Ensayos biotecnológicos, Tema 2

El primer paso para la extracción de proteínas de las células es la lisis celular. Existen para ello distintos métodos, la lisis osmótica es uno de ellos. ¿En qué consiste?. En someter las células a cambios muy bruscos de temperatura. En moler las células en un mortero con arena o alúmina. En someter a las células a vibraciones de ultrasonido. En sumergir las células en disoluciones hipotónicas.

En la purificación de proteínas por precipitación con sal, ¿qué provoca la precipitación?. La desnaturalización de la proteína. La ionización de la proteína. La bajada de pH. La deshidratación de la proteína.

¿Qué caracteriza un ensayo ELISA Sándwich "DAS"?. La primera etapa consiste en adicionar la muestra del antígeno a determinar. No pueden leerse directamente las placas en el lector, se necesita un colorante. Se necesitan dos anticuerpos distintos y específicos del antígeno buscado. Requiere un anti-anticuerpo conjugado con una enzima.

¿Qué disolución valorante se utiliza en el método Kjeldahl por valoración directa?. Ácido bórico. Amoníaco. Hidróxido de sodio. Ácido clorhídrico.

¿Qué componente necesita el tampón de extracción, si se quieren extraer proteínas componentes de membranas celulares?. Agente inhibidor de proteasas. Agente protector de proteínas. Detergente. Agente regulador de pH.

¿Qué método para la cuantificación de proteínas es el más sensible?. Método Biuret. Método Lowry. Método del ácido bicinconínico. Método Bradford.

¿Qué proteasa hidroliza por la izquierda de los aminoácidos aromáticos (en su fórmula poseen el anillo aromático)?. Tripsina. Aminopeptidasa. Pepsina. Quimotripsina.

¿Qué nombre recibe el conjunto de proteínas de un organismo?. Proteinoteca. Genoma. Peptidosoma. Proteoma.

¿Qué permite el método de Sanger?. La fragmentación por hidrólisis parcial de una proteína. La determinación del resto N-terminal de una proteína. La determinación de la secuencia de aminoácidos de la proteína. La determinación del resto C-terminal de una proteína.

Por centrifugación del homogenato se obtiene el extracto crudo de proteínas, en la centrifugación los componentes de la mezcla se separan en función de…. fluidez. viscosidad. coeficiente de sedimentación. densidad.

¿Qué caracteriza un ensayo ELISA indirecto?. Requiere un anti-anticuerpo conjugado con una enzima. La primera etapa es colocar la muestra del antígeno a determinar. Se necesitan dos anticuerpos distintos y específicos del antígeno buscado. No pueden leerse directamente las placas en el lector, se necesita un colorante.

Relacione el método de lisis celular con el tipo de célula: Célula animal. Célula bacteriana. Célula vegetal.

¿En qué se basan los ensayos inmunológicos?. En la especificidad de la unión antígeno-anticuerpo. En la capacidad del sistema inmunitario de producir anticuerpos. En la especificidad de la unión enzima-sustrato. En la precipitación por centrifugación de un complejo antígeno-anticuerpo.

¿Qué es el BLAST?. Un programa informático que nos permite conocer la secuencia de aminoácidos de una determinada proteína. Una herramienta informática que nos permite ver la estructura tridimensional de una proteína dada. Una base de datos primaria de proteínas. Un programa informático que nos permite comparar una secuencia de aminoácidos con las de las proteínas de su base de datos.

¿Qué caracteriza una NATIVE-PAGE?. Las proteínas multiméricas se separan en sus subunidades. Las proteínas se separan en función de la relación carga/masa. Permite calcular peso molecular de la proteína. Permite determinar el número de subunidades que posee la proteína.

En la purificación de proteínas por cromatografía en capa fina, ¿qué fenómeno hace que el eluyente ascienda, y arrastre los componentes de la muestra?. presión. gravedad. tensión superficial. capilaridad.

¿Qué permite el proceso de diálisis?. La extracción de las proteínas de las células. La separación de proteínas según su tamaño. La eliminación de restos celulares, del extracto proteico. La eliminación de impurezas pequeñas, como por ejemplo iones, del extracto proteico.

¿A qué longitud de onda absorbe el enlace peptídico de las proteínas?. 205 nm. 280 nm. 595 nm. 260 nm.

¿Qué tipo de cromatografía permite hallar el peso molecular aproximado de una proteína?. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de exclusión molecular. Cromatografía en fase reversa.

¿Qué permite la degradación de Edman?. La determinación de la masa molecular de la proteína. La determinación de la secuencia de aminoácidos de la proteína. La determinación del resto N-terminal de la proteína. La determinación de la función de la proteína.

¿Qué función tiene, el paso de bloqueo, en un ensayo western blot?. Favorecer la unión del antígeno al anticuerpo. Favorecer la unión de anticuerpos a la membrana. Evitar la unión no específica de anticuerpos a la membrana. Bloquear proteínas no específicas del antígeno.

¿A qué longitud de onda absorbe el complejo coloreado formado en el método Lowry, de cuantificación de proteínas?. 500 nm. 545 nm. 750 nm. 280 nm.

¿Qué permite el detergente SDS en una electroforesis SDS-PAGE?. La separación de las proteínas en función de su masa. Aumenta la carga eléctrica de las proteínas permitiendo un avance más rápido. Mejora la separación de las proteínas de peso molecular elevado. Separar proteínas de peso molecular parecido.

En la extracción y purificación de las proteínas suelen usarse disoluciones tamponadas, ¿cuál es su función?. Solubilizar la proteína y evitar su desnaturalización. Romper la membrana celular. Conseguir un determinado pH, en el cual la proteína sea soluble. Precipitar la proteína para su extracción.

¿Qué es el gel de poliacrilamida utilizado en la electroforesis?. Es una disolución tamponada de acrilamida. Es un sólido monomérico de acrilamida y bis-acrilamida. Es un gel de porosidad variable según la concentración de acrilamida. Es un gel de concentración constante de poliacrilamida.

La albúmina sérica bovina (BSA) es una proteína muy usada en biotecnología como estándar. Si quisiéramos conocer su secuencia, ¿a dónde podríamos recurrir?. A alguna herramienta informática tipo FASTA. A alguna herramienta informática tipo BLAST. A alguna base de datos como Genbank. A alguna base de datos primaria como UniProt.

La técnica de separación de proteínas por cromatografía, según su tamaño es la: Cromatografía de columna. Cromatografía de filtración en gel. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de afinidad.

¿Qué frase, referida al ensayo western blot, es correcta?. Es una técnica de electroforesis en placa para la separación de proteínas. Es una técnica que permite detectar proteínas. Se pasa la proteína desde una membrana inicial hasta un gel de poliacrilamida (blotting). No es un ensayo inmunológico ya que no requiere el uso de anticuerpos.

Entre los métodos de destrucción mecánica para la rotura celular no se encuentra: La rotura por cambio brusco de temperatura. La molienda con perlas de vidrio. La molienda con prensa. La sonicación.

¿En qué se basa la técnica denominada MALDI-TOF?. En la espectroscopía infrarroja. En la cromatografía iónica. En la espectrometría de masas. En la espectroscopía molecular.