BQ2-1

Respecto a las rutas metabólicas es falso que: Todas son globalmente irreversibles y globalmente exergónicas. Suelen tener alguna reacción irreversible y altamente exergónica cerca de su inicio. Están reguladas en enzimas de pasos limitantes de las mismas. Las rutas opuestas suelen ser reguladas en un paso común catalizado por el mismo enzima. Pueden contener alguna reacción reversible.

Los componentes químicos de alta energía tienen importancia porque: Son extremadamente escasos en el interior de la mitocondria. Su hidrólisis imposibilita otras reacciones. Son muy abundantes en la periferia celular. Su hidrólisis se acopla a otras reacciones posibilitándolas. Todos producen transferencia de grupos fosfato de alta energía.

Los compuestos químicos de alta energía se acoplan a otras reacciones biológicas porque: Su hidrólisis desprende calor al medio circundante. Su hidrólisis necesita del aporte de calor. Su hidrólisis libera energía por la transferencia de grupos que finalmente estabilizan a los productos. Liberan energía por su rotura de enlace. Su hidrólisis libera energía por la transferencia de grupos que finalmente estabilizan a los reactivos.

Respecto a un enlace de alta energía podemos decir que: Su hidrólisis libera mucha energía. Posee siempre una excepcional estabilidad de enlace. Sus productos de hidrólisis son siempre menos estables que él. Su ruptura suele requerir gasto energético. Todas las afirmaciones anteriores son ciertas.

Respecto a los compuestos químicos de alta energía es cierto que: Suelen poseer una extraordinaria estabilidad de enlace. Sus productos de hidrólisis son siempre más estables que ellos. Su hidrólisis tiene un ΔGo> 0. Su hidrólisis requiere aporte de ATP. Todas las anteriores son ciertas.

Los factores que favorecen las reacciones de hidrólisis de los compuestos químicos de alta energía son: El aumento de la repulsión de cargas e isomerización de los productos. La disminución de la repulsión de cargas y la existencia de formas alternativas de productos como isómeros o formas ionizadas. La existencia de tautómeros más fosforilados en los productos. La fosforilación del producto y su aumento en carga negativa. La disminución de la repulsión de cargas y del nº de formas alternativas por productos.

La hidrólisis de ATP en las células es: Más positiva que el valor de ΔGo. Más negativa que ΔGo por las condiciones de presión y temperatura celular. Más negativa que ΔGo por las concentraciones presentes de ATP, ADP y Pi. Independiente de la concentración de Mg2+. Muy independiente del tipo celular estudiado.

En las condiciones de las células la hidrólisis del ATP es: Más positiva que ΔGo (energía libre estándar). Idéntica en todos los tipos celulares. Más negativa que ΔGo debido a las concentraciones de productos y reactivos. Independiente de la concentración de ADP y Pi. Independiente de la concentración de Mg y ATP.

¿Por qué la fosfocreatina se considera un combustible de alta energía?: Su hidrólisis supone un ΔG> 0. Su ΔG< 0 que ΔG del ATP. Su producto de hidrólisis, la creatina es menos estable que ella. En el músculo da lugar a síntesis de ATP por fosforilación oxidativa. Todas son ciertas.

De entre los compuestos que transfieren grupos fosfato el de mayor potencial de transferencia es: El fosfoenolpiruvato. El ATP. La creatinina. La fosfocreatina. El 1,3-bifosfoglicerato.

El potencial de transferencia de grupo fosfato del ATP es: Superior al de cualquier compuesto de alta energía. Inferior al de compuestos como el fosfoenolpiruvato o el 1,3-bifosfoglicerato. Inferior al de ADP y AMP. Igual que el potencial de transferencia de la fosfocreatina. Ninguna de las anteriores es cierta.

Además de los compuestos fosforilados de alta energía, ¿que otro tipo de compuesto tiene importancia para posibilitar otras reacciones bioquímicas?: Las purinas oxidadas. El ATP. El piruvato. Los tioésteres. La fosfocreatina.

La unión de NADH y NADPH a sus deshidrogenasas es: De carácter temporal. Muy estable por la formación de enlaces covalentes. Tan estable como la unión de FADH2 a lasflavoproteínas. Muy inestable por la ausencia de interacciones de carga electrostática. Permanente.

¿Cómo se denomina la transferencia de fosfatos entre dos compuestos?: Fosforilación a nivel de sustrato. Fosforilación oxidativa. Fosforólisis a nivel de sustrato. Fosforólisis oxidativa. Pirofosforólisis inorgánica.

