Si la Km de una enzima es de 0.5 mM y su Vmax es de 2 mol/min entonces la gráfica 1/velocidad
versus 1/[sustrato] corta: Al eje "Y" en 2 y al eje "X" en -0.5 Al eje "Y" en -2 y al eje "X" en 0.5 Al eje "Y" en -0.5 y al eje "X" en 2 Al eje" en 0.5 y al eje "X" en -2.
La enzima en presencia del inhibidor perdería afinidad por el sustrato; el proceso es reversible si se procura el exceso de sustrato, que desplazaría totalmente al inhibidor. Las aseveraciones anteriores, son propias de que tipo de inhibición: Acompetitiva Competitiva No competitiva Irreversible.
Conforme la concentración de enzima es aumentada en un ensayo enzimático, la velocidad de la reacción química catalizada: Aumenta linealmente
Disminuye gradualmente.
Aumenta mientras no se alcance la saturación del sustrato.
Aumenta en forma exponencial.
La actividad de una enzima con 25 mM de su sustrato es de 100 pmol/min y en presencia de 0.05 mM de ese sustrato es de 50 mol/min. Cuando la actividad se mide con las concentraciones anteriores, pero en presencia de 1 mM de un inhibidor, las actividades obtenidas fueron 100 umol/min y 33.3 pmol/min. ¿De qué tipo de inhibidor se trata?: Competitivo Acompetitivo No competitivo Irreversible.
La glutamina sintetasa (GS) cataliza la siguiente reacción: L-Glu + NH3 + ATP ------GS-------> L-GIn + ADP + Pi
Cuando las concentraciones de NH3 y ATP son saturantes, la enzima manifiesta una cinética Michaeliana respecto al ácido glutámico. Sin embargo, cuando a un preparado enzimático se le añade L-Serina de modo que su concentración resulte ser 16 mM, se observa que tanto Km como Vmax disminuyen hasta alcanzar 1/3 del valor inicial. El tipo de inhibición ejerce la serina es: Acompetitivo Competitivo No competitivo Irreversible.
Un extracto celular se hace pasar por una columna de intercambio aniónico a pH 7.5 y se encuentra que en durante el lavado de la columna con un amortiguador sin sal a pH 7.5 eluye la actividad de un enzima que se desea estudiar. Cuando el mismo experimento se realiza a pH de 8.0 la actividad no se encuentra en el lavado sin sal, sino que sale con 0.1 mM de KCI. entonces: La proteina de interes se desnaturalizara a pH 8 en ausencia de sal. La resina no debe usarse a pH 7.5 porque se estropea La proteina de interes tiene un punto isoelectrico inferior a 8.0 y mayor a 7.5 El punto isoelectrico de la proteina es superior a 8.0.
En una reacción química catalizada por la tripsina que es una proteína que digiere proteínas se realizaron varias mediciones ve la velocidad de la reacción añadiendo cantidades crecientes de la enzima. Sin embargo, debido a que la enzima no estaba pura era necesario aumentar la cantidad de proteína de manera importante en cada en sayo. A fin de poder medir el efecto del aumento en la cantidad de tripsina, sin interferencia por los aumentos en la cantidad de proteína (sustrato), la estrategia más adecuada sería: (sugerencia, revise la ecuación de Michaelis-Menten y vea en qué condiciones puede la E responder a una cosa y no a otra) Hacer el experimento con dos proteínas distintas como sustratos. Realizar todas las medidas con cantidades muy elevadas de sustrato, aún a las concentraciones más bajas de enzima. Hacer el experimento a varias temperaturas. Realizar las medidas a tiempos muy cortos.
El componente estructural de las proteinas que hace la mayor contribucion a su absorcion optica a 280 nm es: Enlace peptidico Anillo indolico del triptofano Anillo fenolitico de 1 tirosina Anillo bencilico de la fenilalanina.
La inmovilización por adsorción tiene diversas metodologías, algunas de ellas son: Método estático, Método con mezclado y Método con carga eléctrica.
