INMUNOLOGÍA MEDICA.- II Unidad

-.APARTIR DE ESTA SECCIÓN SOLO CONTESTA "ESCRIBIENDO" ÚNICAMENTE EL NÚMERO CORRECTO REFERENTE A LA PREGUNTA CONSIGNADA.- 1. Los determinantes antigénicos (epitopos) específicos de clase de inmunoglobulinas están asociados con : 1) cadenas L. 2) cadenas J. 3) cadenas H. 4) puentes disulfuro. 5) regiones variables.

2. Los receptores para el antígeno de los linfocitos T y B comparten la propiedad de que : 1) reconocen al antígeno asociado a moléculas de clase II del MHC. 2) su especificidad por el antígeno está determinada por genes de la región V. 3) reconocen los mismos determinantes antigénicos. 4) la IL-3 aumenta la expresión de ambos. 5) presentan dos cadenas L y dos H, codificadas por genes diferentes.

3. La capacidad de un determinado linfocito B para expresar simultáneamente IgM e IgD en su membrana se produce por : 1) exclusión alélica. 2) reduplicación del DNA. 3) uso de transcriptasa inversa. 4) “splicing” selectivo de RNA. 5) uso de ambos cromosomas.

4. El receptor del antígeno de los linfocitos T: 1) es una inmunoglobulina de tipo M. 2) es una inmunoglobulina de tipo D. 3) es una proteína del complejo principal de histo-compatibilidad de tipo II. 4) está formado por dos cadenas polipeptídicas glucosiladas. 5) es un glucolípido complejo que promueve la adhesividad celular.

5. El único isotipo de inmunoglobulina que atraviesa la placenta es : 1) IgA. 2) IgM. 3) IgE. 4) IgD. 5) IgG.

6. La distinción de inmunoglobulinas humanas se basa primariamente en : 1) el número de puentes disulfuro. 2) su afinidad. 3) el tipo de cadena pesada. 4) su valencia. 5) su composición alotípica.

7. La afinidad de un anticuerpo es : 1) medida de la fuerza de su unión a un isotipo. 2) característica de los anticuerpos monoclonales. 3) medida de la fuerza de unión a un epitopo. 4) indicador del grado de analogía con otro anticuerpo. 5) el número de lugares de unión de un anticuerpo al antígeno.

8. El receptor antigénico de los linfocitos T : 1) tiene el mismo peso molecular que una IgG. 2) presenta dos sitios de combinación. 3) es de estructura análoga a un anticuerpo. 4) existe en forma circulante, como los anticuerpos. 5) no presenta dominios variables.

9. La inmunoglobulina humana de mayor concentración sérica media es la : 1) IgM. 2) IgG1. 3) IgA1. 4) IgD. 5) IgG3.

10. La IgM humana : 1) pasa de la madre al feto a través de la placenta. 2) es típicamente dímera. 3) no tiene capacidad para activar el complemento. 4) es la inmunoglobulina que predomina en la respuesta humoral primaria. 5) predomina en secreciones orgánicas.

11. Los idiotopos de un anticuerpo se localizan : 1) en regiones constantes de la cadena ligera. 2) en sus regiones variables. 3) en el fragmento Fc. 4) en regiones constantes de la cadena pesada. 5) en los extremos carboxilo.

12. Las subclases de IgG humana : 1) se encuentran en la sangre en igual proporción. 2) son estructuralmente idénticas. 3) difieren en su capacidad de activar el complemento. 4) difieren únicamente en su movilidad electroforética. 5) tienen fragmentos Fc identicos.

13. La reacción de linfocitos mixtos humanos se debe fundamentalmente a : 1) disparidad entre antígenos de histocompatibilidad de clase I. 2) disparidad entre antígenos de histocompatibilidad de clase II. 3) reconocimientos idiotipo-antiidiotipo. 4) reactividades cruzadas entre histotopos. 5) reconocimiento de antígenos de histocompatibilidad alterados.

14. La IgA humana : 1) es la inmunoglobulina predominante en individuos alérgicos. 2) se encuentra en la sangre y en secreciones externas. 3) es típicamente pentamérica. 4) es la inmunoglobulina con mayor proporción de carbohidratos asociados. 5) posee alta capacidad activadora del complemento.