Sobre la fosforilación a nivel de sustrato: Supone una transferencia de fosfatos entre compuestos rico-energéticos. Requiere necesariamente presencia de oxígeno para realizarse. Requiere necesariamente enzimas deshidrogenasas dependientes de AND. Si se da en el citosol, requiere la intervención de lanzaderas mitocondriales. Supone gasto de ATP.

Atendiendo a los valores de ΔG de hidrólisis de los siguientes compuestos, ¿cuál de ellos no podría dar lugar a ATP por fosforilación a nivel de sustrato?: Glucosa-1-fosfato (G-1-P) ΔG=-5 kcal/mol. Fosfocreatina ΔG=-10,3 kcal/mol. 1,3-bifosfoglicerato (1,3-BPG) ΔG=-11,8 kcal/mol. Carbamoil fosfato (CP) ΔG=-12,3 kchal/mol. Fosfoenolpiruvato (PEP) ΔG=-14,8 kcal/mol.

La pirofosfatasa inorgánica permite incrementar la energía libre de diferentes reacciones bioquímicas acopladas, por ejemplo: La fosforilación de la piruvato quinasa. La acilación de ácidos grasos. La síntesis citoplasmática de málico. La hidroxilación de sales biliares. La oxidación de ácidos grasos insaturados.

Los potenciales de reducción estándar (Eo) son útiles para: Determinar cualquier condición el potencial de óxido-reducción del H2. Comparar si se produce transporte electrónico mitocondrial en ausencia de protones. Determinar si se produce una reacción de ionización. Determinar si en las condiciones estándares se produce una reacción redox y su sentido. Ninguna es cierta.

Respecto al potencial redox de un par redox, ¿cuál es cierta?: Cuando Eo es muy negativo indica tendencia de un par redox a ganar electrones. Cuando Eo es muy positiva indica tendencia de un par redox a ceder electrones. Siempre se transfieren los electrones desde el par con Eo más negativo al par con Eo más positivo. La especie reductora siempre capta electrones de la especie oxidante. No tiene relación alguna con la energía libre de Gibbs.

¿Cuántos moles de agua (H2O) se producen tras la metabolización u oxidación aerobia completa de un mol de glucosa?: Ninguno, solo se produce CO2. 12. 4. 1. 6.

Las flavoproteínas se distinguen de otras deshidrogenasas en: Que unen NADH exclusivamente. Unen establemente NAD+ y participan en transferencias redox diversas. Unen muy ligeramente flavinucleótidos. Unen fuertemente flavinucleótidos y participan en diversidad de reacciones de transferencia electrónica. Unen fuertemente flavinucleótidos y participan solo en la cadena respiratoria.

El potencial de reducción estándar de FADH2 unido a las flavoproteínas: Es fijo e independiente de la flavoproteína. Es fijo por su unión tan estable a estas. Es característico de cada flavoproteína por su unión de carácter temporal. Es característico de cada flavoproteína por su unión covalente. Es dependiente de la carga energética celular.

La membrana mitocondrial interna: Posee todas las proteínas codificadas por el ADN mitocondrial. Es un sistema relativamente impermeable que posee las proteínas de transporte electrónico y la fosforilación oxidativa. Es una membrana más permeable que la externa. Es un sistema permeablizado por porina y posee las proteínas del transporte electrónico y la fosforilación oxidativa. Mantiene las diferencias de potencial y pH por la presencia de porina.

La membrana mitocondrial interna se diferencia de la externa de: En ella se localiza la porina. Es altamente permeable para las sustancias celulares. Es absolutamente impermeable a todas las sustancias fosforiladas. Es un sistema realmente impermeable que posee transportadores específicos. Posee porina y todos los elementos del transporte electrónico mitocondrial.

La ubiquinona es: Una proteína de pequeño peso molecular. Una sustancia orgánica inmovilizada a otros complejos enzimáticos. Una molécula de marcado carácter hidrofílico. Una molécula de isoaloxacina que posee una elevada movilidad en la bicapa lipídica. Una molécula orgánica tipo benzoquinona con elevada movilidad en la bicapa lipídica.

Respecto a los citocromos mitocondriales, ¿qué es falso?: Todos contienen grupo hemo. El hierro debe mantenerse en estado ferroso para actuar en el transporte de electrones. Todos se unen a componentes proteicos. Están en los complejos III Y IV y el citocromo c, pero no en los complejos I y II. Aceptan o donan un electrón cada vez.

