ESIP

Clasificación de las enzimas. oxidoreductasas. transferasas. hidrolasas. liasas. isomerasas. ligasas(sintetasas).

Número de clasificación de las enzimas. oxidoreductasas. transferasas. hidrolasas. liasas. isomerasas. ligasas(sintetasas).

Propiedades de las enzimas. Son solo proteínas simples. Actúan como biocatalizadores en las reacciones bioquímicas. Son solo proteínas conjugadas. Son proteínas simples y conjugadas. Actúan como reserva energética. Actúan como desnaturalizantes.

Propiedades de las enzimas. Son Moléculas reutilizables. Son Moléculas no reutilizables. Son estables. Son inestables. Deben reemplazarse constantemente. No se reemplazan.

Propiedades de las enzimas. Sujetas a la desnaturalización. Catalizadores específicos para el tipo de reacción. Catalizadores inespecíficos para el tipo de reacción. Catalizadores específicos para los compuestos sobre los que actúan. Catalizadores inespecíficos para los compuestos sobre los que actúan. Sujetas a la hidrolización.

¿Qué tipo de eficacia catalítica tienen las enzimas?. Alta eficacia catalítica al poder aumentar hasta millones de veces la velocidad de una reacción. Alta eficacia catalítica al poder aumentar hasta millones de veces la energía de una reacción. Baja eficacia catalítica al poder aumentar hasta millones de veces la velocidad de una reacción. Baja eficacia catalítica al poder aumentar hasta millones de veces la energía de una reacción.

Propiedades de las enzimas. saturables. recuperan su estado inicial tras cada ciclo catalítico. insaturables. recuperan su estado inicial tras cada ciclo energético. su actividad puede ser regulada por mecanismo celulares. Su actividad no varía.

La actividad catalítica de una enzima varía en función de las necesidades _________de cada momento. de temperatura. metabólicas. celulares. estructurales.

Propiedades de las enzimas. Bajas concentraciones de sustrato. Altas concentraciones de sustrato.

Responsable de las propiedades catalíticas y de la especifidad de las enzimas. Sitio activo. Catalizador. Cofactor. Grupo prostético.

El sitio activo es la región específica de la enzima que es ocupada por el _______, que interacciona con la enzima mediante enlaces ______ . sustrato, débiles. sustrato, fuertes. cofactor, fuertes. cofactor, débiles.

En él ocurre la activación del sustrato y se realiza la reacción. Sitio activo. Catalizador. Cofactor. Grupo prostético.

La forma del centro activo es complementaria a la del sustrato. Llave-cerradura. Guante y la mano o teoría el ajuste inducido. Estado de transición.

Cambios en la forma de sustrato y el sitio activo inducidos por la formación del complejo enzima-sustrato. Llave-cerradura. Guante y la mano. Estado de transición.

El sitio activo enzimático no es complementario al sustrato o al producto. Llave-cerradura. Guante y la mano. Estado de transición.

características de las enzimas. eficacia. regulación. efecto de la temperatura y el pH.

Habilidad que tiene la enzima para discriminar o identificar uno de dos sustratos similares por lo que compiten entre sí para ser tomados por ella. Especificidad. Velocidad de renovación. Eficacia. Regulación.

Número de moléculas de sustrato que son transformadas en producto por una molécula de la enzima, por unidad de tiempo. Especificidad. Velocidad de renovación. Eficacia. Regulación.

Especificidad -2 Tipos de enzimas:

Nomenclatura. Glucosa + O2 🡪 Gluconato + H2O2. α-D-glucosa: oxigeno reductasa. glucosa oxidasa. EC 1.1.3.4.

enzimas. 4. Liasas. 5. Isomerasas. 6. Ligasas.

Elementos de una enzima funcional. enzima. coenzima. sustrato. productos de la reacción.

Indica los nombres del modelo. Modelo de Fisher. Llave y cerradura. Modelo de Koshland-Neet. Guante y mano.

Indica los nombres del modelo. Modelo de Fisher. Llave y cerradura. Modelo de Koshland-Neet. Guante y mano.

Las propiedades de ________ están íntimamente relacionados con su forma y, en consecuencia, con el tipo y la disposición de las cadenas laterales de _________presentes. el sitio activo, los aminoácidos. el sustrato, proteínas. enzima, sustratos. el cofactor, coenzimas.

dependen de la estructura terciaria de la molécula enzimática. La forma del centro activo. Las propiedades catalíticas de la enzima. Las cadenas laterales de enlaces débiles. Los residuos de aminoácidos reactivos. La forma de la enzima.

Sitio activo: Las cadenas de laterales deben proporcionar ___________ para enlazar al sustrato ----> Enlaces ______. puntos de unión, débiles. puntos de unión, fuertes. estructura quiral, débiles. puntos de quiral, fuertes.

