Cuestionario sobre Estructura y Función de las Proteínas

¿Qué es la estructura primaria de una proteína?. La disposición tridimensional de la proteína. La secuencia lineal de aminoácidos. Las interacciones entre subunidades. La forma en que la proteína se pliega en el espacio.

¿Qué determina la estructura secundaria de una proteína?. La unión de varias cadenas polipeptídicas. Las interacciones entre aminoácidos próximos en la secuencia. El plegamiento general de la proteína. La presencia de grupos prostéticos.

¿Cuál es un ejemplo de estructura secundaria de una proteína?. La triple hélice del colágeno. La hélice alfa. La estructura de dominio. El núcleo hidrofóbico.

¿Qué es la estructura terciaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. La unión de múltiples cadenas polipeptídicas. La disposición tridimensional global de una sola cadena polipeptídica. Los enlaces covalentes entre residuos de aminoácidos.

¿Qué tipo de interacciones mantienen la estructura secundaria y terciaria de las proteínas?. Enlaces iónicos. Enlaces peptídicos. Interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrofóbicas). Enlaces glucosídicos.

¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos de una cadena. El plegamiento de una sola cadena polipeptídica. La disposición tridimensional de varias cadenas polipeptídicas asociadas. La presencia de grupos prostéticos.

¿Cuál es la función principal de la hemoglobina?. Estructura de tejidos. Transporte de oxígeno. Catálisis de reacciones. Defensa del organismo.

La desnaturalización de una proteína implica: La ruptura de enlaces peptídicos. La pérdida de su estructura tridimensional y función. La formación de enlaces disulfuro. La síntesis de nuevas cadenas polipeptídicas.

¿Qué causa la anemia falciforme?. Una mutación en el ADN que altera la estructura de la hemoglobina. Una deficiencia de hierro. Una infección viral. Un problema en la producción de colágeno.

¿Qué es un protómero en el contexto de las proteínas multiméricas?. Una subunidad individual de una proteína. La unidad de repetición estructural funcional en proteínas multiméricas. El grupo prostético de una proteína. Una proteína fibrosa.

¿Cuál es la característica principal de las proteínas fibrosas como el colágeno?. Forma esférica y solubilidad en agua. Presencia de múltiples estructuras secundarias. Una única estructura secundaria predominante y forma de hebras largas. Interacciones con ligandos específicos.

¿Qué papel juegan las interacciones hidrofóbicas en la estructura de las proteínas globulares?. Estabilizan la superficie exterior de la proteína. Ayudan a la proteína a interactuar con el agua. Empaquetan los residuos apolares en el interior, formando un núcleo hidrofóbico. Son responsables de la formación de puentes disulfuro.

¿Qué son los motivos o estructuras supersecundarias?. La secuencia completa de aminoácidos. Combinaciones de elementos de estructura secundaria con una disposición geométrica característica. La estructura tridimensional completa de una proteína. Los enlaces covalentes entre subunidades.

¿Por qué la prolina es un aminoácido poco frecuente en las hélices alfa?. Debido a su cadena lateral cíclica que causa un acodamiento. Porque no puede formar puentes de hidrógeno. Debido a su gran tamaño. Porque es un aminoácido ácido.

¿Qué son las 'láminas beta' (o hebras beta)?. Estructuras helicoidales. Regiones de la cadena polipeptídica que se disponen paralelamente y forman puentes de hidrógeno. El plegamiento completo de la proteína. La unión de subunidades.

¿Cuál es la función de los 'giros beta' en las proteínas?. Formar el núcleo hidrofóbico. Cambiar la dirección de la cadena polipeptídica en 180 grados. Estabilizar la estructura primaria. Unir moléculas de agua.

La estructura tridimensional característica de una proteína es indispensable para: Su solubilidad en agua. Su secuencia de aminoácidos. Su función específica. La síntesis de ADN.

¿Qué son las chaperonas?. Proteínas que transportan oxígeno. Proteínas que facilitan el plegamiento correcto de otras proteínas. Enzimas que digieren proteínas. Proteínas estructurales.

Las interacciones débiles que mantienen la estructura tridimensional de las proteínas incluyen: Solo puentes de hidrógeno. Solo interacciones hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas y fuerzas de Van der Waals. Solo enlaces peptídicos.