15. El isotipo de una inmunoglobulina reside en: 1) la fracción constante de sus cadenas pesadas. 2) la fracción constante de sus cadenas ligeras. 3) la fracción constante de sus cadenas pesadas y ligeras. 4) la fracción variable de sus cadenas pesadas y ligeras. 5) la fracción variable de sus cadenas pesadas.

16. La región variable de la cadena ligera de la IgA está codificada por los segmentos génicos : 1) V, J. 2) V, D, J. 3) V. 4) V, D. 5) Alfa.

17. ¿Cúal es la técnica más utilizada en histocompatibilidad?: 1) microlinfocitotoxicidad. 2) radioinmunoanálisis. 3) electroforesis. 4) inmunoprecipitación. 5) ninguna de las anteriores.

18. Indique el fragmento de las inmuno- globulinas que interviene directamente en la unión al antígeno : 1) Fc. 2) Fab. 3) CH3. 4) cadena J. 5) ninguno de los anteriores.

19. La clase de inmunoglobulina más frecuente en las mucosas es : 1) IgG. 2) IgA. 3) IgM. 4) IgE. 5) IgD.

20. Los linfocitos T, a diferencia de los B, no pueden reconocer : 1) antígenos de histocompatibilidad. 2) antígenos tumorales. 3) antígenos propios. 4) antígenos solubles. 5) antígenos ajenos.

21. La interacción de la proteína A del S. Aureus Cowan I con Igs humanas ocurre : 1) con IgG, IgM e IgA. 2) con IgA, IgE e IgM. 3) con IgG1, IgG2, IgG4 y algunas IgM. 4) exclusivamente vía el fragmento Fc. 5) con IgG1 e IgG2 por las regiones Fc y Fab.

22. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones referidas a la IgD es falsa? : 1) tiene un peso molecular mayor que la IgG. 2) no se afecta por la digestión con papaina. 3) contiene alrededor de un 12% de azúcares. 4) se desnaturaliza a pH3. 5) todas las anteriores.

23. La expresión simultánea de IgM e IgD en la membrana puede provenir de : 1) un mecanismo de maduración alternativo de un precursor del mRNA único. 2) la síntesis de una poliprotéina con excisión alternativa posterior. 3) la maduración de linfocito B a célula plasmática. 4) la unión de un segmento CH diferente a un segmento VH único. 5) la activación de diferentes promotores en los genes correspondientes.

24. Comparada con la IgG, la IgA tiene : 1) un contenido en azúcares mayor. 2) un contenido menor en azúcares. 3) una secuencia de aminoácidos distintos en la región Fc. 4) la misma secuencia en la región Fc. 5) 1 y 3.

25. Indicar cuál de los siguientes receptores existen en linfocitos B humanos : 1) para el fragmento Fc de inmunoglobulinas. 2) de insulina. 3) para factores producidos por linfocitos T. 4) para factores activados de complemento (CR2). 5) todos los anteriores.

26. El tratamiento de IgG humana con papaína produce: 1) un fragmento Fc y 2 Fab. 2) dos fragmentos Fc y 1 Fab. 3) un fragmento F (ab’)2 y 1 pFc’. 4) un fragmento Facb y péptidos pequeños. 5) dos fragmentos Fab’ y un fragmento pFc.

27. El componente secretorio está covalentemente unido a : 1) IgM. 2) IgA secretoria. 3) IgA polimérica. 4) IgM e IgA. 5) no se une convalentemente.

28. Las inmunoglobulinas son proteínas sintetizadas por : 1) linfocitos T. 2) macrófagos y monocitos. 3) hepatocitos y macrófagos. 4) linfocitos T y B. 5) linfocitos B.

29. Las clases de inmunoglobulinas se asignan según: 1) el coeficiente de sedimentación. 2) si son poliméricas o monoméricas. 3) la movilidad electroforética. 4) la estructura primaria de las cadenas H. 5) la estructura primaria de las cadenas H y L.

30. En un individuo todas las IgG2 poseen : 1) las mismas regiones CH. 2) la misma especificidad. 3) las mismas regiones V. 4) idénticas cadenas H y L. 5) las mismas regiones VH.

31. ¿Cúal de las siguientes funciones NO corresponde a la IgG?: 1) activación del complemento. 2) inmunidad a nivel de mucosas. 3) citotoxicidad mediada por células dependientes de Ac. 4) opsonización. 5) inmunidad neonatal mediada por Ac maternos.