¿A qué hace referencia la posibilidad de residuos de aminoácidos reactivos?. Sitio activo. Apoenzima. Haloenzima. Cofactor.

Componentes de una enzima. Grupo prostético. Apoenzima o apoproteína. Coenzima.

Holoenzima: Corresponde a la composición global de la enzima. Corresponde a la composición particular de la enzima. apoenzima más el grupo prostético. apoenzima más la coenzima. forma activa y completa de la enzima. apoenzima más el cofactor. Forma inactiva y completa de la enzima.

Cofactor (activadores): Cualquier componente químico adicional a la enzima requerida por esta para ser activa. Cualquier grupo químico adicional a la enzima requerida por esta para ser activa. Generalmente son uno o más iones inorgánicos. Generalmente son uno o más grupos de amidas. Inhibidores. Moléculas orgánicas complejas.

Ejemplos de moléculas orgánicas complejas usados como cofactor. coenzimas. derivados vitamínicos. haloenzima. apoenzima.

Haloenzima. 1. 2. 3. 4.

Tipos de enzimas. Isoenzimas. Zimógenos. Constitutivas. Inducibles.

Enzima: activación proteolítica. A. B. 1. 2.

Enzimas. Catalizador. Energía de activación. Estado de transición.

En algunos casos, el ____1____ adopta la conformación idónea sólo en presencia del ____2___. La unión del ___2___al ___1___ de la enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo de ____3____. 1-centro activo, 2-sustrato, 3-.ajuste inducido. 1-centro activo, 2-inhibidor, 3-.ajuste inducido. 1-centro activo, 2-sustrato, 3-.estado de transición. 1-centro activo, 2-inhibidor, 3-.estado de transición.

El ________conduce hacia el ________. A partir de este punto el sustrato pasa al producto o regresa al punto inicial. ajuste inducido, estado de transición. estado de transición, ajuste inducido. sustrato, estado de transición. estado de transición, sustrato.

Ecuación de una reacción enzimática. ES ---------> E+S E+P <------->.

Cinética enzimática. Estudia la velocidad con la que los sustratos cambian a productos bajo diferentes condiciones. Estudia la velocidad con la que los productos cambian a sustratos bajo diferentes condiciones. Estudia la rapidez con la que los sustratos cambian a productos bajo diferentes condiciones. Estudia la rapidez con la que los productos cambian a sustratos bajo diferentes condiciones.

Están formadas por una subunidad o cadena polipeptídica y al graficar su actividad producen una hipérbola, en función de la concentración del sustrato. Enzimas no alostéricas. Enzimas alostéricas. Enzimas funcional. Enzimas en general.

Enzimas no alostéricas. A concentraciones bajas, la velocidad aumenta con la concentración de este. La reacción es de primer orden. A concentraciones altas, la velocidad aumenta con la concentración de este. La reacción es de orden cero. A medida que la concentración de sustrato crece, la dependencia disminuye hasta que en concentraciones elevadas es prácticamente constante. Esta es una reacción de orden cero. A medida que la concentración de sustrato crece, la dependencia disminuye hasta que en concentraciones elevadas es prácticamente constante. Esta es una reacción de primer orden. A concentraciones bajas, la velocidad aumenta con la concentración de este. La reacción es de orden cero. A medida que la concentración de sustrato crece, la dependencia aumenta hasta que en concentraciones elevadas es prácticamente constante. Esta es una reacción de orden cero.

Características del modelo estacionario. Complejo ES crece inicialmente tras la mezcla de enzima y sustrato. Complejo ES decrece inicialmente tras la mezcla de enzima y sustrato. A medida que ES se acumula en el medio, crece también la velocidad de formación de producto. A medida que ES se acumula en el medio, crece también la concentración del producto. Se alcanza un estado estacionario donde la concentración ES permanece constante porque su velocidad de formación es igual a la suma de la velocidad de reacción que lo descomponen. Se alcanza un estado inducido donde la concentración ES varía porque su velocidad de formación es igual a la suma de la velocidad de reacción que lo descomponen.

Ecuación de Michaelis-Menten. V0= (Vmax[S])/(Km+[S]). V0= (Km+[S])/(Vmax[S]). explica la velocidad en función de la concentración del sustrato hasta un punto de saturación. explica la concentración del sustrato en función de la velocidad hasta un punto de saturación.

los dos parámetros que se utilizan para caracterizar la actividad de una enzima.

enzimas. Vmax. Km. kcat.

km. Km baja. Km alta.

La Eficacia o especificidad enzimática también es conocida como índice ________.