El colágeno es un ejemplo de: Proteína globular con estructura cuaternaria. Proteína fibrosa con función estructural. Proteína de transporte de gases. Enzima catalítica.

¿Qué es el grupo hemo en la hemoglobina?. Una subunidad proteica. Un grupo prostético no proteico que contiene hierro y se une al oxígeno. Un enlace covalente entre cadenas. Un residuo de aminoácido.

¿Qué provoca el efecto Bohr en la hemoglobina?. El aumento de la afinidad por el oxígeno en los pulmones. La liberación de oxígeno en los tejidos con bajo pH. La unión del monóxido de carbono. La formación de carboxihemoglobina.

¿Cuál es la diferencia principal entre la lisozima (globular) y el colágeno (fibrosa)?. La lisozima tiene estructura primaria, el colágeno estructura secundaria. La lisozima es soluble y tiene forma esférica, el colágeno es insoluble y forma hebras. La lisozima transporta oxígeno, el colágeno defiende del organismo. La lisozima usa enlaces peptídicos, el colágeno usa puentes disulfuro.

Los estudios de mutagénesis dirigida se utilizan para: Determinar la secuencia completa de ADN. Conocer el papel de aminoácidos específicos en la estructura y función de una proteína. Observar la estructura tridimensional de las proteínas mediante microscopía. Sintetizar proteínas artificialmente.

¿Qué son las inmunoglobulinas?. Proteínas estructurales del pelo. Proteínas de defensa que identifican y se unen a antígenos. Proteínas que transportan lípidos. Enzimas digestivas.

¿Por qué la glicina es importante en la estructura del colágeno?. Debido a su gran tamaño, que estabiliza las hebras. Porque su pequeña cadena lateral permite un empaquetamiento denso de las cadenas. Porque es el único aminoácido que puede formar puentes de hidrógeno. Debido a su carga positiva que atrae a las moléculas de agua.

La estructura de triple hélice del colágeno se estabiliza por: Enlaces disulfuro entre las cadenas. Puentes de hidrógeno entre las cadenas y entrecruzamientos covalentes. Interacciones hidrofóbicas en el exterior. Unión a moléculas de agua.

¿Qué es la renaturalización de una proteína?. El proceso de síntesis de una proteína. La desnaturalización de una proteína por calor. La recuperación de la conformación nativa y función tras ser desnaturalizada, si las condiciones lo permiten. La formación de agregados de proteínas.

Los dominios de una proteína son: La secuencia completa de aminoácidos. Partes de la cadena que pueden plegarse de forma independiente y suelen ser unidades funcionales. Las subunidades que forman una proteína multimérica. Los grupos prostéticos.

La principal causa de desnaturalización de una proteína es: La unión de ligandos. Cambios en el pH, temperatura o presencia de sales y disolventes apolares. La síntesis de novas cadenas proteicas. La formación de enlaces peptídicos.

¿Qué significa que una proteína tenga un 'núcleo hidrofóbico'?. Que sus residuos polares se agrupan en el interior. Que sus residuos apolares se agrupan en el interior para minimizar el contacto con el agua. Que la proteína es soluble en disolventes apolares. Que la proteína no puede formar enlaces de hidrógeno.

La estructura primaria de una proteína se determina por: La temperatura. La secuencia de aminoácidos. El pH del medio. La presencia de chaperonas.

¿Qué papel juega la histidina en la función de la hemoglobina?. Se une directamente al oxígeno. Facilita la unión y liberación de oxígeno y actúa como tampón de pH. Forma parte de la estructura cuaternaria. Causa la desnaturalización de la proteína.

Los 'telopéptidos' en el colágeno son: Las unidades repetitivas de glicina. Zonas terminales que carecen de la estructura de triple hélice y son importantes para la formación de fibrillas. Los enlaces covalentes entre las cadenas. Los grupos prostéticos.

¿Qué es la 'curva sigmoidea' al representar la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?. Indica una afinidad constante por el oxígeno. Muestra un efecto alostérico cooperativo donde la unión de una molécula de oxígeno aumenta la afinidad por las siguientes. Describe la unión irreversible del oxígeno. Representa la desnaturalización de la hemoglobina.

¿Por qué las proteínas de membrana a menudo tienen dominios transmembrana con estructura de hélice alfa?. Para interactuar con el interior acuoso de la célula. Para formar canales o transportadores que atraviesen la bicapa lipídica hidrofóbica. Para unirse a anticuerpos en la superficie celular. Para estabilizar la estructura primaria.

