Enzimas

¿Qué es una enzima?. Es una proteína catalizadora que aumenta la velocidad de una reacción. Es una proteína catalizadora que disminuye la velocidad de una reacción.

Los reactantes son denominados sustratos. Verdadero. Falso.

¿Cuántos nombres tiene una enzima?. Uno. Dos. Tres. Cuatro.

Oxireductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas, son ejemplos de nombres: recomendados. sistemáticos.

Sintetasa es una enzima que: Requiere ATP. No requiere ATP.

Sintasa es una enzima que: Requiere ATP. No requiere ATP.

Fosfatasa es una enzima que: Utiliza agua para retirar un grupo fosforilo. No utiliza agua para retirar un grupo fosforilo.

Fosforilasa es una enzima que: Usa ortofosfato (Pi) para romper un enlace y generar un grupo fosforilado. No usa ortofosfato (Pi) para romper un enlace y generar un grupo fosforilado.

Deshidrogenasa NAD+/FAD: Actúa como aceptor de electrones en una reacción redox. Actúa como dador de electrones una reacción redox.

Oxidasa actúa como: Aceptor de electrones en una reacción redox, sin incorporar oxigeno al sustrato. Donador de electrones en una reacción redox, sin incorporar oxígeno al sustrato.

Oxigenasa actúa como: Aceptador de electrones en una reacción redox, incorporando átomos de oxígeno al sustrato. Dador de electrones en una reacción redox, incorporando átomos de oxígeno al sustrato.

¿Cómo se denominan los ARN catalizadores?.

¿Qué es Kcat?. El número de recambio, o sea el número de moléculas de sustrato convertidas por molécula de enzima/seg. El número de catalizadores, o sea el número de enzimas usadas en el sustrato. El número de moléculas del sustrato mas el numero de enzimas.

¿Cómo se le denomina a la enzima activa con su componente no proteico?. Holoenzima. Apoenzima. Coenzima. Cofactor.

¿Cómo se denomina la enzima inactiva sin su componente proteico?. Holoenzima. Apoenzima. Cofactor. Coenzima.

Si la unidad no proteica unida a la enzima es un ion metálico, ¿Cómo se le denomina?. Holoenzima. Apoenzima. Cofactor. Coenzima.

¿Cómo se le denomina si es una molécula orgánica pequeña?. Holoenzima. Apoenzima. Cofactoe. Coenzima.

¿Qué es un cosustrato?. La enzima pequeña que se degrada antes de su función. La coenzima que se le une transitoriamente a una enzima. Es un tipo de enzima poco común.

¿Cómo se le denomina a la coenzima que esta asociada permanentemente a otra enzima?. Grupo prostético. Grupo funcional. Enzimas asociadas. Enzimas Co.

¿En que vitamina encontramos NAD+?. Niacina. Biotina. Ácido ascórbico. Ácido fólico. Vitamina A.

El FAD, que contiene riboflavina, ¿En qué vitamina lo encontramos?. Vitamina B2. Vitamina B1. Vitamina B6. Vitamina C.

¿Cómo se le denomina a la barrera que diferencia a los reactantes de los productos en una reacción enzimática?.

Entre menor es la energía libre de activación: Más rápida será la reacción. Más lenta será la reacción.

¿Qué es el sitio activo?. Es el pliegue de la proteína que se une con el sustrato. Es el momento en el que la velocidad de la reacción aumenta. Es el sitio donde se sintetiza la enzima.

Pasos para una reacción enzimática: El sustrato se pone en contacto con la enzima. (forma ES). La enzima lo dirige al estado de transición. Se acelera la velocidad por la conformación. Tenemos el producto.

Selecciona las opciones que afectan a la velocidad de una reacción enzimática: La cantidad de sustrato. El ph. La temperatura. La cantidad de agua. Nada afecta la velocidad enzimática.

Las enzimas alostéricas muestran una curva: Sigmoidea. Hiperbólica.

Las enzimas que siguen la cinética de Michaelis-Menten muestran una curva: Sigmoidea. Hiperbólica.

¿Cómo se expresa la velocidad de una reacción?. Número de moles/minuto. Número de moles/segundo. Número de moles. V=d/t.

La velocidad aumenta: Con el calor. Con el frío.

Entre más elevada la temperatura, mayor será la velocidad de la reacción. Cierto, entre más temperatura, más rápida será la reacción. Falso, entre más elevada la temperatura, más lenta será la reacción. Cierto, pero llega un punto en el que las temperaturas muy altas, disminuyen la velocidad de una reacción.

¿A qué temperatura se comienzan a desneutralizar las enzimas?. A los 41 grados. A los 38 grados. A los 100 grados. A los 60 grados. A los 58 grados.

¿Cuál es la temperatura óptima de las bacterias termófilas?. 70 grados centrigrados. 100 grados centigrados.

¿Porqué el ph afecta de que manera a las reacciones enzimáticas?. En ph alcalino es más lenta la reacción. En ph alcalino es más rápida la reacción.

La enzima se combina revesiblemente con el sustrato, lo que quiere decir que sigue funcionando terminando su reacción con su primer sustrato: VERDADERO. FALSO.

¿Qué representa la formula (K-1 - K2)/K1. La ecuación de Michaelis Menten. Porcentaje de sustrato.

¿Qué refleja una Km pequeña?. Una afinidad elevada del sustrato por la enzima. Una afinidad baja del sustrato por la enzima.

