ENZIMAS

Mencione lo falso respecto a las enzima: Estan constituidas en general por mas de una cadena polipeptidica. Pueden contener dos centros funcionales distintos, uno catalitico y otro regulador. Estan sujetas a un control regulador exclusivamente positivo. Poseen efectores que pueden ser coenzimas, sustratos o productos.

Caracteristicas de un inhibidor no competitivo reversible: Se afecta la Km. Se modifica la velocidad de la reaccion. Bloquean el sitio activo. Se unen unicamente a la enzima en su estado libre.

Mencione la errado acerca de las caracteristicas de los inhibidores competitivos: Bloquean el sitio activo de las enzimas libres. El inhbidor comparte una estructura similar quimica al sustrato. Afectan la velocidad de la reaccion enzimatica. Producen una disminucion del producto.

El poder catalitico de las enzimas es debido a: A que disminuye la energia libre de Gibs. Favorece los estados estacionarios. A que tiene gran afinidad al sustrato. A que tienen sitios alostericos la gran mayoria.

En una reaccion enzimatica, ¿de que depende la formacion del complejo ES?. Accesibilidad del sitio alosterico. Accesibilidad del sitio activo. De la Km. Todas las anteriores.

Señale lo incierto sobre las funciones de la Km (constante de M-M): Determina las caracteristicas funcionales de una enzima. Determina el grado de afinidad por el sustrato. Ayuda a saber el tipo de inhibicion que presenta. Ayuda a dismuir la energia de activacion.

Son caracteristicas de las reacciones catalizadas por enzimas: La concentración del sustrato será mayor que la enzima. La concentración del producto al inicio es insignificante. Paso limitante de la velocidad es la transformación del complejo ES en E+P. Sólo A y B son correctas.

Señale el grupo de enzimas que más abundan en la respiracion celular: Ligasas. Liasas. Tranferasas. Oxidoreduccion.

Estado conformacional de las proteinas en las que desarrollan dominios: Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario.

Parte vitaminica de la holoenzima Glu deshidrogenasa: Tetrahidrofolato. Fosfato de piridoxal. Nicotinamida adenosin difosfato oxidado. Tetrahidroxibiopterina.

Las enzimas desaceleran el rango de la reacción por el aumento de la energía libre de Gibbs; por lo tanto esto incrementa la posibilidad de la formación del producto. FALSO. VERDADERO.

Las enzimas aceleran el rango de la reacción por la disminución de la energia libre de Gibbs; por lo tanto esto incrementa la posibilidad de la formación del producto. FALSO. VERDADERO.

Caracteristica principal del modelo secuencial de las enzimas alostericas: Se basa en la estructura terciaria de las proteínas. Establece estados intermedios entre R y T. Explica el fenomeno de cooperatividad. Establece una relacion de secuencia oligomerica.

Son grupos de enzimas que catalizan la conversión de fructosa y galactosa a glucosas (cambian la conformación o estructura): Ligasas. Liasas. Isomerasas. Transferasas.

Enzima que interviene en la hidrólisis del argininosuccinato: CPS I. Argininosuccinato sintetasa. Argininosuccinato ligasa. Transcarbamilasa.

Enzima que interviene en la reacción entre la citrulina y el aspartato: CPS I. CPS II. Transcarbamilasa. Argininosuccinato sintetasa.

Señale el grupo de enzimas en el cual se necesita la ruptura de enlaces de alto contenido energetico. Ligasas. Liasas. Transferasas. Hidrolasas.

Es el sustrato de la ornitina transcarboimilasa, es: Ornitina y citrulina. Ornitina y argininosuccinato. Ornitina y fumarato. Ornitina y carbamilfosfato.

Metabolito intermedio del ciclo dela urea que se interconvierte en aspartato: Carbomoilfosfato. Ornitina. Citrulina. Arginina.

Es la parte opuesta a la apoenzima de la enzima serina hidroximetiltransferasa: Tetrahidrofolato. Tetradihidrobiopterina. Fosfato de piridoxal. NAD.

La ruptura de un enlace peptido lo lleva a cabo una enzima de clase: Oxido reduccion. Transferasas. Hidrolasas. Ligasas.

¿Qué modelo enzimatico es el más apegado a la realidad de la actividad de una enzima?. Modelo Fisher. Modelo de adaptacion inducido. Modelo llave y cerradura. Modelo de cooperatividad.