32. En que región de la inmunoglobulina se localizan los idiotipos : 1) regiones hipervariables. 2) fragmento Fc. 3) región charnela. 4) región constante de la cadena pesada. 5) región constante de la cadena ligera.

33. La cadena J está unida covalentemente a: 1) cadenas pesadas de IgA e IgM. 2) cadenas pesadas de IgG e IgM. 3) cadenas ligeras. 4) cadenas pesadas de IgG, IgA e IgM. 5) cadenas pesadas de IgG, IgM e IgD.

34. Los segmentos génicos J “joining” y D (diversidad) de las inmunoglobulinas codifican: 1) la región transmembrana. 2) la tercera región hipervariable (CDR3) del dominio variable. 3) el extremo C-terminal de las cadenas pesadas. 4) el extremo C-terminal de la cadena ligera lambda. 5) el extremo C-terminal de la cadena ligera kappa.

35. ¿Qué clase o isotipo de Igs se encuentra en el plasma habitualmente en forma pentamérica? 1) IgA. 2) IgG. 3) IgD. 4) IgM. 5) IgE.

36. ¿Cuál es la Ig de mayor peso molecular en plasma? 1) IgM 2) IgG. 3) IgD. 4) IgA 5) IgE.

37. ¿Cuál es la Ig de mayor vida media? 1) IgA. 2) IgG. 3) IgD. 4) IgM. 5) IgE.

38. ¿En cuál de las siguientes Igs existen variaciones alotípicas? 1) IgG e IgD. 2) IgG e IgA. 3) IgD e IgE. 4) IgM e IgA. 5) IgA e IgD.

39. ¿Cuántos dominios constantes tiene una cadena pesada de IgM o IgE? 1) 1. 2) 2. 3) 3. 4) 4. 5) 5.

40. ¿Cuál de las siguientes Igs pasa la barrera placentaria? 1) IgG1. 2) IgG5. 3) IgA1. 4) IgE. 5) igD.

41. En relación con la IgA secretora, señale la afirmación FALSA. 1) se trata de un dímero. 2) se mantiene unido por la cadena J. 3) se asocia a una porción secretora S. 4) la IgA secretora se sintetiza en el MALT. 5) el componente secretor se produce en los linfocitos B activados exclusivamente.

42. Respecto a la estructura de las Igs. señale la afirmación FALSA. 1) la región bisagra es una zona de la porción Fc de la Ig que incluye puentes disulfuro y es muy vulnerable a enzimas. 2) la papaína rompe la molécula de Ig en dos fragmentos Fab y un fragmento Fc. 3) la pepsina rompe la molécula en dos fragmentos Fc y un conglomerado Fab-Fab. 4) el Fc es el responsable de la unión al complemento y a las células. 5) las regiones hipervariables determinan los alotipos.

43. ¿Qué Igs son las aglutininas naturales? 1) IgG. 2) igM. 3) IgE. 4) IgA. 5) IgD.

44. ¿Qué Ig forma parte del factor reumatoide (FR) en la mayoría de los casos? 1) IgG. 2) IgE 3) IgM 4) IgA. 5) IgD.

45. La IgA: 1) activa el complemento por la vía clásica. 2) activa mastocitos. 3) es neutralizante en las mucosas. 4) atraviesa la placenta. 5) es muy opsonizante.

46. La distinción de subtipos (subclases de Ig) de Ig se hace en base a: 1) su valencia. 2) su peso molecular. 3) sus cadenas ligeras. 4) sus cadenas pesadas. 5) su coeficiente de sedimentación.

47. Las siguientes clases de inmunoglobulinas incluyen en su estructura, cuando están en forma multimérica, una cadena J no inmunoglobulínica: 1) IgG. 2) IgG e IgM. 3) sólo IgM. 4) IgM e IgA. 5) IgM e IgD.

48. La interacción de la IgG humana con el componente Clq del complemento se hace a través de: 1) el extremo C terminal. 2) dominios C de cadenas pesadas. 3) dominios C de cadenas ligeras. 4) los fragmentos Fv. 5) los extremos N terminales.

49. Indique cúal de las siguientes moléculas es capaz de activar el complemento por la vía clásica : 1) IgA e IgG. 2) IgD e IgM. 3) IgG1 e IgM. 4) IgE e IgG2. 5) ninguna de las anteriores.

50 El dominio de la IgM que interviene en la activación de la molécula de C1 del complemento es el: 1) CH1. 2) CH2. 3) CH3. 4) CH4. 5) VH.