Examen Bioquimica

Las enzimas poseen las siguientes características excepto. Poseen un elevado grado de especificidad por su sustrato. Aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. Acelera la reacción al aumentar la energia de activacion. Pueden estar sujetas a regulación.

A que clase de enzimas pertenecen las fosfatasas. Oxidoreductasas. Transferasas. Hidrolasas. Liasas.

Clase de enzimas que catalizan transferencia de grupos dentro de una molecula. Hidrolasas. Liasas. Isomerasas. Ligasas.

Compuesto fuertemente unido a la enzima indispensable para su actividad. Grupo prostetico. Apoenzima. Coenzima. Holoenzima.

Características de las apoenzimas excepto. Alto peso molecular. Termolábil. Dializable.

Un complejo Enzima-Cofactor con actividad catalitica se denomina: Apoproteina. Coenzima. Apoenzima. Holoenzima.

Molécula que se une al sitio activo y es transformada por la enzima. Sustrato. Zimogeno. Apoenzima. Cofactor.

El modelo de ajuste inducido sugiere que. La estructura del sitio activo es estable no se modifica. El sustrato sufre un cambio conformacional, pero no la enzima. Hay menos afinidad de la enzima. El sitio activo adopta la conformación idónea solo en presencia del sustrato.

¿Cual de las siguientes afirmaciones es incorrecta para los inhibidores enzimáticos?. Los inhibidores reversibles no causan desnaturalizacion de las enzimas. Los inhibidores competitivos y no competitivos son reversibles. Algunos venenos actúan como inhibidores irreversibles. Los inhibidores competitivos tienen estructura similar al sustrato.

El comportamiento de los inhibidores acompetitivos o incompetitivos es el siguiente. Modifica la Km y la Vmax. No modifica la Km ni la Vmax. Afecta la Vmax y modifica la pendiente de la recta.

El pH óptimo de una enzima. Es el pH que se encuentra en cualquier estructura del organismo y que es igual para todas. pH en el que la enzima es inactiva. Es el grado de acidez o alcalinidad que requiere una enzima para el inicio de una reacción química. Es el pH en el que la enzima está saturada y alcanza una velocidad maxima.

Las siguientes aseveraciones son correctas para las enzimas alostéricas excepto. Son las primeras enzimas de una vía metabólica. Además del sitio catalítico posee otros en donde se unen sus moduladores. Presentan cinética enzimática de Michaelis-Menten. Si el propio sustrato es su modulador positivo, entonces se denominan homotropicas.

Tipos de inhibidores enzimáticos que causan desnaturalización de la enzima. Competitivo. Reversible. Irreversible. Ninguno de los anteriores.

Los zimógenos. Son precursores de enzimas. Se regulan covalentemente de forma irreversible. Como el tripsinógeno se activa en el intestino delgado. Todas son correctas.

La pepsinógeno es activada por. Enterocinasa. Ácido clorhídrico. Tripsina. Jesucristo.

En las reacciones químicas que se encuentran catalizadas por enzimas ocurre lo siguiente. La enzima modifica su estructura al final de la reaccion. Todas las enzimas necesitan cofactores para actuar. Existe disminución de la energía de activación. Todas son correctas.

Todos son venenos enzimáticos, excepto. Mercurio. Insecticidas organofosforados. Antibioticos. Plomo.

Enfermedad que se presenta con la deficiencia de la vitamina C. Escorbuto. Ceguera nocturna. Raquitismo. Anorexia.