Cuestionario sobre Enzimas y Catálisis

¿Qué son las enzimas?. Moléculas sintetizadas en la célula que ralentizan las reacciones biológicas. Moléculas sintetizadas en la célula que aceleran de forma específica y eficiente las reacciones biológicas. Catalizadores químicos que disminuyen la velocidad de las reacciones. Sustancias inertes que participan en las reacciones biológicas.

¿Qué tipo de reacción catalizan las oxidorreductasas?. Catalizan reacciones de transferencia de grupos químicos. Catalizan reacciones de oxidación y reducción. Hidrolizan enlaces. Forman enlaces C-C.

¿Qué son los cofactores?. Son secuencias de aminoácidos que codifican proteínas. Son sustancias orgánicas que siempre activan a las enzimas. Son sustancias metálicas u orgánicas necesarias para la actividad enzimática. Son sinónimos de coenzimas.

¿Dónde se une el sustrato a la enzima?. Es la parte de la enzima que se une al cofactor. Es la región de la enzima donde se une el sustrato. Es una región hidrofóbica que acelera la reacción. Es un sitio donde se produce la inhibición enzimática.

¿Qué es el estado de transición?. Es el estado de menor energía en una reacción. Es una estructura intermedia inestable donde los sustratos se transforman en productos. Es la forma activa de la enzima. Es la unión del sustrato al centro activo.

¿Cómo afectan las enzimas a la energía de activación?. Aumentan la energía de activación. Disminuyen la energía de activación. Aumentan la energía libre de Gibbs. No afectan la energía de activación.

¿Qué explica el modelo llave-cerradura?. Explica la eficiencia de la reacción. Explica la especificidad enzima-sustrato. Describe el ajuste inducido. Considera que la enzima es flexible.

¿Qué propone el modelo de ajuste inducido?. La enzima no cambia su conformación. La enzima cambia su conformación al unirse al sustrato. La enzima es rígida. No involucra el centro activo.

¿Cuáles son los factores que ayudan a estabilizar y acelerar la reacción en una reacción enzimática?. Solo la formación de enlaces covalentes. La orientación incorrecta del sustrato. Las interacciones covalentes y la ausencia de interacciones no covalentes. La orientación correcta del sustrato, las interacciones no covalentes y la compensación de estados inestables.

¿Qué estudia la cinética enzimática?. Estudia la estructura de las enzimas. Estudia la velocidad de reacción y los factores que la afectan. Se enfoca en la síntesis de proteínas. Analiza la estabilidad de la enzima en diferentes condiciones.

¿Qué es la velocidad máxima (Vmax)?. La velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es baja. La velocidad de la reacción cuando todas las enzimas están saturadas. La velocidad de la reacción sin enzima. La velocidad de la reacción en el equilibrio.

¿Qué representa la Km?. Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad es máxima. Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de la Vmax. Es la concentración de enzima. Es la velocidad de la reacción en ausencia de sustrato.

¿Qué describe la ecuación de Michaelis-Menten?. Describe la estructura de la enzima. Describe la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato. Describe la inhibición enzimática. Describe la catálisis por iones metálicos.

¿Cómo se calcula la eficiencia catalítica?. La concentración de la enzima. La relación Vmax/Km. La relación kcat/Km. La afinidad enzima-sustrato.

¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?. Disminuye la velocidad de reacción. Aumenta la velocidad de reacción hasta un punto óptimo, luego disminuye. No afecta la velocidad de reacción. Acelera la reacción de forma lineal.

¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?. No afecta la actividad enzimática. Aumenta la velocidad de reacción de forma lineal. Afecta la estructura y la carga de la enzima, influyendo en su actividad. Solo afecta a las enzimas que trabajan en medios ácidos.

¿Cómo afecta la concentración del sustrato a la velocidad de reacción?. Siempre disminuye la velocidad de reacción. Aumenta la velocidad de reacción de forma lineal. Aumenta la velocidad de reacción hasta que la enzima se satura. No afecta la velocidad de reacción.

¿Cómo pueden afectar los inhibidores a las enzimas?. Aumentan la velocidad de reacción. No afectan la actividad enzimática. Pueden aumentar o disminuir la actividad enzimática. Siempre disminuyen la actividad enzimática.

¿Qué son las enzimas alostéricas?. Solo tienen un sitio de unión para el sustrato. Tienen sitios adicionales para los moduladores. No se ven afectadas por los moduladores. Siempre son inhibidas por los moduladores.

¿Qué es la retroinhibición?. El producto final de la ruta estimula la primera enzima. El sustrato inhibe la primera enzima. El producto final de la ruta inhibe la primera enzima. No se relaciona con la regulación enzimática.

¿Cómo se soluciona la inhibición competitiva?. No se puede solucionar. Aumentando la concentración de inhibidor. Aumentando la concentración de sustrato. Cambiando la temperatura.

¿Dónde se une el inhibidor en la inhibición no competitiva?. El inhibidor se une al sitio activo. El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo. La Km cambia pero la Vmax no. El inhibidor no afecta la actividad enzimática.

¿Dónde se une el inhibidor en la inhibición acompetitiva?. El inhibidor se une al sitio activo. El inhibidor se une al sitio alostérico. El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato. El inhibidor no afecta la actividad enzimática.

¿Cómo se regula la actividad enzimática?. Cambios en la concentración de sustrato. Cambios en la temperatura. Modificación covalente de su estructura. Cambios en el pH.

¿Cómo afectan los moduladores a la afinidad enzima-sustrato en las enzimas alostéricas?. Los moduladores nunca afectan la afinidad. Los moduladores siempre disminuyen la afinidad. Los moduladores pueden aumentar o disminuir la afinidad. Solo el sustrato afecta la afinidad.

¿Qué representa la eficiencia catalítica kcat/Km?. Es la relación entre la velocidad máxima y la Km. Es la relación entre la constante de velocidad y la Km. Es la cantidad de enzima. Es la concentración de sustrato.