¿Qué son los 'epitopos' en un antígeno?. Las proteínas que forman el anticuerpo. Las pequeñas porciones de una molécula de antígeno que desencadenan la respuesta de anticuerpos. Las moléculas que transportan el antígeno. Los sitios de unión de la hemoglobina.

La hidroxiprolina y la hidroxilisina son importantes para: La función de transporte de oxígeno. La formación de la estructura de triple hélice y fibras de colágeno. La unión de antígenos por inmunoglobulinas. La catálisis de reacciones enzimáticas.

Los priones son proteínas que: Transportan oxígeno en la sangre. Actúan como agentes infecciosos al inducir el plegamiento incorrecto de otras proteínas. Forman la estructura principal del pelo. Catalizan la digestión de alimentos.

En la estructura de la hélice alfa, cada giro completo contiene aproximadamente: Dos residuos de aminoácidos. 3.6 residuos de aminoácidos. 10 residuos de aminoácidos. Cada residuo forma un giro completo.

¿Qué tipo de interacciones son responsables de la formación del núcleo hidrofóbico en proteínas globulares?. Puentes de hidrógeno. Interacciones iónicas. Interacciones hidrofóbicas (entre cadenas laterales apolares). Enlaces peptídicos.

La estructura cuaternaria de la hemoglobina se debe a la asociación de: Una sola cadena polipeptídica. Dos cadenas polipeptídicas (un dímero). Cuatro cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos beta). Cadenas de carbohidratos.

¿Cuál es la función de los residuos polares en la superficie de las proteínas globulares?. Formar el núcleo hidrofóbico. Interactuar con el entorno acuoso y estabilizar la proteína. Unirse a ligandos específicos. Proporcionar rigidez a la estructura.

Las proteínas de defensa que identifican y se unen a antígenos se llaman: Hemoglobinas. Colágenos. Inmunoglobulinas (anticuerpos). Queratínas.

El plegamiento de las proteínas en la célula es facilitado por unas proteínas denominadas: Proteasomas. Ribosomas. Chaperonas. Transcriptasas inversas.

¿Qué sustancia es un agente desnaturalizante común utilizado en laboratorio?. Glucosa. Urea o ion guanidinio. Cloruro de sodio (sal común). Agua destilada.

La estructura primaria determina las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. ¿Verdadero o Falso?. Verdadero. Falso.

¿Qué es un 'dominio' en el contexto de las proteínas de membrana?. La parte hidrofóbica de la membrana. Una región de la proteína que puede plegarse de forma independiente y tiene una función específica (extracelular, transmembrana o intracelular). Los carbohidratos unidos a la proteína. La estructura de hélice alfa.

Los 'puentes disulfuro' son enlaces covalentes que pueden estabilizar la estructura: Primaria. Secundaria. Terciaria y cuaternaria. Solo la estructura de la hélice alfa.

La principal función de las proteínas estructurales como el colágeno y la queratina es: Transportar gases. Actuar como enzimas. Proporcionar soporte y forma a las células y tejidos. Defender al organismo de patógenos.

El estudio de la estructura tridimensional de las proteínas es importante porque: Permite conocer su secuencia de aminoácidos. Es indispensable para entender su función específica. Explica la síntesis de ADN. Determina la solubilidad en agua.

¿Qué es el efecto cooperativo en la unión del oxígeno a la hemoglobina?. La unión del oxígeno a una cadena disminuye la afinidad por las otras. La unión del oxígeno a una cadena aumenta la afinidad de las otras cadenas por el oxígeno. La unión del oxígeno es irreversible. La hemoglobina solo puede unir una molécula de oxígeno a la vez.

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de proteína fibrosa?. Lisozima. Hemoglobina. Colágeno. Inmunoglobulina.

Las interacciones que mantienen la estructura de la lámina beta son principalmente: Enlaces covalentes. Puentes de hidrógeno entre hebras beta. Interacciones hidrofóbicas. Enlaces peptídicos.

La razón por la que los residuos apolares se agrupan en el interior de las proteínas globulares se debe a: La formación de puentes de hidrógeno. La repulsión de las cargas positivas. Maximizar las interacciones polares con el agua. Minimizar el contacto con las moléculas de agua (efecto hidrofóbico).