Método de empaque en columna, Método con mezclado y método de electroforesis.
Método con carga eléctrica, Método de empaque en columna y método de purificación.
Método utilizado para uso tecnológico, que permite tener a la enzima inmovilizarla y ahí mismo llevar a cabo el proceso enzimático sin necesidad de manipulación adicional con el soporte, de este método se conocen dos modificaciones. Método estático.
Método de empaque en columna.
Método con mezclado.
Es un tipo de inmovilización donde sus características importantes son su superficie de contacto, el tamaño del poro, su resistencia mecánica y su estabilidad química: Adsorción en un soporte insoluble
Inclusión en poros de gel
Inmovilización de enzimas con ayuda de membrana semipermeable.
Una gran cantidad de trabajos experimentales ha demostrado que sílice, silicatos, borosilicatos y aluminosilicatos, alúmina, Titania y otros óxidos son materiales de elección cuando se intenta: Inmovilización enzimática en soportes inorgánicos.
Inmovilización enzimática en micelas inversas.
Inmovilización física implica que la enzima se une al soporte de manera covalente. Verdadero Falso.
La metodologia de micelas inversas es un tipo de inmovilización para las enzimas. Verdadero Falso.
Para la inmovilización de una enzima a veces se hace necesario su modificación con grupos hidrofóbicos de esta manera se hace más fácil su unión a soportes hidrofílicos. Verdadero Falso.
La inmovilización en un soporte parcialmente modificado implica la introducción de un ión metálico unido fuertemente al soporte. Verdadero Falso.
En la inclusión en poros de gel, la enzima se mezcla primero a una solución acuosa de monómero después se lleva a cabo la polimerización, como resultado se forma un gel polimérico con la inclusión de la enzima en el. Verdadero Falso.
Los soportes para la inmovilización de enzimas deben presentar baja resistencia química y biológica resistencia mecánica e insuficiente capacidad de dejar pasar tanto sustrato como enzima, entre otros. Verdadero Falso.
En el sistema de micelas inversas el agua contenida es el fase mayoritaria, el solvente orgánico y la sustancia tensoactiva deben estar en concentraciones casi nulas. Verdadero Falso.
Ejemplos de soportes poliméricos orgánicos naturales, usados en la inmovilización de enzimas polisacáridos, proteicos y lipídicos. Verdadero Falso.
Los únicos componentes de un sistema de micelas inversas son el solvente orgánico y el agua. Verdadero Falso.
Inmovilización de enzimas es sinónimo de Biocatálisis, Biotecnología verde y Estabilización. Verdadero Falso.
Factores como pH, fuerza iónica, temperatura, tamaño de la enzima, permiten proponer un método de separación de enzimas de un extracto. Verdadero Falso.
Los mecanismos y métodos para la inmovilización covalente, centrándose en los enfoques de activación más extendidos, son glutaraldehido, divini sulfona, carbodimidas, carbonildiimidazol, cloruros de sulfonilo clorocarbonatos, N-hidroxisuccinimidas. Verdadero Falso.
La inmovilización de las enzimas modificadoras de la lignina (LME). se usan para la degradación decoloración o destoxificación de colorantes industriales y efluentes de aguas residuales industriales a base de colorantes. Verdadero Falso.
La inmovilización por adsorción tiene diversas metodologías, algunas de ellas son: Método estatico, Método con mezclado y Método con carga eléctrica Método de empaque en columna, Método con mezclado y método de electroforesis. Método con carga eléctrica, Método de empaque en columna y método de purificación.
El control por retroalimentación, representa un ahorro energético para la célula, esto es posible debido a que: Se impide la acumulación del producto final Se acumulan intermediarios Inhibe a todas las enzimas participantes en la ruta Se inhiben las rutas alternas.
En la modificación covalente de las enzimas como mecanismo de regulación la forma más común es: Sulfatación Fosforilación Acetilación Metilación.
