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TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESEEstructura de las proteinas

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Título del test:
Estructura de las proteinas

Descripción:
Primer parcial Bioquimica

Autor:
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Fecha de Creación:
24/02/2024

Categoría:
Universidad

Número preguntas: 16
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Temario:
Características de las proteínas Son cadenas polipeptídicas Están hechas de 50 o mas aminoácidos unidos por enlaces trans Tienen 4 niveles TODAS las proteínas tienen los 4 niveles Están hechas de 50 o mas aminoácidos unidos por enlaces peptídicos TODAS las proteínas tienen los 3 niveles.
Estructura primaria Es la secuencia lineal de Aminoácidos Su enlace característico es el peptídico Es el plegamiento que la cadena peptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrogeno Es la forma nativa, funcional y tridimensional de una proteína.
Características del enlace peptídico Covalente Tipo AMIDA Carácter parcial de doble enlace Es rígido, plano y de configuración TRANS Cuando se forma se libera 1 molécula de H2O NO covalente Tipo AMINO Es rígido, plano y de configuración CIS.
Características de: Estructura secundaria Es el plegamiento que la cadena peptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrogeno Existen 4 tipos de estructuras secundarias Hélice α Lámina β Giros β (dobleces β o giros inversos) Estructuras supersecundarias (motivos) Dominios Principales enlaces interacciones NO covalentes.
Características de: ESTRUCTURA TERCIARIA Forma nativa, funcional y tridimensional de las proteínas El enlace disulfuro (enlace covalente) se encarga de estabilizar esta estructura Dominios La estructura secundaria define su forma La estructura primaria define su forma Es neutra.
Características de: ESTRUCTURA CUATERNARIA Se compone de 2 o más dominios Se compone de 1 dominio 2 o más cadenas polipeptídicas funcionales Principales enlaces interacciones NO covalentes Principales enlaces interacciones covalentes.
Relaciona Enlace peptidico Dominios Enlace disulfuro Estructuras supersecundarias Chaperonas y Chaperoninas.
¿Qué pasa si se DESNATURALIZA una proteína? Pierde sus estructuras terciaria y secundaria, pierde su función Comienza la formación de la estructura cuaternaria Vuelve a su estructura Nativa .
¿Cómo es la desnaturalización de una proteína? Totalmente reversible Reversible pero en la mayoría de los casos es Irreversible Es irreversible Es eléctricamente estática y funcional.
¿En qué estructura esta contenida la info. necesaria para el plegamiento de una proteína? Secundaria Supersecundaria Primaria Terciaria Cuaternaria.
¿Que proteínas son las encargadas del correcto proceso de plegamiento? Chaperonas y Chaperoninas Isoniacida Hemoglobina Glucosa Láminas B.
¿Qué les pasa a las proteínas que se plegan mal? Se destruyen o almacenan Se reciclan Vuelven a su estructura Nativa.
¿Qué ocasiona el mal plegamiento de una proteína? Pérdida de función o función anormal de estas Demencia senil Parkinson Alzheimer hereditario.
Relaciona Parkinson Alzheimer Alzheimer hereditario Encefalopatías Espongiformes.
Los priones son... Particulas proteicas infecciosas Proteínas capaces de producir una enfermedad Agente causal de Encefalopatías Espongiformes Proteínas en su quinta estructura Coenzimas encargadas de la síntesis de a-cetoácidos.
Las prionosis se dan por un cambio estructural en las proteínas: PrPᶜ PrPˢᶜ.
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