La enzima glucosiltransferasa cataliza el traspaso de los grupos químicos glucosídicos, a qué grupo de enzimas pertenece: Liasas. Transferasas. Oxidoreducción. Ligasas.

CO2 + H2O mediante AC (anhidrasa carbonica) origina H2CO3. Que componente enzimatico representa cada una de estas sustancias. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= Cofactor. H2O=cofactor, H2CO3= producto y AC= enzima. CO2= producto, H2CO3= enzima y AC= sustrato. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= enzima.

La precisión del complejo enzima-sustrato es el resultado de: La compleja estructura tridimensional de los sustratos. La compleja estructura multidimensional de la enzima y sustrato. La compleja estructura tridimensional de la proteína enzimática. Ninguna de las anteriores.

Señale cual de los siguientes enunciados es incorrectos acerca de las enzimas: La mayoría son ribozimas, las cuales en su constitución tienen la capacidad de acelerar millones de veces las reacciones termodinámicamente posibles. Dentro de sus características sobresalen su poder catalítico y especificidad. En esencia catalizan las reacciones mediante la estabilización de los estados de transición que son las especies químicas de energía más altas generadas por las reacciones. La mayoría de las reacciones en los sistemas biológicos no tiene lugar a velocidades perceptibles en ausencia de enzimas.

Son moléculas de bajo peso molecular, dializable, termoestable y no proteica, adherida de manera laxa, coenzima, y grupo prostético al estar íntimamente ligada: Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Coenzima.

Es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica peso molecular elevado, no dializable y termolábil. (papaína, tripsina, pepsina, etc.): Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Coenzima.

Son diversas y múltiples formas moleculares (estructura) de una enzima, responsables de catalizar la misma reacción. Apoenzima. Holoenzima. Cofactor. Coenzima.

El equilibrio de una reacción en presencia de enzima es: La cantidad de producto formado es distinto si el enzima está presente o no lo está. La concentración de P en equilibrio es 100 veces la de S, únicamente en presencia de la enzima. Se presenta el equilibrio más rápido en el tiempo. Todas las anteriores son correctas.

Para la sintesis de glutamato a traves de la transaminación se necestia una base de intercambio, la cual seria: NAD+. THF4. FAD+. PLP.

Cofactor necesario para la funcion de la CPS I: Zn. Mg. Mn. Cu.

La imagen respresenta una inhibicion enzimatica, ¿Cuàl?. Inhibiciòn Competitiva. Inhibiciòn no competitiva. Inhibiciòn anticompetitiva. Inhibiciòn irreversible.

Una persona que deseaba ir a esquiar en las montañas tomo un medicamento contra el mal de montaña. Se muestra una grafica del mecanismo del farmaco. ¿qué tipo de inhibidor se trata?. Irreversible. Competitivo. No competitivo. Alosterico.

El trazo representa la relacion entre la concentracion del sustrato y la velocidad de una sola enzima en ausencia (curva x) y en presencia (curva y) de un compuesto que fija alostericamente a la enzima. ¿En que forma cambian las constantes cineticas de la enzima en presencia del compuesto alosterico?. Km y Vmax ambas disminuyen. Km disminuye y la Vmax permanece igual. Km aumenta y Vmax disminuye. Km y Vmax ambas aumentan.

¿A que tipo de moleculas se unira el sitio activo de una enzima?. A. B. C. D.

Seleccione la letra de la opcion que se relaciona de manera mas cerca con la siguiente aseveracion. Este producto tiene una cadena lateral que participa en las interacciones electrostaticas: A. B. C. D.

Cual de los siguientes tipos de enlaces es covalente: Disulfuro. De van der waals. Hidrofobo. De hidrogeno.

Un paciente con daño hepaticopor alcohol tiene cambios profundos del estado mental provocados por acumulacion de NH4. La conversion de NH3, en urea es un ejemplo de cual de los siguientes tipos de regulacion: Negativa. Retroalimentacion. Prealimentacion. Compartimentacion.

Un paciente recibe omeprazol para una enfermedad por reflujo gastrico. EL omeprazol contiene un grupo sulfhidrilo libre que es critico para su mecanismo de accion. Este farmaco lo mas probable es que actua del siguiente modo: Reduce (redox) un sulfhifrilo ya existente en la bomba de protones intestinal. Reduce (redox) un sulfhifrilo ya existente en la bomba de protones gastrica. Forma un enlace disulfuro con una cisteina en la bomba de protones gastrica. Forma un enlace disulfuro con una metionina en la bomba de protones gastrica.