En cinética bi-sustrato, si la concentración de un sustrato se mantiene constante, las variaciones en la velocidad debidas a la variación del segundo sustrato, siguen una cinética: De Michaelis-Menten Lineal De inhibición De desnaturalización.
Solo a nivel saturante del sustrato no variado el valor de Km y Vmax obtenidos reflejan Valores incorrectos Inhibición por sustrato No se pueden medir Valores reales.
Modelo que propone que la proteína puede existir en dos conformaciones, la forma T (tensa) con poca afinidad por el ligando y la forma R (relajada) con mucha afinidad. Modelo secuencial (Koshland, Nametry, Filmer) Modelo concertado (Monod. Wyman. Changeux) Modelo Michaelis-Menten Modelo propio.
Enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Holoenzima Apoenzima Proenzima Enzimas alostéricas.
Compuestos que generalmente son moléculas relacionadas con la vía metabólica que se está regulando por la actividad de una enzima dada; en muchos casos corresponden a productos de la vía. Cofactores Efectores Enzimas alostéricas Sitios activos.
La unión del oxígeno a la molécula de Hemoglobina, tiene características alostéricas, la curva de saturación de los sitios de unión a oxígeno de la hemoglobina, como función de la presión parcial de oxígeno en el medio presenta la siguiente característica: Se parece a la curva de Michaelis-Menten, sólo que su forma en más redondeada. Sigue un comportamiento hiperbólico. Es creciente, pero cuando el nivel de oxigeno satura los sitios de la enzima el nivel de ocupacion disminuye. Muestra un crecimiento muv lento al inicio, seguido de una subida abrupta en un rango pequeño de incremento de la presión parcial de oxígeno y al final vuelve a un crecimiento lento que
mente una meseta.
Una reacción bisustrato que sigue un mecanismo secuencial ordenado en un diagrama
doble recíproco: Solo cambia la pendiente Solo cambia el corte en ordenadas Cambian tanto la pendiente como el corte con ordenadas No es una recta.
En un diagrama de dobles recíprocos al representar la variación de la velocidad respecto a la concentración de sustrato cuando hay inhibición por sustrato. Solo cambia la pendiente Solo cambia el corte en ordenadas Cambian tanto la pendiente como el corte con ordenadas No es una recta.
El mecanismo ping-pong se refiere a reacciones enzimáticas con dos sustratos donde no hay formación de complejo terciario. Verdadero Falso.
Mecanismo secuencial ordenada, secuencial al azar y doble desplazamiento: formas de unión de dos sustratos a una enzima. Verdadero Falso.
Enzimas alostéricas: poseen múltiples subunidades, presentan una cinética sigmoidal, su actividad está regulada por efectores. Verdadero Falso.
Las isoenzimas o isozimas son diferentes proteínas con la misma actividad enzimática que se originan en diferentes tejidos y presentan un desplazamiento electroforético diferente. Verdadero Falso.
Las enzimas que no obedecen a la cinética de Michaelis-Menten presentan cinética hiperbólica. Verdadero Falso.
La inhibición por retroalimentación: el producto final de la serie de reacciones inhibe la primera reacción de la serie. Verdadero Falso.
El comportamiento de las enzimas alostéricas depende de los cambios de conformación al unirse con sustratos, inhibidores y activadores. Verdadero Falso.
La inhibición y la activación enzimáticas pueden constituir mecanismos de regulación. Verdadero Falso.
Las modificaciones covalentes son siempre reversibles, se adicionan grupos químicos. Verdadero Falso.
Los zimógenos o proenzimas son activados a través de modificaciones irreversibles que son catalizadas por otras enzimas. Verdadero Falso.
Los diferentes aminoácidos presentan un pH en el cuál, la solubilidad del mismo, es prácticamente inexistente, a dicho pH se le denomina "punto isoeléctrico" y normalmente viene definido como el pH al cual: Las proteinas son activas frente a un campo eléctrico. El poder amortiguador de la proteina es máximo. El número de cargas positivas es igual al número de cargas negativas Precipita la proteína.