En la cadena respiratoria además de los complejos enzimáticos los transportadores libres de electrones son: Complejos ferrosulfurados y el ion cobre. La ubiquinona y el FADH2. El NADH y el citocromo C. El citocromo C y complejos ferrosulfurados. La ubiquinona y el citocromo C.

Las principales vías de entrada de electrones a la cadena respiratoria son: Succinato deshidrogenasa y citocromo oxidasa. Citocromo C reductasa y citocromo oxidasa. NADH deshidrogenasa y ubiquinona reductasa. NADH deshidrogenasa y succinato ubiquinol reductasa. Complejos I y III.

Los complejos proteicos que realizan el bombeo de protones acoplado al transporte electrónico son: I, III y IV. I,II y IV. II, III y IV. I y II. Todos los de la cadena respiratoria.

El número de protones bombeados por par electrónico introducido por las vías del complejo I y II es: 10 y 6 respectivamente. 11 y 8 respectivamente. Igual pero dependiente del tejido. 11 y 9 respectivamente. Dependiente del estado celular.

En la cadena respiratoria mitocondrial la ubiquinona recibe electrones de: Los complejos II y III. Los complejos III y IV. Los complejos I y II exclusivamente. Complejos I y II, glicerol 3P deshidrogenasa y la ETFP-UQ oxidorreductasa. Flavoproteínas exclusivamente.

En la cadena de transporte electrónico mitocondrial: El complejo I es el punto de entrada de los electrones procedentes de FADH2. El complejo II lleva como grupo prostético un anillo hemo tipo b. El coenzima Q transfiere los electrones del complejo III al IV. Los complejos I, III y IV poseen capacidad de transportar protones al espacio intermembrana. Ninguna es cierta.

¿Cuál de los siguientes productos es inhibidor del complejo III de la cadena detransporte?: 2,4-dinitrofenol. Oligomicina. Antimicina. Rotenona. Cianuro potásico.

¿Cuál de los siguientes productos es inhibidor del complejo IV de la cadena detransporte?. 2,4-dinitrofenol. Oligomicina. Antimicina. Rotenona. Cianuro potásico.

¿Cuál de los siguientes componentes de la cadena de transporte electrónico poseen como cofactor hierro de tipo hemo?: Complejo I, II, y III. Complejo I y III y coenzima Q. Coenzima Q, complejo III y citocromo C. Complejo III, citocromo C y complejo IV. Exclusivamente el citocromo C.

¿Cuál de las siguientes fuentes de equivalentes de reducción no darían lugar a síntesis de ATP en presencia de rotenona o de amital (en condiciones aerobias)?: Actividad de la succinato deshidrogenasa mitocondrial. Actividad de la lanzadera glicerol P en músculo ycerebro. Actividad de la acil-CoA deshidrogenasa mitocondrial. Ninguna actividad daría lugar a síntesis de ATP en presencia de rotenona y amital. Actividad de la lanzadera malato-aspartato en hígado y corazón.

La introducción de un par electrónico a través de la glicerol-3-fosfato deshidrogenasa: Posibilita la síntesis de 3 ATP tras el bombeo de 9 protones. Posibilita la síntesis de 2 ATP tras el bombeo de 8 protones. Es la vía habitual de hígado y riñón. No induce la síntesis de ninguna molécula de ATP. Es una vía inusual en tejidos como cerebro y músculo esquelético.

Si se introduce un par electrónico a través de NADH deshidrogenasa de la cadena respiratoria mitocondrial: Se bombean 8 protones y se posibilita la síntesis de 3 moléculas de ATP. Se bombean 10 protones y se posibilita la síntesis de 3 moléculas de ATP. Posibilita la síntesis de 2 ATP tras el bombeo de 8 protones. No induce la síntesis de ninguna molécula de ATP. Se bombean 6 protones y se posibilita la síntesis de 3 moléculas de ATP.

Sustancias como el CN-, la N3-o el CO inhiben el flujo electrónico de la cadena electrónica porque: Afectan la actividad de la ATP sintasa. Afectan a la actividad del complejo IV y por tanto la transferencia electrónica al O2. Afectan la transferencia electrónica desde el complejo I a la ubiquinona. Afectan a la actividad ATPasa. Afectan a la transferencia de electrones entre ubiquinona y citocromo C.