A bajas concentraciones de sustrato, Km es de: Primer orden, o sea proporcional a la cantidad de sustrato. Orden 0, constante e independiente de la concentración de sustrato.

¿A qué se le denomina inhibidor?. Cualquier sustancia que disminuya la velocidad de una reacción. Cualquier sustancia que detenga el proceso de una reacción. Cualquier sustancia que desintegre las enzimas. Cualquier sustancia que acelere la velocidad de una reacción.

Un inhibidor irreversible se une a la enzima con un enlace: Covalente. Ionico. Polar. Puente de hidrogeno.

¿Qué opción señala el tipo de inhibición competitiva?. Este tipo de inhibición se produce cuando el inhibidor intenta remplazar el lugar del sustrato. Se produce cuando el sustrato y el inhibidor se unen a distintos lugares de la enzima. Se produce cuando la velocidad intenta ser más rápida a comparación de otras enzimas de su misma clase. Se produce cuando hay competencia en la cantidad de enzimas trabajando en un sustrato.

Si se aumenta el sustrato en una inhibición competitiva, ¿Qué efecto se tiene sobre la velocidad máxima?. Aumentando (S) la reacción alcanza la Vmax. Aumentando (S) la reacción alcanza la Vmax después de sus primeras reacciones. Aumentando (S) la reacción varia sus proporciones de velocidades en cada reacción.

En un inhibidor competitivo se necesita ___ Km para alcanzar la mitad de la velocidad máxima: Más sustrato. Menos sustrato. La misma cantidad de sustrato. Más enzimas.

¿De qué síntesis se encarga la hidroximetilglutaril-CoA reductasa? (HMG-CoA reductasa). De la síntesis del colesterol. De la síntesis del grupo hemo. De la síntesis de las proteínas fibrosas. De nada en particular.

¿Qué sustancias inhiben la hidroximetilglutaril-CoA reductasa? (HMG-CoA reductasa?. Ambas. Atrovastatina. Pravastatina.

¿En qué clase de inhibidor la velocidad máxima disminuye?. Competitivo. No competitivo.

¿Qué fármaco inhibe irrevesiblemente la síntesis de prostaglandina y tromboxano?. Ácido acetilsalcílico. Captopril. Lisinopril. Enalapril.

¿Qué fármaco reduce la presión arteial bloqueando la enzima (ECA) que escinde la angiostina 1 para formar un potente vasoconstrictor angiostina 2?. Captopril. Enalapril. Lisinopril. Todas son correctas.

¿Que antibióticos inhiben las enzimas que intervienen en la síntesis de las paredes bacterianas?. Penicilina y amoxicilina. Aspirina. Captropril. Lisnopril.

Los efectores positivos aumentan la actividad enzimática: verdadero. falso.

Los efectores negativos disminuyen la actividad enzimática. verdadero. falso.

Las enzimas aslotéricas pueden afectar la afinidad de la enzima con el sustrato. Verdadero. Falso.

¿Cómo se le denomina al sustrato que actúa como efector?. Homotropo. Alostérico. Competitivo. Heterotropo.

¿Cómo se le llama a la familia de enzimas que se encargan de catalizadar las reacciones de fosforilación?. proteína cinasas. xanina oxidasa. acetil CoA.

¿Por qué enzimas son retirados los grupos fosfato de las enzimas fosforiladas?. fosfoproteinfosfatasas. xatina oxidasa. acetil CoA.

¿Cómo puede una célula afectar la cantidad de enzimas presentes en el sistema?. Alterando su velocidad de degradación o velocidad de síntesis. Alterando su afinidad a la enzima. No puede afectar la célula la presencia enzimática.

¿Qué puede indicar la presencia de una cantidad elevada de enzimas intracelulares en el plasma?. Una lesión tisular. Diabetes. Hipertensión.

Niveles elevados de la enzima alanina aminotransferasa en el hígado ¿Qué nos puede indicar?. Una lesión del tejido hepático. Una lesión del tejido cardiovascular. Una lesión del tejido pulmonar.

¿Qué es una isoenzima?. Son enzimas que catalizan una misma reacción pero no tienen las mismas propiedades físicas. Son enzimas que catalizan diferentes reacciones pero tienen las mismas propiedades físicas. Son enzimas únicas.

¿Qué enzima estará presente en concentraciones elevadas en un paciente que esta sufriendo un infarto miocardio?. cretaina cinasa (CK). alanina aminotransferasa (ALT). enzima convertidora de la angiostina (ECA).

Relaciona la isoforma con sus respectivos dímeros y el lugar donde están más presentes: CK1. CK2. CK3.

¿Qué proteína reguladora aparecerá en un paciente que acaba de sufrir un infarto miocardio?. Troponina T y troponina I; después de 4 a 6 horas del infarto. Tropinina I solamente; despues de 4 a 6 horas del infarto. Troponina T solamente; después de 4 a 6 horas del infarto.

La ADH precisa dinucleótido de nicotinamida y adenina oxidado (NAD+) para su actividad catalitica. En la reacción catalizada por la ADH, un alcohol es oxidado a aldehído conforme el NAD+ es reduccido a NADH y se disocia de la enzima. El NAD+ funciona como un/una: Apoenzima. Coenzima-cosustrato. Coenzima-grupo prostético. Cofactor. Elector heterótropo.