Su presencia en sangre nos indica una lesión celular en el tejido correspondiente. ¿Enzimas que catalizan el traspaso de de grupos químicos, a exclusión del hidrogeno? Transferasas Oxidorreducción
Liasas Hidrolasas Ligasas. ¿Enzimas que introducen en el sitio de ruptura una molécula componente del agua?
Transferasas Hidrolasas Liasas Oxidoreducción Ligasas. ¿Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas, simultáneamente a la degradación del ATP?
Transferasas Oxidoreducción Ligasas Isomerasas Liasas. ¿Se encarga del estudio de los factores que participan y regulan las reacciones químicas catalizadas por enzimas? Km Cinética enzimática A y B son correctas Ninguna es correcta. Una Km grande (elevada) nos habla de: La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande
La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña
Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato Ninguna de las anteriores
. Una Km pequeña (disminuida)nos habla de
La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande
La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña
Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato
Ninguna de las anteriores. ¿Sustancia que se añade y que impide la realización de la actividad propia de la enzima? Inhibidores Inhibidor competitivo
Inhibidor no competitivo Todas las anteriores
. Menciona lo falso acerca de los inhibidores enzimáticos
Se unen única y exclusivamente al sitio activo de la enzima Algunos inhibidores pueden ser competitivos reversibles
Los más comunes son los que compiten por el sitio activo
Todas las anteriores. Menciona lo falso acerca de los inhibidores competitivos reversibles
El inhibidor no se parece al sustrato de la enzima Son los inhibidores más comunes Compiten por el sitio activo con el sustrato
La km se ve aumentada
. ¿Qué es el punto isoeléctrico de un aminoácido? Cuando en el radical se expresa una carga negativa Cuando en el radical se expresa una carga positiva El pH en el cual un aminoácido no tiene carga eléctrica Sólo A y B son correctas
. Modulador alostérico de la CPS I:
Nacetilglutamina
Nacetilglutamato
Glutamina . Enzima que actúa sobre la Asn y forma Asp: Asparagina sintetasa
TGO TGP Asparaginasa. Coenzima necesaria para el proceso de transaminación: Tetrahidrofolatos Fosfato de piridoxal
NADH NADPH. De donde proviene el S de la formación de Cys:
Cistina AdoMet Met Phe. Son esqueletos carbonados: las sustancias que no contiene grupo amino, por ejemplo el alfacetoglutarato y el oxalacetato Falso Verdadero. Oxalacetato mas Glu forma Ala:
Verdadero Falso. Oxalacetato mas Glu forma Asp
Verdadero Falso. La Ala es un aminoacidosceto y glucogénico:
Verdadero Falso. Son factores que influyen de manera directa sobre la actividad de una enzima: Temperatura Ph Coenzimas y Cofactores Todos los anteriores Solo A y B. Son aminoácidos azufrados:
Cys-His Met-Val Ser-Val Met-Cys Ninguno de los anteriores
. Son aminoácidos que su cadenas lateral cuenta con grupos aromáticos:
Trp Thr Try Solo A y C (Trp y Try) Todos los anteriores. Orden correcto de los niveles de organización de la materia tipo bióticos:
Atomo molecula celula
Célula-tejido órgano sistema aparato organismo
molécula célula tejido sistema aparato organismo
Sistema aparato organismo comunidad
. Propiedad de la materia viva que se caracteriza por mantener el equilibrio en el organismo:
Irritabilidad Homeostasia Crecimiento y
desarrollo Movimiento Adaptación. Aminoácido por el cual se derivan las hormonas tiroideas:
Thr Trp Tyr. Aminoácido que deriva las catecolaminas: Thr Trp Tyr. Aminoácido del cual se deriva la Serotonina:
Thr Trp Tyr. Aminoacido del cual se deriva la Histamina:
Lys Ile Leu His. Son las reacciones del ciclo de la urea que se llevan a cado en la mitocondria:
Liasa, Arginasa
Transcarbamilasa, CPS I
Argininosuccinato sintetasaliasa
. Fuente de los grupos aminos de la urea: Aspartato y Amonio
Amonio y Arginina
Arginina y Carbamoilfosfato Ninguna de las anteriores. Enzima que limita el ciclo de la urea: Argininosuccinato sintetasa
Argininosuccinato liasa
Arginasa Transcarbamilasa Carbamoil fosfato sintetesa I
. Órgano en el cual se lleva a acabo la síntesis de la urea: Riñón Hígado Musculo Todas las anteriores. Son metabolitos de excreción de las proteínas: Urea, creatinina y BUN
Creatina, urea y GABA Histamina, urea y creatina Todas las anteriores
. Enzima que lleva a cabo el proceso de desaminación del Glu: Glutaminasa Deshidrogenasa glutamica
Glutamina sintetasa
Ninguna de las anteriroes. Dependiendo del grupo etario y de cada circunstancia propio de los seres humano varia la cantidad necesaria de proteínas al día, pero como regla se menciona que un adulto necesita al menos 0.75 g/kg/día, y los niños de 1 a 2 g/kg/día. Verdadero Falso. Aminoácidos responsables de la síntesis de creatina, fuente de ATP del músculo:
Arg, Met y Gli Gli, Arg y Asp Asp, Arg y Met Asp, Ala y Phe . Son aminoácidos que se utilizan para la formación de proteínas: L-Ala L-Arg D-Asp Solo A y B (L-Ala y L-Arg) Todas las anteriores. Son aminoácidos no esenciales, excepto: Asn, Gln, Cys Asn, Thr y Phe Gli, Pro y Phe Trp, Val y Tyr Ala, Pro y Val
. Que es un zimogeno xd proteasa inactiva.
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