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BQI (extra opcional) 21-22

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Título del Test:
BQI (extra opcional) 21-22

Descripción:
reco del exámen de la extraordinaria extraoficial 2021-2022 (plantilla B)

Fecha de Creación: 2022/06/23

Categoría: Ciencia

Número Preguntas: 50

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Transducción de señales a través de proteínas SMAD fosforiladas es típicas de los receptores de la familia de: Citoquinas. RTK. Activinas o TGFβ. Hormona de crecimiento o Eritropoyetina. GPCR.

El complejo ternario que participa en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariota, está compuesto por: El enunciado es falso, no hay un complejo ternario implicado en la formación del complejo PIC 43S. eIF4E, eIF4G y eIF4A. met-tRNA-eIF2-GTP. eIF4E unido a la 5'CAP del mRNA y a la cola del poliA vía PAB. EF-Tu y EF-Ts unido al aa-tRNA.

En el mecanismo de reparación del mal apareamientos (MMR) el reconocimiento de la hebra de DNA nuevamente sintetizada se realiza, fundamentalmente: Según el patrón de metilación de las bases del DNA. Gracias a la especificidad de MutL a la hora de realizar el corte monohebra. Según el patrón de metilación de las histonas nucleosómicas. Gracias a la especificidad de MutS para reconocer la lesión. Según el patrón de puentes de hidrógeno de Watson-Crick entre las bases del DNA.

El mecanismo de supervisión de RNA que se encarga de detectar y degradar mRNAs que contienen ribosomas detenidos situados en la cola de poliA es: NSD (non-stop mediated decay). NMD (non-sense mediated decay). Dicer/RNAi. El enunciado es falso, ese mecanismo no existe. NGD (no-go mediated decay).

Entre los grupos presentados arriba (donde R es una cadena alifática) hay uno que, en la forma en la que está presentado, se comporta como una base débil (pKa típicamente inferior a 7,5) relevante en fluidos biológicos. 3. 5. 2. 1. 4.

Un tipo de dominio que permite a una proteína unirse a la membrana en sitios ricos en lípidos de inositol fosforilados es: PH. C2. SH3. SH2. C1.

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena β, la His 143 está sustituida por. Cys. Val. Thr. Ser. El enunciado es falso, la HbF carece de cadenas β.

La α-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. El enunciado es falso, las hélices de tipo π o 3₁₀ son más estables. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento.

Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta. La modificación reguladora reversible más frecuente de las cadenas N-terminales de las histonas es la fosforilación. El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero de histonas que incluye H1. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el interior del nucleosoma. El enunciado es falso, todas son ciertas. El silenciamiento génico está mediado por la metilación del DNA y de las proteínas histónicas.

Un compuesto que se une a la enzima como un sustrato y es transformado por ella en un producto que reacciona covalentemente con la enzima y la modifica anulando permanentemente su actividad catalítica es un inhibidor de tipo: No competitivo mixto. Acompetitivo. Suicida. No competitivo puro. Competitivo.

Además de la PKA, en muchos tipos celulares otra diana de cAMP para disparar acciones intracelulares en: Rho/Rac. Rap1-GAP. Rap-GEF. PDE. PKB.

Los genes que se transcriben activamente están sujetos a mayores niveles de reparación. Esto es así debido fundamentalmente a: El enunciado es falso, la reparación del DNA es independiente de la transcripción. El mecanismo NHEJR es especialmente activo en los genes transcritos más frecuentemente. El mecanismo BER comparte varios intermediarios con la maquinaria de la transcripción. En la base de los bucles cromosómicos transcritos activamente se acumulan topoisomerasas. La maquinaria del inicio de la transcripción comparte algunos factores y recluta componentes del mecanismo NER.

De entre los siguientes canales de Ca²⁺, uno de ellos es esencial para el mecanismo CICR (liberación de Ca²⁺ inducida por Ca²⁺) y la generación de oscilaciones de Ca²⁺. Este canal es: ROCCs. SMOCs (capacitativA). IP3R. VoCCs. RYR.

Generalmente, con la excepción de la Se-Cys, los aminoácidos especiales como la hidroxiprolina o el γ-carboxiglutamato: se añaden post-traduccionalmente por proteolisis selectiva de determinados enlaces peptídicos. Se añaden co-traduccionalmente por incorporación de tRNA especiales cargados con esos aa especiales. Se añaden co-traduccionalmente por modificación de aa ya pro-cargados sobre si tRNA normal. Se añaden post-traduccionalmente por un complejo enzimático que inserta nuevos aa en una cadena polipeptídica. Se forman in situ en la proteína ya sintetizada por modificación de un aa normal pre-existente.

