Las fuerzas que mantienen las estructuras secundaria y terciaria de las proteínas son débiles y a temperaturas fisiológicas hay suficiente energía para romperlas. VERDADERO FALSO.
La cadena lateral de los aminoácidos tiene una movilidad mayor que la cadena principal y esa movilidad es aún mayor en los aminoácidos que están ubicados en la superficie de la proteína. VERDADERO FALSO.
¿Qué sugiere el modelo del encaje inducido? Sugiere que una proteína sufre un cambio conformacional que es inducido justamente por la unión de un ligando. Que las proteínas adoptan una conformación nativa única y estable desde el inicio de su síntesis. Que las proteínas se pliegan espontáneamente sin la necesidad de interacciones específicas con otras moléculas. Que las proteínas cambian continuamente su estructura conformacional para adaptarse a diferentes entornos celulares.
¿Qué asume la teoría de le selección conformacional? Este modelo asume que las proteínas están en equilibrio entre muchas conformaciones diferentes denominadas sub-estados, entonces, una proteína puede ser descrita como un conjunto de conformaciones o sub-estados que son generalmente muy similares. Que las proteínas se pliegan espontáneamente sin la intervención de chaperonas o proteínas accesorias. Que las proteínas están predispuestas genéticamente para plegarse de manera específica y formar su estructura nativa. Que las proteínas seleccionan su estructura tridimensional en respuesta a señales ambientales específicas.
Según la teoría de selección conformacional, ¿Cómo ocurre la unión proteína-ligando? Ocurre con una de las muchas conformaciones preexistentes de la proteína con la que se cumpla que la unión sea energéticamente favorable. La proteína se pliega específicamente para adaptarse al ligando y facilitar su unión. La proteína y el ligando se unen de manera instantánea debido a la complementariedad perfecta entre sus estructuras. Ninguna es correcta.
Entre los movimientos mas rapido que involucran a una proteína, se encuentran: Las vibraciones intramoleculares de los dominios de las proteínas. Las fluctuaciones de las cadenas laterales de la proteína. Los movimientos aleatorios que involucran a la proteína como un todo. Las transiciones conformacionales en las proteínas, es decir, los movimientos que se producen en gran escala.
La dinámica del estado plegado de una proteína puede verse afectada por ciertos factores como la unión de un ligando, esto puede provocar: El desvío del equilibrio conformacional hacia ciertas conformaciones cambiando así el paisaje energético de la proteína. Que no se favorezca ningún estado conformacional de la proteína. Un desequilibrio en el estado nativo de la proteína, lo que provoca su pérdida de función. Ninguna es correcta.
¿Qué es el alosterismo o efecto alostérico? Un proceso de degradación de proteínas en el proteosoma mediante la acción de proteasas. Un fenómeno en el cual una proteína modifica su actividad en respuesta a la unión de un ligando en un sitio distinto al sitio activo. Un proceso en el cual una proteína cambia de estructura tridimensional en respuesta a cambios en el pH del entorno celular. Un tipo de unión reversible entre una proteína y su sustrato que conduce a cambios conformacionales en la proteína.
¿Qué importancia biológica tienen los cambios conformacionales inducidos térmicamente? Cambios en las propiedades de los sitios activos. Facilitan la difusión del sustrato a un sitio activo oculto. Amplifica fluctuaciones térmicas pequeñas que se pueden traducir en cambios conformacionales de gran amplitud. Toda son correctas.
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