Valores grandes indican que la enzima se liga mas fácilmente y transforma más rápidamente a un determinado sustrato. Kcat/Km. Kcat. Km. Vmax.

pH optimo. Normalmente la actividad de una enzima es máxima alrededor de un valor de pH determinado. Normalmente la actividad de una enzima es minima alrededor de un valor de pH determinado. Normalmente la actividad de una enzima es máxima alrededor de un valor de sustrato determinado. Normalmente la actividad de una enzima es máxima alrededor de un valor de pH cualquiera.

La mayoría de las enzimas se desnaturalizan casi instantáneamente a ___°. 80. 70. 90. 100.

inhibición enzimática. Reversible. Irreversible.

inhibición anticompetitiva.

Inhibición competitiva. El inhibidor se parece al sustrato por lo que compite por el sitio activo limitando la formación del producto. El efecto desaparece al aumentar la concentración del sustrato. Km aumenta mientras que Vmax se mantiene. El inhibidor se parece al sustrato por lo que compite por el sitio activo aumentando la formación del producto. El efecto desaparece al disminuir la concentración del sustrato. Vmax aumenta mientras que Km se mantiene.

inhibicion competitiva, (componentes en orden E,S,I,P).

Inhibidores no competitivos (componentes en orden E,S,I,P).

Inhibidores no competitivos. El inhibidor se une a la enzima en un punto diferente al sitio de unión. Es posible la formación de EI y ESI. E y EI tienen la misma afinidad por el sustrato aunque disminuye la liberación del producto. (el sistema se comporta como si la concentración de la enzima hubiera disminuido. No se contrarresta al aumentar la concentración del sustrato. Km aumenta ligeramente (se mantiene) mientras que Vmax disminuye. El inhibidor se une a la enzima al mismo punto al sitio de unión. Es posible la formación de EI y ESI. E y EI tienen la misma afinidad por el sustrato e incrementa la liberación del producto. (el sistema se comporta como si la concentración de la enzima hubiera aumentado. Se contrarresta al aumentar la concentración del sustrato. Km disminuye ligeramente (se mantiene) mientras que Vmax aumenta.

Inhibidores acompetitivos. El inhibidor se une al ES prolongando la vida del complejo enzima sustrato. No se contrarresta al aumentar la concentración del sustrato. Tanto Vmax como Km aparecen disminuidas (La unión del inhibidor a la enzima aumenta la afinidad de esta por el sustrato dificultando la disociación. Por lo que impide la formación de producto). El inhibidor se une al ES prolongando la vida del complejo enzima inhibidor. Se contrarresta al aumentar la concentración del sustrato. Tanto Vmax como Km se mantienen (La unión del inhibidor a la enzima aumenta la afinidad de esta por el sustrato dificultando la disociación. Por lo que impide la formación de producto).

Enzimas alostéricas. Proteínas poliméricas. Proteínas monoméricas. En cada subunidad tiene tres sitios topológicamente y funcionalmente distintos: el sitio activo, el sitio inhibidor y el sitio alostérico. Enzimas homotropas. El sitio alostérico es de actividad catalítica, la unión a una molécula efectora o moduladora puede inhibir o estimular la actividad enzimática. En cada subunidad tiene dos sitios topológicamente y funcionalmente distintos: el sitio activo y el sitio alostérico. Enzimas heterótropas. El sitio alostérico carece de actividad catalítica, la unióna una molécula efectora o moduladora puede inhibir o estimular la actividad enzimática.

enzimas alostéricas. Sitio activo-Sustrato. Sitio alostérico-Moduladores. Sitio alostérico-Sustrato. Sitio activo-Inhibidor. Sitio activo-Producto.

Enzimas. A. B.

Alosterismo. Modelo concertado. Modelo Monod. La conformación de una subunidad influye en la estructura tridimensional de las demás y por lo tanto influirá en su afinidad por el sustrato y actividad catalítica. La conformación de una subunidad influye en la estructura tridimensional de las demás y por lo tanto influirá en su afinidad por el sustrato y sitio activo. En la proteína oligomérica cada monómero puede existir en dos estados conformacionales. En la proteína oligomérica cada monómero puede existir en tres estados conformacionales.

Regulación de la actividad enzimática. Además de participar como catalizadores las enzimas permiten regular su velocidad para adaptarla a las necesidades metabólicas del organismo. Además de participar como catalizadores las enzimas permiten regular su Ph para adaptarla a las necesidades metabólicas del organismo. Además de participar como catalizadores las enzimas permiten regular su temperatura para adaptarla a las necesidades metabólicas del organismo. Además de participar como catalizadores las enzimas permiten regular su velocidad para adaptarla a las necesidades alostéricas del organismo.

Regulación de la actividad enzimática. Regulación por efectores. Regulación Covalente.

Regulación Covalente. Fosforilación/ Desfosforilación. Metilación. Adenilación y ADP-ribosilación.