El elemento esencial primario para establecer el transporte unidireccional de componentes entre citoplasma y núcleo (unos en una dirección y otros en contraria) es: En gradiente se iones a través de la membrana nuclear. La distribución asimétrica de importina y exportina en citoplasma y núcleo. La distribución asimétrica de factores GEF y GAP para la proteína Ran. La distribución de proteínas Rab y Rho en citoplasma y núcleo. La acción catalítica del poro nuclear que impone la direccionalidad del flujo de cada tipo de molécula a su través.

Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas. Actividad GTPasa necesaria par ala activación del receptor. Amplificación de la señal transmitida por el receptor desocupado. Todas las anteriores son ciertas. Unión GTP para la fosforilación del receptor. Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de señales.

Los receptores nucleares activados regulan la expresión génica. Por activación de factores de transcripción nucleares como NFAT. Mediante la regulación de la estabilidad del mRNA. Mediante inhibición de proteínas accesorias como CBP/p300. Entre otros mecanismos, por reclutamiento de complejos de acetilación-desacetilación de histonas. Por interacción directa con el CTD fosforilado de la RNA pol II.

El principal problema patológico que causa la muerte de células precursoras de eritrocitos y de los propios RBC en la talasemia beta es: La alta formación de homotetrámeros β4. La alta fromación de homotetrámeros γ4. La baja capacidad de unión de O₂ por la Hb mutada en esta patología. La alta capacidad de unión de O₂ por la Hb mutada en esta patología. La insolubilidad y agregación de las cadenas de α-globina.

La principal función de RFC en la replicacicón es: Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Mantener separadas as hebras sencillas de DNA (monohebrA) evitando si reasociación en undúplex. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA. Estimular la actividad helicasa de MCM. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación.

La activación de la PI3K es un evento típicamente asociado a la estimulación de los receptores de : EGF y otros factores de crecimiento mitogénicos. Insulina. Guanilina y otros péptidos activos sobre guanilil-ciclasas de membrana. TNF y otros factores pro-apoptóticos. Adrenalina y noradrenalina.

En un receptor nuclear el motivo ΦΦXEΦΦ en extremo de la hélice H12 el dominio LBD tiene por función directa: Permitir la dimerización cabeza-cola de las dos subunidades que forman el receptor (RXR y su pareja específicA). Servir de sitio de unión de co-activadores como N-CoA. El reconocimiento de la secuencia de bases del HRE al cual se une este receptor. Servir de sitio de anclaje para el dominio DBD y la unión de la proteína al DNA. Impedir el cambio conformacional del receptor hasta que se une el ligando.

En un proceso de difusión entre dos compartimentos, si la membrana separadora aumenta 2 veces si espesor, el tiempo medio necesario para la difusión entre ambos compartimentos. Disminuirá a la mitad. Será 4 veces mayor. Aumentará también al doble. No se verá modificado, en promedio. Disminuirá en un factor de 4.

De los listados, indicar qué aa tiene una cadena lateral polar que NO puede comportarse como una base en medios biológicos: N. R. W. K. H.

Con relación a la estructura y función del "enhanceosoma", indicar la proposición falsa. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Mediador, TFIID y pCAF comparten algunas subunidades. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/o TFIID. Mediador se une al PIC y contribuye a la activador de la RNApol II. Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiadas.

Tenemos una molécula con 4 grupos ionizables. A saber, amino (pKa 10,5), carboxilo (pKa 4,5), guanidinio (pKa 12,5) y tiol (pKa 8,5). El pI de esa molécula será... Esta molécula carece de pI, no está definido. 9,5. 8,0. 9,0. 12,0.

El exosoma es: Un orgánulo para el reconocimiento de señales extracelulares. Un complejo proteico situado en el exterior de la membrana plasmática y encargado de funciones de reconocimiento intercelular. Un complejo proteico para la degradación de componentes exógenos que sean incorporados a la célula. Un complejo proteico para la degradación de todo tipo de RNAs. Un orgánulo encargado de la degradación de proteínas con actividad exoproteásica, en lugar de la acción endoproteásica del proteasoma,.