La teoría química de la síntesis de ATP no se aceptó porque: No existen compuestos químicos de alta energía que transfieran fosfato al ADP. No existen compuestos con grupos fosfatos en el interior de la mitocondria. No explica cómo se puede acoplar el transporte electrónico a la síntesis de ATP. Le precede históricamente la hipótesis de Mitchell. No es posible sintetizar ATP a partir de precursores menos fosforilados.

¿Cuál de los siguientes no contribuyen a la fuerza quimiosmótica necesaria para la síntesis de ATP?: El gradiente de concentración de fosfatos a través de la membrana mitocondrial interna. El gradiente de pH a través de la membrana mitocondrial interna. El bombeo de protones por los complejos de transporte en la membrana interna. El gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial interna. El gradiente de voltaje a través de la membrana mitocondrial interna.

Según la hipótesis quimiosmótica de Mitchell, la fosforilación oxidativa: Requiere necesariamente un intermediario o sustrato rico-energético que aporte la energía para la síntesis de ATP. Requiere entre otras cosas, la existencia de membranas transductoras impermeables a protones. Se da en todos los organismos vivos. No puede explicarse en términos de gradientes de protones. Nada de lo anterior es cierto.

La teoría quimiosmótica predice: Que la ruptura de la integridad de la membrana mitocondrial interna afecte a la síntesis de ATP. Que no puedan existir sustancias desacoplantes. Que el transporte electrónico se vea afectado por el dinitrofenol. Que no se pueda purificar la ATP sintasa. No se acoplen los procesos de transporte electrónico y síntesis de ATP.

El succinato se añade a una suspensión de mitocondrias recién aisladas en tampón fosfato. Cuando se añade ADP a la suspensión se detecta el inicio de consumo de oxígeno. En un momento dado se añade un compuesto desconocido y se detiene la respiración. Sin embargo, la adición posterior de 2,4-dinitrofenol hace que el consumo de oxigeno se reinicie. ¿Cuál de los siguientes podría ser el compuesto desconocido?: Oligomicina. Cianuro. Rotenona. Antimicina A. Malato.

El ácido débil DNP (dinitrofenol) es un agente desacoplante porque: Inhibe la actividad de la ATPasa. Evita la necesidad de ADP en la fosforilación oxidativa. Paraliza el transporte electrónico mitocondrial y la síntesis de ATP. Inhibe la síntesis de ATP sin afectar al transporte electrónico mitocondrial. Inhibe la cadena respiratoria pero no afecta a la síntesis de ATP.

Referente a la fosforilación oxidativa se dice que una sustancia es desacoplante cuando: Inhibe con mucha afinidad los procesos de síntesis de ATP y transporte electrónico mitocondrial. Posibilita el transporte electrónico e impide la síntesis de ATP. Inhibe a la citocromo oxidasa pero facilita la síntesis de ATP. Facilita los procesos de transferencia de grupos impidiendo el transporte electrónico a la ubiquinona. Ninguna de las anteriores es cierta.

La teoría quimiosmótica predice: Que existen 3 sitios de unión para ATP en la ATP sintasa. El transporte electrónico no se disocie nunca de la síntesis de ATP. La desaparición del gradiente de protones inhibe la síntesis de ATP. La oligomicina no afecta al transporte electrónico. Ninguna de las anteriores es cierta.

¿Qué proteína citoesqueletal filamentosa se utilizó para visualizar la rotación de la ATP sintasa?: α-tubulina. β-tubulina. Actina. Colágeno. Vimentina.

En el dominio F1 de la ATP sintasa: Reside el receptor oligomicina. Está el sitio de unión de ARP y oligomicina. Reside el centro catalítico de unión de ADP y Pi. Reside el canal de protones de la bicapa lipídica. Se unen inhibidores como el cianuro.

El dominio Fo de la ATP sintasa: Está formado por 4 subunidades idénticas que unen oligomicina. Posee los centros de unión de ATP, ADP y Pi. Está formado por dos tipos diferentes de subunidades. No posee fragmentos transmembrana. Une oligomicina y está formado por subunidades diferentes (a, b y c).

El modelo de Paul Boyer se fundamenta en: Que el dominio Fo de la ATP sintasa posee 3 centros de unión para ADP. Que el dominio F1 es un canal para protones. Que el dominio F1 posee 3 centros de unión para ADP y ATP en cada subunidad con alternancias diferentes. Que el dominio Fo es un canal para protones y posee tres centros de unión para ATP. Que se sintetiza ATP por el flujo de protones del interior mitocondrial hacia el exterior.

