ENZIMAS

¿Qué son las enzimas?. Moléculas que almacenan energía. Proteínas estructurales del citoesqueleto. Catalizadores biológicos que aceleran reacciones químicas. Hormonas que regulan el metabolismo.

¿Qué es una holoenzima?. Una enzima sin cofactor. Una enzima activa formada por la proteína y su cofactor. Una enzima inactiva sin sustrato. Una enzima que funciona sin proteínas.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la especificidad enzimática es correcta?. Todas las enzimas catalizan cualquier tipo de reacción. Las enzimas reconocen específicamente sus sustratos y productos. La especificidad enzimática depende del pH, no de la estructura. Las enzimas son inespecíficas en condiciones fisiológicas.

¿Qué parámetro representa la afinidad de una enzima por su sustrato?. Vmax. pKa. KM. ΔG.

¿Qué indica un valor bajo de KM?. Baja eficiencia catalítica. Baja afinidad de la enzima por el sustrato. Alta afinidad de la enzima por el sustrato. Alta concentración de producto.

En el gráfico de Lineweaver-Burk, ¿qué representa la intersección con el eje Y?. KM. -1/KM. Vmax. 1/Vmax.

¿Qué tipo de inhibidor se une al sitio activo de la enzima y compite con el sustrato?. No competitivo. Competitivo. Irreversible. Alostérico.

¿Qué efecto tiene un inhibidor competitivo sobre la cinética enzimática?. Disminuye la Vmax. Aumenta la KM. Aumenta la Vmax. Disminuye la KM.

¿Qué tipo de regulación consiste en romper un enlace covalente para activar una enzima?. Inhibición competitiva. Retroalimentación. Corte proteolítico. Inhibición alostérica.

¿Qué nombre recibe una enzima inactiva que requiere un corte proteolítico para activarse?. Apoenzima. Zimógeno. Coenzima. Holoenzima.

¿Qué tipo de enlace se forma entre una enzima y su sustrato en el sitio activo?. Solo enlaces covalentes permanentes. Enlaces iónicos fuertes. Interacciones débiles como puentes de hidrógeno, van der Waals y electrostáticas. Enlaces peptídicos.

¿Qué ocurre en el estado de transición durante una reacción enzimática?. Se libera el producto. El sustrato se estabiliza mediante enlaces peptídicos. Las interacciones enzima-sustrato alcanzan su máxima intensidad. La enzima se vuelve irreversiblemente inactiva.

¿Qué función tiene la energía de fijación en una reacción catalizada por enzimas?. Disminuir la temperatura óptima. Elevar la constante de equilibrio. Proporcionar especificidad y facilitar la catálisis. Aumentar el volumen de reacción.

¿Qué tipo de cofactor puede tener una enzima?. Solo proteínas estructurales. Iones inorgánicos o coenzimas orgánicas. Vitaminas liposolubles exclusivamente. Ácidos nucleicos.

¿Qué tipo de inhibidor no se une al sitio activo, pero puede unirse a la enzima libre o al complejo ES?. Competitivo. No competitivo. Alostérico competitivo. Zimógeno.

¿Qué caracteriza a los inhibidores irreversibles?. Se unen débilmente a la enzima. Compiten con el sustrato y son fácilmente eliminables. Inactivan permanentemente la enzima. Actúan solo en pH ácido.

¿Qué tipo de regulación ocurre cuando el producto final de una vía inhibe una enzima que actúa al inicio?. Inhibición competitiva. Corte proteolítico. Retroalimentación (feedback) negativa. Modulación covalente.