Los antibióticos de tipo tetraciclinas tienen efecto citotóxico en bacterias ya que: Se unen a la subunidad mayor del ribosoma y loquean la actividad peptidil-transferasa. Promueven la terminación prematura de la síntesis de la cadena polipeptídica y la formación de polipéptidos truncados, actuando como análogos de a-tRNA entrante. Se une a la subunidad pequeña del ribosoma y bloquean el sitio de unión del aa-tRNA entrante. Estorban a la comprobación codón-anticodón e inducen la formación de polipéptidos con errores de traducción. Se unen a la subunidad mayor del ribosoma y bloquean la translocación.

Estimando aproximadamente, la carga neta del péptido HAFTDARYWSNCDQPLKEK al pH de la sangre será cercana a. +1. -1. +2. -2. 0.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. Una parte del CO₂ es transportado por la Hb en forma de carbamato. El H⁺ y el CO₂ promueven la liberación del O₂ de la Hb. LA parte minoritaria del CO₂ se transportan en sangre como HCO₃⁻ que se forman en lso hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O₂ uniéndose a la desoxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb una red de interacciones electrostáticas mantiene la conformación T del tetrámero.

La PKC es una quinasa efectora que típicamente se activa por: Elevación de Ca²⁺ (translocación a la membrana) y unión de DAG. El enunciado es falso, ninguna de esas combinaciones activa la PKC normal. Unión de AA y otros fosfolípidos de membrana. Unión de PS y DAG en la membrana. Unión de DAG y ésteres de forbol simultáneamente.

Una característica propia y distintiva de la señalización activada por receptores de insulina es: La estimulación de la PLD. La generación de cAMP de forma lenta pero masiva. La estimulación de la PLCgamma. La estimulación de la PI3K. La oligomerización inducida por ligando y transfosforilación de Tyr.

Las enzimas logran reducir la energía de la activación para alcanzar el estado de transición usando estrategias como (indicar la afirmación incorrecta): Reducción de la energía libre del sustrato o reactivos. Unión del sustrato en un estado distorsionado o tensionado. Desolvatación el sustrato en su unión al centro activo. Reducción de la entropía de los grupos reactivos. Alineamientos de grupos catalíticos y reactivos.

Las fuerzas de van der Waals pueden formar enlaces fuertes entre macromoléculas (por ejemplo, mantener las subunidades proteicas unidas). Para ello es condición necesaria que: Las cadenas laterales de los restos hidrofóbicos proyecten hacia el interior en una estructura micelar. Las superficies de ambas macromoléculas sean geométricamente complementarias en una gran extensión. Las macromoléculas dispongan de grupos cargados en su superficie. Las macromoléculas sean polares. El enunciado es falso, las fuerzas de van der Waals son interacciones muy débiles.

Queremos averiguar cuántas cadenas polipeptídicas separadas constituyen una proteína. Para ello se puede utilizar más comúnmente: TLC. Electroforesis SDS-PAGE no reductora (sin β-mercaptoetanol). Filtración en gel (GF). Espectrofotometría UV-visible. Electroforesis SDS-PAGE reductora (con β-mercaptoetanol).

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es más sensible a la distancia interatómica: Fuerzas de dispersión de London. Interacción por puente de hidrógeno. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción electrostática carga-carga. Efecto hidrofóbico.

La miristoilación de proteínas para su anclaje a la hoja citoplásmica de la membrana ocurre normalmente en: Restos de Cys carboxi-terminales. En el propio grupo carboxilo terminal. Restos de Gly N-terminales. En el N amídico de algunos restos de Asn. Restos de Cys internos.

Cuando nos encontramos que dos o más proteínas diferentes catalizan la misma reacción química (mismos sustratos, mismos productos, mismo mecanismo) pero con diferentes parámetros cinéticos. Podemos decir que dichas proteínas son: Isoenzimas. Riboenzimas. Enzimas reguladoras. Enzimas heterotrópicas. Enzimas alostéricas.

La diferencia biológica esencial entre un péptido y una proteína es fundamentalmente: Las proteínas presentan puentes disulfuros, ausentes en los péptidos. Los ribosomas sintetizan proteínas, los péptidos no necesitan ribosomas para ser sintetizados. Ninguna de las anteriores es una diferencia esencial, todas son accidentales. Los péptidos tienen un núcleo hidrofóbico interno ausente en las proteínas. Las proteínas mantienen su estructura 3D estable en el tiempo, y los péptidos no.

