Estructura de las proteínas

Cuál estructura de las proteínas nos ayuda a comprender o entender a las enfermedades genéticas que causan las secuencias con errores de aminoacidos?. Primaria. secundaria. terciaria. cuartenaria.

Es la estructura tradicional de enlaces/puentes. Su mala estructura en la secuencia causa anomalías genéticas, Errores en los aminoacidos. Primaria. secundaria. terciaria. cuartenaria.

Nombra que tipo de estructura de la proteína es:

En las proteínas, los aminoácidos están unidos por que tipo de enlace?.

Cuáles son las condiciones que resisten los enlaces peptidicos que degradan las proteínas.

CIERTO O FALSO Al cocinar los alimentos desnaturalizamos las proteinas para facilitar su digestión.

Que se necesita para desnaturalizar una proteína. calor y urea. ácidos y bases fuertes. que se cocinen a temperaturas altas.

la unión de aminoacidos a través de enlaces peptídicos produce…. polipéptido. puentes de hidrogeno. Un residuo.

como se le denomina a cada aminoácido de un polipéptido ?. residuo. Grupos amino. amino libre.

Este es un ejemplo de una estructura:

Es una estructura espiral con esqueleto peptídico enrollado, empaquetado, y las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden hacia fuera del eje central. hélice a. espiral. lamina beta.

Es un ejemplo de proteína fibrosa común en los hélices alfa. Son en componente principal de tejidos, como el pelo y la piel. Queratina. biotina. cistina.

como esta establecida una hélice a?. Por enlaces peptidicos. puentes de hidrógeno. puentes de disulfuro.

Cuántos aminoácidos se necesitan para hacer una vuelta en una hélice a?. 3.6. 3.9. 3.3.

Qué aminoácido no es compatible con espiral de hélice alfa e inserta un retorcimiento en la cadena, la cual interfiere en la estructura helicoidal suave. Prolina. glutamato, aspartato,histidina, Lisina, arginina. triptófano, valina, isoleucina.

Éstos aminoácidos si están presentes en grandes cantidades, pueden interferir en la formación de la hélice alfa. Glutamato, aspartato, histidina, Lisina y arginina. triptofano, valina e isoleucina.

Este tipo de estructura secundaria tiene la apariencia como de una hoja doblada. Lámina beta. giros beta. Hélice a.

Éste tipo de estructura Invierte la dirección de una cadena polipeptidica, Y además, está compuesta por cuatro aminoácidos, uno de los cuales es la proteína. helice alfa. giros beta. lamina beta.

Éste aminoácido a menudo se encuentra en los giros beta y se estabilizan mediante la formación de puentes de hidrógeno y enlaces iónicos. Prolina. Lisina. glicina.

Este tipo de estructura es establecida debido a la cadena polipeptidica de la estructura primaria. Secundaria. cuartenaria. terciaria.

A cuántos aminoácidos equivale un dominio?. 100. 50. 120. 150.

Cómo se denomina qué es un dominio proteico. cómo la zona de la proteína donde hay más plegamientos. 1 U estructural y funcional tridimensional. Por ser una estructura en disolución, acuosa, compacta y con una densidad elevada.

La estructura tridimensional exclusiva de cada polipéptido Está determinada por. la secuencia de aminoacidos. cantidad de aminoacidos. por la forma en que interactúan.

son agentes desnaturalizantes de las proteinas: calor, disolventes orgánicos, ácidos y bases fuertes, detergentes y iones de metales pesados. frío, amoniaco, jugo gástrico y urea. calor, ácidos y bases débiles, urea,y detergentes.

Es un ejemplo de estructura cuartelaria de la proteína. Mioglobina. hemoglobia. oxigeno.

El mal plegamiento de la proteína puede producirse de manera espontánea o por una mutación en un gen concreto, la cual produce una proteína alterada. A esto, se le denomina: amiloidosis. chaperonas. Plegamiento anómalo.

El componente dominante de la placa de amiloide que se acomoda la enfermedad de Alzheimer es. Amiloide b. amiloide a.

Proteína relacionada como agente causal de la encefalopatias espongiformes transmisibles, es: amiloide B. Priónica. amiloidosis.

Enfermedad que se da comúnmente en humanos por la proteína priónica.