Respecto al ATPsintasa mitocondrial: Su actividad Fo (canal protónico) es bloqueada por diciclodimida. Su subunidad F1 consta de 3 heterodímeros α β. Las subunidades alfa llevan el sitio de unión ATP/ADP. La oligomicina actúa sobre proteínas OSCP que actúan en compuerta del canal protónico. El ΔG real necesario para la síntesis de ATP en el centro activo de la ATP sintasa es aproximadamente 0. Todas las anteriores son ciertas.

En la superficie de la ATP sintasa la formación de ATP es prácticamente reversible (ΔG nulo) si: El ATP queda fácilmente desligado de la enzima. El bombeo de protones favorece la formación de pirofosfato. El ATP está estabilizado por unión fuerte a la enzima. El fosfato difunde con mucha facilidad. El ADP se rompe fácilmente a AMP.

El sistema de transporte de Pi de la membrana mitocondrial interna es: Un sistema de cotransporte de protones y Pi favorecido por la fuerza protón motriz. Un sistema de transporte antiparalelo con nucleótidos. Se ve acoplado al flujo en dirección contraria de ADP. Un sistema de cotransporte con ATP. Un sistema de transporte antiparalelo desfavorecido por la fuerza protón motriz.

La fuerza protón motriz: Facilita el transporte de ATP, ADP y Pi hacia el interior mitocondrial. Facilita el transporte de ADP y Pi al interior mitocondrial y ATP al exterior. Se pone al transporte de ATP Y ADP al interior mitocondrial. Facilita el transporte de ATP al interior mitocondrial y ADP al exterior mitocondrial. Ninguna es cierta.

La lanzadera malato-aspartato se utiliza para: Asegurar la presencia de NADH fuera de la mitocondria. Asegurar la presencia de NADH obtenido en el citosol en la matriz mitocondrial. Asegurarse la presencia de ADP en la matriz mitocondrial. Mantener elevada la concentración de aspartato en la matriz mitocondrial. Disminuir la presencia de aspartato citosólico.

¿Cuál de las siguientes características es aplicable a la lanzadera malato-aspartato?: Se compone de un único transportador que saca malato a la mitocondria metiendo aspartato en el citosol. Transfiere el poder reductor del NADH citosólico a la matriz mitocondrial en forma de FADH2. Transfiere el poder reductor del NADH citosólico a la matriz mitocondrial en forma de NADH. Transporta físicamente las moléculas de NADH citosólico a la matriz mitocondrial. Ninguna de las anteriores.

Respecto a las lanzaderas mitocondriales: La malato-aspartato sirve exclusivamente para introducir aspartato en la mitocondria y sacar malato al citosol. En cerebro y músculo esquelético, la lanzadera malato-aspartato transporta el NADH del citosol a la matriz mitocondrial. La α-glicerol-fosfato, transfiere los equivalentes de reducción del NADH citosólico a la matriz mitocondrial en forma de FADH2. Convierten el NAD citosólico en NADH o FADH2 mitocondrial. Nada de lo anterior es cierto.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta?: En eucariotas, el NADH producido en el citosol no es aprovechable para obtener ATP. En bacterias anaerobias, la degradación de una molécula de glucosa hasta lactato rinde siempre 2 ATP y 2 NADH. En eucariotas, la oxidación completa de una molécula de glucosa puede rendir hasta 38 ATP. En bacterias anaerobias, el ciclo de Krebs solo rinde 1 GTP. Todas las anteriores son ciertas.

La mayor parte del ATP sintetizado en las células a partir de una molécula de glucosa: Se obtiene por síntesis química a partir de precursores de alta energía. Se obtiene por conversión de piruvato a acetil-CoA. Se obtiene por fermentación aerobia. Se obtiene por sucesivos pasos con liberación de NADH para ceder electrones a la cadena respiratoria. Se obtiene por NADH transportado desde el citosol a la matriz mitocondrial.

Las mitocondrias del tejido adiposo marrón se caracterizan por: Estar presentes en organismos con una elevada tasa de consumo de energía. Por poseer termogenina que genera calor por disipar el gradiente mitocondrial de protones. Por poseer una ATP sintasa inactiva. Por disipar la energía de hidrólisis del ATP. Por tener un complejo IV alterado.