La hidrólisis y consumo de GTP por varios factores eIF y eEF en la síntesis proteica ribosomal es esencial pues: Proporciona energía para la formación de cada nuevo enlace peptídico. Permite la disociación de las subunidades del ribosoma. Permite la comprobación de errores en varias etapas al funcional como un reloj molecular. Proporciona energía para la unión de cada aa-tRNA entrante. Aumenta la fidelidad de la traducción comprobando que cada aa-tRNA transporta el aa correcto.

La proteína G pequeña denominada Rheb se une directamente y estimula a la quinasa: mTOR. JAK. GSK3. ERKs. raf.

Un elemento clave, genérico y distintivo, en el mecanismo de transducción de los receptores conocidos como RTKs es: La transfosforilación del propio receptor en restos de Y. El reclutamiento de la PLCy. La activación de proteínas G heterotriméricas. El reclutamiento de IRS. Ninguno de ellos es genérico y distintivo.

En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen a un sitio de la enzima distinto del centro activo. Generalmente están formados por varias subunidades. Los efectores alostéricos suceden normalmente sin cambios conformacionales en el enzima. Frecuentemente siguen una cinética no michaeliana. En las interacciones heterotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima.

En la aclimatación a la altura (entrenamiento a más de 2000 metros) juega un papel importante el aumento de la concentración de 2,3- BPG en los eritrocitos ya que este compuesto: Desplaza la curva de saturación de la Hb a la izquierda. No afecta a la Hb A, pero si reduce el efecto de la HbS. Aumenta la afinidad de la Hb A por el oxígeno. Desplaza el equilibrio de las formas T/R hacia la forma R. Disminuye la afinidad de la Hb A por el oxígeno.

La absorbancia de una disolución viene dada por A=-log(I₁/I₀), dónde I son intensidades luminosas, esto es así por: Por definición de la absorbancia. La ley de Lowry. La ley de Beer. Por definición de la transmitancia. La ley de Lambert-beer.

En los mecanismos de ubiquitinación, uno de los mecanismos para la selección de proteínas a degradar es: La identificación del aa C-terminal. La identificación del aa N-terminal. La presencia de los dominios de muerte DD. La presencia de los dominios DED (Death efector domain). La presencia de abundante restos R-internos.

La función de los puentes disulfuro intracatenarios en una proteína es fundamentalmente: Promover el plegamiento 3D de esa cadena. Promover el paso de la proteína por el R. endoplásmico. Evitar el paso de la proteínas por el R. endoplásmico. Evitar el desplegamiento espontáneo de esa cadena. Promover la O-glicosilación de la proteína.

Todas las funciones desempeñadas por proteínas, ya sean estructurales, enzimáticas, inmunológicas, de transporte etc..., de basan en el mismo mecanismo básico: Su unión estereoespecífica a otra macromolécula o biomolécula pequeña, mediante una red de enlaces débiles en una superficie complementaria de su pareja de unión. Su capacidad de generar una actividad catalítica y cambiar la disposición de enlaces covalentes de sus dianas. Su composición a base de los 20 aa, cada uno con una cadena lateral diferente, lo que permite adaptarse a cada pareja de unión. Su capacidad de cambiar de conformación de forma reversible. Su capacidad de plegarse y desplegarse de forma reversible, adaptándose a las necesidades del entorno.

Una señal que regula la expresión génica por inhibición de la iniciación de la traducción es: LA fosforilación de EF-Tu en eucariotas. Unión de IRE-BP a secuencias AUUUA de la cola poli A de un mensajero. Unión de IRE-BP a elementos IRE en la zona 3' UTR de un mRNA. Unión de aconitasa a elementos Re en la zona 5' UTR de un mRNA. Fosforilación de eIF4E-BP por mTOR.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en un tejido por un tipo celular y tiene acciones en el mismo tejido mediadas por receptores en otros tipos celulares puede describirse típicamente como un mecanismo: Neurocrino. Autocrino. Paracrino. Exocrino. Endocrino.

Las proteínas SGLT permiten el cotransporte de Na⁺ y glucosa través de la membrana plasmática. Na⁺ es un ión cargado, mientras que la glucosa no tiene carga. Esta diferencia es esencial para explicar: Que el gradiente de glucosa puede ser bastante mayor que el gradiente de concentración de Na⁺. Que se trate de simporte y no un antiporte. Que se trate de un transporte pasivo y no activo. Que el gradiente de glucosa sea bastante menor que el gradiente de concentración de Na⁺. Que se trate de un transporte activo y no pasivo.

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