CAP 4. Estructura de las proteínas

Son las uniones amida entre un grupo a-carboxilo de un aminoácidon y el a-amino de otro. Enlaces iónicos. Puentes de hidrógeno. Enlaces peptídicos.

Selecciona las características de una ESTRUCTURA PRIMARIA: Compuesto por 2 cadenas polipeptidicas. Define estructura central de la proteína. Es una estructura lineal. Define la estructura terciaria. Predomina un enlace peptídico. Predominan los puentes de hidrógeno.

Une correctamente las ESTRUCTURAS SECUNDARIAS: Hélices alpha. Láminas beta.

Son los principales aminoácidos que conforman a los GIROS BETA. Prolina y glicina. Prolina y glutamina. Cisteína y metionina. Prolina y cisteína.

Forman la región central de los aminoácidos y se les llama MOTIVOS. Estructura supersecundaria. Estructura terciaria. Estructura secundaria. Estructura cuaternaria.

Son las características de una ESTRUCTURA TERCIARIA: Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Enlaces disulfuro. Enlaces enzimaticos. Interacciones hidrófobas. Grupos sulfihidrilos. Puentes de agua.

Es la unidad funcional, estructural, fundamental y tridimensional de los polipéptidos. Dominios. Estructura supersecundaria. Enantiómeros.

Misma función pero estructura diferente. Isoformas. Isoenzimas. Isómeros.

Efecto que causa una desorganización en la proteína hasta llegar a ser lineal por lo cual puede reorganizarse. Desnaturalización. Degradación de proteínas. Plegamiento erróneo.

Son importantes para mantener la proteína y así facilitar el plegamiento estabilizando regiones hidrófobas. Enzimas. Chaperonas. Puentes de hidrógeno. Dominios.

La enfermedad de alzheimer se provoca por un mal plegamiento en la: proteína a-amiloide. proteína a-amilolina. proteína b-amiloide. proteína b-amilolina.

Agente causal de las encefalopatías espongiformes. Priones. Dominios. Desnaturalización.

La forma tridimensional de la cadena plegada se define como estructura proteica: Primaria. Cuaternaria. Terciaria. Dominios.

En las proteínas que se encuentran en soluciones acuosas, las cadenas laterales de aminoácidos apolares como la isoleucina tienden a permanecer en: En el exterior de la proteína. En el interior de la proteína. En medio de la proteína.