El sistema de control por el aceptor de la síntesis de ATP consiste: El estrecho control por el ATP. La coordinación de todas las vías de flujo electrónico. El control directo por la concentración de ADP. El control de la glucólisis por ADP. El control de la degradación de ácidos grasos.

Las vías catabólicas como la glucólisis se ven moduladas: Positivamente por el ADP, Pi Y AMP y negativamente por ATP Y NADH entre otros. Positivamente por ATP y negativamente por ADP, Pi Y NADH. De igual manera por ADP y ATP. Positivamente por NADH. Por todos los transportadores electrónicos.

Respecto al complejo piruvato deshidrogenasa puede decirse que: Posee una única actividad enzimática. Posee tres actividades enzimáticas. No requiere NAD para su actividad. No requiere FAD para su actividad. Ejerce su función en el citosol.

Respecto a la piruvato deshidrogenasa: Cataliza el paso de piruvato a lactato. Es un complejo multienzimático con tres actividades enzimáticas. El NAD+ no interviene en su actividad. Su actividad única puede dar lugar a ATP por fosforilación oxidativa. Cataliza el paso de piruvato a oxalacetato.

Sobre la fosforilación de la piruvato deshidrogenasa cabe decir que: Inactiva a dicha enzima. Aumenta los niveles de Acetil-CoA. Activa dicha encima. Es producida por la piruvato deshidrogenasa fosfatasa. Dicha enzima no sufre fosforilación alguna.

¿Cuál de los siguientes compuestos es tanto un inhibidor del complejo piruvato deshidrogenasa como un activador de la piruvato carboxilasa?: NADH. FADH2. ATP. AMP. Acetil-CoA.

¿Cuál de los siguientes compuestos no sería imprescindible para la actividad del complejo enzimático piruvato deshidrogenasa?: Pirofosfato de tiamina (TPP). Ácido lipoico. NAD+. FAD. Fosfato de piridoxal (vitamina B6).

La piruvato deshidrogenasa quinasa: Produce la inactivación de la piruvato deshidrogenasa. Produce la activación de la piruvato deshidrogenasa. Produce un aumento en los niveles de acetil-CoA. No produce ningún efecto sobre la piruvato deshidrogenasa. No existe en células eucariotas.

Se puede afirmar que el CAT: Es un ciclo de reacciones que se encuentra exclusivamente en las rutas catabólicas de eucariotas. Se realiza en el citoplasma. Funciona exclusivamente en condiciones aerobias. Libera 2 CO2 por cada 2 Acetil-CoA que entra en el ciclo. Se usa para generar calor.

Respecto al ciclo de los ácidos tricarboxílicos(TCA): Los niveles de ATP hacen que funcione más rápido. Los niveles altos de NADH hacen que funcione más rápido. La ausencia de oxígeno ralentiza o inhibe su actividad. Los niveles altos de succinil-CoA activan la citratosintasa. Solo actúa en rutas catabólicas, nunca anabólicas.

Respecto al ciclo de los ácidos tricarboxílicos (CAT) es cierto que: No posee ninguna fosforilación a nivel de sustrato. Los intermediarios del ciclo no pueden regenerarse. La concentración de ATP no regula la actividad de sus enzimas. Mantiene muy alta la concentración de su producto final: el oxalacetato. La ausencia de suministro de oxígeno lo inhibe.

La aconitasa cataliza la siguiente reacción: El paso de citrato a α-cetoglutarato. El paso de isocitrato a α-cetoglutarato. La condensación de citrato con acetil-CoA. El paso de citrato a isocitrato. El paso de citrato a oxalacetato.

¿Cuáles son las 4 etapas en las que se produce oxidación en el CAT?: De citrato a isocitrato. De succinato a fumarato. De succinil-CoA a succinato. De malato a oxalacetato. De succinato a fumarato. De fumarato a malato, de malato a oxalacetato, de α-cetoglutarato a succinil-CoA. De α-cetoglutarato a succinil-CoA, de malato a oxalacetato, de succinato a fumarato, de isocitrato a α-cetoglutarato. De oxoglutarato a succinil-CoA, de malato a oxalacetato, de citrato a isocitrato, de fumarato a oxalacetato. No hay etapas de oxidación en el ciclo.

¿Cuál de los siguientes enzimas catalizaría la reacción de formación de succinato a partir de succinil-CoA?: Succinil-CoA oxidorreductasa. Succinato deshidrogenasa. Succinil-CoA sintetasa. Succinasa. Ninguno de las anteriores.