El paso de glucosa 6-fosfato a glucosa requiere la acción enzimática de la: Glucosa oxidasa. Hexoquinasa. Glucoquinasa. Glucosa 6-fosfatasa.
Las enzimas se clasifican en base a diferentes parámetros. Un grupo en especial presenta la cualidad de encontrarse en el organismo en cantidad aproximadamente constante, que tipo de enzimas cumplen este requisito: Constitutivas Estructurales. Isomerasas. Transterencia.
En la inhibición enzimática reversible, y más concretamente la inhibición enzimática
competitiva ocurre: Que Vmáx permanece inalterada. La K m permanece invariable. a Vmáx es independiente de la concentración del sustrato Varía tanto la Vmáx como la Km.
La Km nos da una idea de la afinidad que tiene un enzima por el sustrato, y se cumple que: Varía con la concentración de la enzima. Depende de la Vmáx del producto. Depende de la concentración de enzima y sustrato. Es independiente de la concentración de la enzima.
La sustancia reacciona con la enzima en un punto distinto al centro activo, pero sólo en el caso de que ésta esté unida al sustrato formando el complejo ES; de esta forma impide que le enzima desarrolle su actividad catalítica. Las aseveraciones anteriores, son propias de qué tipo de cinética de inhibición: Acompetitiva Competitiva No competitivo Irreversible.
Una propiedad característica de prácticamente todos los aminoácidos es "la rotación de luz polarizada", consecuencia de la presencia en su estructura de un centro anomérico. Existe una excepción a esta característica que la presenta el aminoácido: Glicina. Prolina. Metionina. Valina.
Una de las características principales de los enzimas que les proporciona la cualidad de actuar como catalizadores es: Disminuir la energia de activación. Disminuir la energía libre de la reacción. Aumentan el nivel energético de los productos. Disminuyen el nivel energético de los reactivos.
Los grupos Acetil-CoA sintetizados, que posteriormente deben ser activados para la síntesis de ácidos grasos son sintetizados a partir de Citrato y CoA mediante el enzima: Isocitrato deshidrogenasa. Citrato liasa. Tiolasa. Transcetolasa.
Las proteínas se clasifican a atendiendo a sus diferentes funciones, algunas son de transporte, y concretamente una de las que se mencionan a continuación está involucrada en el transporte de hierro iónico, seleccione cuál: Serina Albúmina. Globulina. Transferrina.
Los diferentes inhibidores y su actuación en el metabolismo es muy diferente en relación a la Velocidad Máxima de reacción. Afinidad. En base a estos parámetros seleccione cuál de las siguientes situaciones se corresponde con un inhibidor competitivo. Aumenta la Vmax sin afectar a la Km. Disminuve la Vmax sin afectar a la Km. Disminuye tanto la Vmax como la Km. Aumenta la Km sin afectar a la Vmax.
La mioglobina, la cual contiene un grupo hemo con un átomo de hierro y cuya función es almacenar y transportar oxígeno, está clasificada dentro de: Cromoproteína. Lipoproteina. Fosfoproteína. Nucleoproteína.
Las proteínas presentan unas características determinadas, tanto estructuralmente como en relación con su composición. Seleccione cuál de las siguientes características no se corresponde con una de ellas: La conformación de las mismas es de hélice alfa. Determinan la conformación espacial de la proteina, la composición de aminoácidos define su posible conformación. Son siempre isómeros L. La composición de los diferentes aminoácidos determinará la estructura primaria de la proteina.
Una de las estructuras secundarias posibles que puede adoptar el ADN o secuencia de proteínas
es la a-hélice, la característica que no corresponde con esta estructura es: Es un tipo de estructura que se encuentra en las proteínas, siendo normalmente la estructura de la mayoría de ellas. La cantidad de Prolina y Glicina tienden a desestabilizar la hélice. Los enlaces intramoleculares de hidrógeno proporcionan estabilidad a la misma. La reducción al mínimo de las interacciones desfavorables del grupo R proporcionan estabilidad a dicha estructura secundaria.
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