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TEST BORRADO, QUIZÁS LE INTERESEInteracciones PROTEÍNA-LIGANDO

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Título del test:
Interacciones PROTEÍNA-LIGANDO

Descripción:
¿Cómo interacciona una proteína con su ligando?

Autor:
AVATAR

Fecha de Creación:
26/04/2024

Categoría:
Ciencia

Número preguntas: 11
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Temario:
¿Según el modelo de selección conformacional? El ligando convierte una conformación menos favorable a una más favorable. Implica un movimiento de la proteína para adaptarse a las características que tiene el ligando. Los sitios de unión de las enzimas son rígidos y están preajustados geométricamente al sustrato natural. Ninguna es correcta.
¿Cuáles son las interacciones que más predominan en el contacto entre un ligando y una proteína? Contactos hidrofóbicos. Enlace de hidrógeno. Apilamiento PI. Puentes salinos, las interacciones catión PI.
Desde un punto de vista termodinamico, la union de un ligando a una proteína ¿Que consecuencias puede traer? Una disminución de la entropía Una disminución de la entalpia Ninguna es correcta Todas son correctas.
Tienen un gran protagonismo las interacciones de tipo electrostáticas, que son las que hacen que el proceso sea específico. VERDADERO FALSO.
¿Con que esta relacionada la especificidad de union? Con el número de interacciones que se dan durante la unión y la distribución espacial de esas interacciones Con la intensidad con la que se dan las interacciones No tiene relación con las interacciones electroestáticas Ninguna es correcta.
¿Cómo se llama la capacidad de la proteína de unir distintos tipos de ligandos? Promiscuidad de unión Afinidad Especificidad Alosterismo.
Una unión promiscua puede implicar interacciones de los diferentes ligandos con los mismos residuos del sitio de unión, aunque con diferentes afinidades pero también puede ocurrir que los diferentes ligandos puedan interactuar con residuos diferentes también en el sitio de unión. VERDADERO FALSO.
¿De que depende la afinidad de unión entre una proteína y su ligando? Puede depender casi exclusivamente de unas pocas interacciones, siempre que estas interacciones sean interacciones fuertes Del tamaño molecular del ligando en relación con el sitio de unión en la proteína. De la estructura secundaria de la proteína en la región de unión al ligando. Del peso molecular de la proteína en relación con el tamaño del ligando.
¿Qué particularidades tiene la unión proteína-proteína? Predominan o son muy abundantes los residuos aromáticos. La unión proteína-proteína es altamente específica y solo se produce entre proteínas con secuencias de aminoácidos idénticas. a unión proteína-proteína siempre resulta en cambios conformacionales irreversibles en ambas proteínas. Ninguna es correcta.
¿Por que son tan importantes los residuos aromáticos para la especificidad de unión? La localización de los electrones PI de los anillos aromáticos crea una carga parcialmente negativa por encima y por debajo del plano del anillo que le permite llevar adelante interacciones de tipo electrostáticas. La localización de los electrones PI de los anillos aromáticos crea una carga parcialmente positiva por encima y por debajo del plano del anillo que le permite llevar adelante interacciones de tipo electrostáticas. La localización de los electrones PI de los anillos aromáticos crea una carga parcialmente positiva por encima y NO por debajo del plano del anillo que le permite llevar adelante interacciones de tipo electrostáticas. La localización de los electrones PI de los anillos aromáticos crea una carga parcialmente positiva por debajo del plano del anillo que le permite llevar adelante interacciones de tipo electrostáticas.
¿Qué efecto tiene el hacinamiento macromolecular en la célula con respecto a la unión de proteínas? El hacinamiento tiene un efecto promotor de la formación de los complejos proteína-proteína. El hacinamiento tiene un efecto inhibidor de la formación de los complejos proteína-proteína. No tiene ningún tipo de efecto sobre la unión de proteínas Ninguna es correcta.
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