De las siguientes enzimas, ¿cuál no pertenece al ciclode Krebs?: Citrato sintasa. Enzima málica. Fumarasa. Succinil-CoA sintetasa. Isocitrato dehidrogenasa.

De las siguientes enzimas, ¿cuál no pertenece al ciclo de Krebs?: Citrato sintasa. α-cetoglutarato-CoA carboxilasa. Fumarasa. Succinilglutarato-CoA carboxilasa. Isocitrato deshidrogenasa.

¿Cuál de las siguientes enzimas sintetiza una molécula de nucleótido trifosfato de alta energía?: Citrato sintasa. Succinil-CoA sintasa. Fumarasa. Malato deshidrogenasa. Ninguna.

En la estequiometría del CAT, por cada molécula de Acetil-CoA que entra se formará: 2 ATP. 2 NADH Y 2 FADH2. 3 NADH,1 FADH2 Y 1GTP. 4 NADH Y 1 FADH2. 12 ATP Y 1 GTP.

Sobre regulación del CAT se puede afirmar que: Cuando NADH/NAD es alto, se activa la isocitrato deshidrogenasa. Alto nivel de ADP disminuye Km de isocitrato deshidrogenasa para isocitrato. Concentración alta de piruvato, inactiva piruvato deshidrogenasa. Cociente NADH/NAD bajo inactiva piruvato deshidrogenasa. Fumarasa se inhibe cuando la concentración de agua es elevada.

La conversión de piruvato a oxalacetato: Es una ruta anaplerótica. Ocurre en el citosol. Es independiente de la concentración de acetil-CoA. Está catalizada por la fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEP carboxilasa). Ninguno de las anteriores.

¿Cuál de los siguientes enzimas catalizaría la reacción de formación de oxalacetato a partir de piruvato?: Piruvato carboxilasa. Piruvato carboxiquinasa. Piruvato descarboxilasa. Oxalacetato carboxilasa. Ninguno de las anteriores.

Cada acetil-CoA que es oxidado totalmente hasta CO2 proporciona: 12 ATP, todos ellos por fosforilación oxidativa. 12 ATP, todos ellos por fosforilación a nivel de sustrato. 11 ATP por fosforilación oxidativa y 1 GTP por fosforilación a nivel de sustrato. 15 ATP por acoplamiento de la cadena respiratoria y fosforilación oxidativa. 4 NADH.

Las reacciones anapleróticas: Se activan cuando la concentración de acetil CoA en mitocondrias es baja. Se producen por superactivación de piruvato deshidrogenasa. Se utilizan para obtener piruvato a partir de acetil CoA. Se producen por la presencia de isocitrato liasa. Sirven para regenerar oxalacetato. Cuando la concentración de este baja, para el normal funcionamiento del CAT.

¿Cuál de los siguientes enzimas indicados resultaría activado por acetil-CoA?: La piruvato deshidrogenasa. La α-cetoglutarato deshidrogenasa. La oxalacetato carboxilasa. La piruvato carboxilasa. Ninguno de los anteriores.

¿Cuál de los siguientes enzimas resultaría inhibido por succinil-CoA?: Solo la citrato sintasa. La citrato sintasa y la α-cetoglutarato deshidrogenasa. Solo la α-cetoglutarato deshidrogenasa. La citrato sintasa y la piruvato deshidrogenasa. La α-cetoglutarato deshidrogenasa y la piruvato deshidrogenasa.

Respecto al ciclo de Krebs o de los ácidos tricarboxílicos es cierto que: Todas las relaciones son exergónicas. Los intermediarios no pueden regenerarse. La concentración de ATP no regula a la actividad de sus enzimas. Mantiene muy alta la concentración de producto final: el oxalacetato. Solo se lleva a cabo en organismos aerobios.

¿Cuál de las enzimas del ciclo de los ácidos tricarboxílicos es una proteína de membrana interna mitocondrial?: Piruvato deshidrogenasa. Isocitrato deshidrogenasa. α-cetoglutarato deshidrogenasa. Succinato deshidrogenasa. Todas están ubicadas en la matriz mitocondrial.

El ciclo del glioxilato (esta no la hemos dado, está en el Lehninger): Se produce en las mitocondrias de las células vegetales. Sólo tiene lugar en células vegetales. Convierte compuestos de dos carbonos en hidratos de carbono. Se produce cuando la célula requiere energía. Todo es falso.