Estructura de las proteinas

Características de las proteínas. Son cadenas polipeptídicas. Están hechas de 50 o mas aminoácidos unidos por enlaces trans. Tienen 4 niveles. TODAS las proteínas tienen los 4 niveles. Están hechas de 50 o mas aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. TODAS las proteínas tienen los 3 niveles.

Estructura primaria. Es la secuencia lineal de Aminoácidos. Su enlace característico es el peptídico. Es el plegamiento que la cadena peptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrogeno. Es la forma nativa, funcional y tridimensional de una proteína.

Características del enlace peptídico. Covalente. Tipo AMIDA. Carácter parcial de doble enlace. Es rígido, plano y de configuración TRANS. Cuando se forma se libera 1 molécula de H2O. NO covalente. Tipo AMINO. Es rígido, plano y de configuración CIS.

Características de: Estructura secundaria. Es el plegamiento que la cadena peptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrogeno. Existen 4 tipos de estructuras secundarias. Hélice α. Lámina β. Giros β (dobleces β o giros inversos). Estructuras supersecundarias (motivos). Dominios. Principales enlaces interacciones NO covalentes.

Características de: ESTRUCTURA TERCIARIA. Forma nativa, funcional y tridimensional de las proteínas. El enlace disulfuro (enlace covalente) se encarga de estabilizar esta estructura. Dominios. La estructura secundaria define su forma. La estructura primaria define su forma. Es neutra.

Características de: ESTRUCTURA CUATERNARIA. Se compone de 2 o más dominios. Se compone de 1 dominio. 2 o más cadenas polipeptídicas funcionales. Principales enlaces interacciones NO covalentes. Principales enlaces interacciones covalentes.

Relaciona. Enlace peptidico. Dominios. Enlace disulfuro. Estructuras supersecundarias. Chaperonas y Chaperoninas.

¿Qué pasa si se DESNATURALIZA una proteína?. Pierde sus estructuras terciaria y secundaria, pierde su función. Comienza la formación de la estructura cuaternaria. Vuelve a su estructura Nativa.

¿Cómo es la desnaturalización de una proteína?. Totalmente reversible. Reversible pero en la mayoría de los casos es Irreversible. Es irreversible. Es eléctricamente estática y funcional.

¿En qué estructura esta contenida la info. necesaria para el plegamiento de una proteína?. Secundaria. Supersecundaria. Primaria. Terciaria. Cuaternaria.

¿Que proteínas son las encargadas del correcto proceso de plegamiento?. Chaperonas y Chaperoninas. Isoniacida. Hemoglobina. Glucosa. Láminas B.

¿Qué les pasa a las proteínas que se plegan mal?. Se destruyen o almacenan. Se reciclan. Vuelven a su estructura Nativa.

¿Qué ocasiona el mal plegamiento de una proteína?. Pérdida de función o función anormal de estas. Demencia senil. Parkinson. Alzheimer hereditario.

Relaciona. Parkinson. Alzheimer. Alzheimer hereditario. Encefalopatías Espongiformes.

Los priones son... Particulas proteicas infecciosas. Proteínas capaces de producir una enfermedad. Agente causal de Encefalopatías Espongiformes. Proteínas en su quinta estructura. Coenzimas encargadas de la síntesis de a-cetoácidos.

Las prionosis se dan por un cambio estructural en las proteínas: PrPᶜ. PrPˢᶜ.