Enzimas
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Título del Test:![]() Enzimas Descripción: Basado en en libro Bioquimica de Ferrier |




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Que sufijo tienen los nombres utilizados con mas frecuencia para las enzimas?. Asa. Ina. Ato. Ninguna de las anteriores. En cuantas clases se dividen las enzimas?. 3. 6. 4. 8. Menciona lo falso acerca de las enzimas. Son proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de una reacción química. Se consumen durante la reacción que catalizan. Pueden tener uno o mas sitios activos. Tienen alta especificidad. Todas las enzimas son proteínas. Verdadero. Falso. En que complejo se convierte el ES después de la catálisis. EP. EE. SE. EQ. Enzima activa con su componente no proteico. Holoenzima. Apoenzima. Cofactor. Coenzimas. Enzima inactiva sin su mitad no proteica. Holoenzima. Apoenzima. Cofactor. Coenzima. Es la porción no proteica de una enzima, por ejemplo un ion metálico como el Zn2+ o el Fe2+. Cofactor. Coenzima. Cosustrato. Todas las anteriores. Es una molécula orgánica pequeña que complementa a una enzima. Cofactor. Coenzima. Holoenzima. Grupo protetico. Son las coenzimas que solo se asocian transitoriamente con una enzima. Cosustratos. Apoenzimas. Grupo prostetico. Cofactor. Si la coenzima esta asociada permanentemente con la enzima y vuelve a su forma original se denomina. Grupo prostetico. Cofactor. Cosustrato. Apoenzima. Las coenzimas normalmente las producen. Las vitaminas. Las glicoproteinas. Los polisacáridos. Los glucosaminoglucanos. Menciona lo falso acerca del mecanismo de acción de las enzimas. La enzima proporciona una vía de reacción alternativa. Su sitio activo facilita químicamente la catálisis. Proporcionan una mayor energía libre de activación que una reacción no catalizada. No hay respuestas falsas. Durante la reacción enzimática el pico de energía libre se sitúa durante el estado. A) Final. B) De transición. C) Inicial. Solo C es correcta. La enzima cambia la energía libre de los reactante y de los productos, pero no cambia el equilibrio de la reaccion. Verdadero. Falso. Acerca de los Sitios Activos de las enzimas, menciona el excepto. Es un receptáculo pasivo para la unión del sustrato. Es una maquina que emplea mecanismos químicos para facilitar la conversión del sustrato en producto. Actúa como plantilla molecular flexible que enlaza el sustrato. No hay excepto. Factores que influyen en la velocidad de reacción en las enzimas. Temperatura. pH. Concentración de sustrato. Todas son correctas. 1.La tasa de velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente aumenta con la concentración del sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima 2.La velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta llegar a una velocidad máxima 3.La concentración de portones (H+) afecta la velocidad de reacciones enzimáticas. 1.Verdadero 2.Verdadero 3.Verdadero. 1.Falso 2.Falso 3.Falso. 1.Verdadero 2.Veradero 3.Falso. 1.Falso 2.Verdadero 3. Verdadero. La Km (constante de Michaelis) refleja: La afinidad de la enzima por el sustrato. La afinidad del sustrato por el sitio activo. La afinidad del cofactor por la enzima. Todas excepto la del cofactor. Acerca de una Km (Constante de Michaelis) pequeña, menciona el excepto. Tiene una afinidad elevada de la enzima por el sustrato. La afinidad de la enzima por el sustrato se encuentra disminuida. Necesidad de bajas concentraciones de sustrato para saturar la mitad de la enzima. No hay excepto. Refleja una baja afinidad de la enzima por el sustrato. Una Km grande. Una Km pequeña. Pequeñas concentraciones de sustrato. Ninguna es correcta. Ordena los pasos del modelo de reacción enzimática. 1. 2. 3. En el alosterismo, cuando el propio sustrato actúa como efector se denomina. Homotropos. Heterotropos. Alosterico positivo. Ninguna es correcta. Las reacciones de fosforilacion son catalizadas por una familia de enzimas denominadas proteínas: A) Fosfatasas. B) Quinasas. C) Cinasas. Solo B y C son correctas. La inhibicion competitiva aumenta la. Km. Vmax. Catalisis enzimatica. Union del sustrato por la enzima. La inhibición no competitiva reduce. La Km. La Vmax. La integridad de la enzima. Ninguna de las anteriores. Los efectores alostericos pueden ser. Positivos. Negativos. Ninguna es correcta. Todas son correctas. |