Enzimas

Catalizan las reacciones de oxidación-reducción. Oxidorreductasas. Hidrolasas. Isomerasas.

¿A qué clase pertenecen las oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas?. Oxidorreductasa. Ligasas. Transferasas.

Catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. Transferasas. Liasas. Ligasas.

Este grupo incluye las cinasas. Transferasas. Oxidorreductasas. Ligasas.

Son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. Hidrolasas. Ligasas. Transferasas.

¿A qué clase pertenecen, aldolasas, carboxilasas y tiolasas?. Liasas. Hidrolasas. Ligasas.

Catalizan la lisis de un sustrato, rompen enlaces C-C, C-S y ciertos C-N. Liasas. Hidrolasas. Transferasas.

Catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula. Isomerasas. Liasas. Ligasas.

¿A qué clase pertenecen las racemasas y mutasas?. Isomerasas. Ligasas. Transferasas.

Catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan energía. Ligasas. Liasas. Transferasas.

Son usualmente llamadas sintetasas. Ligasas. Liasas. Transferasas.

La mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas. Oxidorreductasas. Hidrolasas. Transferasas.

Son usualmente llamadas sintasas. Liasa. Ligasa. Transferasa.

Ecuación de Michaelis-Menten Vo= Vmáx+[S]/ Km[S]. Falso. Cierto.

Bajo estas condiciones experimentales hay cantidades suficientes de moléculas de sustrato para que cada molécula de enzima se una a una molécula de sustrato y forme un complejo ES; a esta condición se le llama. Saturación. Estado de transición.

Une al inhibidor con el efecto que tiene. Competitivo. Acompetitivo. No competitivo.

El inhibidor sólo se puede unir a moléculas de enzima libre que no estén unidas a sustrato alguno. Inhibición competitiva. Inhibición no competitiva. Inhibición acompetitiva.

Cuando un inhibidor competitivo se une con una molécula de enzima, una molécula de sustrato no puede unirse a esa molécula de enzima. Cierto. Falso.

Sólo se unen al ES y no a la enzima libre. Inhibidores acompetitivos. Inhibidores competitivos. Inhibidores no competitivos.

Se pueden unir a la E o al ES y formar complejos inactivos EI o ESI, respectivamente. Inhibidores no competitivos. Inhibidores competitivos. Inhibidores a competitivos.

La Km elevada de la enzima refleja una baja afinidad de la enzima para el sustrato. Cierto. Falso.

La Km reducida para la enzima refleja una alta afinidad de la enzima por el sustrato. Cierto. Falso.

Une a la enzima con su uso diagnóstico. AST. ALT. Amilasa. CK. GGT. LDH. Lipasa. Fosfatasa alcalina.

Une a la enzima con su tejido. AST. ALT. Amilasa. CK. GGT. LDH. Lipasa. Fosfatasa alcalina.

Une el modelo con sus autores. Emil Fisher. Koshland Jr. Michaelis- Menten.

Compuestos no proteínicos, cuya presencia es necesaria para que la enzima sea activa, pueden ser iones metálicos. Cofactor. Apoenzima. Coenzima.

Es una pequeña molécula que se une a una enzima y que esencial para su actividad, pero que no sufre una alteración permanente en la reacción.No proteica. Coenzimas. Cofactor. Apoenzima.